Livro-Texto - Unidade I bioquimica metabolica

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Autora: Profa. Luciana Mantzouranis
Colaboradoras: Profa. Fernanda Torello de Mello
 Profa. Cristiane Jaciara Furlaneto
 Profa. Laura Cristina da Cruz Dominciano
Bioquímica Metabólica
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Professora conteudista: Luciana Mantzouranis
Luciana Mantzouranis formou‑se em Química pela Universidade de São Paulo em 2003. É licenciada em Química 
pelas Faculdades Oswaldo Cruz, onde se formou em 2012. Fez doutorado em Ciências na área de Bioquímica, pela 
Universidade de São Paulo e obteve o título em 2009, ano no qual começou a atuar na docência universitária como 
professora titular da Universidade Paulista – UNIP, em São Paulo. Desde 2014 atua como professora conteudista no 
curso de Educação a Distância da UNIP, sendo responsável pelas disciplinas de Química e Bioquímica. Leciona nas áreas 
de Química, Bioquímica e Biologia Molecular.
© Todos os direitos reservados. Nenhuma parte desta obra pode ser reproduzida ou transmitida por qualquer forma e/ou 
quaisquer meios (eletrônico, incluindo fotocópia e gravação) ou arquivada em qualquer sistema ou banco de dados sem 
permissão escrita da Universidade Paulista.
Dados Internacionais de Catalogação na Publicação (CIP)
M293b Mantzouranis, Luciana.
Bioquímica metabólica. / Luciana Mantzouranis. – São Paulo: 
Editora Sol, 2015.
88 p., il.
Nota: este volume está publicado nos Cadernos de Estudos e 
Pesquisas da UNIP, Série Didática, ano XXI, n. 2‑093/15, ISSN 1517‑9230.
1. Bioquímica. 2. Proteína. 3. Minerais. I. Título.
CDU 577.1
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Prof. Dr. João Carlos Di Genio
Reitor
Prof. Fábio Romeu de Carvalho
Vice-Reitor de Planejamento, Administração e Finanças
Profa. Melânia Dalla Torre
Vice-Reitora de Unidades Universitárias
Prof. Dr. Yugo Okida
Vice-Reitor de Pós-Graduação e Pesquisa
Profa. Dra. Marília Ancona‑Lopez
Vice-Reitora de Graduação
Unip Interativa – EaD
Profa. Elisabete Brihy 
Prof. Marcelo Souza
Prof. Dr. Luiz Felipe Scabar
Prof. Ivan Daliberto Frugoli
 Material Didático – EaD
 Comissão editorial: 
 Dra. Angélica L. Carlini (UNIP)
 Dra. Divane Alves da Silva (UNIP)
 Dr. Ivan Dias da Motta (CESUMAR)
 Dra. Kátia Mosorov Alonso (UFMT)
 Dra. Valéria de Carvalho (UNIP)
 Apoio:
 Profa. Cláudia Regina Baptista – EaD
 Profa. Betisa Malaman – Comissão de Qualificação e Avaliação de Cursos
 Projeto gráfico:
 Prof. Alexandre Ponzetto
 Revisão:
 Marcilia Brito
 Cristina Z. Fraracio
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Sumário
Bioquímica Metabólica
APRESENTAÇÃO ......................................................................................................................................................7
INTRODUÇÃO ...........................................................................................................................................................7
Unidade I
1 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ........................................................................................................................9
1.1 Estrutura, classificação e características dos aminoácidos ................................................. 11
1.2 Estrutura das proteínas ...................................................................................................................... 24
1.2.1 Níveis de estrutura ................................................................................................................................. 26
1.3 Classificação das proteínas ............................................................................................................... 30
1.4 Desnaturação das proteínas............................................................................................................. 30
1.5 Valor biológico das proteínas .......................................................................................................... 32
2 SÍNTESE DE PROTEÍNAS ................................................................................................................................ 33
2.1 Estrutura dos ácidos nucleicos ....................................................................................................... 33
2.2 Replicação do DNA .............................................................................................................................. 36
2.3 Transcrição .............................................................................................................................................. 37
2.4 Tradução ................................................................................................................................................... 39
2.5 Síntese de aminoácidos ..................................................................................................................... 41
3 DEGRADAÇÃO DAS PROTEÍNAS ................................................................................................................ 42
3.1 Digestão e absorção das proteínas da dieta .............................................................................. 43
3.2 Degradação e excreção de aminoácidos ..................................................................................... 44
3.3 Balanço de nitrogênio ........................................................................................................................ 51
4 ENZIMAS ............................................................................................................................................................. 51
4.1 Interação enzima‑substrato ............................................................................................................. 52
4.2 Coenzimas ............................................................................................................................................... 54
4.3 Atuação das enzimas na velocidade das reações .................................................................... 56
4.4 Cinética das reações enzimáticas .................................................................................................. 58
4.5 Fatores que interferem na velocidade da reação .................................................................... 59
4.6 Inibidores enzimáticos ........................................................................................................................ 60
4.7 Enzimologia clínica .............................................................................................................................. 61
Unidade II
5 METABOLISMO DOS COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PROTEICOS ....................................... 64
5.1 Porfirinas .................................................................................................................................................. 64
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5.2 Metabolismo da porfirinas ............................................................................................................... 64
5.2.1 Síntese do heme ...................................................................................................................................... 65
5.3 Degradação do heme .......................................................................................................................... 65
5.4 Digestão dos ácidos nucleicos ........................................................................................................ 68
6 VITAMINAS, SAIS MINERAIS E HORMÔNIOS ........................................................................................70
6.1 Vitaminas ................................................................................................................................................. 70
6.1.1 Vitaminas lipossolúveis ........................................................................................................................ 70
6.1.2 Vitaminas hidrossolúveis ..................................................................................................................... 73
7 MINERAIS ........................................................................................................................................................... 76
7.1 Cálcio ......................................................................................................................................................... 76
7.2 Fósforo ...................................................................................................................................................... 77
7.3 Flúor ........................................................................................................................................................... 77
7.4 Ferro ........................................................................................................................................................... 77
8 HORMÔNIOS ..................................................................................................................................................... 77
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APRESENTAÇÃO
Nessa disciplina você estudará as proteínas e assim concluiremos o estudo dos macronutrientes; 
além disso, serão estudados os micronutrientes, que são as vitaminas, e os sais minerais. Também 
estudaremos de maneira mais detalhada as enzimas, moléculas que são de extrema importância tanto 
para a degradação quanto para a síntese de carboidratos, lipídeos e proteínas. Veremos também os 
hormônios e o metabolismo dos compostos nitrogenados não proteicos, que são os ácidos nucleicos e 
as porfirinas.
O livro‑texto é dividido em duas unidades, sendo que a Unidade I apresenta a parte de proteínas e 
enzimas e a Unidade II apresenta a parte do metabolismo dos compostos nitrogenados não proteicos, 
vitaminas, sais minerais e hormônios.
INTRODUÇÃO
Os carboidratos e os lipídeos são estocados e degradados com o objetivo de suprir as necessidades 
energéticas do nosso corpo. E as proteínas? Será que também temos estoques de proteínas? Será 
que elas são degradadas com fins energéticos? Vamos então estudar as funções e o metabolismo das 
proteínas e descobrir qual a importância dessas moléculas tão abundantes no nosso organismo e na 
nossa alimentação.
Quando ingerimos alimentos também ingerimos o material genético das células que os constituem. 
O que será que acontece com esses compostos no nosso organismo? Será que são digeridos? Qual o 
produto de excreção deles?
Como será que o organismo controla a síntese e degradação desses compostos? Como o organismo 
decide qual composto degradar em diferentes situações?
Vamos iniciar esse estudo e responder esses questionamentos.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Unidade I
1 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
As proteínas são polímeros constituídos por aminoácidos, ou seja, são moléculas grandes formadas 
pela união de vários aminoácidos.
Sabendo que os constituintes dos polímeros são os monômeros, podemos dizer que as proteínas são 
polímeros formados por monômeros chamados de aminoácidos.
Polímero
Monômero
Figura 1 – Representação esquemática de um polímero e seu monômero
 Observação
Moléculas pequenas, chamadas de monômeros, podem ligar‑se dando 
origem aos polímeros.
Existem 22 aminoácidos considerados proteinogênicos, que são aqueles incorporados em proteínas 
pela existência de um códon no RNA mensageiro. Desses 22 aminoácidos proteinogênicos, dois são 
pouco abundantes: a selenocisteína e a pirrolisina. A selenocisteína é encontrada no sítio ativo de 
algumas proteínas humanas, e a pirrolosina foi encontrada em uma bactéria. Como na maioria dos livros 
de Bioquímica, esses dois aminoácidos não serão abordados.
 Observação
Existem aminoácidos que são gerados por modificações que ocorrem 
após a tradução e, portanto, não são proteinogênicos.
Como as proteínas são formadas por vários aminoácidos e esses aminoácidos podem estar presentes 
mais de uma vez, muitas moléculas podem ser construídas a partir de apenas 20 aminoácidos.
Tomemos como exemplo um dipeptídeo, uma molécula formada por 20 aminoácidos: para o primeiro 
aminoácido presente nessa molécula, existem 20 possibilidades, que correspondem aos 20 aminoácidos; 
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Unidade I
para o segundo aminoácido também existem 20 possibilidades, já que o aminoácido pode ser repetido, 
portanto, pode‑se construir 20 x 20 = 400 moléculas diferentes. Para um tripeptídeo a possibilidade é 
de 20 x 20 x 20 = 203 = 8000 moléculas diferentes.
Dipeptídeo
Tripeptídeo
20 x 20 = 400
20 x 20 x 20 = 8000
1ª posição
1ª posição
Possibilidades: 
20 aminoácidos
Possibilidades: 
20 aminoácidos
Possibilidades: 
20 aminoácidos
Possibilidades: 
20 aminoácidos
Possibilidades: 
20 aminoácidos
2ª posição
2ª posição 3ª posição
Figura 2 – Possibilidades de formação de um dipeptídeo e de um tripeptídeo
Imagine agora uma molécula constituída por 100 aminoácidos. Quantas possibilidades seriam possíveis?
As proteínas apresentam funções bastante diversificadas. Isso pode ser explicado pela diversidade de 
moléculas que podem ser construídas com apenas 20 aminoácidos, como mostrado anteriormente.
A seguir estão listadas as principias funções apresentadas pelas proteínas:
• São componentes estruturais, como o colágeno e a elastina.
• Atuam como enzimas.
• Atuam no transporte de moléculas, como a hemoglobina e a mioglobina.
• Atuam na defesa do organismo, como as imunoglobulinas.
• Atuam como hormônios, como a insulina.
• Atuam no controle da expressão gênica.
• Atuam na contração muscular, como as proteínas actina e miosina.
• Atuam na coagulação sanguínea.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Em suma, a maioria dos processos vitais depende dessa classe de moléculas.
Além dos aminoácidos serem os constituintes das proteínas, eles são precursores de substâncias 
que atuam como mensageiros químicos. O glutamato é precursor do ácido gama‑aminobutírico, o 
Gaba; o triptofano é precursor da serotonina e da melatonina. O Gaba, a serotonina e a melatonina são 
neurotransmissores. Já o aminoácido triptofano é precursor da tiroxina, um hormônio produzido na tireoide.
Os aminoácidos também são precursores de importantes moléculas que possuem nitrogênio como 
as bases nitrogenadas, o grupo heme e a clorofila.
Os tópicos subsequentes descrevem a estrutura dos aminoácidos, como eles são unidos para formar 
as proteínas e como essas proteínas são sintetizadas e degradadas no nosso organismo.
1.1 Estrutura, classificação e características dos aminoácidos
Os aminoácidos são compostos de função mista, apresentam a função orgânica amina, caracterizada 
pela presença do grupo – NH2, e a função orgânica ácido carboxílico, caracterizada pela presença do 
grupo – COOH.
 Observação
O grupo – NH2 é chamado amino, e o grupo – COOH é chamado carboxila.
Os carbonos de uma cadeia carbônica são numerados a partir do grupo carboxila, pelas letras do 
alfabeto grego. Dependendo do carbonoem que o grupo amino está localizado, teremos aminoácidos 
a, b, g, entre outros.
Y
C
b
C
a
C C
O
OH
grupo 
carboxila
grupo 
amino
NH2
Figura 3 – Nomenclatura dos átomos de carbono. 
Nesse caso, o grupo amino encontra‑se no carbono b
Os aminoácidos encontrados em proteínas naturais são os a‑aminoácidos, ou seja, são aqueles que 
apresentam o grupo amino ligado ao carbono a, o qual é vizinho ao grupo carboxila.
A estrutura básica dos aminoácidos encontrados em proteínas naturais apresenta, ligada ao carbono a, o 
grupo amino, o grupo carboxila, a cadeia lateral, também chamado de grupo R, e um átomo de hidrogênio.
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Unidade I
H
CR C
O
OHNH2
Figura 4 – Estrutura básica dos aminoácidos encontrados nas proteínas naturais
A prolina é uma exceção à estrutura básica dos aminoácidos, pois apresenta um grupo imino 
(– NH –) no lugar do grupo amino. A cadeia lateral da prolina juntamente com o grupo imino forma 
uma estrutura rígida em anel com 5 átomos.
COOH
C
H
CH2
CH2
HN
H2C
Figura 5 – Estrutura do aminoácido prolina
Em pH fisiológico, aproximadamente 7,4, o grupo carboxila encontra‑se ionizado, dando origem ao 
íon carboxilato (– COO‑), e o grupo amino encontra‑se protonado (– NH3
+).
H
CR C
O
OHNH2
H
CR C
O
O–NH3+
Figura 6 – Ionização dos aminoácidos
Podemos observar que, em pH fisiológico, o aminoácido que possui um único grupo amino e um 
único grupo carboxila apresenta uma carga positiva e uma carga negativa, ou seja ele é um íon dipolar 
e é eletricamente neutro.
A figura a seguir apresenta os vinte aminoácidos presentes nas proteínas naturais. Suas cadeias 
laterais estão destacadas.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
COO–
C+H3N H
H
COO–
C+H3N H
CH3
COO– COO–
C C
CH
CH
CH2
+H3N
+H3NH H
H3C
Glicina Alanina
Valina
Leucina
H3C
CH3
CH3
COO– COO–COO–
C CC
CH CH2
CH2
S
CH3
CH3
+H3N
+H2N
H2C
+H3NH
H
H
CH2
Isoleucina
Prolina
Fenilalanina
Metionina
CH3
CH2
CH3
COO–
C
CH2
+H3N H
Tripofano
Treonina Cisteína
Serina
COO– COO– COO–COO–
C C C
HC CH2
C
CH2 CH2OH
C = CH CH3 SH
NH
+H3N
+H3N
+H3N
+H3NH H H
OH
H
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Unidade I
COO– COO–
C C
C
CH2
CH2
C
+H3N
+H3NH H
H2N
H2N
Asparagina
Lisina
Tirosina
Glutamina
O
O
COO–COO–
CC
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
CH2
OH
+H3N
+H3N HH
CH2
C NH2
+
COO– COO–
C C
CH2
C
HC
+H3N
+H3NH H
NH
NH+
Arginina
Glutamato
Aspartato
Histidina
CH
COO–COO–
CC
CH2
CH2
COO–
CH2
COO–
+H3N
+H3N HH
CH2
CH2
CH2
NH
NH2
Figura 7 – Aminoácidos e cadeias laterais
A diferença entre os aminoácidos está na cadeia lateral, é ela que determina a identidade e a função 
do aminoácido. As cadeias laterais podem variar em relação ao tamanho, à forma, à carga, à reatividade 
química, à capacidade de formar ligações de hidrogênio e às características hidrofóbicas.
As propriedades das cadeias laterais são importantes para a conformação das proteínas e, como 
a função da proteína está diretamente ligada à sua conformação, essas propriedades também são 
importantes para a sua função.
Uma propriedade de extrema importância é o fato de os aminoácidos interagirem ou não com água. 
Por isso, os aminoácidos são classificados em dois grandes grupos: aminoácidos polares, que são aqueles 
que possuem a cadeia lateral hidrofílica, e os aminoácidos apolares, que são aqueles que possuem a 
cadeia lateral hidrofóbica.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
De modo geral, os aminoácidos apolares possuem cadeias carbônicas com caráter de hidrocarboneto.
COO–
C+H3N H
H
Glicina
COO–
C+H3N H
CH3
Alanina
COO–
C
CH
+H3N H
H3C
Valina
CH3
COO–
C
CH
CH3
+H3N H
CH2
Isoleucina
CH3
COO–
C
CH2
CH2
S
CH3
+H3N H
Metionina
COO–
C
CH
CH2
+H3N H
Leucina
H3C CH3
COO–
C
+H2N
H2C
H
Prolina
CH2
CH3
Fenilalanina
COO–
C
CH2
+H3N H
Tripofano
COO–
C
CH2
C = CH
NH
+H3N H
Figura 8 – Aminoácidos apolares
 Observação
Os hidrocarbonetos são compostos formados apenas por átomos de 
carbono e hidrogênio.
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Unidade I
Nas proteínas encontradas em soluções aquosas, ou seja, num ambiente polar, os aminoácidos apolares 
encontram‑se no interior da proteína. Em ambientes apolares, esses aminoácidos são encontrados na 
superfície das proteínas. Essas interações hidrofóbicas ajudam no dobramento das proteínas.
Os aminoácidos polares, em soluções neutras, são divididos em aminoácidos polares sem carga; 
aminoácidos polares com carga positiva, que são aminoácidos básicos; e aminoácidos com carga 
negativa, que são aminoácidos ácidos. A figura a seguir mostra os aminoácidos polares sem carga.
Treonina
COO–
C
HC
CH3
+H3N H
OH
Cisteína
COO–
C
CH2
SH
+H3N H
Serina
COO–
C
CH2OH
+H3N H
COO–
C
CH2
CH2
C
+H3N H
H2N
Glutamina
O
Tirosina
COO–
C
CH2
OH
+H3N H
COO–
C
C
+H3N H
H2N
Asparagina
O
CH2
Figura 9 – Aminoácidos polares sem carga
Nesse grupo é importante destacar o aminoácido cisteína, que contém o grupo sulfidrila (– SH). 
Duas cisteínas podem unir‑se numa ligação chamada ponte dissulfeto (– S – S –0).
 S ———————————————— S
 | |
H—Gly—Ile—Val—Glu—Gln—Cys—Cys—Ala—Ser—Val—Cys—Ser—Leu—Tyr—Gln—Leu—Glu—Asn—Tyr—Cys—Asn—OH
 |
 S
 |
 S
 |
H—Phc—Val—Asn—Gln—His—Leu—Cys—Gly—Ser—His—Leu—Val—Glu—Ala—Leu—Tyr—Leu—Val—Cys—Gly—Glu—Arg
 |
 Gly
 |
 Phe
 |
HO—Ala—Lys—Pro—Thr—Tyr—Phe
|
S
|
S
|
Figura 10 – Pontes dissulfeto
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
A figura a seguir mostra os aminoácidos polares carregados positivamente, ou seja, os aminoácidos básicos.
Lisina
COO–
C
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3
+
+H3N H
COO–
C
CH2
C
HC
+H3N H
NH
NH+
Histidina
CH
C NH2
+
COO–
C+H3N H
Arginina
CH2
CH2
CH2
NH
NH2
Figura 11 – Aminoácidos polares com carga positiva (básicos)
As cadeias laterais dos aminoácidos lisina e arginina, em pH fisiológico, estão completamente 
ionizadas. O aminoácido histidina é uma base fraca e em pH fisiológico não apresenta carga 
elétrica, porém, quando esse aminoácido faz parte de uma proteína, ele pode apresentar carga 
elétrica positiva ou neutra dependendo do ambiente iônico fornecido pelas cadeias polipeptídicas 
das proteína.
A figura a seguir mostra os aminoácidos polares com carga negativa, ou seja, aminoácidos ácidos.
Glutamato
COO–
C
CH2
CH2
COO–
+H3N H
Aspartato
COO–
C
CH2
COO–
+H3N H
Figura 12 – Aminoácidos polares com carga negativa (ácidos)
Os aminoácidos ácido glutâmico e ácido aspártico têm suas cadeias laterais totalmente 
ionizadas em pH fisiológico. Esses aminoácidos são também denominados aspartato e 
glutamato,respectivamente.
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Unidade I
Os aminoácidos também podem ser classificados de acordo com a necessidade na dieta. 
Os aminoácidos essenciais são aqueles de que nosso organismo necessita, mas não consegue 
sintetizar, ou não consegue sintetizar em quantidade e velocidade compatível com as nossas 
necessidades, sendo assim, eles precisam ser adquiridos através da dieta. Os aminoácidos não 
essenciais são aqueles que o nosso organismo consegue sintetizar e, portanto, não necessitamos 
ingerir.
O quadro a seguir mostra os aminoácidos essenciais e os aminoácidos não essenciais.
Quadro 1 – Aminoácidos essenciais e não essenciais
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais
Fenilalanina Alanina
Histidina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Treonina Glutamato
Triptofano Glutamina
Valina Glicina
Prolina
Serina
Tirosina
Fonte: Marzzoco; Torres (1999, p. 239).
Quando os aminoácidos são degradados a parte nitrogenada é eliminada na forma de ureia, 
e a cadeia carbônica remanescente é encaminhada para o metabolismo energético. A cadeia 
carbônica pode ser encaminhada para o metabolismo de carboidratos, podendo produzir glicose 
ou glicogênio; neste caso, o aminoácido é chamado de glicogênico. A cadeia carbônica também 
pode ser transformada em Acetil‑CoA, sendo que esse pode ser utilizado pelo Ciclo de Krebs para 
formação de corpos cetônicos ou para a síntese de ácidos graxos ou colesterol. Nesse caso, o 
aminoácido é denominado cetogênico.
Dentre os vinte aminoácidos, existem catorze exclusivamente glicogênicos, dois aminoácidos 
exclusivamente cetogênicos e quatro aminoácidos glicogênicos e cetogênicos.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Quadro 2 – Destino dos aminoácidos
Glicogênicos Cetogênicos Glicogênicos e Cetogênicos
Alanina Leucina Isoleucina
Arginina Lisina Fenilalanina
Aspartato Tirosina
Cisteína Triptofano
Glutamato
Glicina
Histidina
Metionina
Prolina
Serina
Treonina
Valina
Asparagina
Glutamina
Fonte: Harvey; Ferrier (2012, p. 262).
O nome dos aminoácidos pode ser abreviado por três letras ou representado por um símbolo de uma letra.
Quadro 3 – Abreviaturas e símbolos dos aminoácidos
Aminoácido Abreviatura Símbolo
Cisteína Cys C
Histidina His H
Isoleucina Iso I
Metionina Met M
Serina Ser S
Valina Val V
Alanina Ala A
Glicina Gly G
Leucina Leu L
Prolina Pro P
Treonina Thr T
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Aspartato Asp D
Glutamato Glu E
Glutamina Gln Q
Fenilalanina Phe F
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Unidade I
Tirosina Tyr Y
Triptofano Trp W
Lisina Lys K
 Observação
O ácido aspártico e a asparagina podem ser representados por Asx 
ou pela letra B; e tanto o ácido glutâmico quanto glutamina podem ser 
representados por Glx ou pela letra Z.
O X é atribuído a um aminoácido não identificado.
Existem aminoácidos com sabor amargo, doce ou destituído de sabor (insípidos). Os aminoácidos são 
solúveis em água e pouco solúveis em solventes orgânicos.
Outra característica dos aminoácidos é que eles são moléculas assimétricas.
Para que um objeto seja simétrico ele deve possuir um plano de simetria, que divide o objeto em 
duas metades. Por exemplo, a caneca representada na figura a seguir é simétrica.
Plano de simetria
Figura 13 – Objeto simétrico 
Se colocarmos essa caneca na frente de um espelho, teremos uma imagem que pode se sobrepor ao 
objeto através de uma mudança do ângulo.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Imagem escular da caneca
Caneca
Giro
Caneca 
(objeto)
Caneca 
(imagem)
Figura 14 – Objetos simétricos possuem imagens especulares que podem ser sobreponíveis ao objeto
Um objeto assimétrico não possui plano de simetria, e sua imagem especular não é sobreponível ao 
objeto. A mão é assimétrica, pois a imagem especular da mão direita é a mão esquerda, no entanto, não 
é possível sobrepor a mão direita à mão esquerda.
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Unidade I
1
2
3
Figura 15 – A mão é assimétrica e não é possível sobrepor a mão direita e a mão esquerda. 
1) Mão direita 2) Imagem especular 3) Mão esquerda
Para que uma molécula seja assimétrica deve existir pelo menos um carbono assimétrico ou quiral.
 Observação
O termo quiral vem da palavra grega cheir, que significa mão, que é 
assimétrica.
A condição para que um átomo de carbono seja quiral é que ele esteja ligado a quatro ligantes 
diferentes.
O carbono a dos aminoácidos é um carbono quiral, com exceção da glicina, que possui dois átomos 
de hidrogênio ligados ao carbono a.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
A.
COO–
C+H3N H
CH3
Alanina Carbono quiral
Quatro ligantes 
diferentes
B.
COO–
C+H3N H
H
Glicina
Não possui carbono quiral
Dois ligantes 
diferentes
Figura 16 – A – Exemplo de um aminoácido com carbono quiral. 
B – Exceção. O aminoácido glicina não possui carbono quiral
As moléculas que possuem carbono quiral apresentam dois isômeros opticamente ativos denominados 
D e L, os quais são imagens especulares não sobreponíveis.
Espelho
Figura 17 – As formas D e L são imagens especulares
A nomenclatura L e D está relacionada com a configuração dos quatro ligantes do carbono 
assimétrico. Os L‑aminoácidos são os que apresentam o grupo amino à esquerda e os D‑aminoácidos 
são os que apresentam o grupo amino à direita.
Esses isômeros podem desviar o plano de vibração da luz polarizada.
 Observação
A luz polarizada é um conjunto de ondas eletromagnéticas que vibram 
ao longo de um único plano. Esse desvio pode ser determinado por um 
polarímetro.
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Unidade I
Todos os aminoácidos presentes nas proteínas naturais são encontrados na forma L. Os D‑aminoácidos 
são encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de plantas e bactérias.
1.2 Estrutura das proteínas
Os aminoácidos podem formar polímeros através das ligações peptídicas. Nessa ligação o grupo 
carboxila de um aminoácido reage com o grupo amino do outro aminoácido.
H H
C CR + R1C C
O O
OH H H OHNH2 N
dipeptídeo ou dipéptido
H
HC
C
R+H2O C
C
O
O
N
OH
NH2
R1H
Ligação peptídica:
(ligação amídica)
Figura 18 – Formação de ligação peptídica entre dois aminoácidos
 Observação
Quando um aminoácido se liga a outro formando um peptídeo ou 
proteína, o que restou do aminoácido é chamado de resíduo de aminoácido.
+H3N C
H H H H
R1
Resíduo 1 Resíduo 2 Resíduo 3 Resíduo 4
R2H H HR3 R4
C
O O O O
N C C N C C N C C O–
Figura 19
A figura a seguir mostra a formação da ligação peptídica entre os aminoácidos glicina e alanina.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
H2N C
H H HH
H
Glicina (Gly) Alanina (Ala) Glicilalanina (Gly‑Ala)
H CH3 CH3H H
C
O
+ +
O OO
O H H N C CCC CCO ONH HH2O H2N
Figura 20 – Formação da ligaçãopeptídica entre os aminoácidos glicina e alanina
A união de dois aminoácidos é chamada dipeptídeo, a união de três aminoácidos é chamada 
tripeptídeo e assim por diante.
H2N CH2
Glicilalanilfenilalanina
(Gly – Ala – Phe)
H HCH3 CH2
C
O O O
N CH C C O HN CH
Figura 21 – Tripeptídeo. As ligações peptídicas estão destacadas
 Observação
A glutationa é um tripeptídeo que tem a enzima g‑glutamil transpeptidase 
envolvida no seu metabolismo. Essa enzima é um biomarcador de algumas doenças 
hepáticas, como o carcinoma hepatocelular e a doença hepática alcoólica.
Polímeros contendo até 30 aminoácidos são chamados de oligopeptídeos ou peptídeos. Os polímeros 
maiores que 50 aminoácidos são chamados de polipeptídeos.
As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas.
Quadro 4 – Características de composição de algumas proteínas
Proteína Número de aminoácidos Número de cadeias polipeptídicas
Insulina (bovina) 51 2
Lisozima (Clara de ovo) 129 1
Mioglobina (equina) 153 1
Hemoglobina (humana) 574 4
Aspartato transcarbamoilase (E.coli) 2700 12
RNA polimerase (E.coli) 4100 5
Apolipoproteína B (humana) 4536 1
Fonte: Marzzoco; Torres (1999, p. 172).
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Unidade I
1.2.1 Níveis de estrutura
A estrutura das proteínas é dividida em níveis: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
Esses níveis de estrutura serão descritos a seguir.
A estrutura primária corresponde à sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, por exemplo, 
Arg – Leu – Ala – Arg – His – Gly. Cada sequência de aminoácidos representa uma única proteína. A 
sequência apresentada por uma proteína é codificada pelo DNA. Segundo o dogma central da biologia, 
o DNA é transformado em RNA mensageiro e este é transformado em proteína.
As proteínas possuem composição bastante variada, porém, a maioria das proteínas possuem todos os 20 
aminoácidos, sendo que a quantidade de cada aminoácido é variada. O quadro a seguir mostra a composição de 
aminoácidos presentes nas enzimas quimiotrispsinogênio (bovino), lisozima (clara de ovo) e citocromo c (humano).
Quadro 5 – Composição em aminoácidos de 3 proteínas
Número de aminoácidos por molécula de proteína
Aminoácido Quimiotripsina (bovino) Lisozima (clara de ovo) Citocromo c (humano)
Glicina 23 12 13
Alanina 22 12 6
Valina 23 6 3
Leucina 19 8 6
Isoleucina 10 6 8
Metionina 2 2 3
Prolina 9 2 4
Fenilalanina 6 3 3
Triptofano 8 6 1
Serina 28 10 2
Treonina 23 7 7
Asparagina 15 13 5
Glutamina 10 3 2
Tirosina 4 3 5
Cisteína 10 8 2
Lisina 14 6 18
Arginina 4 11 2
Histidina 2 1 3
Aspartato 8 8 3
Glutamato 5 2 8
Total 245 129 104
As proteínas possuem uma extremidade que apresenta um grupo amino livre, chamada de amino 
terminal, e uma extremidade que possui um grupo carboxila livre, chamada de carboxila terminal. Por 
convenção, a estrutura primária é escrita na direção amino terminal para carboxila terminal.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
H2N CH2
Glicilalanilfenilalanina
(Gly – Ala – Phe)
Amino 
terminal Carboxila 
terminal
H HCH3 CH2
C
O O O
N CH C C O HN CH
Figura 22 – Extremidades amino e carboxila terminal
A estrutura secundária descreve as estruturas regulares bidimensionais formadas por cadeias 
polipeptídicas, sendo que as duas estruturas mais estáveis são: a‑hélice e folha b‑pregueada.
A a‑hélice é o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo devido a ligações de hidrogênio entre o 
hidrogênio do grupo – NH – e o oxigênio do grupo – C = O.
 Lembrete
As ligações de hidrogênio ocorrem em moléculas que apresentam 
um átomo de hidrogênio ligado a um átomo muito eletronegativo 
como F, O e N.
Figura 23 – Ligações de hidrogênio que formam a a‑hélice
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Unidade I
As ligações de hidrogênio ocorrem entre um aminoácido e o quarto aminoácido subsequente.
3,6 aminoácidos
Figura 24 – Estrutura secundária, a‑hélice
A estrutura secundária em folha b‑pregueada envolve interação lateral de segmentos de uma cadeia 
polipeptídica ou de cadeias diferentes.
Figura 25 – Estrutura secundária, folha b pregueada
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
A estrutura terciária é a interação entre as cadeias laterais dos segmentos de estruturas secundárias ou 
também entre as cadeias laterais dos segmentos de estruturas não definidas. Essas interações podem ser:
• Ligações de hidrogênio – interações hidrofóbicas, formadas pela interação de cadeias laterais 
hidrofóbicas dos aminoácidos apolares.
• Ligações eletrostáticas ou iônicas – interações entre aminoácidos com cargas opostas e pontes 
dissulfeto, formadas entre resíduos de cisteína.
A B C D
CH2 CH3
H
H H
H
H
H
N
CH3 H3C
H3CCH2 C
C C
C
C
C C
C
CO
O
O
C
H
H
H H
HS S
H H
H H
NH3
ácido 
glutâmico
ácido glutâmico
cadeia 
polipeptidica
cisteína cisteína
valina valina
asparagina
lisina
O
O
Figura 26 – Estrutura terciária e os tipos de interações: A) Ligação iônica 
B) Ponte dissulfeto C) Interação hidrofóbica D) Ligação de hidrogênio
A estrutura quaternária é determinada pela combinação de duas ou mais cadeia polipeptídicas. 
Essas cadeias polipeptídicas adquirem o nome de subunidades. Um exemplo de proteína que apresenta 
estrutura quaternária é hemoglobina.
Figura 27 – Hemoglobina
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1.3 Classificação das proteínas
As proteínas podem ser classificadas quanto à sua forma e quanto à sua composição.
Quanto à forma, as proteínas são classificadas como fibrosas e globosas ou globulares.
As proteínas que apresentam forma alongada são denominadas de proteínas fibrosas. Essas proteínas, 
que são geralmente insolúveis em água, desempenham papel estrutural nos sistemas biológicos. A 
a‑queratina, presente no cabelo e na pele, e o colágeno e a elastina, constituintes do tecido conjuntivo, 
são exemplos de proteínas fibrosas.
As proteínas globosas apresentam forma esférica, o que favorece o seu transporte pela corrente 
sanguínea. A hemoglobina e a albumina são exemplos desse tipo de proteínas.
Quanto à composição, as proteínas podem ser classificadas em simples e complexas ou conjugadas. 
As proteínas simples são aquelas formadas apenas por aminoácidos, e as proteínas complexas são 
aquelas que além da parte constituída por aminoácidos possuem uma parte não proteica, sendo que a 
última é chamada de grupo prostético.
O grupo prostético pode ligar‑se à cadeia polipeptídica de maneira covalente ou não covalente.
Seguem exemplos de proteínas complexas ou conjugadas:
• Hemoglobina – é constituída por 4 cadeias polipeptídicas, e cada cadeia polipeptídica está 
associada a um grupamento heme.
• Lipoproteínas – são constituídas por lipídeos e proteínas.
• Glicoproteínas – são constituídas pela associação de proteínas a carboidratos, dentre outras.
1.4 Desnaturação das proteínas
Após a proteína ser sintetizada, devido ao estabelecimento de interações intermoleculares e com as 
moléculas do ambiente em que está inserida, a proteína dobra‑se formando as estruturas secundárias e 
terciárias. Caso a proteína seja constituída por mais de uma subunidade, ela também adquire a estrutura 
quaternária.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
a) Estrutura primária
b) Estrutura secundária
c) Estrutura terciária
d) Estrutura quartenária
... – Lys – Gly –
 Va
l –
 H
is –
 ...
Figura 28 – Dobramentos das proteínas
A estrutura obtida por meio desses dobramentos é chamada de conformação nativa, a qual é de 
extrema importância para a função da proteína.
A desnaturação das proteínas é o processo pelo qual as proteínas perdem a sua conformação 
nativa, o que resulta também na perda de função da proteína. Quando a proteína sofre um processo 
de desnaturação ela é chamada de proteína desnaturada. É importante ressaltar que na desnaturação 
as ligações rompidas são as intermoleculares, ou seja, ligações não covalentes; as ligações peptídicas 
permanecem intactas. Dessa maneira, a proteína desnaturada adquire uma forma distendida.
Existem várias situações que podem provocar o processo de desnaturação. Algumas dessas situações 
estão listadas a seguir:
• Calor – o aquecimento fornece energia para o rompimento das ligações não covalentes. A 
proteína presente no ovo, a albumina, com aquecimento sofre desnaturação irreversível e 
torna‑se insolúvel.
A temperatura de desnaturação para diferentes proteínas é variável. Por exemplo, as bactérias que 
vivem em altas temperaturas possuem proteínas que são estáveis nessa condição, ou seja, elas 
conseguem manter sua conformação nativa em altas temperaturas; sendo assim, são necessárias 
maiores temperaturas para a desnaturação dessas proteínas. Já a proteína presente no ovo, a 
albumina, com aquecimento sofre desnaturação irreversível e torna‑se insolúvel.
• Extremos de pH – alteram a ionização dos aminoácidos modificando as cargas e desestabilizando 
algumas interações. Por exemplo: no processo de produção de iogurte ocorre o crescimento de 
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Unidade I
bactérias no leite. As bactérias produzem ácido láctico, acarretando a desnaturação das proteínas 
presentes no leite, como a caseína.
• Adição de solventes orgânicos – causa a exposição dos aminoácidos hidrofóbicos, que 
geralmente estão localizados no interior das proteínas. Por exemplo: a adição de ureia em uma 
solução contendo proteínas.
• Processos mecânicos – por meio da agitação vigorosa das moléculas, as ligações não covalentes 
também podem ser quebradas. Por exemplo: quando se obtém a clara em neve com a utilização 
de uma batedeira.
• Adição de detergentes – essas moléculas são anfipáticas, ou seja, apresentam uma parte polar e 
uma parte apolar. A parte apolar é longa e interage com os aminoácidos hidrofóbicos desfazendo as 
interações já existentes entres os resíduos de aminoácidos. Um detergente que é frequentemente 
utilizado é o dodecil sulfato de sódio (SDS).
H3C
CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2
Na+
Cadeia apolar Grupo aniônico
CH2
O
O
O
S
O–
. . .
Figura 29 – Fórmula estrutural do dodecil sulfato de sódio e seu caráter anfipático
• Adição de sal – desestabiliza as interações já existentes. Como o sal é composto por um cátion e 
um ânion, esses podem interagir com os aminoácidos carregados negativamente e os aminoácidos 
carregados positivamente, respectivamente. Essa interação causa o rompimento das interações 
eletrostáticas existentes entre aminoácidos carregados positivamente e negativamente.
1.5 Valor biológico das proteínas
O valor biológico das proteínas é avaliado em relação à capacidade do alimento em suprir a 
necessidade dos aminoácidos essenciais. As proteínas de origem animal possuem alto valor biológico 
e as proteínas de origem vegetal possuem baixo valor biológico. As proteínas de origem vegetal são 
sempre deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais, porém, a ingestão de diferentes alimentos 
de origem vegetal consegue suprir as necessidades de aminoácidos essenciais.
 Observação
Não existe diferença em obter um determinado aminoácido de um 
alimento de origem vegetal ou de um alimento de origem animal.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
2 SÍNTESE DE PROTEÍNAS
As proteínas são sintetizadas a partir de uma molécula de RNA mensageiro (mRNA) que é produzida 
através do DNA. O processo que gera uma molécula de RNA a partir de uma molécula de DNA é chamado 
de transcrição e o processo que gera um polipeptídeo a partir de uma molécula de RNA mensageiro é 
chamado de tradução. Além disso, uma fita de DNA pode formar duas fitas idênticas através do processo 
de replicação.
DNA RNA
DNA
replicação
transcrição tradução
Proteína
Figura 30 – Esquema da replicação, transcrição e tradução
Para o estudo da síntese de proteínas é necessário conhecer a estrutura dos ácidos nucleicos (DNA 
e RNA).
2.1 Estrutura dos ácidos nucleicos
Os ácidos nucleicos são polímeros formados por nucleotídeos. Os nucleotídeos são formados por um 
grupo fosfato, uma pentose e uma base nitrogenada.
Nucleotídeo
Nucleosídeo
Pentose
Fosfato Base 
nitrogenada
Figura 31 – Representação esquemática de um nucleotídeo
 Observação
A molécula formada pela união entre uma pentose e uma base 
nitrogenada é chamada de nucleosídeo.
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Pirimidina
Purina
Pirimidina
Pirimidina
Fosfato
Fosfato
Fosfato
Fosfato
Açúcar
Açúcar
Açúcar
Açúcar
Figura 32 – Polímero formado por nucleotídeos
As bases nitrogenadas são classificadas em purinas e pirimidinas. As bases purinas são a adenina (A) 
e a guanina (G), essas bases possuem dois anéis na sua estrutura; as bases pirimidinas são citosina (C), 
timina (T) e uracila (U), essas bases são formadas por apenas um anel.
Purinas Pirimidinas
H
H
H
H
Adenina
H
C
C
C
C
C
N
N
N 123
4
5
6
78
9
N
N
H
H
H H
N Guanina
H
C
C
C
C
C
N
N
N 123
4
5
6
78
9
N
O
H
H
H
H
O Timina
H
C
C
C
C
C
H
N 123
4
5
6
N
O
H
O Citosina
H
H
H
C
C
C
C
H
N 123
4
5
6
N
N
O
H
Uracila
O
H
H
N
C
C
N
H
C C
Figura 33 – Bases nitrogenadas purina e pirimidinas
As bases nitrogenadas encontradas na molécula de DNA são A, T, C e G e as bases nitrogenadas 
encontradas na molécula de RNA são A, U, C e G. Essa é uma diferença importante entre a molécula de 
DNA e RNA.
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Outra diferença existente entre a molécula de DNA e RNA é na pentose; a pentose presente no DNA 
é a desoxirribose, que possui um – H na posição 2`; e a pentose presente no RNA é a ribose, que possui 
um grupo – OH nessa mesma posição:
A) OH
H H
OH
OH OH
P O Base
ribose
2’
O
OCH2
B) OH
H H
OH
OH H
P O Base
desoxirribose
2’
O
OCH2
Figura 34 – A) Ribose B) Desoxirribose
O DNA é uma dupla fita e o RNA é uma simples fita. No DNA as duplas fitas estão mantidas por 
ligações de hidrogênio que ocorrem entre a adenina e a timina e entre a citosina e a guanina.
Figura 35 – Dupla fita de DNA evidenciando as ligações de hidrogênio
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O
O
O
OH
C
C
C
C
O
O
O
O
O RNA
C
G
A
U
G =guanina
C = citosina
A = adenina
U = uracila
O
H
Uracila
O
H
H
N
C
C
N
H
C C
Ribose
H
H
OH
H
OH
HO
H
C OHO
C C
CC
H H
Figura 36 – Simples fita da molécula de RNA
A adenina e a timina estabelecem duas ligações de hidrogênio, e a citosina e a guanina estabelecem 
três ligações de hidrogênio.
2.2 Replicação do DNA
O processo de replicação é aquele que produz uma nova molécula de DNA dupla fita a partir de uma 
molécula que é utilizada como molde. Esse processo é semiconservativo, pois a molécula produzida é 
formada por uma molécula nova e uma molécula antiga.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Fitas antigas
Fita antiga
Fita antiga
Figura 37 – Replicação do DNA
Esse processo necessita de várias enzimas como a DNA polimerase III, que sintetiza a nova fita de 
DNA pareando A com T e C com G; e a helicase, que separa as fitas, dentre muitas outras.
2.3 Transcrição
No processo de transcrição uma molécula de RNA é formada utilizando como molde uma das fitas 
da molécula de DNA. A enzima responsável pela síntese de RNA é a RNA polimerase.
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Unidade I
DNA
RNA RNA‑polimerase
Figura 38 – Síntese de RNA
Como na molécula de DNA não é encontrada a base nitrogenada timina, o pareamento é feito da 
seguinte maneira:
Quadro 6 – Pareamento de bases no RNA
Base nitrogenada 
presente no DNA
Base nitrogenada 
colocada no RNA
A U
T A
C G
G C
Tanto o processo de replicação quanto o processo de transcrição acontecem no núcleo das células 
eucarióticas. Após a transcrição, o RNA que é chamado de mensageiro passa pelos poros da membrana 
nuclear e, no citoplasma, é utilizado como molde para a síntese das proteínas, que é realizada pelos 
ribossomos. A síntese de proteínas é chamada de tradução.
Figura 39 – Processos de replicação, transcrição e tradução
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
 Observação
Em procariotos a transcrição e a tradução ocorrem simultaneamente.
2.4 Tradução
O processo de tradução consiste na transformação da molécula de RNA mensageiro em um 
polipeptídeo. A organela que participa da síntese de proteínas é o ribossomo e para esse processo são 
necessárias moléculas de RNA mensageiro e de RNA transportadores que carregam os aminoácidos.
5º
3º
Região de 
fixação do 
aminoácido
Anticódon
Figura 40 – Estrutura do RNA transportador
Para que o RNA mensageiro seja transformado em proteína, ele é lido de três em três bases 
nitrogenadas, chamadas de códons. No RNA transportador existe uma sequência chamada anticódon a 
qual pareia com o códon do RNA mensageiro. Essa combinação faz com que o aminoácido correto seja 
adicionado no polipeptídeo.
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Unidade I
Figura 41 – Pareamento entre o códon e o anticódon
A relação entre os códons e os aminoácidos é conhecida como código genético, representado por 
meio da tabela do código genético.
Segunda base
U C A G
Pr
im
ei
ra
 b
as
e
U
UUU
Phe
UCU
Ser
UAU
Tyr
UGU
Cys
U
Te
rc
ei
ra
 b
as
e
UUC UCC UAC UGC C
UUA
Leu
UCA UAA terminal UGA Terminal A
UUG UCG UAG terminal UGG Trp G
C
CUU
Leu
CCU
Pro
CAU
His
CGU
Arg
U
CUC CCC CAC CGC C
CUA CCA CAA
GluN
CGA A
CUG CCG CAG CGG G
A
AUU
Ileu
ACU
Thr
AAU
AspN
AGU
Ser
U
AUC ACC AAC AGC C
AUA ACA AAA
Lys
AGA
Arg
A
AUG Met ou inicial ACG AAG AGG G
G
GUU
Val
GCU
Ala
GAU
Asp
GGU
Gly
U
GUC GCC GAC GGC C
GUA GCA GAA
Glu
GGA A
GUG GCG GAG GGG G
Figura 42 – Tabela do código genético
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
 Observação
Observe na tabela do código genético que existe mais de um códon 
para um único aminoácido, por isso o código genético é dito degenerado.
2.5 Síntese de aminoácidos
Dos 20 aminoácidos, 9 não podem ser sintetizados pelos seres humanos; dos 11 aminoácidos que 
podem ser sintetizados pelos seres humanos, 2 deles – a cisteína e a tirosina – são sintetizados a partir 
de aminoácidos essenciais, a metionina e a fenilalanina.
Os aminoácidos que são sintetizados pelo nosso organismo e que não dependem de aminoácidos 
essenciais como precursores são sintetizados a partir de intermediários do metabolismo de carboidratos. 
O glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina provêm de a‑cetoglutarato. A alanina é formada 
pela transaminação entre piruvato e glutamato. A serina, a glicina e a cisteína são formadas a partir 
de 3‑fosfoglicerato. A cisteína é derivada da serina e da metionina. O aspartato e a asparagina são 
derivadas do oxaloacetato e a tirosina é derivada de fenilalanina.
A figura a seguir mostra um esquema da síntese dos aminoácidos não essenciais.
1
2
3
4
4
Glu
Gln
Gly
Cys
Arg
Asp
Ala
Ser
Tyr
Asn
Pro
a‑Cetoglutarato
Oxaloacetato
Piruvato
3‑Fosfoglicerato
Phe
NH4
+
Glu Cln
C1
Glu
Glu
O2
Met 
(S)
NH4
+
Ornitina
Ciclo 
 da Uréia
Figura 43 – Esquema da síntese dos aminoácidos não essenciais
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Unidade I
Exemplo de aplicação
Você já ouviu falar de fenilcetonúria? A fenilcetonúria é o defeito hereditário mais comum em 
relação ao metabolismo de aminoácidos. Faça uma pesquisa e descubra qual a causa dessa doença.
3 DEGRADAÇÃO DAS PROTEÍNAS
As proteínas são degradadas e sintetizadas constantemente, porém, proteínas diferentes são 
degradadas em momentos diferentes, pois cada uma possui uma meia vida.
 Observação
Meia vida é o tempo que leva para metade das moléculas serem 
degradadas.
O quadro a seguir mostra a meia vida de algumas proteínas.
Quadro 7 – Meia vida de algumas proteínas
Proteína Meia vida
Hemoglobina falciforme 12 minutos
Ornitina descarboxilase 12 minutos
HMG‑CoA redutase 3 horas
Fosfoenolpiruvato carboxiquinase 5 horas
Glicoquinase 1,25 dias
Acetil‑CoA carboxilase 2 dias
Alanina transamilase 2,5 dias
Arginase 4 dias
Aldolase 5 dias
Citocromo b 5,4 dias
Lactato desidrogenase 6 dias
Citocromo c 6,3 dias
Hemoglobina 120 dias
Fonte: Marzzoco; Torres (1999, p. 216).
 Observação
As proteínas defeituosas possuem, em geral, a meia vida curta.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Como produto da degradação das proteínas são formados aminoácidos que podem ser utilizados 
para formar novas proteínas. Como as proteínas que são degradadas são diferentes das que são 
formadas em um dado momento, os aminoácidos que são obtidos pelo processo de degradação são 
diferentes dos aminoácidos necessários para sintetizar as proteínas novas. Sendo assim, sempre sobram 
aminoácidos que não foram utilizados, e, como estes não podem ser armazenados, eles são degradados, 
e seu nitrogênio, excretado.
Os aminoácidos resultantes da degradação das proteínas, além de serem utilizados para formar 
novas proteínas, também são utilizados para sintetizar compostos nitrogenados não proteicos como as 
bases nitrogenadas (A, C, T, G eU), neurotransmissores (adrenalina e glucagon) e hormônios. Caso os 
aminoácidos não sejam utilizados para essas funções, eles serão degradados, sendo que a sua cadeia 
carbônica será utilizada para formar glicose ou Acetil‑CoA e o nitrogênio será eliminado como ureia.
Proteínas
Aminoácidos
Proteólise
Síntese de novas 
proteínas
Síntese de compostos 
nitrogenados não proteicos
Degradação
Cadeia carbônica
Ureia
Figura 44 – Destino dos aminoácidos obtidos pela degradação das proteínas
3.1 Digestão e absorção das proteínas da dieta
As proteínas da dieta são, primeiramente, desnaturadas no estômago, devido à elevada acidez. 
Posteriormente, essas proteínas desnaturadas são hidrolisadas por uma classe de enzimas denominadas 
peptidases ou proteases.
 Observação
As peptidases possuem esse nome, pois quebram ligações peptídicas 
que unem os aminoácidos.
Essas enzimas estão presentes no suco gástrico, entérico e pancreático. Algumas enzimas que 
participam do processo de digestão das proteínas são secretadas numa forma inativa denominada 
zimogênio. Posteriormente, elas são ativadas no local onde exercem suas funções.
As peptidades são classificadas como endopeptidases, aquelas que quebram ligações peptídicas 
internas, e exopeptidases, aquelas que quebram ligações peptídicas a partir da extremidade. Como a 
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Unidade I
proteína possui a extremidade amino terminal e carboxila terminal, existem as carboxipeptidades, que 
quebram a ligação peptídica a partir da extremidade carboxila terminal, e as aminopeptidases, que 
quebram a partir da extremidade amino terminal.
A protease que atua no estômago é a pepsina, a qual é secretada na forma de pepsinogênio e é 
ativada pelo pH baixo.
No intestino delgado atuam as enzimas presentes no suco pancreático. O suco pancreático contém 
precursores inativos de várias serinoproteases, incluindo a tripsina, a quimiotripsina, a elastase e as 
carboxipeptidases.
No intestino delgado são sintetizadas aminopeptidases e dipeptidases.
Os aminoácidos livres e alguns dipeptídeos e tripeptídeos são captados pelas células da mucosa 
intestinal. No citosol das células da mucosa, os dipeptídeos e tripeptídeos são quebrados formando 
aminoácidos livres, os quais são transportados pelo sistema porta até o fígado.
3.2 Degradação e excreção de aminoácidos
Na degradação dos aminoácidos o grupo amino é liberado na forma de ureia, e as 20 diferentes cadeias 
carbônicas formam compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídeos. Esses compostos são 
oxaloacetato, a‑cetoglutarato, piruvato, fumarato, succinil‑CoA, acetil‑CoA e acetoacetato.
Piruvato
1
6
5
4
3
2
Acetil‑CoA
Oxaloacetato
Succinil‑CoA
a‑Cetoglutarato
Fumarato
Ala
Cys
Gly
Ser
Thr
Trp
Ile
Leu
Lys
Phe
Thr
Trp
Tyr
Arg
His
Gin
Glu
Pro
Ile
Met
Thr
Val
Asp
Phe
Tyr
Aspn
Asp
Figura 45 – Destino da cadeia carbônica
O destino desses compostos pode ser a formação de energia pelo Ciclo de Krebs, a síntese de lipídeos 
ou de glicose.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Dependendo do composto formado a partir da degradação do aminoácido, esse pode ser classificado 
como cetogênico, glicogênico ou glicocetogênico. Aqueles aminoácidos que formam piruvato 
ou intermediários do Ciclo de Krebs são denominados glicogênicos, pois esses intermediários são 
substratos da gliconeogênese. Os aminoácidos que formam acetoacetato ou um de seus precursores são 
denominados cetogênicos.
As etapas da degradação de aminoácidos são:
• Transaminação.
• Desaminação oxidativa.
• Ciclo da ureia.
Agora iremos estudar mais detalhadamente cada uma dessas etapas:
A transaminação consiste na transferência do grupo amino dos aminoácidos. Para a maioria dos 
aminoácidos (alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina, 
leucina, tirosina, triptofano e valina) o grupo amino é transferido para o a‑cetoglutarato formando um 
a‑cetoácido e o glutamato.
Alanina
Arginina
Aspartato
Asparagina
Cisteína
Fenilalanina
Glutamina
Isoleucina
Leucina
Tirosina
Tripofano
Valina
12 aminoácidos
Aminotransferases
ou
transaminases
+ a‑cetoglutarato a‑cetoácido + Glutamato
Figura 46 – Reação de transaminação da maioria dos aminoácidos
 Lembrete
O glutamato é um aminoácido.
As reações de transaminação são catalisadas por uma classe de enzimas denominadas 
aminotransferases ou transaminases e essas enzimas possuem como coenzima o piridoxal‑fosfato, o 
qual é derivado da vitamina B6.
Observe o esquema geral da reação de transaminação:
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Unidade I
Aminoácido
Piridoxal‑fosfato
Glutamato a‑cetoglutarato
Piridoxamina‑fosfato
a‑cetoácido
H
+
N
HO
H3C
COOH
CH2 O P
NH3
+
COO–R C
H
NH3
+
COO–CH2CH2OOC C
H
O
COO–CH2CH2OOC C
H
O
COO–R C
H
+
N
HO
H3C
CH2 – NH3
+
CH2 O P
Figura 47 – Esquema geral da reação de transaminação
Observe que inicialmente o grupo amino dos aminoácidos é transferido para a coenzima piridoxal 
fosfato. Nesse processo, o aminoácido que teve seu grupo amino retirado se transforma em a‑cetoácido. 
O próximo passo é a transferência do grupo amino, presente no piridoxal fostato, para o a‑cetoglutarato, 
que é transformado em glutamato. O piridoxal fosfato que transferiu seu grupo amino foi transformado 
em piridoxamina fosfato.
O nome das aminotransferases é derivado do aminoácido doador do grupo amino. Por exemplo, 
a aminotransferase que catalisa a transferência do grupo amino da alanina é chamada de alanina 
aminotransferase. Observe a reação catalisada pela alanina aminotransferase:
alanina + a‑cetoglutarato ⇔ piruvato + glutamato
O glutamato formado pelas reações de transaminação pode sofrer uma nova reação de 
transaminação transferindo o seu grupo amino para o oxaloacetato e formando o aspartato, que 
é considerado o segundo reservatório de grupos amino. Essa reação é catalisada pela enzima 
aspartato aminotransferase.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
+ +
Glutamato
COO–
C
CH2
CH2
COO–
H3N
+ H
a‑cetogutarato
COO–
C
CH2
CH2
COO–
O
Oxaloacetato
COO–
C
CH2
COO–
O
Aspartato
COO–
C
CH2
COO–
H3N
+ H
Aspartato
aminotransferase
Figura 48 – Transaminação do glutamato
O aspartato é considerado o segundo reservatório do grupo amino.
O glutamato também pode passar pelo processo de desaminação oxidativa, que forma amônia 
(NH4
+). Essa reação é catalisada pela glutamato desidrogenase, uma enzima presente na matriz 
mitocondrial principalmente das células hepáticas. A glutamato desidrogenase pode utilizar como 
coenzima NAD+ ou NADP+.
+ +
Glutamato
COO–
C
CH2
CH2
COO–
H3N
+ H
a‑cetogutarato
COO–
C
CH2
CH2
COO–
ONAD(P)+ +H2O NAD(P)H + H
+ + NH4
+
Glutamato 
desidrogenase
Figura 49 – Desaminação oxidativa do glutamato
Os aminoácidos glicina, histidina, lisina, metionina, prolina, serina e treonina não são desaminados 
por reações de transaminação. No entanto, apesar de as reações serem diferentes, os compostos 
formados são aspartato e amônia.
A amônia é um composto tóxico e é transformada em ureia para ser eliminada. A síntese da ureia 
acontece por meio do ciclo da ureia, que ocorre no fígado. Portanto,a amônia produzida nos tecidos 
precisa ser transportada para o fígado, porém, como ela é tóxica precisa ser incorporada a outros 
compostos para que aconteça esse transporte. A alanina é utilizada para transportar a amônia produzida 
no músculo e a glutamina é utilizada para transportar a amônia produzida na maioria dos tecidos. A 
glutamina e a alanina são compostos não tóxicos e que atravessam membrana plasmática facilmente e, 
por isso, podem ser utilizados como transportadores de amônia para o fígado.
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Unidade I
Primeiro será descrito o transporte de amônia através da glutamina. A glutamina é formada através 
da reação de glutamato com amônia à custa de ATP. Essa reação é catalisada pela glutamina sintetase.
+
Glutamato
COO–
C
CH2
CH2
COO–
H3N
+ H NH4
+ + ATP
Glutamina 
sintetase
+ ADP + Pi + H+
COO–
C
CH2
CH2
C
H3N
+ H
NH2
Glutamina
O
Figura 50 – Transformação de glutamato em glutamina
Quando a glutamina chega ao fígado ocorre a reação inversa, ou seja, a glutamina é transformada 
em glutamato e ocorre a liberação de NH4
+. Essa reação é catalisada pela glutaminase.
Glutaminase
Glutamato
COO–
C
CH2
CH2
COO–
H3N
+ H + NH4
+
Glutamina
+ H2O
COO–
C
CH2
CH2
C
H3N
+ H
NH2
O
Figura 51 – Transformação de glutamina em glutamato
Agora a amônia presente no fígado pode ser utilizada como substrato para a síntese da ureia.
 Observação
A enzima glutaminase também está presente nos rins e permite a 
eliminação de amônia.
Veremos como se processa o transporte de amônia, produzida pela degradação das proteínas 
musculares, através da alanina.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
No músculo, o grupo amino dos aminoácidos é transferido para o piruvato originando alanina. 
Quando a alanina chega ao fígado, ela é convertida em glutamato que pode ser convertido em aspartato 
ou amônia. As reações ocorridas no músculo e no fígado estão representadas a seguir:
• No músculo:
glutamato + piruvato ⇔ a‑cetoglutarato + alanina
• No fígado:
alanina + a‑cetoglutarato ⇔ piruvato + glutamato
 Observação
O piruvato formado no fígado é utilizado na gliconeogênese.
Os compostos formados nos processos de transaminação e desaminação oxidativa, aspartato e 
amônia, darão origem à ureia por meio do ciclo da ureia.
Antes de estudarmos o ciclo da ureia é importante conhecer a sua estrutura. Observe a figura a 
seguir.
O
CH2N NH2
Figura 52 – Estrutura da ureia
Um dos átomos de nitrogênio da ureia é obtido da amônia e o outro do aspartato. O átomo de 
carbono é obtido do íon bicarbonato.
A síntese da ureia ocorre nas células hepáticas na matriz mitocondrial. O ciclo da ureia ocorre parte 
na matriz mitocondrial e parte no citosol.
A seguir, serão descritas as reações do ciclo da ureia:
• reação entre a amônia e o íon bicarbonato com gasto de duas moléculas de ATP e formação de 
carbamoilfosfato;
• condensação do carbamoilfosfato com a ornitina e formação da citrulina;
• transporte da citrulina para o citosol;
• reação da citrulina com o aspartato e formação de argininosuccinato;
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Unidade I
• decomposição da argininosuccinato em fumarato e arginina;
• hidrólise da arginina com regeneração de ornitina e formação de ureia.
A figura a seguir mostra o ciclo da ureia e as enzimas que catalisam as reações desse ciclo.
Ciclo da ureia
Matriz 
mitocondrial
Enzimas
1. Carbamoilfosfato sintetase
2. Ornitina transcarcarbamoilase
3. Argininosuccinato sintetase
4. Argininosuccinato liase
5. Arginase
NH4
+ + HCO3
–
2 ATP
2 ADP + Pi + 2 H+
Ureia
Carbamoilfosfato
H2O
ATP
2
3
4
5
AMP + PPi
Aspartato
Fumarato
1
Ornitina Citrulina
Arginina
Argininossuccinato
Figura 53 – Ciclo da ureia
Como a amônia é tóxica, é extremamente importante a manutenção da baixa concentração 
dessa substância no organismo. Algumas situações podem aumentar a concentração de amônia, 
por exemplo, doenças hepáticas ou deficiências no ciclo da ureia. A elevação dos níveis de amônia é 
chamada de hiperamonemia. Quando a hiperamonemia é causada por doenças hepáticas é chamada de 
hiperamonemia adquirida e quando essa elevação está relacionada a alguma deficiência no ciclo da ureia 
é chamada de hiperamonemia hereditária. As altas concentrações de amônia afetam principalmente o 
cérebro podendo ocasionar o coma.
 Lembrete
As enzimas que participam das vias metabólicas são sintetizadas a 
partir do material genético, sendo assim, o acúmulo de amônia pode estar 
associado com a deficiência na produção de alguma enzima que faz parte 
do ciclo da ureia.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
 Saiba mais
A deficiência mais comum do ciclo da ureia é a deficiência da enzima 
ornitina transcarbamilase.
Leia o texto a seguir e aprenda mais sobre o assunto:
ULHÔA, C. A. G.; BARRETT, C. T. Deficiência de ornitina transcarbamilase: 
diagnóstico neonatal. Jornal de Pediatria, v. 75, n. 2, 1999. Disponível em: <http://
www.jped.com.br/conteudo/99‑75‑02‑131/port.pdf>. Acesso em: 14 ago. 2015.
3.3 Balanço de nitrogênio
O balanço de nitrogênio é a diferença entre o nitrogênio ingerido e o nitrogênio excretado. Portanto, 
o balanço de nitrogênio pode ser representado pela seguinte fórmula:
Balanço de nitrogênio = N ingerido – N excretado
Em adultos normais, o balanço de nitrogênio deve ser igual a zero. Caso a ingestão de proteínas seja 
aumentada a sua eliminação também aumentará.
 Observação
Não há reservas de aminoácidos livres.
Em algumas situações o balanço de nitrogênio torna‑se positivo, ou seja, a ingestão é maior que a 
excreção. Essas situações acontecem nos casos em que a síntese proteica é intensa, por exemplo, nas 
crianças em fase de crescimento, na gravidez, na fase de recuperação após uma cirurgia etc.
O balanço nitrogenado também pode tornar‑se negativo, ou seja, quando a quantidade de nitrogênio 
excretada for maior que a quantidade ingerida. O balanço de nitrogênio negativo pode ser encontrado 
nas doenças degenerativas, em queimaduras, no jejum prolongado etc.
4 ENZIMAS
A maioria das enzimas são proteínas, ou seja, moléculas formadas por aminoácidos. Uma pequena 
parte das enzimas é formada por moléculas de RNA. Essas moléculas de RNA classificadas como enzimas 
são chamadas de ribozimas.
As enzimas funcionam como catalisadores biológicos, ou seja, aceleram a velocidade das reações 
químicas. Sendo assim, as enzimas são de extrema importância para o metabolismo, já que o metabolismo 
é o conjunto de reações químicas que ocorrem dentro das células.
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Unidade I
As enzimas permitem que as reações químicas aconteçam de maneira compatível com as nossas 
necessidades. Por exemplo, o nosso organismo precisa de um suprimento constante de energia, ou 
seja, de ATP. Essa molécula é obtida por meio de reações químicas que são aceleradas por enzimas. Na 
ausência das enzimas, a geração de energia não ocorreria, ou ocorreria de maneira tão lenta que não 
atenderia as nossas necessidades.
As enzimas podem atuar tanto juntando moléculas quanto quebrando moléculas.
Uma reação catalisada por uma enzima pode ser representada pela seguintereação: 
E + S ⇔ ES ⇒ E + P, onde E representa a enzima, S representa o reagente, que em enzimologia é 
chamado de substrato, ES representa o complexo enzima‑substrato e P representa o produto.
Observe na figura a seguir, um esquema de uma reação enzimática.
S + E ES P + E↔ ↔
Figura 54 – Reação catalisada por uma enzima
 Observação
A enzima não é consumida durante a reação química, pois apesar de 
ocorrer uma modificação na sua estrutura no momento da catálise, ao final 
da reação a sua estrutura volta ao normal.
A reação entre a enzima e o substrato ocorre em duas etapas. Na primeira etapa, o substrato liga‑se 
à enzima formando um complexo enzima‑substrato e, posteriormente, o complexo enzima‑substrato 
forma o produto e libera a enzima, que pode ser utilizada em outras reações.
Como a enzima volta à sua forma original após a formação do produto e pode ser utilizada para se 
ligar em outros substratos, ela sempre está em pequenas concentrações em relação ao substrato.
4.1 Interação enzima‑substrato
Apenas uma região pequena da enzima é utilizada para a ligação da enzima com o substrato. Essa 
região é chamada de sítio ativo ou centro ativo.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Enzima
Substrato
Sítio ativo
Figura 55 – Interação enzima‑substrato
O sítio ativo constitui uma cavidade em que o substrato se aloja no momento da reação química. 
Como as enzimas são, na sua maior parte, proteínas, a cavidade é constituída pelas cadeias laterais dos 
aminoácidos, que podem estar envolvidas na ligação da enzima com o substrato ou podem participar 
diretamente da catálise.
A forma do sítio ativo contribui bastante para a especificidade da enzima, pois o substrato só pode 
se alojar no sítio ativo se tiver uma forma parecida com o sítio ativo e se for capaz de formar ligações 
com as cadeias laterais presentes no sítio ativo.
A)
B)
C)
substrato
Não ocorre reação
Não ocorre reação
substrato
substrato
enzima
enzima
enzima
+
+
+
+
Figura 56 – Especificidade enzima‑substrato: A) o substrato aloja‑se perfeitamente no sítio 
ativo da enzima, possibilitando que a reação química aconteça B) e C) – as estruturas dos 
substratos não são compatíveis com o centro ativo da enzima, assim, as reações não ocorrem
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Unidade I
Muitos livros consideram a interação enzima‑substrato como o modelo chave e fechadura, porém 
esse modelo explica apenas o alojamento do substrato no sítio ativo da enzima. Análises por difração 
de raio X mostraram que quando o substrato se liga à enzima, ela sofre uma mudança de conformação. 
Essa mudança de conformação acontece devido às interações que ocorrem entre a enzima e o substrato. 
O substrato também tem sua conformação alterada.
Substrato
A) B)
Figura 57 – Mudanças de conformação 
A) Conformação antes da ligação do substrato B) Conformação após a ligação do substrato
Essas mudanças de conformação aproximam a enzima do substrato e promovem uma conformação 
próxima à conformação do estado de transição, porém, com uma necessidade energética menor, com 
isso aumenta a velocidade das reações, já que as condições necessárias para que a reação ocorra são: o 
choque das moléculas com uma orientação adequada e uma energia adequada.
Dessa maneira, as enzimas criam um novo caminho para atingir o estado de transição. Esse novo 
caminho requer menos energia e, por isso, diminui a energia de ativação.
4.2 Coenzimas
Muitas enzimas necessitam de molécula auxiliares para exercerem a sua função. Essas moléculas 
são chamadas de cofatores. Os cofatores podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas. Nesse 
último caso, essas moléculas são chamadas de coenzimas. Os íons metálicos podem ligar‑se aos 
aminoácidos ou podem ligar‑se a grupos prostéticos presentes nas proteínas, por exemplo, o heme, 
presente na hemoglobina.
As coenzimas atuam como transportadores de átomos ou grupos funcionais, sendo que também 
podem participar como aceptores ou doadores desses átomos ou grupo funcionais.
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BIOQUÍMICA METABÓLICA
Quadro 8 – Grupos transportados por coenzimas
Coenzima Grupo transportado
Adenosina trifosfato (ATP) Fosfato
Tiamina pirofosfato (TPP) Aldeído
Flavina adenina dinucleotídeo (FAD) Hidrogênio
Coenzima A Acila
Nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+) Hidreto
Piridoxal fosfato Amino
Biotina CO2
Tetraidrofolato Carbono
Metilcobalamina Metil
Adaptado de: Marzzoco; Torres (1999, p. 87).
Como exemplo, temos o processo de transaminação. Nesse processo ocorre a transferência de um 
grupo amino de um aminoácido. A coenzima envolvida nesse processo é a piridoxal fostato, que recebe 
o grupo amino e, posteriormente, doa esse grupo.
Aminoácido
Piridoxal‑fosfato
Glutamato a‑cetoglutarato
Piridoxamina‑fosfato
a‑cetoácido
H
+
N
HO
H3C
COOH
CH2 O P
NH3
+
COO–R C
H
NH3
+
COO–CH2CH2OOC C
H
O
COO–CH2CH2OOC C
H
O
COO–R C
H
+
N
HO
H3C
CH2 – NH3
+
CH2 O P
Figura 58 – Atuação da coenzima piridoxal‑fosfato
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Unidade I
No momento da catálise, o substrato e a coenzima encontram‑se no sítio ativo da enzima. O substrato 
transfere um grupo para a coenzima ou vice‑versa. Sendo assim, a coenzima sofre modificações durante 
a catálise e precisa estar em quantidades estequiométricas em relação ao substrato.
As coenzimas são recicladas após a sua utilização e, por isso, são necessárias em pequenas quantidades 
nas células. Essas reações de reciclagem das coenzimas ocorrem por reações diferentes daquelas que 
causaram a modificação inicial das coenzimas.
A estrutura das coenzimas é bastante variada. Algumas coenzimas são sintetizadas integralmente 
pelo nosso próprio organismo como o ATP e o GTP, outras coenzimas têm as vitaminas como precursores 
e, portanto, a alimentação tem um papel fundamental para a síntese das coenzimas.
Quadro 9 – Coenzimas e seus precursores
Coenzima Vitamina
Tiamina pirofosfato (TPP) Tiamina (B1)
Flavina adenina dinucleotídeo Riboflavina (B2)
Coenzima A Ácido pantotênico (B3)
Nicotinamida adenina dinucleotideo (NAD+) Nicotinamida (B5)
Piridoxal fosfato Piridoxina (B6)
Biotina Biotina (B7)
Tetraidrofolato Ácido fólico (B9)
Metilcobalamina Cobalamina (B12)
Adaptado de: Marzzoco; Torres (1999, p. 87).
Ao contrário de carboidratos, lipídeos e proteínas, que precisam ser ingeridas em grandes quantidades, 
as vitaminas precisam ser ingeridas em pequenas quantidades, já que as quantidades de coenzimas 
necessárias são pequenas.
A enzima quando está associada ao seu cofator é chamada de holoenzima. O cofator pode estar 
ligado covalentemente à enzima, sendo chamado de grupo prostético, ou pode estar livre e se associar 
somente no momento da catálise. A coenzima FAD aparece como grupo prostético das enzimas e a 
coenzima NAD+ geralmente associa‑se à enzima no momento da catálise.
4.3 Atuação das enzimas na velocidade das reações
Para que uma reação química ocorra: 1) as moléculas devem colidir com uma orientação apropriada, 
2) com uma quantidade mínima de energia, chamada de energia de ativação. Essa energia de ativação é 
necessária para atingir o estado de ativação ou também chamado de estado de transição.
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