exercicio bioquimica 22-04

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1-O que são enzimas?
- Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no organismo. Elas catalizam reações químicas específicas atuando sobre substratos específicos e em locais específicos desses substratos.
2-De acordo com a sua nomenclatura enzimática como as enzimas podem ser classificadas?
- As enzimas são classificadas nos seguintes grupos, conforme o tipo de reação química que catalisam:
Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons. Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.
Transferases: transferência de grupos funcionais como amina, fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e Transaminases.
Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo: Peptidases.
Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases e Descarboxilases.
Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos. Exemplo: Epimerases.
Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes. Exemplo: Sintetases.
3-Definir: Cofatores, coenzimas, holoenzima, apoenzima, substrato e isoenzimas.
- Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas, fraca ou fortemente ligados às enzimas, que podem ser necessárias para a função catalítica da enzima.
- Coenzimas são componentes de enzimas. São substâncias orgânicas não proteicas que participam de reações catalisadas por enzimas. 
- Holoenzima é uma enzima que é formada por uma parte de proteína chamada apoenzima combinada com uma molécula não proteica chamada cofator.
- Apoenzima é uma enzima inativa.
- Substrato é um composto químico que sofre uma boa reação catalisada por uma ou mais enzimas. 
- isoenzimas são enzimas que diferem na sequência de aminoácidos, mas que catalisam a mesma reação química.
4- Cite três enzimas utilizadas no auxílio do diagnóstico de patologias.
- A álcool desidrogenase (ADH) do fígado e a fosfatase ácida da próstata são úteis para a identificação específica de enfermidades desses órgãos.
- A transaminase glutâmico-pirúvica (TGP) está presente em grandes quantidades no figado e no rim e em pequenas quantidades na musculatura esquelética e no coração.
- A fosfatase alcalina tem seus níveis aumentados em casos de doenças hepáticas e do trato biliar, na doença de Paget e nas metástases ósseas e de fígado. 
5-Quais os fatores que influenciam a atividade enzimática?
- A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo.
6-Diferencie os inibidores competitivos dos não competitivos
-A inibição competitiva ocorre quando as moléculas inibidoras são semelhantes às moléculas do substrato e se ligam ao centro ativo da enzima, impedindo a atividade enzimática normal. O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre.
7- Explicar a regulação alostérica.
- Regulação alostérica, em termos gerais, é qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.