Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos e 
Aminoácido 
 É a unidade monomérica que forma as proteínas. 
 Todos os 20 tipos de aminoácidos possuem uma 
estrutura em comum, um grupo carboxila e um grupo 
amino ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α). 
Eles se diferenciam uns dos outros em suas cadeias 
laterais ou grupos R, que variam de estrutura, tamanho 
e carga elétrica. 
 2 novos aminoácidos foram descritos nas últimas 
décadas, totalizando 22. 
 O grupo amino tem caráter básico (receptor de H+) e 
o grupo carboxila tem caráter ácido (doador de H+). 
 O aminoácido mais simples é a glicina. 
 
 Para todos os aminoácidos comuns o carbono α está 
ligado a quatro grupos diferentes, sendo, portanto, um 
centro quiral. 
 A glicina é o único aminoácido aquiral por ter um 
átomo de hidrogênio como cadeia lateral. 
 Os aminoácidos quirais têm dois estereoisômeros 
(estrutura espacial) possíveis. Uma vez que elas são 
imagens especulares não sobreponíveis uma da 
outra. 
 Levógiro (L) e Dextrógiro (D) são classificações de 
aminoácidos de acordo com a posição do grupo 
amina. 
 Os aminoácidos D são encontrados na natureza 
(paredes bacterianas e antibióticos) porém não são 
encontrados nas proteínas, apenas os L. 
Classificação 
 Apolares: Os grupos R são apolares e hidrofóbicos. 
 As cadeias laterais de alanina, valina, leucina e 
isoleucina tendem a se agrupar no interior de 
proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio 
de interações hidrofóbicas. 
 
 
 
 
 
 
 
 A glicina tem a estrutura mais simples, sua cadeia 
lateral não contribui realmente para interações 
hidrofóbicas. 
 A metionina é um dos aminoácidos que contém 
enxofre. 
 A prolina tem uma cadeia lateral alifática com 
estrutura cíclica e seu grupo amino reduz a 
flexibilidade estrutural de regiões polipeptídicas 
contendo prolina. 
 
 Polares e sem carga: Os grupos R desses 
aminoácidos são mais solúveis em água por conterem 
grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio 
com a água. 
 Serina, treonina e tirosina têm o grupo hidroxila como 
contribuinte para suas polaridades. 
 Asparagina e glutamina têm o grupo amida como 
contribuinte para suas polaridades. 
 A cisteína é um dos aminoácidos que contém 
enxofre. 
 A cisteína é um ácido fraco e pode fazer fracas 
ligações de hidrogênio com o oxigênio ou nitrogênio. 
 
Bioquímica 
Júlia Morais de Moura – 143 (2019.2) 
23/08/19 Prof. Pablo Trindade Proteínas 
Júlia Morais
marca 2
 Ácidos/Carregados negativamente: Possuem um 
segundo grupo carboxila. Possuem carga final negativa 
em pH 7. 
 Ácido Aspártico e Ácido Glutâmico. 
 
 Básicos/Carregados positivamente: Grupos R mais 
hidrofílicos. Possuem carga final positiva em pH 7. 
 A lisina apresenta um grupo amina. 
 A arginina apresenta um grupo guanidina básica. 
 A histidina apresenta um grupo imidazol aromático. 
Pode ser carregada ou não em pH 7 . Seus resíduos 
facilitam muitas reações catalisadas por enzimas, 
funcionando como doadores ou aceptores de 
prótons. 
 
 Aromáticos: Relativamente apolares (hidrofóbicos). 
 O grupo hidroxila da tirosina pode formar ligações de 
hidrogênio e é um importante grupo funcional em 
algumas enzimas. 
 A tirosina e o triptofano são mais polares do que a 
fenilalanina, devido aos grupo hidroxila e o 
nitrogênio, respectivamente. 
 O triptofano, a tirosina e a fenilalanina, absorvem a 
luz ultravioleta. 
 
 
 Aminoácidos Incomuns: Produzido através de 
modificações pós-tradução. A fosforilação também faz 
isso, no entanto, é temporária. 
 Hidroxiprolina e hidroxilisina são formadas a partir da 
adição de uma hidroxila, na prolina e na lisina, 
respectivamente. São mais frequentes em proteínas 
do tecido conjuntivo como o colágeno. 
 
 Tiroxina apresenta um grupo aromático extra que 
contém iodo. É produzido a partir de tirosina e 
unicamente na glândula tireoide. Também conhecido 
como hormônio T4. 
 
 
 Outros aminoácidos: Descobertos recentemente. 
 Selenocisteína (Sec) possui um átomo de selênio no 
lugar do átomo de enxofre presente na cisteína. 
Parece ser importante em funções anti-oxidantes. 
 
 Pirrolisina (Pyl) possui um anel pirrol (C4H5N). 
Descoberto originalmente em microorganismos, 
parece ter presença em diversos reinos. 
 
 
Propriedades Ácido-Bases 
 Zwitteríon (anfóteros, podem agir tanto como ácido 
quanto como base) são aminoácidos sem grupos 
carregados em suas cadeias laterais. Contudo, ele terá 
cargas positivas e negativas iguais devido as 
propriedades dos grupos estruturais carboxila (negativo) 
e o grupo amina (positivo). 
 Quando são íons dipolares, podem agir tanto como 
ácido quanto como base dependendo do pH. 
Júlia Morais
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 Histidina 
 
 
 
 
 
 
 
 Glutamato 
 
 
 
 
 
 
 
 Glicina 
 
 
 
kkkmm 
 
 Alanina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Júlia Morais
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Ligações Peptídicas 
 Os aminoácidos se unem uns aos outros através de 
ligações covalentes entre o grupo carboxila de um 
aminoácido e um grupo amino do aminoácido seguinte. 
 É uma reação de condensação por desidratação, 
liberando no final uma molécula de água e um peptídeo 
com uma porção amino terminal (+) e uma outra carboxi 
terminal (-). 
 
 Ressonância híbrida: Uma ligação simples do carbono 
com o nitrogênio pode se tornar uma ligação dupla. 
Essa característica estrutural impacta diretamente na 
estrutura das proteínas, visto que há rotação livre entre 
as ligações do carbono alfa de um aminoácido e o 
nitrogênio do outro resíduo. 
 A sequência de aminoácidos de uma proteína determina 
suas propriedades bioquímicas e impacta em sua 
atividade biológica. 
 Para uma cadeia contendo 20 aminoácidos ligados 
entre si, existem mais de 1 bilhão de sequências 
possíveis. 
 Oligopeptídeos: São formados por 2-10 aminoácidos. 
 Polipeptídeos: São formados por mais de 10 
aminoácidos. 
 Peptídeos: Moléculas com menos de 50 aminoácidos. 
 Proteínas: Moléculas com mais de 50 aminoácidos. 
Aplicabilidade Clínicas 
 Formação dos neurotransmissores. 
 Carnosina (C9H14N4O3): Dipeptídeo encontrado no 
tecido musculas formado pela ligação de uma beta-
alanina com uma histidina. 
 O aumento de sua concentração está associado a 
melhora no desempenho de práticas esportivas. 
 
 
 Glutationa (C10H17N3O6S): É um tripeptídeo capturador 
de agentes oxidativos, presente na mitocôndria e no 
núcleo na maioria das células. Formado pela ligação do 
ácido glutâmico, cisteína e lisina. 
 A forma oxidada da glutationa é gerada a partir de 
duas moléculas do peptídeo reduzido e através de 
uma ligação dissulfídrica. 
 
 Oxitocina e Vasopressina: São dois hormônios 
distintos e que só diferem entre si nos resíduos 3 e 8 de 
suas respectivas sequências de aminoácidos. 
 
 Proteínas Alimentares: Organismos como E. coli 
sintetizam todos os aminoácidos que eles precisam, no 
entanto, nós humanos precisamos obter algumas 
aminoácidos exclusivamente a partir da dieta, eles são 
chamados de aminoácidos essenciais. A capacidade de 
síntese de alguns aminoácidos eventualmente é 
insuficiente, o que os torna condicionalmente 
essenciais. 
 Aminoácidos essenciais: Histamina, leucina, 
isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, tirosina, 
valina, triptófano. 
 Destinos dos Esqueletos Carbonados dos 
Aminoácidos 
 Os aminoácidos que são degradados a acetil-CoA ou 
acetoacetil-CoA são chamados de cetogênicos. Eles 
podem gerarcorpos cetônicos ou ácidos graxos. 
 De todos os aminoácidos, apenas leucina e 
isoleucina são puramente cetogênicos. 
 Aminoácidos que são degradados a piruvato, α-
cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxalacetato 
são denominados glicogênicos. É possível sintetizar 
glicose a partir deles. 
 
 
 
 
 
 
Júlia Morais
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