Aminoácidos e proteínas em alimentos

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS
aminoácidos
Monômeros das proteínas;
Característica ácido-básica;
Essenciais são àqueles que o nosso organismo não tem capacidade de sintetizar, logo, a única forma de obter é através da ingestão de certos alimentos, como carne, ovos, leite e seus derivados;
Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenialanina, Treonina, Triptofano, Valina, Histidina*;
Não essenciais são aqueles que o nosso organismo consegue produzir, ou seja, que o nosso fígado consegue sintetizar.
2
Aminoácidos Essenciais
9 aminoácidos:
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptofano
Valina
Fonte: [2]
Exemplos: aminoácidos essenciais
Histidina
Essencial para o crescimento e reparação dos tecidos do corpo, além de possuir propriedades anti-inflamatórias.
Isoleucina
Regula e mantém os níveis de açúcar no sangue e ajuda na formação da hemoglobina.
Leucina
Protege e nutre os músculos, além de ser fundamental para reparar ossos, músculos e a pele.
Lisina
Fundamental para a criação, crescimento e reparação de tecidos do corpo. Também é necessária para produzir anticorpos, enzimas e hormônios
MetioNina
Um poderoso antioxidante. Quebra gorduras e evita que elas se acumulem nas artérias e no fígado. 
Fenilalanina
Melhora a memória e as funções cognitivas, além de prevenir e ajudar no tratamento de depressão. 
Treonina
Torna o sistema imunológico mais forte ao incentivar a criação de anticorpos. Também evita o acúmulo de gordura no fígado. 
Triptofano
É um antidepressivo natural. Auxilia na produção de niacina (vitamina B3). 
Aminoácidos não essenciais 
Os aminoácidos não essenciais, apesar de terem esse nome, são extremamente essenciais ao nosso corpo. Eles recebem essa denominação pelo fato de que o corpo humano é capaz de sintetiza-los, não necessitando adquiri-los de outros corpos pela alimentação.
Aminoácidos não-essenciais
11 aminoácidos
Ácido aspártico
Ácido glutâmico
Alanina
Arginina
Asparagina
Cisteína
Glicina
Glutamina
Prolina
Serina
Tirosina
Fonte: [2]
Exemplos:
Alanina
Fortalece o sistema imunológico e alivia a hipoglicemia. 
Asparagina
Mantém o sistema nervoso saudável e metaboliza a amônia.
Ácido aspártico 
Remove as toxinas do sangue e aumenta a resistência e o vigor do corpo. 
Ácido glutâmico 
Possibilita o funcionamento ideal das funções cerebrais e metaboliza gorduras e açucares.
Ligação peptídica
Estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxila de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água (reação de condensação);
Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos);
Proteína são moléculas que contém uma ou mais cadeias polipeptídicas. 
Reação de condensação
12
Valor biológico das proteínas
“É a escala de graduação usada para determinar se uma fonte nutricional usada por um organismo tem uma determinada eficiência, com destaque para a corpo humano. É uma escala particularmente aplicada na comparação de proteínas para a nutrição humana. Quanto maior for o valor biológico, mais aminoácidos e nitrogênio o organismo irá reter.”
Pode- se classificar os valores biológicos de proteínas das seguintes formas:
 Proteínas de alto valor biológico;
Proteína de baixo valor biológico;
Proteínas parcialmente completas;
Proteína de alto valor biológico
Completas;
Contém todos os aminoácidos essenciais;
Mais fácil absorvidas;
Crescimento, renovação e desenvolvimentos de tecidos;
Resistência a infecções;
São de origem animal ( ex: ovalbumina encontrado na clara do ovo, caseína encontrada no leite e as demais encontradas em carnes, peixes e aves);
Proteínas de baixo valor biológico
Incompletas;
Não possuem um ou mais aminoácidos essenciais;
Não permite crescimento e desenvolvimento ideal no organismo;
Alimentos de origem vegetal ( ex: frutas e hortaliças )
Proteínas parcialmente completas
Apresentam um ou mais aminoácidos limitantes;
Ex: cereais e leguminosas
Valor biológico
É uma medida direta da fração proteica digerida do alimento, que pode ser utilizada para a síntese de tecidos e das substâncias orgânicas.
Ovo 94%
18
Valor biológico
Carnes 
Além de conter elevados teores de proteína de alta qualidade, a carne bovina é rica em ácidos graxos essenciais, em vitaminas do complexo B, em minerais e em aminoácidos essenciais;
Classificadas quanto sua função em:
Miofibrilares (actina e miosina);
Tecido conjuntivo (colágeno e elastina);
Sistema muscular involuntário (coração e demais órgãos).
Actomiosina
Actina 30%, miosina 50%;
Alto teor de íons Cálcio e Magnésio;
Rigor mortis.
Elastina
Rica em lisina.
Colágeno
Rico em prolina;
Gelatina (hidrólise).
Carnes 
A actomiosina é formada pelo complexo actina e miosina, que se unem e formam os músculos estriados. A actina representa cerca de 30% das proteínas fibrilares e a miosina corresponde a 50%. Estão relacionadas com contração e descontração muscular em presença de ATP e íons Ca e Mg. Esse complexo está relacionado ao “rigor mortis”, em que após o abatimento do animal, as enzimas continuam por um tempo a realizar suas funções, porém as reações ocorrerão em meio anaeróbico formando ácido lático, fazendo com o pH diminua, atingindo o ponto isoelétrico da proteína, reduzindo a capacidade de hidratação da proteína, formando a actomiosina com contração muscular e consequente enrijecimento da carne. O teor de glicogênio na carne irá influenciar a intensidade desse fenômeno. A carne deve ser consumida antes do “rigor mortis” ou após a maturação, que ocorre a baixa temperatura
21
Leites
Leite é uma emulsão de gorduras em água, estabilizada por uma dispersão coloidal de proteína em uma solução de sais, vitaminas, peptídeos e outros;
3,5% do leite é proteína, sendo que destes: 
85% de caseína;
10% de globulina; 
2% de albumina.
Caseína
Apresenta pouca estrutura secundária e terciária, não formando estruturas globulares;
Relativamente hidrofóbica;
pI: 4,6;
As caseínas das micelas se prendem juntas por íons de cálcio e interações hidrofóbicas.
Leites
Globulina
Proteína do soro (50%);
Tipicamente globular, principal a ser cristalizada;
pI: 5,2, desnatura acima de 70ºC.
Albumina
Proteína do soro (13%);
Única proteína do soro capaz de se ligar com Cálcio (Ca)  Estabilizador da estrutura;
Alto teor de triptofano (melhora condições do sono e diminui stress);
Molécula globular;
pI: 6,7, desnatura a 65,2°C e 90% da desnaturação reverte-se com resfriamento.
Leites
ovos
Desempenham diversas propriedades funcionais, que proporcionam aos alimentos, cor, viscosidade, emulsificação, geleificação e formação de espuma;
Composto por clara (59%) e gema (30%) e casca 10%
Ovoalbumina (54%) (aminoácido essencial);
Conalbumina (13%);
Ovomucoide (11%);
Globulinas (8%);
Lisozima (3.5%);
Ovomucina (1.5%).
trigo
Trigo é a maior fonte de proteína não animal para o homem, possuindo todos os aminoácidos essenciais;
Classificadas em quatro categorias:
Albuminas*;
Globulinas*;
Prolaminas;
Glutelinas.
Divididas em proteínas solúveis* ou de reserva.
Albumina e globulina
Hidrossolúveis;
Alergênicas;
15% da composição proteica do grão;
Uma cadeia polipeptídica;
Baixa massa molar, sendo na maioria enzimas;
Ricas em lisina.
trigo
Gliadinas e Gluteninas
Formadoras do glúten;
85% das proteínas do grão;
Formação de rede (ponte de H);
Gliadina: pegajosa (quando hidratada), monomérica, baixa elasticidade;
Glutenina: polimérica, aspecto elástico, flexível.
trigo
Glúten
Gliadina se comporta com líquido viscoso;
Glutenina promove elasticidade;
Capacidade de reter dióxido de carbono;
Rede de glúten (interação da água);
Promove extensibilidade e consistência à massa.
trigo
O glúten de trigo possui características únicas, pois a gliadinase comporta como um líquido viscoso conferindo extensibilidade e as gluteninas promovem elasticidade e força, de forma que a massa se torna muito elástica, com capacidade de se estender em todas as direções, e mantém a forma alcançada.
O glúten é responsável pela superioridade da farinha de trigo para produção de produtos panificáveis, pois responde pela capacidade da massa formada de reter o dióxido de carbono produzido durante a fermentação. Assim, a rede de glúten tem papel crítico na formação e crescimento da massa e na sustentação do produto final desejado. Nas massas alimentícias, a rede de glúten proporciona a elasticidade e textura “al dente” característica do produto
O glúten é formado quando a farinha de trigo, a água e os demais ingredientes do pão são misturados e sofrem a ação de um trabalho mecânico. À medida que a água começa a interagir com as proteínas insolúveis da farinha de trigo (glutenina e gliadina) a rede de glúten começa a ser formada. Sendo assim o glúten é formado pela interação entre moléculas de gliadina e glutenina que ao se hidratarem formam uma rede. O interesse do glúten nos processos de panificação está basicamente ligado a sua capacidade de dar extensibilidade e consistência a massa, além de reter o gás carbônico proveniente da fermentação, promovendo o aumento de volume desejado 
O reforçador de glúten é um produto recente na moderna panificação, composto por sais minerais naturais, que tem como objetivo principal, reforçar as fibras do glúten, permitindo fixação após a sua expansão. Os sais também ajudam a manter a ação dos fermentos, pois simultaneamente ao fortalecimento do glúten atuam como alimento dos fermentos 
29
glúten
É uma mistura de proteínas encontradas no endosperma;
Esses cereais são compostos por cerca de 40-70% de amido, 1-5% de lipídios e 7-15% de proteínas (gliadina, glutenina, albumina e globulina);
é um conjunto de proteínas insolúveis que misturadas à água formam uma rede protéica ligada a grânulos de amido, que durante a panificação retém o CO2 produzido no processo fermentativo;
É formado pela mistura de farinha e água e muito trabalho;
A elasticidade dá se pela glutenina e a extensibilidade pela gliadina;
Possibilita a fermentação de pães e bolos;
Quando ingerido em excesso pode provocar diminuição da produção de serotonina;
O excesso também propicia o aparecimento de psoríase e de artrite psoriática 
Uma vez cozido o glúten adquire uma consistência firme e toma um pouco sabor de caldo no qual é cozido, podendo substituir a carne nas dietas vegetarianas e budistas;
Doença celíaca
A Doença Celíaca é a intolerância ao glúten, mas focada na gliadina, a proteína tem a capacidade de ativar a doença  na pessoa através da sequência de aminoácidos. A doença Celíaca começa com uma intolerância, porém, como ela pode passar despercebida  durante um longo período, pode causar graves danos ao sistema digestivo e causar outros problemas, como a intolerância a lactose. A doença exige um tratamento de uma dieta sem glúten ao longo da vida.
trigo
Referências bibliográficas
BOBBIO, P.A. & BOBBIO,F.O. Química do Processamento de Alimentos. 3a. edição. São Paulo: Varela, 1999.
DAMODARAN, S; PARKIN, K.L; FENNEMA, O.R; Química de alimentos de Fennema; 2ª edição; 880 páginas.
PERLY et. al ; Nutrição animal – A base e os fundamentos da nutrição animal. Os alimentos; volume 1; editora Nobel; São Paulo, 1981; 377 páginas.
RIBEIRO, Eliana P.; SERAVALLI, Elisena A. G. Química de Alimentos. 2ª edição. São Paulo: Blucher, 2007.
A batata como Alimento. EMBRAPA/SPSB, 1982. Disponível em: http://www.abbabatatabrasileira.com.br/alim_valornutricional.htm, acesso em 18/06/2016.