Enzimas: Catalisadores Biológicos

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Uma reação não catalisada por uma enzima é extremamente lenta
CATALISADOR: é toda e qualquer substância (orgânica ou inorgânica) que aumenta a velocidade de uma reação, sem ser consumido pelo processo.
DEFINIÇÃO ENZIMA: É uma molécula orgânica (RNA ou proteína) que catalisa uma reação química específicas, especializadas para seu substratos. Além disso são moléculas com alto poder catalítico aumentando velocidade das reações químicas (em condições suaves de pH e temperatura), diminuindo a energia de ativação sem afetar o equilíbrio da reação.
Toda enzima se une a um substrato para gerar um produto, após o substrato passar pelo estado de transição em que a enzima diminuiu a enrgia de ativação, catalisando a reação.
E + S = ES = E + P
As enzimas interagem com o substrato através de interações (ligações) fracas. Também reduzem a entropia, retirando a camada de água do substrato e se ligando com um ajuste induzido (muda conformação).
As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação que catalisam ( ex ligase, isomerases). RECEBEM O SUFIXO “SE”
Podem ser reguladas por meio da regulação genica ou modificação covalente: se ha necessidade de um produto operam, senão param
O PH: fora do pH específico altera a carga eletrônica de determinados aminoácidos nas enzimas
A TEMPERATURA: uma temperatura mais alta poderá desnaturar a proteína, modificando sua estrutura e função.
COFATOR ENZIMÁTICO: componentes químicos (geralmente inorgânicos como íons = Cu2+, Fe2+ Fe3+, K+, Mg2+, Mn2+, Mo, Ni2+, Se, Zn2+) necessários ao funcionamento da enzima 
	COFATOR ORGÂNICO = COENZIMA (coenzima A, algumas vitaminas hidrossolúveis)
IMPORTANCIA
O mal funcionamento de enzimas pode causar doenças
Podem ser utilizadas para diagnosticar ou prognosticar algum mal funcionamento através de sua atividade enzimática.
Também podem ser usadas por tratamento utilizando enzimas exógenas
Engenharias química, alimentos e agronomia> como fermentadores e moléculas que produzem subprodutos.
A cinética enzimática é estudada para:
- Determinar as constantes de afinidade do substrato e dos inibidores
- Conhecer as condições ótimas de catálise
- Ajudar a elucidar os mecanismos de reação
- Determinar a função de uma determinada enzima na rota metabólica
· A quantidade de substrato interfere na velocidade da reação catalisada pela enzima. Mais substrato, maior tempo
* Plato= quando a velocidade máxima é atingida e permanece numa constante pois todas as enzimas estão ocupada transformando substratos em produtos.
· Km (constante de michaele) = corresponde a concentração de substrato quando V0(velocidade inicial) é igual a metade da Vmáx (velocidade máxima). É único para cada enzima-substrato. Ou seja a enzima reconhece mais de um substrato, vai ter mais de um Km conforme seu substrato
· Quanto menor o valor de Km, mais forte é a interação enzima-substrato. Quanto maior o Km, menor é a interação da enzima com o substrato.
· Kcat (constante catalítica)= numero de renovações. Corresponde ao valor da velocidade máxima dividida pela concentração de enzima total. Quanto maior o Kcat, mais rápida a reação.
Inibidores= são substancias químicas que reduzem a atividade de uma enzima
INIBIÇÃO REVERSÍVEL: 
- Competitiva: substrato e inibidor competem pela mesma enzima. os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor. A velocidade máxima pode ser atingida mesmo com efeito do inibidor gerando produto, basta aumentar a concentração de substrato. Varia o Km. Velocidade máxima não muda
- Não competitiva: O inibidor se liga a um outro ponto ativo (não no sitio ativo) do substrato que já esta ligado com a enzima. Não promove a transformação substrato em produto pois não atinge a velocidade máxima e esta varia. Não Varia o Km.
-Mista: Interação do inibidor com a enzima e depois com o substrato ou inibidor com complexo enzima/substrato. Nenhum dos casos ocorre a transformação de substrato em produto, pois ocorre a inibição. Varia o km. Não atinge a velocidade máxima da reação.
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL:
- Os inibidores se combinam com o grupo funcional da enzima, ou a destroem, ou formam uma associação covalente estável fazendo com o que essa enzima não interaja mais com o seu substrato.
Existem muitos tratamentos terapêuticos que se baseiam na inibição enzimática. Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos. A penicilina, por exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase, indispensável à formação da parede celular bacteriana. Com a inativação dessa enzima, a bactéria não tem como fabricar a parede celular, o que impede a sua reprodução. As células animais, por sua vez, não utilizam essa enzima em seu metabolismo, por isso, a penicilina não causa mal ao organismo humano (exceto em situações de alergia).
ENZIMAS REGULATÓRIA
- Regulação alostérica: enzima alostérica=