Bioquímica: Enzimas e Cinética

Prévia do material em texto

AULA 4 – BIOQUÍMICA
		1.
		Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
	
	
	
	competitivo reversível
	
	
	misto
	
	
	alostérico reversível
	
	
	alostérico irreversível
	
	
	competitivo irreversível 
	
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
	
	
		2.
		A pepsina é uma enzima digestiva produzida no estômago (pH 2,0). Sua função é digerir proteínas em peptídeos mais simples.  Durante o processo digestivo, a pepsina é conduzida juntamente com o bolo alimentar (quimo) até o duodeno (pH=6,0).  Assinale a alternativa verdadeira:
	
	
	
	A ligação do substrato ocorre no sítio catalítico da enzima e se faz por ligações sempre fortes.
	
	
	Esta enzima mantém sua atividade catalítica de forma igual tanto no estômago quanto no intestino.
	
	
	Esta mudança de pH não interfere na estrutura terciária da enzima.
	
	
	A concentração do substrato interfere na velocidade da reação enzimática. Quanto menor a concentração do substrato maior a velocidade reação.
	
	
	A estrutura primária não sofre interferência do pH.
	
Explicação:
As alterações de pH resultam em desnaturação proteica. Cada enzima tem um pH ideal para seu funcionamento. Após desnaturação apenas a estrutura primária se mantém, as outras estruturas são desfeitas.
	
	
		3.
		Enzimas são proteínas conhecidas como catalisadores biológicos, pois atuam em reações de transformação de substratos reagentes em seus respectivos produtos. Uma de suas características principais é que as enzimas são altamente específicas, reconhecendo somente os substratos de interesse numa determinada reação.
Acerca do processo de cinética enzimática, foram feitas algumas afirmações.
I.    A atividade catalítica das enzimas está intimamente ligada a sua estrutura tridimensional, uma vez que são proteínas.
II.    O processo de cinética enzimática segue uma ordem de eventos que se altera de enzima para enzima.
III.    A reação de catálise enzimática pode ser explicada pelo modelo do encaixe induzido, no qual o centro ativo da enzima se adapta ao substrato que irá interagir.
IV.    Como espécies catalisadoras, as enzimas aumentam a energia de ativação das reações que participam, por isso, reduzem a velocidade dessas reações.
V.    Alterações de pH e temperatura podem interferir na velocidade das reações catalisadas por enzimas.
São verdadeiras, somente:
 
	
	
	
	I, II e III.
	
	
	II, III, V.
	
	
	I, III e V.
	
	
	II e IV.
	
	
	I, II, III, IV e V.
	
Explicação:
	Gabarito
	Alternativa correta: A
	Justificativa: Estão corretas as afirmações I, III e V, já que o processo de cinética enzimática segue uma ordem de eventos que igual para todas as enzimas e elas diminuem a energia de ativação aumentando a velocidade das reações que catalisam.
	
	
		4.
		As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem seus substratos através da:
	
	
	
	energia de ativação
	
	
	reversibilidade da reação
	
	
	composição do meio
	
	
	forma tridimensional das moléculas
	
	
	temperatura do meio
	
Explicação:
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa.
	
	
		5.
		Quando aumentamos gradativamente (0-100 oC) a temperatura do meio em que se encontra uma enzima humana, a sua atividade catalítica:
	
	
	
	Aumenta, atinge um ponto máximo e depois diminui
	
	
	diminui indefinidamente
	
	
	permanece constante
	
	
	diminui, atinge um ponto mínimo e depois aumenta
	
	
	aumenta indefinidamente
	
Explicação:
As enzimas possuem estrutura proteica e possuem uma temperatura ideal de funcionamento. As enzimas humanas funcionam bem entre 35-38 oC abaixo disso a velocidade de reação é muito lenta, na temperatura ideal a velocidade é máxima, acima de 38oC inicia-se o processo de desnaturação e a velocidade diminui novamente.
	
	
	 6a Questão
	
	
	
	O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima.  Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é:
		
	
	um efetuador alostérico positivo
	
	um ativador irreversível
	
	um inibidor competitivo reversível
	
	um inibidor competitivo irreversível
	 
	um inibidor alostérico reversível
	Respondido em 29/09/2019 16:03:58
	
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico reversível.
	
	
		7.
		A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A hexoquinase depende da presença do íon magnésio para seu correto funcionamento. Explique qual o papel do magnésio neste contexto.
	
	
	
	É um inibidor alostérico
	
	
	É uma coenzima
	
	
	É uma proteína
	
	
	É um cofator
	
	
	É um inibidor competitivo
	
Explicação:
A hexoquinase depende da presença de magnésio como cofator. Sem o cofator a enzima não fica ativa.