Exercícios de Fixação Aminoácidos Proteínas e Enzima1

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Exercícios de Fixação Aminoácidos Proteínas e Enzimas 
Professora Silvia Cruz
Alunas: Stéffany Santos Almeida e Taynara Tadino
Turma de Biomedicina, 3º período, Noturno.
1)O que são aminoácidos? 
São a unidade básica formadora da proteína. Sua estrutura é formada por um grupo amina, um grupo ácido carboxilo ligados a um carbono central, um H e um radical. 
2)Porque os aminoácidos são conhecidos como anfóteros? 
Porque possuem duas funções orgânicas: ácido e base.
3) Como podem ser classificados os aminoácidos? 
Quanto à cadeia lateral podem ser: apolares alifáticos; aromáticos; polares não carregados; carregados positivamente e carregados negativamente.
Quanto ao aspecto nutricional podem ser: essenciais e não essenciais.
4) Quanto a cadeia lateral como os aminoácidos podem ser classificados? Cite, explique e exemplifique todas as classes? 
Apolares alifáticos: geralmente composta por C e H; possuem 7aa´s; possuem pouca interação com a água visto que são apolares e a água polar. Ex.: Alanina
Aromáticos: contém anel benzeno e são relativamente hidrofóbicos; absorvem luz uv; possuem 3 aa´s. Ex.: Fenilalanina
Polares não carregados: não possuem carga, mas tem polaridade, interagem bem com a água porque são polares; possuem 5 aa´s; algumas fazem Ponte de H; não são ionizáveis. Ex.: Aspargina.
Carregados positivamente: possuem carga positiva quando se encontram em pH 7,0 (caráter básico); possuem 3 aa´s. Ex.: Lisina
Carregados negativamente: possuem carga negativa quando se encontram em pH 7,0; possuem 2 aa´s; tem um grupo carboxila na cadeia lateral. Ex.: Glutamato.
5)Cite todos os aminoácidos essenciais. 
Valina; Leucina; Isoleucina; Metionina ; Treonina ; Fenilalanina; Lisina; Histidna e Triptofano.
6)Cite todos os aminoácidos não essenciais 
Glicina; Alanina ; Prolina ; Tirosina; Serina; Cisteína; Asparagina; Glutamina; Arginina; Aspartato; Glutamato.
7) Quais grupos nos aminoácidos reagem para formar uma ligação peptídica? 
Ligação de um grupo carboxila de um aminiácido com o grupo amina de outro aminoácido.
8)O que é ligação peptídica? 
Ligação entre dois aminoácidos adjacentes. 
9)Descreva como os aminoácidos podem se comportar como tampões biológicos. 
Eles atuam como ácidos fracos e bases fracas, portanto em solução se comportam como tampão.
10) O que é eletroforese? Como os aminoácidos ionizados se comportam na eletroforese? 
É uma técnica onde partículas dissolvidas ou suspensas em um eletrólito são separadas. Uma corrente elétrica é aplicada, as moléculas são ionizadas e migram de acordo com sua carga. Cargas positivas migram para o catodo (-) e cargas negativas migram para o ânodo (+).
11)O que são proteínas?
Macromoléculas compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas 
12) Quais são os níveis estruturais das proteínas? 
Estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura quaternária. 
13)O que é anemia falciforme e qual a sua relação com a estrutura primária de proteínas? 
A anemia falciforme é um grupo de distúrbios hereditários em que os glóbulos vermelhos assumem o formato de foice. Os glóbulos vermelhos não conseguem se ligar ao oxigênio de forma eficiente, e assumem um formato característico de foice. As células falciformes tendem a se prender em pequenos vasos sanguíneos, cortando a circulação, e, assim, danificando órgãos. Essas consequências drásticas derivam da troca de um resíduo do aminoácido ácido glutâmico pela valina na sequência da estrutura primária
14)Quais os agentes que podem promover a desnaturação de proteínas? 
Aumento de temperatura; Extremos de pH; Solutos; Solventes orgânicos miscíveis com a água; Agitação vigorosa da solução protéica.
15)O que é desnaturação de proteínas? 
É um processo que se dá em moléculas biológicas, principalmente nas proteínas.
16)Quais são as consequências da desnaturação de proteínas? 
Diminuição de solubilidade, perda da atividade biológica, alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação.
17)Quanto à sua função, como podem ser classificadas as proteínas? 
As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água.
18)O que são enzimas?
Enzimas são moléculas orgânicas de natureza proteica e agem nas reações químicas das células como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. 
19)O que são substratos, produtos e sítio ativo? 
Substrato é um composto químico que sofre uma reação catalisada por enzimas. Sítio ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química.
20)O que são holoenzimas e apoenzimas? 
Apoenzima é a parte proteíca de uma holoenzima. Uma enzima é constituída de duas partes: a apoenzima, que é a parte proteíca e a coenzima, que é a parte não-proteíca. O conjunto completo chama-se holoenzima.
21)Qual a diferença entre cofator e coenzima? 
Cofatores são substâncias necessárias ao funcionamento das enzimas. Portanto, uma coenzima é um cofator, mas um cofator inorgânico não é uma coenzima. Cofatores são substâncias orgânicas ou inorgânicas, necessárias ao funcionamento das enzimas. Quando o cofator é uma molécula orgânica, ele é chamado de coenzima.
22)Como funcionam as enzimas? 
Elas atuam como catalisadores, substâncias que aceleram as reações químicas sem serem destruídas ou alteradas durante o processo, além de serem extremamente eficientes e poderem ser utilizadas repetidas vezes. Uma só enzima, por exemplo, pode catalisar milhares de reações químicas.
23)Quais são os tipos de inibidores enzimáticos? 
Competitivos: Disputam o mesmo sítio ativo. O inibidor se liga reversivelmente ao sítio ativo; Não-competitivos: O inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo. Ele muda a conformação da enzima e altera a sua capacidade catalítica. Irreversível: O inibidor se liga permanentemente a enzima.
24)Explique a importância dos inibidores enzimáticos.
 Podem ser usados como medicamentos, e também como marcadores de doenças. 
25)Explique a importância dos inibidores enzimáticos no tratamento da AIDS.
O vírus possui enzimas especificas que sem elas, ele não possui capacidade de ser desenvolver. Então os inibidores agem especificamente com cada uma dessas enzimas, inibindo seus efeitos e retardando o crescimento do vírus.