Proteínas: Estrutura e Função

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• Proteínas: Digestão, absorção e transporte dos aminoácidos.
• Metabolismo de Proteínas:
• Degradação de proteínas e aminoácidos endógenos
• Ciclo da ureia
• Biossíntese e degradação de proteínas
• São as macromoléculas mais abundantes 
nas células vivas;
• Exibem uma grande variedade de 
funções biológicas;
• São constituídas com o mesmo ubíquo 
conjunto de 20 aminoácidos.
• A partir da diferentes sequências 
desses mesmos aa, podem ser 
sintetizados – enzimas, hormônios, 
anticorpos, transportadores, músculos, 
proteínas do cristalino do olho, penas de 
pássaros, teias de aranhas, chifres de 
rinoceronte, proteínas do leite, antibióticos, 
veneno de fungos, etc.
Proteína luciferina
Proteína hemoglobina
Proteína queratina
São polímeros de aminoácidos (aa), com cada resíduo 
de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo 
específico de ligação covalente 
Estrutura geral de um 
aminoácido
“resíduo” → perda de elementos de água 
quando um aminoácido é unido a outro 
• Existem 20 aminoácidos comuns;
• São α-aminoácidos
• Diferem uns dos outros em suas 
cadeias laterais ou grupos R
• Há muitos outros menos comuns. 
Estrutura geral de um 
aminoácido
São a menor unidade elementar na constituição 
de uma proteína.
Carbono central (carbono α)
Grupo carboxila (COOH)
Grupo amino (NH3)
Hidrogênio 
Radical (cadeia lateral ou grupos R)
Estrutura química:
Estrutura química:
Duas convenções diferentes para 
representar as configurações espaciais
Fórmulas de perspectiva
Fórmulas de projeção 
R
R
Os aa diferem uns dos outros em 
suas cadeias laterais ou grupos R, que 
variam em estrutura, tamanho e 
carga elétrica, e que influenciam a 
solubilidade dos aminoácidos em água. 
Polaridade ou tendência para interagir com a 
água em pH biológico (próximo do pH 7,0). 
 apolar e hidrofóbico (não hidrossolúvel) 
 polar e hidrofílico (hidrossolúvel). 
5 classes principais com base nas 
propriedades dos seus grupos R:
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Grupos R apolares, alifáticos
Leucina
Isoleucina
Metionina
São apolares e hidrofóbicos
*alifático: composto orgânico não cíclico; 
hidrocarbonetos de cadeia aberta.
Glicina Alanina Prolina
Valina
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Grupos R aromáticos 
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
 Apresentam cadeias laterais aromáticas
 São relativamente apolares (hidrofóbicos). 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Grupos R polares, não carregados 
Serina
Asparagina
São mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos, porque eles contêm 
grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a água. 
Treonina
Cisteína
Glutamina
Lisina 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Grupos R carregados positivamente
São mais hidrofílicos
Arginina
Histidina
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Grupos R carregados negativamente
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
• São polímeros de aminoácidos (aa).
• Ligações peptídicas – são muito estáveis.
Oligopeptídeo> polipeptídeo > proteínas
Peptídeos e proteínas pequenas
(até cerca de 100 resíduos) 
H2O
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Síntese por 
desidratação
Dipeptídeoreação de condensação
Pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina, Ser– Gly–Tyr–Ala–Leu, ou SGYAL. 
oMacromolécula formada por até 20 
aminoácidos diferentes unidos por 
ligação peptídica.
Massa molar > 10.000
• Estrutura primária: sequência de aa unidos por ligações peptídicas;
• Estrutura secundária: os polipeptídeos enovelados em unidades, em α-hélice ou
folha β (ou β-conformação);
• Estrutura terciária: estrutura secundária do polipeptídeo enovelado.
• Estrutura quaternária: constituído por duas ou mais cadeias polipeptídeas.
Estrutura primária
Sequência de aminoácidos 
Estrutura Secundária
Sub-estruturas regulares
beta 
conformação
alfa hélice
Estrutura terciária
Estrutura tridimensional
Estrutura quaternária
Moléculas de proteínas complexas
Dados moleculares de algumas proteínas
Composição de aminoácidos de duas proteínas
• As proteínas podem ser classificadas 
de acordo com sua função biológica:
• Enzimas;
• Proteínas transportadoras;
• Proteínas contráteis ou de motilidade;
• Proteínas estruturais;
• Proteínas de defesa;
• Proteínas reguladoras.
• Enzimas: grupo mais variado e mais 
especializado, desempenham função 
catalítica.
• Proteínas transportadoras: existentes 
no plasma sanguíneo, transportam 
substâncias de um órgão para outro.
• Proteínas nutrientes e de 
armazenamento: estão presentes nos 
alimentos.
• Proteínas contráteis ou de motilidade:
habilitam células e organismos a 
mudarem de forma ou movimentar-se.
• Proteínas estruturais: servem de 
suporte e conferem resistência e 
proteção.
• Proteínas de defesa: defendem o 
organismo contra invasores e protegem 
ferimentos.
• Proteínas reguladoras: ajudam a 
regular a atividade celular ou 
fisiológica.
• Outras proteínas: funções em estudo, 
principalmente de plantas e animais.
• Enzimas:
As enzimas são consideradas as proteínas mais
importantes e especializadas do organismo;
São catalisadores das reações que ocorrem nos sistemas
biológicos sob condições termodinâmicas não-favoráveis;
Apresentam um alto grau de especificidade pelo seu
substrato;
oProteínas inteiras não conseguem ser absorvidas;
oEnzimas digestivas: hidrolisa as ligações peptídicas
oSecretadas como pré-enzimas inativas
oPrevine a auto-digestão
Estômago: Pepsina 
(glândulas gástricas) na 
presença de HCL
Intestino 
delgado:
Enzimas pancreáticas
(tripsina, quimiotripsina, 
carboxipeptidase)
Enzimas da borda em 
escova (aminopeptidase, 
carboxipeptidase, 
dipeptidase)
Proteínas
Grandes polipeptídeos
Pequenos polipeptídeos, 
pequenos peptídeos
Aminoácidos 
(alguns dipetídeos e 
tripeptídeos)
Ativação das proteases 
pancreáticas no intestino 
delgado
Glândulas no revestimento do estômago
Células exócrinas do pâncreas
Vilosidades do Intestino Delgado
Absorção
• Pode ocorrer em 3 circunstâncias metabólicas distintas:
Síntese e degradação normais das proteínas celulares 
(renovação proteica)
 Dieta rica em proteínas
Jejum ou Diabetes melito não controlado 
Visão geral do catabolismo dos 
aminoácidos nos mamíferos
Catabolismo dos 
grupos amino 
GLUTAMATO
• O grupo amina (NH3) de um aa qualquer é transferido de uma molécula α-
cetoglutarato.
• Ao mesmo tempo o =O do α-cetoglutarato é transferido para a molécula de
aa remanescente, formando o α-cetoácido.
aminotransferases
• O grupo amina (NH3) do glutamato será transferido para o oxalacetato,
formando o Aspartato.
• Ao mesmo tempo o Oxigênio do Oxalacetato é transferido para a molécula
de glutamato, formando o α-cetoglutarato
Glutatamo-
desidrogenase
• O glutamato reage ou com o NAD+ ou com o NADP e com uma molécula de
H2O.
• Formando o α-cetoglutarato e o NAD(P)H + H + NH4+
Aminotransferases PLP
As enzimas que catalisam essas reações estão distribuídas entre a 
matriz mitocondrial e o citosol.
Um grupo amino entra no ciclo da ureia como , 
formado na matriz; 
O outro grupo amino entra como , produzido na matriz pela 
transaminação entre oxalacetato e glutamato, catalisada pela AST 
O ciclo da ureia consiste em 4 passos:
1. Formação de a partir de ornitina e carbamoil-fosfato 
(entrada do 1º grupo amino); a citrulina passa pra o citosol
2. Produção de , via um intermediário citrulil-AMP 
(entrada do 2º grupo amino)
3. Formação de a partir do arginino-succinato; essa reação 
libera , que entra no ciclodo ácido cítrico.
4. Formação de ureia; esta reação também regenera a ornitina
• Etapas importantes do Ciclo da Ureia:
1) Formação da Citrulina a partir de orinita e carbamil fosfato; a
citrulina passa para o citosol
2) Formação de argininossuccinato por meio de um intermediário
citrulil-AMP
3) Formação de arginina a partir do argininossuccinato. Essa reação
libera fumarato, que entra no ciclo do ácido citrico
4) Formação da ureia. A reação da arginase também regenera o
composto inicial do ciclo, a ornitina.
• Quando não são usados para síntese de um novo aminoácido ou
de outros compostos nitrogenados, os grupo amino são
destinados à formação de um único produto final, a .
• A maioria dos animais excretam nitrogênio do grupo amino na
forma de ureia (organismos ureotélicos)
• A amônia é convertida em ureia, nas mitocôndrias dos
hepatócitos, por meio do ciclo da ureia.
• A produção de ureia ocorre quase exclusivamente no fígado e
representa o destino da maior parte da amônia canalizada para
esse órgão
• Dos hepatócitos a ureia passa para o sangue, que é
transportada para os rins, onde é excretada na urina.
• Inicia no interior da mitocôndria do fígado;
• As etapas subsequentes ocorrem no citosol dos hepatócitos.
• O primeiro grupo amino (Citrulina) que entra no ciclo é derivado
da amônia, originado na matriz mitocondrial.
• Síntese:
Predominantemente hepática
Algumas são produzidas em outros locais.
Ex.: imunoglobulinas são produzidas por linfócitos.
• Distribuição:
Concentração sérica: ~7g/dL
Obs.: 250g de proteínas são encontradas no compartimento vascular
de um homem adulto de 70 kg.
A concentração de proteínas no plasma é afetada pela distribuição
liquida.
• Catabolismo:
as proteínas plasmáticas são degradadas enzimaticamente
Os aminoácidos liberados ficam disponíveis para a síntese de proteínas
celulares ou são hidrolisados até ureia.
• Desidratação: causa o aumento de todas as frações 
protéicas na mesma proporção. Pode ser promovida pela 
inadequada ingestão de líquidos ou pela perda excessiva de 
água.
• Enfermidades monoclonais: mieloma múltiplo, doença da 
cadeia pesada. Tais condições promovem a elevação de 
imunoglobulinas, causando aumento nos níveis das proteínas 
totais sericas.
• Enfermidades policlonais: cirrose hepática, hepatite ativa 
crônica, sarcoidose, LES e infecção bacteriana crônica.
• Aumento do volume plasmático: hemodiluição por 
intoxicação hídrica.
• Perda renal: presença excessiva de proteínas na urina 
(proteinúria) é encontrada em doenças renais.
• Perda de proteínas pela pele: queimaduras graves.
• Gota: aumento da uricemia.
• Distúrbios da síntese protéica: desnutrição, má absorção, 
dietas pobres em proteínas. Insuficiência da função 
hepatocelular.
• Hiperalbuminemia: Desidratação aguda, diarréia, estresse, 
gravidez entre outros.
• Hipoalbuminemia: É promovida pela diminuição ou defeito da 
síntese devido a dano hepatocelular, deficiência na ingestão de 
aminoácidos, aumento de perdas de albumina por doença e 
catabolismo induzido pelo estresse fisiológico.
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