BIOQUÍMICA - PROVA 1

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BIOQUÍMICA – PROVA 1
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente em sequência linear.
Vinte aminoácidos diferentes são comumente encontrados em proteínas. Todos estes são α-aminoácidos. Eles têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono α). Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água.
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono α está ligado a quatro grupos diferentes. O átomo de carbono α é, portanto, um centro quiral. Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do átomo de carbono α, os quatro grupos diferentes podem ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos têm dois estereoisômeros possíveis (D e L). Uma vez que elas são imagens especulares não sobreponíveis uma da outra as duas formas representam uma classe de estereoisômeros denominada enantiômeros. Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são exclusivamente estereoisômeros L.
		- Fixando COO- em cima (convenção de homologia a partir do gliceraldeído):
			- L – H3N+ à esquerda;
			- D – H3N+ à direita.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
- Apolares
Os grupos R nesta classe de aminoácidos são apolares e hidrofóbicos. As cadeias laterais tendem a se agrupar no interior de proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações hidrofóbicas. Ex: Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina.
- Polares não carregados
Os grupos R desses aminoácidos são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos do que aqueles dos aminoácidos apolares, porque eles contêm grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. Ex: Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina e Glutamina.
- Aromáticos
Com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar em interações hidrofóbicas. Ex: Fenilalanina, Tirosina e Triptofano.
- Polares carregados positivamente (básicos)
Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles carregados positivamente ou negativamente. Os aminoácidos nos quais os grupos R têm uma carga positiva significativa em pH 7,0. Ex: Lisina, Arginina e Histidina.
- Polares carregados negativamente (ácidos)
Aminoácidos que apresentam grupos R com carga negativa final em pH 7,0. Ex: Aspartato e Glutamato.
- Aminoácidos incomuns
Pode ser um dos 20 mais importantes, porém após sofrer modificação e ficar diferente. (Ex: hidroxipolina, hidrolisina, metillisina)
Alguns não entram na estrutura da proteína, eles fazem parte do metabolismo celular, pois não conseguem se ligar ao RNA transportador. (Ex: Ornitina, Citrulina)
OS 20 MAIS IMPORTANTES AMINOÁCIDOS
- Glicina (radical – H):
	Não é quiral e é o menor aminoácido e muito encontrado em proteínas.
Ex: Colágeno é uma proteína fibrosa que possui função estrutural. Sua configuração é tripla hélice e o espaço entre as três hélices é muito pequeno, sendo assim a Glicina preenche esse espaço, tendo portanto, grande quantidade.
- Alanina (radical – CH2)
Obs: Glicina e Alanina possuem a amina e o ácido carboxílico ionizados. Isso depende do pH do meio.
- Valina/ Leucina/ Isoleucina (radical – cadeia carbônica)
	Aumento de carbonos torna os aminoácidos mais apolares.
- Metiolina (radical – possui enxofre)
	Sempre é o primeiro a ser colocado na proteína, mas pode ter no meio dela.
Obs: RNA mensageiro que “mostra” ao ribossomo qual aminoácido colocar nos nucleotídeos, a partir do que o DNA decide. O códon inicial (A U G) mostra onde começa a se adicionar aminoácido (metiolína).
Obs: A maioria das proteínas é processada e perde ou altera aminoácidos. Portanto, nem todas as proteínas ativas possuem Metiolína.
- Prolína (radical – ligado covalentemente à amina formando uma estrutura cíclica)
- Fenilalanina/ Tirosina (radical – possui um anel aromático – torna a molécula muito grande)
	Existe uma conversão de Fenilalanina em Tirosina no nosso corpo.
Doença – Fenilcetonúria – O corpo não consegue quebrar a fenilalanina e transformá-la em tirosina, e o excesso de fenilalanina causa danos no sistema nervoso.
- Triptofano (radical – possui um anel aromático – torna a molécula muito grande)
	Maior aminoácido – Difícil síntese.
- Serina/ Treonina (radical – possui OH livre assim como a tirosina)
Importância do OH livre – Fosforilação (+PO42-) – Existem enzimas (cinases e quinases) que adicionam grupos de fosfatos do ATP para aminoácidos e outra biomoléculas – fosfato liga ao OH do aminoácido. – Isso possibilita regular a atividade da proteína.
- Asparagina/ Glutamina (radical – possui grupamento amida)
	Dependendo do pH do meio, esse radical pode ser ionizado.
- Cisteína (radical – possui enxofre livre)
Ponte Dissulfeto - Se duas proteínas possuem dois resíduos de cisteína próximos no espaço, pode ocorrer uma reação de oxirredução e os enxofres são oxidados e perdem o hidrogênio para o meio. Assim, os enxofres se ligam. Essa ligação chama ponte dissulfeto e é muito difícil de quebrar por ser covalente, tornando a proteína mais estável quanto à estrutura.
O que mantém a estrutura tridimensional das proteínas é o conjunto de interações intermoleculares entre os aminoácidos
Desnaturação das proteínas – Ela pode perder sua configuração tridimensional. (Ex: pela alta temperatura)
- Lisina/ Arginina
	Aminoácidos básicos, em pH neutro, e carregados positivamente
Grupo amina carregado positivamente, ácido carboxílico negativamente
Radical ionizável
- Histidina
	Possui nitrogênio no radical, mas não ionizável, pois está em ciclo.
- Aspartato/ Glutamato
	Aminoácidos ácidos
	Em pH neutro, o ácido carboxílico do radical fica carregado negativamente, pois perdeu seu H+.
IONIZAÇÃO EM DIFERENTES pH
pH= -log [H+]
- pH Ácido (pH<7)
	Alta concentração de H+
	O grupamento NH2 vai capturar um H+ e ficará NH3+ 
	Saldo de carga +1
- pH Neutro (pH=7) – o que mais tem
	~= H+
	O grupamento COOH pode doar um H+ e ficará COO-
	Saldo de carga 0
- pH Básico (pH>7)
	Baixa concentração de H+
	O grupamento NH3+ perde um H+ e ficará NH2 
	Saldo de carga -1
- Asparato e Glutamato possuem saldo de cargas -1
- Caráter básico – no radical o grupo puxa H+ do meio (fica +)
- Caráter ácido – no radical o grupo cede H+ ao meio (fica -)
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
	Aminoácidos são ligados por ligações peptídicas e ocorre no ribossomo. A enzima que catalisa essa ligação é a peptidil-transferaze, que necessita de ATP.
	Síntese por desidratação – para quebrar a ligação ocorre a hidrólise – o O- do ácido carboxílico de um aminoácido se liga a dois hidrogênios da amônia de outro aminoácido, assim um H2O é liberado e o carbono do ácido carb. se liga ao nitrogênio da amônia.
	Formação de oligopeptídeo (poucos aminoácidos ligados) e polipeptídeo (muitos aminoácidos ligados) – Proteínas são polipeptídicas.
Início da Proteína
	Grupamento amino (NH3+) – Amino-terminal ou N-terminal
Final da Proteína
	Grupamento carboxila (COO-) – Carboxi-terminal ou C-terminal
Número de Ligações Peptídicas = número de moléculas de H2O = número de aminoácidos – 1
PROTEÍNAS CONJUGADAS E GRUPOS PROSTÉTICOS
As proteínas conjugadas, além dos aminoácidos, possuem outro grupamento na sua estrutura (grupo prostético).
	Grupo prostético – grupo orgânico ou inorgânico que não é aminoácido.
	Uma proteína conjugada só funciona se tiver grupo prostético.
	Ex de proteína conjugada: Mioglobina – armazena oxigênio no músculo.
PROTEÍNAS
	Cadeia polipeptídica única ou multissubunidades. (Ex: Hemoglobina – formada por 4 cadeias)
		- Afeta tamanho e função de polipeptídeos.
	Número de resíduos de aminoácidos = Massa Molecular da Proteína/ 110.
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
- Estrutura Primária
Sequência linear dos aminoácidos.
Proteínas com diferentes funções exibem diferenças na composição e na sequência dos aminoácidos.
Polimorfismo Proteico – Proteínas que desempenham a mesma função, mesmotendo uma sequência de aminoácidos diferentes.
Conservação da estrutura primária entre diferentes espécies, estudos de homologia e de evolução – Similaridade entra a sequência dos aminoácidos de espécies próximas evolutivamente.
Sequência dos aminoácidos (na região N-terminal) podem determinar localização, modificações químicas e meia-vida de proteínas – tempo que a proteína fica livre para atuar (que ela dura).
- Estrutura Secundária
Arranjo espacial dos aminoácidos que estão próximos na sequência linear (α-hélice, folhas-β e loops).
α-hélice (para a direita)
Estrutura regular estabilizada por ligações de hidrogênio entre o CO de um aminoácido e o NH do aminoácido situado 4 resíduos a frente – como a ligação de H é curta, faz com que a proteína se dobre.
3,6 resíduos de aminoácidos por volta e torção para o lado direito.
Conteúdo em proteínas varia de 0 a 100%
	Folhas-β (ligações perpendiculares)
		Mais estendida que a α-hélice.
		Formada de várias fitas (cadeias) β.
		Estabilizadas por ligações de H entre CO e NH de cadeias diferentes.
		Paralelas e antiparalelas.
	Loops
		Importante para regular atividades das proteínas, por não ter tantas ligações intermoleculares.
		Muda sua forma facilmente.
Ex: Fosforilação ocorre mais facilmente no loop, e no momento que ocorre a ligação da fosforilação, a atividade da proteína muda.
- Estrutura Terciária
	Arranjo espacial dos aminoácidos que estão distantes na sequência linear.
	Conjuntos das estruturas secundárias.
	Conjunto de interações intermoleculares.
	Apenas uma cadeia polipeptídica.
- Estrutura Quaternária 
	Apenas para proteínas com mais de uma cadeia polipeptídica.
	Arranjo entre diferentes cadeias.
OBS: A forma do proteína é essencial para sua função!
ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS
	Função das proteínas depende de sua conformação estrutural.
	Centenas de conformações possíveis, mas poucas são termodinamicamente estáveis!
A conformação de uma proteína é mantida por interações não-covalentes e covalentes (ponte dissulfeto).
Distribuição de aminoácidos hidrofílicos (polares – ficam no exterior) e hidrofóbicos (apolares – ficam no interior).
Chaperones – proteínas que auxiliam na formação de outras proteínas, criando um ambiente adequado – tira tudo que atrapalha na formação, isolando a proteína.
Degradação proteica – Proteassomo – estrutura que degrada uma proteína má formada em aminoácido novamente.
ATIVIDADE DAS PROTEÍNAS
	As proteínas não funcionam a partir de interações com moléculas, quando elas são perdidas é quando ocorre a desnaturação.
	Desnaturação ≠ Degradação
Degradação – Os aminoácidos tiveram suas ligações peptídicas perdidas.	
Desnaturação – A proteína perde a forma 3D – pode ou não ser reversível.
Ocorre por temperatura (aumento da energia das moléculas que leva ao rompimento das interações intermoleculares) e por pH (quando altera o pH, ocorre alteração no grau de ionização dos aminoácidos que leva ao rompimento das interações).
Quanto maior a temperatura e mais alterações de pH, mais mudanças ocorrerão na proteína.
Quanto maior o tempo de exposição do estímulo, mais mudanças também.
Quanto mais simples a proteína, mais fácil dela renaturar.
	Resumo
	Fatores que afetam a reversibilidade da desnaturação: 
		- Duração do estímulo.
		- Intensidade do estímulo.
		- Complexidade da estrutura proteica.
	Agentes redutores: Rompem as pontes dissulfeto, colocando H nas ligações 
Ex: formol é agente redutor e chapinha é catalisador.
Ex: Eletroforese para proteínas, se ela tem ponte dissulfeto, precisa por agentes redutores para desnaturar a proteína.
As interações de proteínas com outras moléculas apresentam alta especificidade e é formada por ligações não covalentes e fracas.
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE PROTEICA
Quantidade – Quanto maior a quantidade, mais a atividade daquela proteína será feita na célula.
		Desvantagem – tempo (horas a dias).
	Atividade – É mais rápida (segundos a minutos)
		Alosteria e Modificação covalente
Fosforilação
	Principal modificação covalente para regulação da atividade proteica.
	O ATP doa o fosfato, que se liga ao OH livre (tirosina, serina, treonina)
	Proteína + ATP ->(cinase) Proteína (com PO4-2) + ADP
	Proteína (com PO4-2) ->(forfatase) Proteína + Pi (fosfato livre, não volta pra ATP)
O PO4-2 faz com que o sítio ativo (sítio de ligação da proteína) fique livre para que o ligante se ligue à proteína, fazendo-a ativa. Algum tempo depois, esse fosfato sai e a proteína fecha, ficando inativa. Há casos em que a proteína desfosforilada é ativa, e quando é fosforilada, ela desativa.
A forsforilação é um mecanismo de ON/OFF! Mas só ocorre com proteínas que possuem os aminoácidos citados.
Alosteria
É um tipo de regulação de atividade em que um modulador (uma substância) alostérico se liga a um sítio diferente, que não é o ativo.
Ele se liga a um sítio que chama “sítio regulatório”, causando uma mudança de conformação e deixando o sítio ativo exposto, se o módulo for um ativador alostérico. Se for um inibidor alostérico, a mudança de conformação faz o sítio ativo ser escondido.
	Principais moduladores: ADP e ATP.
	Esses sítios regulatórios são específicos.
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS (pontos não citados, porém importantes)
- Diversidade de proteínas nas células.
- Onipresença nos organismos vivos.
- Funções quase infinitas.
- Tamanhos muito variáveis
Funções:
	- Catálise enzimática.
	- Transporte e armazenamento.
	- Movimento coordenado.
	- Suporte mecânico.
	- Proteção.
	- Controle do crescimento e diferenciação celular.
	- Hormônios.
ENZIMAS
	As enzimas são maiores que seus substratos – parte que participa da reação química.
São catalisadores biológicos, ou seja, aceleram a velocidade das reações químicas e são fundamentais para a vida.
	- Catalise espontânea – não precisa de ATP, não tem gasto de energia e é muito lenta – ex: reação carboidrato + oxigênio. O açúcar não degrada rapidamente, por não ter entrada de energia.
	- Catálise não-espontânea – precisa de entrada de energia, como entrada de ATP.
CARACTERÍSTICAS
São altamente específicas e não são consumidas durante a reação – Uma enzima só liga a um específico substrato.
	Ex: No organismo, a enzima não reconhece aminoácido D – Altamente Específicas.
A medida que catalisam várias vezes, sofre mudanças em sua estrutura, até ser degradada (pois vai perdendo a sua função).
	A atividade catalítica depende da integridade da conformação ativa – igual às proteínas.
	 Podem ter a atividade regulada por modulação alostérica e/ou motificação covalente.
Classificação internacional: oxirredutase, transferase(ex: cinase), hidrolase, liase, isomerase (fazem interligação) e ligase (capazes de formar ligação covalente – peptídica – através da saída de uma molécula).
	A maioria das enzimas são proteínas. RNA com atividade catalítica é ribozina!
RIBOZIMA
	Funções: splicing e formação de ligação peptídica (peptil transferase).
	- Splicing
		Processamento do RNA mensageiro
Retira o “intron” que o RNA inicialmente copia do DNA e deixa somente “exon” – RNA maduro é composto somente de “exon”. Os “introns” funcionam então para proteção do DNA, como evitando algumas mutações de nucleotídeos.
		DNA “lixo” – Partes do DNA que protege e regula o metabolismo do DNA.
CO-FATORES ENZIMÁTICOS
	Pequena molécula não proteica essencial para a atividade de uma enzima.
Ex: Vitaminas – precisamos de poucas vitaminas, já que necessitamos de poucas enzimas, por elas não serem degradadas na reação.
SÍTIO ATIVO
	Local onde o substrato se liga.
	Região da molécula da enzima responsável pela especificidade com o substrato.
1) Fenda tridimensional de aminoácidos não-adjacentes.
2) Ocupa pequeno volume na enzima.
3) Microambientes de exclusão de H2O (maioria).
Forma de fazer isso é revestir as enzimas de substâncias hidrofóbicas até o sítio-ativo.
4) Interações fracas formam complexo enzima-substrato.
Sítio-ativo fica no interior da enzima.
Os aminoácidos não são parte do sítio-ativo, eles servem pra proteção, regulação da atividade da enzima e para o endereçamento.
REAÇÃO
E + S -> E + P
	Modelodo ajuste induzido – A enzima se adequa ao substrato. (Correta)
Esses movimentos podem afetar apenas uma pequena parte da enzima nas proximidades do sítio ativo ou podem envolver mudanças no posicionamento de domínios inteiros da enzima. Em geral, uma rede de movimentos acoplados ocorre por toda a enzima, que finalmente leva às mudanças necessárias no sítio ativo.
		Assim que o substrato sai, a enzima volta para sua forma original.
Ex: Hexocinase
	Modelo chave-fechadura – Enzima e substrato tem formas que se encaixam. (Errada)
	- Cristalografia de Raios-x (consegue determinar a forma tridimensional da proteína)
		1º - produção de estruturas proteicas cristalinas.
		2º - Difração raios-x
CONCEITOS TERMODINÂMICOS
∆G – variação de energia livre de Gibbs
	Vai indicar se a reação é espontânea ou não.
	Espontânea – Realização de trabalho da reação para o sistema.
	Não espontânea – Realização de trabalho do sistema para a reação.
∆G = ∆H - T∆S
	∆H – Entalpia
	T – Temperatura (K)
	∆S – Entropia
Se ∆G < 0 – espontânea – exergônica (costuma ser exotérmica)
Se ∆G > 0 – não espontânea – endergônica (costuma ser endotérmica)
	Estado de transição – estrutura molecular temporária de alta instabilidade e conteúdo energético.
		A reação gasta muita energia para atingir o E. T., mas depois a reação rapidamente ocorre.
A enzima atua exatamente no estado de transição, diminuindo a energia de ativação. A reação então precisa de menos energia para chegar ao E. T., aumentando a velocidade da reação.
	Para a enzima diminuir essa energia de ativação, ela necessita:
Dessolvatar a água do substrato - A formação de ligações fracas entre substrato e enzima resulta na dessolvatação do substrato. Interações enzima-substrato substituem a maioria das ligações de hidrogênio entre o substrato e as moléculas de água que são um impedimento para a reação.
Orientar os grupos que vão reagir - A energia de ligação mantém o substrato na orientação apropriada para reagir, uma contribuição substancial para a catálise, porque colisões produtivas entre as moléculas da solução podem ser muito raras.
		Estabilizar a carga - 
MECANISMO GERAL DA CATÁLISE
E + S -> ES -> E + P
		Equilíbrio – direita.
		4 Passos:
			E + S -> ES
			ES -> ES* (enzima + estado de transição)
			ES* -> EP
			EP -> E + P
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Parte da enzimologia que estuda a velocidade das reações químicas e os fatores que a influenciam.
		- Temperatura.
		- pH.
		- Concentração de substrato.
		- Concentração de enzimas.
		- Presença de inibidores.
Temperatura
	Até uma temperatura próxima a 36ºC ou 37ºC, a velocidade da reação aumenta de acordo com a temperatura (aumenta a probabilidade de choque). Porém ao chegar nessa temperatura máxima, que é considerada ótima, a velocidade começa a cair, pois o aumento da temperatura começará a degradar as enzimas.
pH
		As enzimas possuem um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula, em especial do sítio ativo, é ideal para a catálise.
		O pH ótimo varia entre enzimas e ele é próximo do pH do meio onde elas se encontram.
			Ex: pepsina (estômago) = 1,5.
			 Fosfatase alcalina > 8.
Concentração de Enzima
		A quantidade de substrato é limitada (finita), portanto não adianta aumentar muito a concentração de enzima, que não terá substrato para torná-la ativa e aumentar mais a velocidade da reação.
Concentração de Substrato
		Assim como a concentração de enzima, tem um limite.
		Km – Constante para uma determinada reação química.
		 Concentração de substrato na qual a velocidade da reação é a metade do valor máximo.
		 Medida de afinidade da enzima pelo seu substrato.
Quanto menor Km, menor [S] que a reação precisa pra chegar na metade de Vmáx – maior a afinidade.
		Equação de Micheallis-Mentem
			Vo = Vmáx[S] / Km+[S]
Vo – velocidade de uma reação química catalisada por uma enzima em um determinado tempo.
Como Vmáx e Km são constantes, o que determina é [S].
O Vmáx é propriedade de cada enzima e depende do Kcat.
Kcat – Constante catalítica
 Refere a capacidade (taxa) de conversão de substrato em produto
 Taxa de renovação da enzima
Kcat/ Km – medida de eficiência catalítica
	Precisamos de um bom Kcat (maior) e um bom Km (menor). Não adianta termos algum ruim. A razão entre ambos tem que ser boa.
		Enzimas alostéricas (muito mais complexas) não seguem a cinética de Michellis-Mentem.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
	Inibidores enzimáticos são importantes mecanismos de controle biológico.
	Ex: Ácido araquidônico – são transformados em prostoglandinas, que induz a inflamação, febre,etc quando entram na corrente sanguínea. – AS ou Aspirina é a inibidora da enzima, diminuindo os sintomas. Em baixas doses, passou a atuar na profilaxia contra trombose, já que impede a formação de trombos em pequena escala.
	Análogos de estado de transição são potentes inibidores – quanto mais parecido com o estado de transição, melhor é o inibidor.
	Inibição enzimática pode ser irreversível (inibidor liga a enzima e não “solta” mais) ou reversível (inibidor liga e desliga da enzima).
Inibidores Reversíveis
1) Competitiva (afeta o Km) – inibidor e substrato competem pelo sítio ativo – ambos tem que ser análogos estruturalmente.
2) Não competitiva (afeta o Kcat – impede a conversão S-P) – Tem sítios de ligação separados para o indicador e para o substrato.
- Pode acontecer alosteria! – Situação em que o inibidor se liga primeiro e modula a atividade da enzima, mesmo possibilitando ela de se ligar ao substrato
3) Incompetitiva (afeta o Kcat) – É necessário que o substrato se ligue para a enzima se ajustar e assim ligar ao inibidor.
REGULAÇÃO DAS ENZIMAS
- Regulação da atividade da enzima
	Fosforilação
	Alosteria
	Ligação a uma proteína reguladora
- Regulação da quantidade de enzima
	Sinal Extracelular
	Transcrição de genes específicos
	Degradação do RNAm
	Tradução do RNAm no ribossomo
	Degradação Proteica
CARBOIDRATOS (Glicídeos ou Hidratos de Carbono)
	Geralmente, formados por C, H e O.
	Moléculas orgânicas mais abundantes na natureza.
	Ex: Glicose, frutose, sacarose, amido, glicogênio, celulose, ...
FUNÇÕES
- Base da alimentação dos seres humanos – combustível – Glicose – Transforma em energia em forma de ATP.
	- Armazenamento de energia (glicose) em excesso em plantas (amido) e animais (glicogênio).
	- Componentes de tecidos de sustentação em plantas (celulose) e animais (quitina).
- Glicoconjugados (carb + proteína ou carb. + lipídeo) – Reconhecimento celular, drogas, antígenos de bactérias.
CLASSIFICAÇÃO
	Quanto ao tamanho:
		- Monossacarídeo – 1 unidade.
		- Oligossacarídeo – 2 a 99 unidades.
		- Polissacarídeo – acima de 99 unidades.
	Quanto à estrutura (dos monossacarídeos):
		- Polihidróxicetonas (cetoses) – cetona ligada a vários OH. Ex: Frutose.
		- Polihidróxialdeido (aldoses) – aldeído ligado a vários OH. Ex: Glicose.
		Glicose e Frutose tem a mesma fórmula, mas tem estruturas diferentes.
FÓRMULA DO CARBOIDRATO
	Cn(H2O)n – sendo n = 3 a 7.
	Triose (n=3), Tetrose (n=4), Pentose (n=5), Hexose (n=6) e Heptose (n=7).
Um exemplo de pentose é a Ribose – Carboidrato que constitui os polímero de nucleotídeos (DNA ou RNA).
		Ribose – Possui uma base nitrogenada que nomeará o nucleotídeo. (Ex: adenina).
			- Ela constitui polímero de nucleotídeo de RNA.
Desoxirribose – Modificação da Ribose (retirada de um oxigênio) para termos o DNA. Isso realinha o DNA.
QUIRALIDADE
	O carbono quiral mais distante do grupo funcional é o que define a quiralidade da molécula.
	O OH ligado a este carbono define se o carboidrato é D (direita) ou L. Porém, todo carboidrato é D!
FAMÍLIAS E FORMAÇÃO DE CADEIAS MAIORES
	Aldoses e cetoses tem famílias.
Tanto na aldose quanto na cetona, adicionamos OH-C-H ou H-C-OH na cadeia, tendo diferença se a hidroxila está para a direita ou esquerda. As duas moléculas resultantes serão isômeros de posição.
Aldose:
	Carboidratos importantes – Ribose/ Glicose/ Galactose
	Lactose – dissacarídeo (glicose + galactose)
- A lactose é quebrada no intestino (lactase), que absorve apenas monossacarídeo(glicose livre e galactose livre – é transformada em glicose).
- A carência de Lactase, resulta em lactose no intestino. O corpo então metaboliza essa lactose e produz CO2 e tem entrada de água no intestino.
	Cetose:
Como o carboidrato da triose não possui carbono com hidroxila, na primeira etapa, quando entra H-C-OH, a hidroxila precisa estar na direita, pra configurar uma estrutura D.
Frutose – Açúcar presente nas frutas – Na célula, ela vai ser convertida em glicose.
ESTRUTURA QUÍMICA
Em meio aquoso, os carboidratos que estão abertos formam estruturas cíclicas para ficar mais estáveis.
No fechamento, liga-se o grupo funcional CHO com o H da hidroxila do carbono quiral mais distante. Se o OH resultante dessa ligação ficar pra baixo, o carboidrato é α. Se o OH resultante dessa ligação ficar pra cima, o carboidrato é β.
Oligossacarídeos
Compostos por 2 a 99 monossacarídeos unidos entre si por ligações glicosídicas (covalente) – Para formar o oligossacarídeo, acontece síntese por desidratação. Para quebrar, ocorre hidrólise.
	Determinamos se a ligação é α ou β vendo qual molécula está doando o OH. Além disso, olhamos a numeração do carbono que doa OH e a numeração do que do H. 
Ex: Maltose é ligação glicosídica α 1->4 (enzima – maltase) – GLI + GLI.
	 Sacarose é ligação glicosídica α 1->2 (enzima – sacarase) – GLI + FRU.
	 Lactose é ligação glicosídica α 1->6 (enzima – lactase) – GLI + GAL.
Glicosiltransferase ????
Polissacarídeos
	Compostos por mais de 99 monossacarídeos unidos.
	- Homopolissacarídeos – São compostos pelos mesmo monossacarídeos.
	- Heteropolissacarídeos – São compostos por pelo menos dois monossacarídeos diferentes.
	Funcionalidade – Capacidade de se ligar a outros meros.
		Se f = 2, temos uma cadeia linear.
		Se f = 3, podemos ter uma cadeia ramificada.
	Homopolissacarídeo
Quanto a função, os homopolissacarídeos são divididos em polissacarídeos de reserva e polissacarídeos com função estrutural.
GLICOGÊNIO – é armazenado no fígado e nos músculos, por serem os únicos locais onde há a enzima para quebra-lo.
		Homop. – Glicose.
Ramificado – ligações α – confere maior grau de compactação, sendo portanto uma estrutura helicoidal que guarda energia.
Polissacarídeo de reserva animal!
Ligações α 1->4 e α1->6 – para cada um desses tipos de ligação, existe uma enzima que auxilia na ligação glicosídica.
AMIDO – Composto por amilase (linear) associada com amilopectina (ramificada). A amilase funciona como um reforço para o carboidrato.
		Homop. – Glicose.
Ramificado – ligações α – confere maior grau de compactação, sendo portanto uma estrutura helicoidal que guarda energia.
Polissacarrídeo de reserva das plantas!
Ligações α 1->4 e α1->6 – para cada um desses tipos de ligação, existe uma enzima que auxilia na ligação glicosídica.
OBS: As enzimas dessas ligações no amido são diferentes das enzimas do glicogênio. Por isso, temos uma específica para cada espécie.
CELULOSE – Polímero de glicoses forma a fibrila celular. Várias fibrilas formam a fibra celular. Várias fibras formam a parede celular – confere uma grande resistência à parede celular, já que existem ligações de H entre as glicoses da mesma cadeia e ligações de H entre as glicoses de cadeias diferentes (empilhamento de cadeias lineares).
		Homop. – Glicose
		Linear – ligações β – confere maior resistência.
		Polissacarídeo com função estrutural nas plantas!
		Ligações β 1->.4.
Porque não armazenar glicose na forma monomérica?
	Na forma monomérica, o organismo entende 1000 unidades de glicose como 1000 substâncias alí presentes. Já na forma polimérica, o organismo entende como apenas uma substância. Sendo assim, evita que haja um desequilíbrio hidrostático pela alta concentração de monômeros, o que causaria uma entrada de água na célula.
	Não podemos pensar que se trata de energia, pois o ATP que utilizamos para realizar a ligação glicosídica será poupado na respiração celular, já que a glicose quebrada de um polissacarídeo, já terá em sua composição o fosfato necessário para a respiração.