Estudo Dirigido Aminoacidos e Proteinas - Bioquimica

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ESTUDO DIRIGIDO AMINOÁCIDOS E PROTEINAS 
ANA ALICE FERREIRA ARAUJO, TURMA 2, ODONTOLOGIA 
 
Q1. Qual a estrutura genérica de um aminoácido. Que características todos os 20 
aminoácidos proteicos tem em comum? Qual é o aminoácido mais simples? 
R: Com exceção da glicina, os aminoácidos possuem um grupo carboxílico, um grupo 
amino e um grupo R ligado ao carbono saturado. Os aminoácidos proteicos têm em 
comum na estrutura o grupo amino, a carboxila e um hidrogênio, somente sendo 
diferente o grupo R. O aminoácido mais simples é a glicina, pois o grupo R é composto 
apenas por um átomo de hidrogênio. 
 
Q2. Quais aminoácidos têm cadeias laterais que são? 
a. Aromáticas: Fenilalanina, Tirosina e o Triptofano. 
b. Hidrocarbonetos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Metionina e a Glicina 
c. Aminas: Lisina, Arginina e Histidina. 
d. Ácidos carboxílicos: Aspartato e Glutamato. 
e. Álcoois: Serina, Treonina e Tirosina. 
 
Q3. Como se classificam os aminoácidos e em que se baseia essa classificação? 
R: A classificação do aminoácido é feita pela solubilidade em água e dependerá da sua 
cadeia lateral (-R), podendo ser apolar e hidrofóbico e polar e hidrofílico. 
 
Q4. Quais os grupamentos atômicos encontrados nos aminoácidos para que assim 
sejam denominados? 
R: Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por cadeias de carbono, ligadas a 
átomos de hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e as vezes, enxofre. Contendo um grupo 
carboxila (COOH) e um grupo amino (NH2). 
 
Q5. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite o nome de dois de cada 
tipo. 
R: Os aminoácidos essenciais são os que não são sintetizados pelo corpo humano e que 
devem ser obtidos a partir da alimentação. Um exemplo deles é a Leucina e a Lisina. Já 
os aminoácidos não essenciais, o corpo humano é capaz de sintetizar e não há 
necessidade de consumo. Exemplo: Alanina e Asparagina. 
 
 
 
 
 
 
Q6. Como podem ser divididos os aminoácidos segundo a capacidade de seu grupo R 
de se dissolver em águas? Cite o nome de três de cada tipo. 
Grupo R apolares, alifáticos: Glicina, Alanina e Prolina. 
Grupo R polares, não carregados: Serina, Treonina, Cisteína. 
Grupos R carregados positivamente: Lisina, Arginina e Histidina. 
Grupo R carregados negativamente: Aspartato e Glutamato 
Grupo R aromático: Fenilalanina, Tirosina e o Triptofano. 
 
Q7. Qual a configuração dos aminoácidos quirais? Que tipo de configuração dos 
aminoácidos faz parte da constituição das proteínas na natureza? 
R: Configuração absolutas de aminoácidos e de açúcares simples. São especificados pelo 
sistema D e L, com base na configuração absoluta dos açucares de 3 carbonos, os 
gliceraldeídos. 
 
Q8. Quais são os aminoácidos essenciais? O que os faz essenciais? 
R: Os aminoácidos essenciais são: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Eles são chamados de essenciais porque os 
seres humanos são incapazes de sintetizá-los, fazendo-se necessário o consumo pela 
alimentação. 
 
Q9. O que são “zwitterions”? 
R: Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido em água com Ph 
neutro, ele fica na solução como um íon bipolar ou zwitterion (significa em alemão “íon 
híbrido”), podendo ter características básicas e acidas. Essas substâncias são anfóteros 
e chamadas de anfólitos , que veio de eletrólitos anfotéricos. 
 
Q10. Que parte dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos 
aminoácidos? 
R: É a parte da carboxila (-COOH). A parte da amina (NH2) é bastante básica, com seus 
dois pares de elétrons livres. 
 
Q11. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que 
os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas, de forma covalente, por meio de 
uma ligação amida substituída, as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações 
peptídicas são os grupos de amina de um e o grupo carboxila do outro os fazendo sofrer 
desidratação. Estes são chamados de resíduos, pois é o que sobra do aminoácido após 
perder elementos da água, um átomo de hidrogênio do amino e meia hidroxila do grupo 
carboxila. 
 
 
 
Q12. O que entende por grupo aminoterminal e carboxiterminal? Esquematize sua 
explicação apontando-os na fórmula. 
Em um peptídeo, o resíduo de aminoácido na extremidade com um grupo amino livre 
é chamado de resíduo aminoterminal ou N-terminal, o resíduo na outra extremidade, 
que tem um grupo carboxila livre, é o resíduo carboxiterminal ou C-terminal. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Q13. Represente a formação teórica de um tripeptídeo e sua hidrólise, liberando os 3 
aminoácidos. 
Um tripepitídeo é formado por 3 sequencias de aminoácidos e eles podem ser separados 
pela hidrolise, que é a água agindo como um agente catalítico de quebra. Gerando assim 
3 aminoácidos diferentes. 
 
Q14. O que são proteínas? 
R: Proteínas são macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos. 
 
Q15. O que é ligação peptídica? Como se estrutura? 
R: Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas de modo covalente por meio de 
uma ligação amida substituída para formar um dipeptídeo. 
 
Q16. Como podem ser classificadas as proteínas? 
R: As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as 
fibrosas. As globulares formam estruturas com formato esferoide. As fibrosas se 
organizam por meio de fibras ou lâminas, podendo ser paralelas ou antiparalelas. 
 
Q17. O que é estrutura primária de uma proteína? 
A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas, incluindo pontes dissulfeto. Na estrutura primária, observa-se que a cadeia 
polipeptídica é linear e não apresenta, portanto, ramificações. 
 
Q18. O que você entende por estrutura secundária? 
R: se refere a arranjos particularmente estáveis de resíduos de aminoácidos dando 
origem a padrões estruturais recorrentes. 
 
Q19. O que você entende por estrutura terciária? Em que ela difere da secundária? 
R: A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de 
um polipeptídeo. A estrutura secundária se refere aos arranjos espaciais de resíduos de 
aminoácidos de um segmento polipeptídico, e a terciária inclui aspectos de alcance mais 
longos dos aminoácidos. 
Q20. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas 
funções e exemplifique. 
R: As funções das proteínas dependem da sua sequência de aminoácidos. E no corpo 
humano elas possuem diversas funções: 
- Papel no transporte de oxigênio feito pela hemoglobina. 
- Proteção do corpo contra organismos patogênicos pelos anticorpos. 
- Agem como catalizadoras de reações químicas que ocorrem no organismo 
dos seres humanos. As enzimas exercem esta importante função. 
- Atuação na contração muscular pela actina e a miosina. 
- Atuam na regulação de hormônios. 
 
Q22. Diferencie proteína simples de conjugada. 
R: A proteínas simples são aquelas formadas apenas por apenas grupos de aminoácidos. 
E as proteínas conjugadas, além de aminoácidos, são compostas por outros 
componentes químicos. 
 
Q23. O que você entende por conformação nativa? 
R: A conformação nativa de uma proteína ou de um ácido nucleico denomina a estrutura 
tridimensional na qual essa molécula está biologicamente ativa e apresenta 
propriedades biológicas naturais. 
 
Q24. O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos 
R: É a perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda da função da 
proteína. Por exemplo, durante mudanças lentas de temperatura a proteína permanece 
intacta até que numa determinada temperatura ocorre uma perda abrupta da estrutura. 
 
Q25. Como o processo de desnaturação pode ser realizado? 
R: A mudança repentina sugere que o desdobramento é um processo cooperativo: a 
perda de estrutura em uma parte da proteína desestabilizaas outras partes. As 
proteínas podem ser desnaturadas por meio de mudança de temperaturas, pH 
extremos, solventes e alguns solutos, como a ureia.