AULA3_AMINOACIDOS

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Aminoácidos, proteínas e enzimas
Professor: Raffael A. C. Oliveira
Contato: raffael.oliveira@unp.br
Objetivos da aula
• Reconhecer as características principais dos aminoácidos;
• Descrever os diferentes níveis de organização das proteínas;
• Descrever as principais funções desempenhadas pelas proteínas nas 
células; 
• Descrever os conceitos de enzima, sítio ativo, especificidade e 
holoenzimas;
• Compreender os princípios gerais das reações enzimáticas;
• Relacionar como fatores físicos, químicos e inibidores afetam as reações 
enzimáticas.
Diversidade de proteínas na natureza
Aminoácidos – A unidade 
fundamental da proteína
Será que tem alguma música do Mundo Bita pra decorar os nomes dos aminoácidos?
Aminoácidos – Estrutura
• São moléculas químicas complexas; 
• Possuem um esqueleto comum: um 
carbono central ligado a um ácido 
carboxílico, um grupamento amina, um 
hidrogênio e uma cadeia lateral e 
CARBONO QUIRAL;
• Essa cadeia lateral que define o tipo de 
aminoácido;
• Aminoácidos possuem isomeria espacial L 
e D-enantiômeros;
Classificação estrutural e 
funcional dos aminoácidos
It can’t be that hard
Aminoácidos – Classificação estrutural e 
funcional
• Os aminoácidos, em sua maioria, são classificados de acordo com a sua 
cadeia lateral;
• Existem 20 aminoácidos mais comumente usados na síntese de 
proteínas;
• Classificação em 5 grupos baseado na carga e polaridade da cadeia 
lateral.
Aminoácidos apolares alifáticos
• Aminoácidos que não são solúveis 
em água e não possuem estruturas 
cíclicas em sua cadeia lateral;
• Os aminoácidos desse grupo são 
apolares e hidrofóbicos;
• Têm normalmente o papel de 
estabilizar núcleos proteicos, pois 
ficam no interior das estruturas 
tridimensionais da proteína, longe 
da água.
Aminoácidos aromáticos
• Aminoácidos que não são solúveis 
em água e possuem estruturas 
cíclicas em sua cadeia lateral;
• Os aminoácidos desse grupo são 
apenas hidrofóbicos;
• Têm normalmente o papel de 
estabilizar núcleos proteicos;
• Utilização científica: absorvem luz 
ultravioleta caracterização de →
novas proteínas.
Aminoácidos polares não-carregados
• Aminoácidos que são um pouco 
solúveis em água e não possuem 
estruturas cíclicas em sua cadeia 
lateral;
• Esses aminoácidos não possuem 
carga líquida positiva ou negativa;
• Cisteína → ligações dissulfeto 
para estabilização dos núcleos 
proteicos.
Aminoácidos polares carregados positivamente
• Aminoácidos bastante solúveis em 
água e não possuem estruturas 
cíclicas em sua cadeia lateral;
• Normalmente são constituintes de 
enzimas pois suas cadeias laterais 
carregadas facilitam reações por 
serem doadoras/aceptoras de 
prótons.
Aminoácidos polares carregados negativamente
• Aminoácidos bastante solúveis em 
água e não possuem estruturas 
cíclicas em sua cadeia lateral;
• Normalmente são constituintes de 
enzimas pois suas cadeias laterais 
carregadas facilitam reações por 
serem doadoras/aceptoras de 
prótons.
Outras funções dos aminoácidos
Funções alternativas dos aminoácidos
• Promovem síntese proteica;
• Estimulam o crescimento;
• Melhoram o sistema imunológico;
• Regulam hormônios;
• Participam da síntese de neurotransmissores, vitaminas, coenzimas;
• Precursores de histamina;
• Tampões biológicos;
• Transporte de ácidos graxos (L-carnitina);
• Intermédiarios da síntese de outros aminoácidos;
• Constituintes de parede celular (bacteriana) e estruturas em animais (chifres, cascos);
• Aminoácidos transitórios em proteínas.
Aminoácidos essenciais
• São aminoácidos que não são sintetizados 
pelo corpo humano, mas que são 
necessários para muitos processos 
biológicos;
• Erros inatos do metabolismo 
deficiência no metabolismo de alguns 
desses (fenilalanina, tirosina, triptofano);
• Origem animal e vegetal (dupla 
brasileira contém 8 dos 9 aminoácidos 
essenciais)
Branched Chain Amino Acid - BCAA
• Aminoácidos de cadeia ramificada – valina, leucina e 
isoleucina;
• Síntese de proteínas musculares, síntese de 
neurotransmissores, pump no sistema imunológico, ...
• Promovem a beta-oxidação, possuem um efeito similar ao 
da insulina implica numa redução das concentrações →
plasmáticas de glicose;
• BCAAs são oxidados nos músculos para produzir energia →
redução do ácido lático (exercícios anaeróbios) e da 
glicogenólise (exercícios aeróbios).
Peptídeos e proteínas – Um 
conjunto de aminoácidos
A brincadeira começa a ficar melhor. Qual a diferença entre eles?
Peptídeos – estrutura 
• Quando duas moléculas de aminoácidos 
(iguais ou diferentes) são ligadas entre 
si, há a formação de um peptídeo;
• Aminoácidos são ligados entre si por 
ligações peptídicas (amida substituída; 
desidratação);
• Oligopeptídeos, polipeptídeos (Proteínas) 
 → SEQUÊNCIA de aminoácidos;
• Porção carboxi terminal e porção amino 
terminal.
Como surgem as proteínas?
• Quando o papai proteína e a 
mamãe proteína se amam muito...;
• Dogma central da biologia celular;
• DNA RNA mensageiro → →
TRANSCRITO;
• Diferenças entre as proteínas: 
quantidade, tipo e sequência dos 
aminoácidos.
Proteínas – Estrutura e Função
• Uma proteína é uma nomenclatura para 
uma conformação específica de uma 
sequência de aminoácidos;
• Esquema organizacional de uma proteína: 
estrutura primária → estrutura 
secundária estrutura → terciária →
estrutura quaternária;
• Cada porção organizacional tem uma 
particularidade.
Estrutura primária de uma proteína
• Consiste na sua sequência de aminoácidos: uma 
sopa de 20 letras, organizada “aleatoriamente”;
• É na estrutura primária que existe a informação 
de quais aminoácidos constituem uma proteína;
• A estrutura primária é uma estrutura rígida e 
planar, com pouca possibilidade de rotação entre 
as ligações (a depender do aminoácido);
• Existem doenças associadas à mudança na 
sequência proteica (resultado de uma mutação) 
 ex.: anemia falciforme→
Estrutura secundária de uma proteína
• Refere-se a um arranjo estrutural dos 
átomos de aminoácidos próximos entre si 
na estrutura primária;
• Normalmente essas ligações são 
favorecidas (e mantidas) por ligações de 
hidrogênio;
• As estruturas podem ser α-Hélice ou 
folha-β cada uma com um tipo de função 
estrutural diferente;
α-Queratina (mamíferos – pelos, unhas, garras, chifres...) 
Agentes 
redutores fracos!
Estrutura terciária de uma proteína
• Refere-se ao arranjo tridimensional de todos os 
átomos da molécula;
• Normalmente essa é a etapa final monômeros x →
multímeros;
• Depende de ligações não-covalentes entre as cadeias 
laterais dos resíduos de aminoácidos:
• Ligações de hidrogênio;
• Pontes dissulfeto;
• Interações hidrofóbicas;
• Interações com metais (grupos prostéticos);
• E a lista continua...
Grupos prostéticos
• Referem-se a estruturas orgânicas ou 
inorgânicas que se ligam 
permanentemente na estrutura 
proteica (seja de uma proteína com ou 
sem atividade enzimática);
• Esse grupo prostético normalmente dá 
ou aumenta a função biológica de uma 
proteína.
Dobramento das proteínas – formação da 
estrutura terciária
• Processo é hierárquico (est. secundárias...);
• Dobramento espontâneo.
• Manutenção contínua do grupo ativo de proteínas celulares, necessárias 
em um dado conjunto de condições - proteostase.
• Chaperonas moleculares.
Estrutura quaternária de uma proteína
• Refere-se a proteínas que contém mais de 
uma subunidade várias  estruturas 
terciárias combinadas;
• Proteínas complexas (enzimas), proteínas 
de transporte (hemoglobina), 
transportadores (canais de sódio);
• Associação de cadeias polipeptídicas pode 
variar de 2 a 12 cadeias idênticas ou 
diferentes.
Desnaturação de proteínas
• Proteínas são estruturas complexas, porém 
relativamente frágeis;
• Desnaturação de proteína está relacionado à 
interferência nas ligações de uma estrutura 
terciária ou quaternária;
• Na maioria dos casos é um processo 
reversível;
• Pode levar a perda da estrutura e por 
conseguinte, sua função;
• Fatoresque contribuem para a desnaturação: 
pH, temperatura, salinidade, etc.
Enzimas – tipos de proteínas com 
funções específicas
Agora que fica mais fácil?
Perguntinha
O que tem nas nossas lágrimas? 
(que geralmente caem no momento da prova kkkk)
O que são enzimas?
• Catalisadores biológicos;
• Aumentam a velocidade de reações químicas, mas sem alterar o 
equilíbrio das reações – catálise;
• Possuem um altíssimo grau de especificidade com um ou um grupo de 
substratos;
• Todas as enzimas são proteínas, com algumas exceções: moléculas de 
RNA – ribozimas.
Componentes fundamentais de uma reação 
enzimática
E + S ES EP E +P
Funcionamento das enzimas
• Todas as reações químicas podem 
ocorrer naturalmente, mas o fato de 
que elas podem não significa 
necessariamente que elas acontecerão;
• Enzimas agem diminuindo essa 
necessidade maior de energia, servindo 
como facilitadora na reação química.
Onde ocorrem as reações?
• Em todas as enzimas, existe um local chamado sítio ativo, que é uma 
porção da enzima que contém cadeias laterais específicas que juntas 
interagem com um substrato qualquer e formam um produto;
• O substrato se liga ao sítio ativo, ocorre sua biotransformação e então 
é liberado pela enzima;
• Existem diversos modelos de funcionamento enzimático;
• Chave-fechadura (modelo presumidamente ERRADO, ensinado nas escolas 
com fins didáticos);
• Ajuste induzido.
Modelo chave-
fechadura
Modelo do ajuste 
induzido
Enzimas – Cofatores e coenzimas
• Algumas enzimas (maiores e mais complexas) requerem outras 
moléculas não-protéicas (prostéticos) para funcionar.
• Cofatores (íons metálicos – Zn, Mn...);
• Coenzimas (vitaminas ou subst. orgânicas).
Enzimas – Cofatores 
• São íons inorgânicos, como cobre, zinco e 
ferro, que se ligam a certas enzimas e são 
essenciais ao funcionamento;
• A enzima sem o cofator é inativa e só passa 
a ter atividade quando ligada a ele.
Enzimas – Coenzimas 
• São moléculas orgânicas necessárias para 
o funcionamento de uma enzima;
• Do mesmo modo, agem como cofatores e 
tornam uma enzima inativa (apoenzima) 
em sua forma ativa (holoenzima);
• Na maioria dos casos, é na coenzima que 
está o sítio ativo para ligação ao 
substrato.
Inibição enzimática
Imagina se elas não pudessem ser paradas?
Enzimas – Inibidores 
• Um inibidor enzimático é qualquer molécula que diminua ou interrompa 
a ação de uma enzima, interferindo na catálise;
• Por que são necessários? As enzimas não precisam estar ativas para 
trabalhar?
• Exemplos: pepsina, tripsina, ...
• Medicamentos que inibem enzimas (ex.: AAS);
• Inibição reversível (competitiva ou não competitiva) ou irreversível.
Inibição reversivel competitiva
• inibidor se liga reversivelmente à 
enzima e compete com o substrato pelo 
sítio ativo;
• O efeito do inibidor competitivo é 
revertido pelo aumento da [S].
Inibição reversivel não-competitiva
• Inibidor e substrato ligam-se em locais 
diferentes da enzima;
• Alteração do sítio ativo.
Inibição irreversível
• Inibidores se ligam covalentemente ao 
sítio ativo da enzima;
• Inativação permanente 
• Cianeto
• Mercúrio
• Pesticidas
Perguntas de fixação
1. Reações enzimáticas simples geralmente ocorrem conforme a equação:
 
 onde E, S e P são enzima, substrato e produto, respectivamente.
a) O que ES representa nessa equação?
b) Por que a primeira etapa é mostrada com uma seta bidirecional e a segunda com uma seta 
unidirecional?
c) Por que E aparece no início e no fim da equação?
d) Frequentemente, uma alta concentração de P inibe a enzima. Sugira o porquê dessa ocorrência.
2. Porque atualmente a ideia do modelo chave-fechadura foi, de certa forma, “substituída” pelo 
modelo chamado de encaixe-induzido?
	Slide 1
	Objetivos da aula
	Diversidade de proteínas na natureza
	Slide 4
	Aminoácidos – A unidade fundamental da proteína
	Aminoácidos – Estrutura
	Classificação estrutural e funcional dos aminoácidos
	Aminoácidos – Classificação estrutural e funcional
	Aminoácidos apolares alifáticos
	Aminoácidos aromáticos
	Aminoácidos polares não-carregados
	Aminoácidos polares carregados positivamente
	Aminoácidos polares carregados negativamente
	Outras funções dos aminoácidos
	Funções alternativas dos aminoácidos
	Aminoácidos essenciais
	Branched Chain Amino Acid - BCAA
	Peptídeos e proteínas – Um conjunto de aminoácidos
	Peptídeos – estrutura
	Slide 20
	Como surgem as proteínas?
	Proteínas – Estrutura e Função
	Estrutura primária de uma proteína
	Slide 24
	Slide 25
	Estrutura secundária de uma proteína
	Slide 27
	Estrutura terciária de uma proteína
	Grupos prostéticos
	Dobramento das proteínas – formação da estrutura terciária
	Estrutura quaternária de uma proteína
	Desnaturação de proteínas
	Enzimas – tipos de proteínas com funções específicas
	Slide 34
	O que são enzimas?
	Componentes fundamentais de uma reação enzimática
	Slide 37
	Funcionamento das enzimas
	Slide 39
	Onde ocorrem as reações?
	Slide 41
	Enzimas – Cofatores e coenzimas
	Enzimas – Cofatores
	Enzimas – Coenzimas
	Inibição enzimática
	Enzimas – Inibidores
	Inibição reversivel competitiva
	Inibição reversivel não-competitiva
	Inibição irreversível
	Perguntas de fixação
	Slide 51