Estudo Dirigido Aminoácidos, Proteínas e Enzimas

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Aminoácidos e Proteínas 
 
1- Descreva as principais funções biológicas das proteínas 
As proteínas determinam a forma e a estrutura das células e coordenam quase todos os 
processos vitais. Tendo suas funções específicas a cada uma delas e permitem às células 
manter sua integridade, defender-se de agentes externos, reparar danos, controlar e regular 
funções celulares, etc. Todas as proteínas desempenham sua função da mesma maneira: por 
união seletiva a moléculas. São elas: 
a) Enzimática: Glicoquinase, hexose fosfato isomerase 
b) Nutrientes e de armazenamento: Caseína no leite e ovo, albumina nos ovos (recém-
nascidos) 
c) Transporte: Hemoglobina (O2e CO2pulmão e células) 
d) Movimento: Actina, miosina (proteínas musculares) 
e) Estrutural: Componentes de membrana, Colágeno e queratina (pele, cabelo, 
ossos e unhas) 
f) Defesa: Anticorpos 
g) Regulação: Expressão de genes 
h) Hormônios: Insulina e hormônios do crescimento humano 
 
2- Esquematize a estrutura de um aminoácido. 
Os aminoácidos podem ser definidos como moléculas orgânicas que apresentam grupos — 
carboxila (-COOH) e amino (-NH3) — ligados a um único carbono, denominado de carbono 
alfa. Esse carbono é observado no centro do aminoácido e liga-se ao grupo amino, ao 
grupo carboxila, a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de cadeia 
lateral ou grupo R. 
Os aminoácidos são utilizados na síntese de proteínas, as quais constituem músculos, 
tendões, cartilagens, tecido conjuntivo, unhas e cabelos, além de alguns hormônios. Assim, 
eles ligam-se entre si para formar as proteínas, sendo, portanto, a "matéria prima" desses 
macronutrientes. 
Todos os 20 aminoácidos existentes são α-aminoácidos, ou seja, o grupo amina e o grupo 
carboxila estão ligados ao mesmo carbono (carbono alfa). Um aminoácido é definido pelo seu 
grupo lateral (R). 
 
3- Além de formar proteínas, os aminoácidos têm outros papéis biológicos. 
Exemplifique. 
Os aminoácidos são as bases de formação das proteínas e peptídeos. Também servem de 
precursores para muitos tipos de moléculas pequenas que têm diversos papéis biológicos. A 
histamina, por exemplo, é derivada, por descarboxilação, da histidina. A tirosina é precursora 
dos hormônios tiroxina e epinefrina e da melanina. A glutationa, cuja função é proteger os 
globos vermelhos de danos oxidativos, é derivada do glutamato. Já a biossíntese do óxido 
nítrico, molécula sinalizadora de curta duração, é iniciada a partir da arginina. 
 
4- Existem quatro níveis estruturais das proteínas. Explique cada um deles. 
Estrutura primária das proteínas 
A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. 
Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até 
mesmo levar à morte. 
 
Estrutura Secundária 
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal. 
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela 
atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. 
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-
hélice e a beta-folha ou beta-pregueada. 
• Conformação alfa-hélice: caracterizada por um arranjo tridimensional em que a cadeia 
polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário. 
• Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia polipeptídica se estende em zig-zag 
e podem ficar dispostas lado a lado. 
 
Estrutura Terciária 
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. 
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido ao 
enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. 
 
Estrutura Quaternária 
Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são 
constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica. 
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, 
que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. 
Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a 
hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas. 
 
1. Estrutura primária; 2. Estrutura secundária; 3. Estrutura terciária; 4. Estrutura quaternária. 
5- Explique como ocorre o processo de desnaturação das proteínas. Quais os principais 
agentes desnaturantes das proteínas? 
A desnaturação das proteínas ocorre quando as suas estruturas secundárias, terciárias ou 
quaternárias são modificadas ou destruídas. 
Muitas das funções dessas proteínas estão ligadas diretamente às suas estruturas. No 
entanto, elas podem perder suas estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias, e, 
consequentemente, deixarem de ser ativas. 
Quando essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, dizemos que a proteína 
foi desnaturada ou ocorreu uma desnaturação proteica, mantendo somente a estrutura 
primária, que é a própria cadeia peptídica, formada pela sequência de aminoácidos ligados 
entre si. 
Os fatores que alteram a estrutura de uma proteína podem ser diversificados, incluindo 
alteração na temperatura e no pH do meio, ação de solventes orgânicos, agentes oxidantes e 
redutores e até mesmo agitação intensa. 
O resultado da desnaturação é a perda da função biológica característica daquela proteína. 
Entretanto, a sequência de aminoácidos não é alterada. A desnaturação corresponde apenas 
a perda de conformação espacial das proteínas. 
 
6- As proteínas também são classificadas de acordo com sua conformação e 
composição em proteínas fibrosas e proteínas globulares, descreva cada uma e dê 
exemplos. 
De acordo com sua forma, as proteínas podem se dividir em dois tipos: 
 
Proteínas fibrosas. 
São aquelas que estão formadas por ligações polipeptídicas, formando estruturas compactas 
chamadas fibras. Por exemplo: 
• A fibroína: É produzida por insetos, sobretudo pelas aranhas e o bicho-da-seda. 
• O colágeno: Constitui o componente proteico principal do tecido conectivo. 
• A queratina: Você pode encontrá-la nas unhas, garras, bico, unhas, chifres, pelo, lã e 
na capa externa da sua pele. 
• A elastina: Proporciona elasticidade à sua pele e aos vasos sanguíneos. 
 
Proteínas globulares. 
Estão formadas por ligações polipeptídicas que adotam uma forma esférica. Por exemplo: 
enzimas, anticorpos, hormônios. A maioria das proteínas que você conhece pertencem a este 
tipo. Desempenham funções estruturais e mecânicas, agindo como: 
• Enzimas 
• Hormônios. Muitos destes componentes são proteínas, capazes de regular muitas 
funções celulares, relacionadas com o metabolismo e a reprodução. Exemplos são a 
insulina, o glucagon e a tiroxina. 
• Proteínas transportadoras e receptores de membrana. Por exemplo, a hemoglobina. 
• Proteínas transportadoras de triglicérides, ácidos graxos e oxigênio no sangue. São 
responsáveis, entre outras funções da contração das fibras musculares. 
• Imunoglobulinas ou anticorpos. São glicoproteínas que reconhecem antígenos 
expressados na superfície de vírus, bactérias e outros agentes infecciosos. 
• Proteínas de reserva. Exemplos de proteínas deste tipo de proteína são a ferritina, que 
armazena ferro dentro das células, e a caseína do leite, que age como uma reserva de 
aminoácidos. 
 
 
 
 
Enzimas 
 
1- Descreva as principais características das enzimas. 
As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas as quais ocorrem em seres vivos. 
A função principal de uma enzima é participar de alguma reação química, seja no interior ou 
no exterior das células. Essa reação pode ser a quebra de um componente do nosso alimento, 
por exemplo, o amido contido no pão. 
Em geral, as enzimas têm uma alta especificidade de substrato, o que significa que podem 
“reconhecer” o composto químico que devem processar e ancorá-lo no que é conhecido como 
“sítio ativo”. 
São estruturas altamente especializadas e específicas aumentando a velocidade de uma 
reação. São catalisadorespossuindo alto grau de especificidade. A maioria opera em soluções 
aquosas, com temperatura (suave) e pH (aproximadamente neutro) controladas. Atuam em 
concentrações muito baixas, inferior à do substrato e possuem todas as características das 
proteínas. 
 
2- As enzimas são catalisadores biológicos. Explique como as enzimas aumentam a 
velocidade da reação. 
Para que possam aumentar a velocidade de uma reação, as enzimas devem se ligar a 
reagentes, os quais são conhecidos como substratos. 
A função catalisadora é realizada mediante a diminuição da energia de ativação, ou seja, elas 
reduzem a quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma reação tenha início, 
sem alterar o produto final e sem serem consumidas durante as reações. 
A energia de ativação é a quantidade mínima de energia necessária para que uma reação 
química aconteça. 
 
A + B (Reagentes) + E (Enzima) = Produto (P) + E (Enzima) 
 
3- Explique como ocorre a especificidade de uma enzima em relação ao seu substrato. 
Exemplifique os modelos chave-fechadura e encaixe-induzido. 
As enzimas são proteínas específicas, ou seja, cada uma catalisa apenas um tipo de reação 
química, ou, um pequeno número de reações. Isto se deve à sua forma, a qual apresenta na 
superfície encaixes moleculares, os sítios ou centros ativos, onde os substratos ou reagentes 
se ligam. 
Por isso, substratos diferentes daqueles que se encaixam nos sítios ativos de uma enzima 
específica não podem fazer parte daquela reação, deve existir uma outra enzima para catalisar 
a sua reação. 
Segundo o modelo da chave-fechadura proposto por Emil Fischer em 1894, uma enzima e 
seu substrato são complementares. As enzimas apresentam uma região específica (sítio ativo) 
onde o substrato se encaixa. Esse encaixe ocorre em razão das ligações formadas entre o 
substrato e as cadeias laterais de aminoácidos no sítio ativo. Seria como se cada substrato se 
encaixasse perfeitamente em uma única enzima, assim como uma chave é usada para abrir 
uma determinada fechadura. 
 
 
O substrato encaixa-se perfeitamente no sítio ativo 
De acordo com esse modelo, tanto a enzima como o substrato são fatores rígidos, ou seja, 
não apresentam flexibilidade e, por isso, as reações enzimáticas apresentam alta 
especificidade. Porém, estudos comprovam que enzimas apresentam certa flexibilidade, o que 
viabiliza uma variedade conformacional. 
Dessa forma, foi proposto a teoria do encaixe induzido por Koshland. De acordo com essa 
teoria, o substrato é capaz de induzir uma mudança na conformação de uma enzima. Essa 
modificação pode ser passada para as enzimas próximas, garantindo assim que estas 
desempenhem seu papel catalítico. 
 
Segundo o modelo do encaixe induzido, o substrato induz mudanças na enzima 
 
4- Explique os tipos de inibição enzimática. 
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de 
modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o 
inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. 
Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por 
ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com 
que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 
classes: 
• Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem 
diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm 
uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem 
reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante 
ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a 
formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto 
existir o complexo enzima-inibidor. 
• Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto 
ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a 
ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma 
alteração que impede a formação do produto da reação. 
 
Na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de 
inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que 
altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa 
de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se 
une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, 
levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a 
respiração e morre. 
 
5- As enzimas são sensíveis aos fatores ambientais, como por exemplo, temperatura e 
pH. Explique essa afirmação. 
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a 
velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a 
partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente. 
O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores 
possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa temperatura, 
a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura 
espacial da enzima se rompem e ela se desnatura. 
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é 
máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a 
enzima. 
Grau de acidez (pH) 
Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido 
como pH. Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O 
pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por 
exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente ácido de 
nosso estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, 
por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH 
ótimo situado em torno de 8. 
 
6- Algumas enzimas são proteínas simples, consistindo inteiramente de cadeias 
polipeptídicas. Entretanto, a maioria das enzimas somente exerce sua força catalítica 
em associação com outras moléculas. Quais são essas moléculas? Explique como essa 
associação ocorre. 
Cada enzima é específica para um tipo de reação. Ou seja, elas atuam somente em um 
determinado composto e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. 
O composto sobre o qual a enzima age é genericamente denominado substrato. A grande 
especificidade enzima-substrato está relacionada à forma tridimensional de ambos. 
A enzima se liga a uma molécula de substrato em uma região específica denominada sítio de 
ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o substrato sofrem mudança de conformação para 
o encaixe. 
As moléculas inorgânicas, íons metálicos, que se associam às enzimas são chamadas de 
cofatores, e as coenzimas são as moléculas orgânicas não-proteicas, que podem estar ligados 
permanentemente às enzimas ou podem se ligar ao substrato de maneira fraca e reversível. 
Os cofatores estão presentes em aproximadamente 30% das proteínas maduras e são 
frequentemente incorporados em uma enzima à medida que ela é dobrada e estão envolvidos 
na atividade catalítica da enzima. As vitaminas são comumente coenzimas, uma vez que são 
moléculas auxiliares orgânicas, não proteicas para enzimas. Por exemplo, a biotina – um tipo 
de vitamina B – é importante em uma variedade de enzimas que transferem dióxido de 
carbono de uma molécula para outra.