Estrutura das Proteínas

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Estrutura das 
Estrutura Primária 
 Sequência linear de aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. Apresenta apenas uma dimensão. 
 Alterações nessa sequência podem modificar as 
funções da proteína e causar patologias, como anemia 
falciforme e a fibroce cística. 
Estrutura Secundária 
 Arranjo das pontes de hidrogênio do esqueleto proteico, 
interações entre aminoácidos que estão próximos uns 
aos outros na cadeia linear. 
 Dentro de cada resíduo de aminoácido há duas 
estruturas com liberdade de rotação: 
 Ângulo Φ: A ligação entre o carbono alfa e o 
nitrogênio da amina deste resíduo. 
 Ângulo Ψ: A ligação entre o carbono alfa e o 
carbono da carboxila. 
 Os ângulos acima são conhecidos como Ângulos de 
Ramachandran e possuem impedimento estérico, 
pois pode ocorrer colisão ou repulsão entre os 
aminoácidos dependendo da torção molecular. 
 O diagrama de Ramachandran consegue definir os 
ângulos permitidos estericamente pelas propriedades 
dos aminoácidos. 
 
 Branco: Ângulos permitidos estericamente. 
 Cinza-escuro: Área limiar. 
 Círculos: Ângulos de conformação de estrutura 
secundária. 
 As conformações resultantes das cadeias laterais dos 
aminoácidos não fazem parte da estrutura secundária. 
 
 
 
 
 
 α-hélice: Esqueleto polipetídico é firmemente enrolado 
em torno de um eixo imaginário desenhado 
longitudinalmente no centro da hélice, as cadeias 
laterais dos resíduos de aminoácidos são projetados 
para fora do esqueleto helicoidal. 
 Cada volta da hélice é formada por 3,6 resíduos de 
aminoácidos. 
 As ligações de hidrogênio estão presentes nas 
ligações entre o grupo C-O de cada resíduo com o 
grupo N-H do resíduo localizado a 4 resíduos adiante 
na cadeia. 
 Possui ligações de Van de Waals internamente para 
aumentar sua estabilidade. 
 Fatores de desestabilização: O aminoácido prolina 
desestabiliza estruturas em α-hélice criando 
curvaturas na estrutura proteica. Também, pode 
ocorrer repulsão eletrostática causada pela presença 
de grupos carregados com o mesmo sinal, como por 
exemplo a lisina e arginina carregadas positivamente 
e o aspartato e glutamato carregados negativamente. 
Além disso, pode ocorre repulsão estérica causada 
pela aproximação de cadeias laterais, como no caso 
da valina, isoleucina e treonina. 
 Irregularidades estruturais: Ocorrem em 
segmentos pequenos e quebram a natureza regular 
da α-hélice. O exemplo mais frequente é a hélice 310, 
a qual apresenta 3 resíduos por volta e 10 átomos no 
anel ao formar a ponte de hidrogênio. A ocorrência 
dela parece estar relacionada a presença de 
resíduos de aspartato. 
 Normalmente, presentes em forma globular em 
proteínas mais hidrossolúveis. 
 
Bioquímica 
Júlia Morais de Moura – 143 (2019.2) 
23/08/19 Prof. Pablo Trindade Proteínas 
Júlia Morais
marca 2
 
 
 Folhas β-pregueadas: O esqueleto da cadeia 
polipeptídica está entendido por vários segmentos lado 
a lado em forma de zigue-zague. 
 As ligações de hidrogênio são formadas entre os 
segmentos adjacentes da cadeia polipetídica, dentro 
da folha. São perpendiculares em relação a cadeia. 
 Quando ligações de hidrogênio se formam entre 
partes de uma mesma cadeia dobram sobre si. 
 As cadeias laterais do aminoácidos adjacentes se 
projetam da estrutura em zigue-zague em direções 
opostas, criando um padrão alternado. 
 As paralelas possuem as proteínas direcionadas 
para uma mesma direção. Já nas antiparalelas as 
proteínas estão em direções diferentes. 
 Irregularidades estruturais: São irregularidade não 
repetitivas relativamente comuns nas folhas, são 
denominadas de protuberâncias β. 
 Normalmente, são encontradas em proteínas menos 
hidrossolúveis. 
 
 Estruturas em voltas reversas: Importante para os 
dobramentos proteicos. Geralmente marcam a transição 
de uma estrutura secundária para outra. 
 Glicina e prolina são frequentemente encontrados 
em voltadas reversas. 
 Estruturas super secundárias: Combinações de 
estruturas secundárias. São elas, βαβ, αα, meandro β, 
barril β e chave grega. 
 
 
 
 
βαβ αα meandro β 
 
 
 
 
 
 barril β chave grega 
 
 Motivos: Estruturas super-secundária que se 
repetem e podem se organizar em motivos maiores. 
Apresentam-se em diversas proteínas com funções 
biológicas distintas, como por exemplo porinas e 
proteínas transmembrana. 
 Colágeno: É uma proteína fibrosa insolúvel em água e 
que apresenta grande resistência, constituída por 3 
cadeias polipeptídicas que se dobram sobre si mesmas 
formando uma tripla hélice única que contém 3 
aminoácidos por volta. 
 A glicina está presente em maior quantidade pois é o 
único aminoácido capaz de caber no centro 
compactado das hélices do colágeno, por essa razão 
a cada 3 aminoácidos temos sempre uma glicina. A 
substituição dela causa a osteogênese imperfeita. 
 As três cadeias apresentam duas sequências de 3 
aminoácidos x-pro-gly ou x-hyp-gly. 
 Até 30% de resíduos do colágeno são formados por 
prolina e hidroxiprolina. Além disso, podem possuir 
hidroxilisina. 
 No colágeno ocorrem ligações covalentes 
intramoleculares e intermoleculares entre resíduos 
de lisina e histidina. O número de ligações cruzadas 
aumenta com a idade, por isso a carne de animais 
mais velhos é mais dura. 
Estrutura Terciária 
 Trata-se do arranjo tridimensional total de todos os 
átomos de uma proteína. Isso inclui as cadeias laterais 
dos aminoácidos e os eventuais grupos prostéticos 
(componentes de natureza não proteica). 
 Dobramento proteico: Forças que estabilizam a 
estrutura terciária de proteínas. Essas ligações são do 
tipo não-covalente, logo, são fracas. 
 Interações hidrofóbicas. 
 Pontes dissulfeto. 
Júlia Morais
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 Pontes de hidrogênio de cadeias laterais entre 
resíduos muito distantes. 
 Atração eletrostática. 
 
 Desnaturação: Como as interações que mantêm a 
estrutura tridimensional são consideradas fracas, elas 
estão sujeitas a desnaturação, que seria o 
desdobramento de uma proteína. 
 Pode ocorrer devido ao aumento da temperatura, 
extremos de pH afetam as interações eletrostáticas 
ou adição de substância que quebrem as ligações. 
 Detergentes desfazem interações hidrofóbicas e 
interações eletrostáticas. 
 A desnaturação é reversível em condições ideais. 
 Mioglobina: Primeira proteína a ter sua estrutura 
terciária descoberta por difração de raios X. Tem a 
presença de um grupo protético heme (ferro com quatro 
anéis pirrólicos) que permite a ligação de gás oxigênio, 
além disso, o seu interior apresenta aminoácidos 
apolares. 
 Armazena oxigênio no músculo. 
 A presença da histidina 7 faz com que moléculas 
tenham que se ligar ao grupo heme em um ângulo 
de 120º, causando a perda da afinidade que o 
monóxido de carbono possui pelo grupo heme. 
 Satura rapidamente em baixas concentrações de 
oxigênio. Conforme a pO2 cai, o oxigênio é liberado 
do sítio da mioglobina para circular. 
Estrutura Quaternária 
 Proteínas que apresentam mais de uma cadeia 
polipeptídica, as quais interagem entre si por meio de 
ligações não covalentes. A proteína passa a possuir 
mais de uma subunidade podendo elas serem idênticas 
ou distintas. 
 Modificações alostéricas: Mudanças estruturais 
causadas pela ação de uma molécula ligante em um 
situo de uma cadeia podem afetar as demais partes. 
 Conformações das Proteínas 
 Fibrosas: Em geral, formadas por umúnico tipo de 
estrutura secundária, e sua estrutura terciária é 
relativamente simples. Possui cadeias polipeptídicas 
arranjadas em longos filamentos ou folhas. São 
insolúveis em água. Normalmente, compõem 
estruturas que garantem suporte, forma e proteção. 
 Globulares: Contêm diversos tipos de estruturas 
secundárias. Possui cadeias polipeptídicas dobradas 
em forma esférica ou globular. Em geral, são 
proteínas reguladoras. 
 Hemoglobina: Apresenta estrutura quaternária, 
possuindo duas cadeias α e duas cadeias β, as quais 
estão unidas para formar uma mesma proteína. 
 Realiza o transporte de oxigênio pelas hemácias. 
 Possui 4 grupos heme. 
 Como é responsável pelo transporte para os tecidos, 
ela deve se ligar e desligar com mais facilidade do 
O2 e satura apenas em altas concentrações. 
 Possui cooperação positiva, pois a cada molécula de 
oxigênio ligada, fica mais fácil da subsequente se 
ligar ao outro sítio. 
 Funciona como tampão. 
 A oxiemoglobina, ainda possui as subunidades β 
próximas, diferente da desoxiemoglobina. 
 
Júlia Morais
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