Enzimas: Estrutura, Funções e Classificação

Ana Karolliny, Medicina – P! “B” A maior parte são prote ína s conjugadas, em 1930 conseguiram isolar a primeira enzima. Embora a maior parte seja protéica, as ribozimas não são (RNA Polimerase). São altam ente espec íficas (enzim a + substrato). Atuam em condições favoráveis, caso contrário, pe rdem a função (pois p erdem a conformação tridimensional). Quando há uma diminuição da tempe ratura, há , por cons eguinte, uma diminuição da atividade enzimática, ma s não h á uma mudança na conformação dela. Na sit uação inversa, ou seja com o aumento da temperatura, os sítios ativos são destruíd os e a conformação muda. Já no caso das mudanças de pH, a conformação muda tanto se houver aumento, qu anto se não aumentar. Importância das enzi mas São extremamente importantes na área médica, pois s ão causa de algumas doenças (anemia hemolítica, i ntolerância à lac tose), são importantes para o diagnós tico clínico (TGO, TGP na c ausa de doenças estomacais e cardiovasc ulares), assim como podem atuar no tratamento de algumas patologi as (anti-infla ma t órios - COX, capt opril – renina -angiotensina- aldosteroca: ECA). Funções Catalisadores biológicos Estrutura Propriedades Reduzem a energia de ativação ec onomizando energia , podem ser reguladas, precis am de condições favoráv eis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica p ara atuarem. Classificação Oxirredutases Particip am de reações de oxirredução Transferases Catalisam reações de transferências de C,H e P Hidrolases Catalisam a clivagem de reações , adicionand o água Liases Clivagem de C-C, C -S, C-N Isomerases Tranformam um isômero em outro Ligases Catalisam a formação de ponte s entre o carbono e O, S, N, acoplados à hidrolise dos fosfatos de alta energia Nomenclatura Adição do sufixo “ASE” = nome trivial Mecanismos de catálise Podem ser ácido-base geral (transferência de p rótons), covalentes (transitó ria entre enzima e substrato, p ermitindo a ativação do substrato), por íons metálicos (estabilizam estados de transição, 1/3 das enzimas usam este) . Muitas vezes elas usam as três est ratégias em conjunto. Cinética enzimática Permite determinar as constantes de afinidade do substratos e dos inibidores, conhecer as c ondições ótimas de catálise, determinar a função de uma enzima nas rotas meta bólicas. Fatores que afetam a atividade enzimática Afetam a estabilidade prot éica: pH e temperatura. Afetam a concentração dos reagentes : Inibição enzimática São substâncias que interferem na atividade e nzimática, bloqueando o processo c atalítico. Inibição competitiva Concorre com o subst rato pelo s í tio ativo da enzima livre. Podem ser retirados do sítio ativo por um exces so de substrato, aumenta o equilíbrio, mas não altera a v elocidade máxima. Inibição não-c omp etitiva Se liga reversível, aleatória, independentemente em um sítio ativo que lhe é próprio. At ua como se dim inuíss e a concentração da enzima, mas na verdade diminui a concentração da enzima ativa. As moléculas que não se li garam ao inibidor funcionam normalmente , por isso o equilíbrio não muda. Inibição irreversí v el São aqueles que se combinam com o grupo funcional da molécula, ou o destroem, ou formam uma lig ação covalente entre o I e a E. Por exemplo, gases tóxicos derivados de ácidos flúor-fosfórico. Enzimas regulatórias Possue m a tividade catalítica aumentada ou diminuída e m resposta a cert os sinais; aj ustes na v elocidade da via metabólica permite que as células s e ada ptem a condições de variaç ão. Os tip os m ais comuns são: enzimas Alostéric as, modifi caç ões covalentes, ativadas por remoção de segmentos p eptídicos (prot eólise s). Enzimas alostéricas Possui s í tios espec ífico s para a ligação do modulador espec ífico, maios e mais complexas que as não alost éricas. Sofrem modificações c onforma cionais em resp osta à liga ção do modulador. Modificações covalentes Podem se ligar a molécula e nzimática e regula sua atividade. Proteólise Enzimas digestivas produzidas no pâncre as com açã o no duodeno. Enzimas no diagnóstic o clínico Lesão tecidu al – enzimas intracelulares no plasma sanguí neo, Al an ina a minotransferase (ALT) , atua no fígado: lesõ es hepáticas. Lesão tecidu al – c reatina cina se (CK), lact ato desidrogena se (LDH), trasaminase glutâmico oxalacética (TGO ), glicose 6 -P- desidogenase. Coraç ão – CK, LDH e TGO no plasma sanguíneo = infarto do miocárdio Prós tata – fosfatase ácida = câncer de p róstata Eritró cito – glicose 6-P -desidrogena se = doença genética

Enzimas: Estrutura, Funções e Classificação

FCM-PB

Bioquímica I

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