Química Bioinorgânica

Prévia do material em texto

QUÍMICA BIOINORGÂNICA
ou
QUÍMICA INORGÂNICA BIOLÓGICA
É o estudo dos elementos “inorgânicos”
quando utilizados em biologia.
interação estrutural
FOCO: elementos metálicos
interação dinâmica
organismos vivos
sítios biológicos de coordenação com metais
� Visão geral da utilização dos íons metálicos
na biologia e suas funções
� Ligantes que a natureza emprega, a maioria
mais elaborados do que os ligantes considerados em
química de coordenação e de organometálicos
Os principais sítios ligantes para os íons
metálicos são fornecidos pelos AMINOÁCIDOS,
unidades formadoras de moléculas proteicas.
PROTEÍNA: é um polímero com uma
sequência específica de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas.
As metaloproteínas são aquelas que contém
um ou mais íons metálicos e realizam uma grande
variedade de funções específicas
- Oxidação e redução: Fe, Mn, Cu, Mo
- Reações de rearranjo radicalar e transferência de
grupo metila: Co
- Hidrólise: Zn, Fe, Mg, Mn, Ni
etc.
Os íons metálicos podem se ligar às proteínas
por ligantes orgânicos especiais como as
PORFIRINAS. O grupo porfirínico foi identificado pela
primeira vez na hemoglobina (Fe) e um macrocíclo
similar foi encontrado na clorofila (Mg)
Existem várias classes desse macrociclo
hidrofóbico, cada um diferindo na natureza das
cadeias laterais.
As estruturas dos sítios de coordenação dos
metais foram determinadas principalmente por DRX
(hoje: luz síncrotron – feixe de raios X mais intenso
com uso de radiação síncrotron, produzidas por
elétrons acelerados em um anel de armazenamento,
sendo várias ordens de grandeza mais intensa que
as fontes de raios X de laboratórios.)
Usa-se também RMN para se detalhar a
coordenação ao sítio metálico.
TRANSPORTE E ARMAZENAMENTO DE O2
O O2 é uma molécula especial, que nem
sempre está disponível na biologia, sendo muitas
vezes tóxico em função de ser um agente oxidante
muito potente. Assim, na biologia são necessários
sistemas especiais de transporte. Existem 3 tipos de
proteínas que ligam e transportam oxigênio, e cada
uma faz uso de um ou dois átomos metálicos, sendo
específicos de cada organismo:
- Hemo/Mioglobina
- Hemocianina
- Hemeritrina
TRANSPORTE E ARMAZENAMENTO DE O2
- Hemo/mioglobina – um átomo: ferro (Fe(II)/Fe(III))
presente nas células vermelhas de vertebrados
- Hemocianina – 2 átomos: Cu+
presente nas células de moluscos e artrópodes
- Hemeritrina – 2 íons Fe2+ próximos, ligados
diretamente à proteína e não ao anel macrociclo
presente em uma gama limitada de minhocas do mar
Complexos de cobalto sintéticos vem sendo
muito utilizados na busca do entendimento da função
dos transportadores de oxigênio, apesar deste não
ser um metal encontrado em sistemas naturais. Sua
utilização se dá em função da semelhança com
sistemas contendo ferro.
O O2 é um agente oxidante poderoso e
potencialmente perigoso. Se a célula for usá-la no
metabolismo, uma distância segura deve ser mantida
entre os sítios de oxidação, bem como a variedade
de reações que ocorrem no metabolismo. Esse
isolamento é acompanhado por uma série de
proteínas com potencial padrão decrescente, que
passa os elétrons para o oxigênio, na mitocôndria da
célula.
Os participantes mais proeminentes são os
CITOCROMOS, que são proteínas do tipo HEME
com átomo de ferro no interior do sítio porfirínico.
Os citocromos (reações redox em biologia) são
transferidores de elétrons que operam na região de -
0,3 a +0,4V, utilizando orbitais d do Fe(II) e Fe(III),
onde o elétron entra ou sai de um orbital do metal
que faz sobreposição π com OMs π* do sistema do
anel.
https://www.google.com.br/imgres?imgurl=https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/07/Cytochrome_c.png&i
mgrefurl=https://pt.wikipedia.org/wiki/Citocromo&h=1600&w=1600&tbnid=YO7IWCmNYuri0M:&tbnh=160&tbnw=160&d
ocid=xlQdTYIciczRyM&usg=__jPiaYeIfz67zyS_imXc7hP4rZNI=&sa=X&ved=0ahUKEwiV24CIiarNAhWGOyYKHZuyBAI
Q9QEIIDAA
A reação mais comum catalisada pelo citocromo
P450 é uma reação monooxigenase, isto é, inserção de um
átomo de oxigênio em um substrato orgânico (RH)
enquanto o outro átomo oxigênio é reduzido à água:
RH + O2 + 2H
+ + 2e– → ROH + H2O
Essa reação faz parte do mecanismo de defesa do
organismo contra compostos hidrofóbicos, como drogas,
precursores esteróides e pesticidas. A hidroxilação para
ROH torna os compostos mais solúveis em água, ajudando
na sua eliminação.
Por Jag123 de .en, CC BY-SA 3.0, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=1953637
FIXAÇÃO DE NITROGÊNIO
É uma etapa crucial na síntese de aminoácidos
e ácidos nucleicos.
O processo de fixação de nitrogênio pode ser
industrial ou biológico.
FIXAÇÃO DE NITROGÊNIO
O processo industrial é conhecido como
processo de Haber-Bosch, só sendo possível no
limiar de temperaturas de 400°C a 600°C, pressão de
100 a 200 atm, e ocorrendo somente na presença de
catalisadores (Ferro metálico + Alumínio + pequenas
quantidades de sais de Potássio)
3H2(g) + N2(g) 2NH3(g)
FIXAÇÃO DE NITROGÊNIO
Na natureza, a rota é bem
diferente e mais elaborada: o
agente redutor é o ATP e a semi
reação de redução pode ser
representada por :
N2 + 16MgATP + 8e- + 8H+ 2NH3 + 16 MgADP + 16Pi + H2
FIXAÇÃO DE NITROGÊNIO
Na equação anterior, Pi é fosfato inorgânico.
Esse sistema é muito menos eficiente porque o
sistema biológico envolvido coloca uma energia
considerável na produção do H2 e na proteção do
sistema biológico altamente redutor do oxigênio
atmosférico, entretanto:
P e T ambientes!!!!!
FOTOSSÍNTESE
É a transformação (reação
termodinamicamente desfavorável) de dióxido de
carbono e água em carboidratos e oxigênio usando
energia solar (redução de CO2 e oxidação de H2 a
O2)
Há 2 centros de reações fotoquímicas:
- Fotossistema I (PSI) que é utilizado por bactérias
anaeróbias
- Fotossistema II (PSII) empregados por plantas
verdes e algas
FOTOSSÍNTESE
Nas plantas, o sistema fotossintético está
organizado nas organelas das folhas verdes, os
cloroplastos.
FOTOSSÍNTESE
O cromóforo no fotossistema II, a clorofila a1
possui Mg num complexo diidroporfirínico.
Clorofila é a designação de um grupo de
pigmentos fotossintéticos presentes nos cloroplastos
das plantas (incluindo também as algas e cianofíceas).
A intensa cor verde da clorofila se deve à fortes
absorções das regiões azul e vermelha do espectro
eletromagnético na região do visível, e por causa destas
absorções, a luz que ela reflete parece verde.
A banda de absorção na região do vermelho
(banda Q) e a banda no azul próximo ao UV, na região
entre 400 e 420 nm (banda Soret) são características
de profirinas, e surgem da promoção de elétrons do
HOMO π da porfirina ao LUMO π*.
A região não absorvente entre estas bandas
explica a cor verde da vegetação, entretanto existem
outros pigmentos, denominados de pigmentos antena,
presentes nas folhas, que tem a função de colherem luz
da lacuna de absorção e transferirem sua energia para
o centro da reação.