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22/03/2019
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Introdução a Enzimologia
pPhD Diego Viana Gomes
UNIFOR
22/03/2019
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Objetivos
• O aluno deverá ser capaz de:
• Descrever as características das reações enzimáticas do ponto de vista da 
energia livre, do equilíbrio, da cinética e dos tipos de reação;
• Compreender as propriedades básicas das enzimas, como: especificidade, 
eficiência catalítica, sítio ativo e cofatores enzimáticos;
• Descrever os mecanismos de controle da atividade enzimática;
• Conhecer os tipos de mecanismos de inibição da atividade enzimática;
• Caracterizar isoenzimas e suas diferentes formas de catálise de uma mesma 
reação.
Só há vida se duas condições básicas forem 
preenchidas. 
• Primeiro, o organismo deve ser capaz de se autorreplicar.
• Segundo, ele deve ser capaz de catalisar reações químicas com 
eficiência e seletividade. 
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Exemplo da importância da Enzima (catálise)
A conversão de
sacarose em CO2 e
H2O, em presença
de oxigênio, libera
energia livre que
pode ser usada para
pensar, mover-se,
sentir gostos e
enxergar.Prateleira por 
anos sem oxidar
Conversão em segundos
Enzima
• Diminui a energia de ativação (Ex. pedreiro)
• Acelera a reação (Ex: cupido)
• Não é consumida (Ex: cupido)
• Reconhece substrato pela forma tridimensional
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A maioria das enzimas é proteína
• Com exceção de poucas classes de moléculas de RNA catalíticas todas as enzimas
são proteínas.
• Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos próprios
resíduos de aminoácidos.
• Outras necessitam de um componente químico adicional, denominado cofator,
que pode ser um ou mais íons inorgânicos, como Fe2+, Mg2+ , Mn2+ ou Zn2+ ou
uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada coenzima.
• Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente, ou mesmo
covalentemente, a uma enzima é denominado grupo prostético.
• Uma enzima completa, cataliticamente ativa, junto com a sua coenzima e/ou
íons metálicos, é denominada holoenzima.
• A parte proteica de uma dessas enzimas é denominada apoenzima ou
apoproteína.
Cofator e Coenzima
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As enzimas são classificadas segundo as 
reações que catalisam
As enzimas são classificadas segundo as 
reações que catalisam
• ATP:d-hexose-6-fosfotransferase indica que ela catalisa a transferência 
de um grupo fosforila do ATP para a glicose.
• O número dessa enzima na Comissão de Enzimas (número E. C., do inglês, Enzyme
Commission) é 2.7.1.1.
• O primeiro número (2) indica o nome da classe (transferase); o segundo número (7), 
a subclasse (fosfotransferase); o terceiro número (1), uma fosfotransferase que tem 
um grupo hidroxila como aceptor; e o quarto número (1), d-glicose como o aceptor 
do grupo fosforila.
• é mais comum usar um nome trivial, hexocinase,
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Como as enzimas funcionam?
• A propriedade característica das
reações catalisadas por enzimas é
que a reação acontece confinada
em um bolsão da enzima,
denominado sítio ativo.
• A molécula que se liga no sítio
ativo e sobre a qual a enzima age
é denominada substrato.
As enzimas alteram a velocidade da reação, 
não o seu equilíbrio
• A função do catalisador é aumentar a velocidade da reação. 
Energia é descrita nos sistemas biológicos em termos de energia livre, G. 
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Diagrama da coordenada da reação
Os catalisadores aumentam a velocidade das 
reações por diminuírem as energias de ativação. 
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Poucos princípios são suficientes para explicar o 
poder catalítico e a especificidade das enzimas 
• O aumento de velocidade na faixa de 5 a 17 ordens de magnitude 
• Muito específicas e são capazes de distinguir substratos com 
estruturas muito semelhantes.
Como esse enorme e altamente seletivo aumento 
de velocidade pode ser explicado? Qual é a fonte 
de energia para essa grande diminuição nas 
energias de ativação de reações específicas? 
• rearranjo de ligações covalentes durante a reação catalisada pela 
enzima. 
• reações químicas ocorrem entre substratos e grupos funcionais da 
enzima (cadeias específicas de aminoácidos, íons metálicos e 
coenzimas). 
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Fatores que influenciam na 
velocidade da reação enzimática
A concentração do substrato influi na velocidade 
das reações catalisadas por enzimas 
(concentração)
• Ex: água x Açúcar
Equação Michaelis Menten
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Perfil de atividade em função do pH de duas 
enzimas. (pH)
As enzimas estão sujeitas à inibição reversível 
ou irreversível (inibidores)
Metanol x Etanol
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Exemplos
A hexocinase sofre um ajuste induzido 
quando o substrato se liga
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Fatores que afetam a função da enzima
• Temperatura
• Potencial hidrogeniônico (pH)
• Concentração do substrato
• Inibidores (Reversíveis ou Não reversíveis)
• Reversíveis (competitivo ou não competitivo)
Revisão dos Objetivos
• O aluno deverá ser capaz de:
• Descrever as características das reações enzimáticas do ponto de vista da 
energia livre, do equilíbrio, da cinética e dos tipos de reação;
• Compreender as propriedades básicas das enzimas, como: especificidade, 
eficiência catalítica, sítio ativo e cofatores enzimáticos;
• Descrever os mecanismos de controle da atividade enzimática;
• Conhecer os tipos de mecanismos de inibição da atividade enzimática;
• Caracterizar isoenzimas e suas diferentes formas de catálise de uma mesma 
reação.
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Extra
Aula 3: Enzimas
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Certos tipos de enzimas controlam os níveis séricos de
colesterol, triglicerídeos e lipoproteínas.
Os níveis dessas enzimas podem ser alterados por
fármacos, pela composição corporal e pela prática de
exercícios físicos.
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High Density Lipoprotein (HDL) x Low Density Lipoprotein 
(LDL)
Quanto mais elevado for o nível de LDL e menor o nível
de HDL, contribui para o processo de aterosclerose, um
dos principais fatores de risco para o desenvolvimento de
distúrbios cardiovasculares, como por exemplo Infarto
Agudo do Miocárcio (IAM).
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Aula 3: Enzimas
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Aula 3: Enzimas
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A enzima Lipase Lipoproteica (LPL), localizada nas
paredes dos vasos sanguíneos e no coração, nos
adipócitos e nos músculos hidrolisa os triglicerídeos
das lipoproteínas VLDL e LDL e estimula a lipogênese.
A enzima Lipase Hormônio Sensível (LHS) estimula a
lipólise.
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Exercícios Aeróbios e metabolismo lipídico
Aumento nos níveis de HDL;
Diminuição nos níveis de LDL;
Aumento na lipólise;
Diminuição na lipogênese.
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Avaliação de caso clínico:
Um homem de 50 anos de idade foi internado no hospital
sofrendo de fadiga geral, rigidez no ombro e cefaléia. O
paciente media 1,80 m de altura e pesava 84Kg. Sua
pressão arterial (PA) era de 196/98 mmHg (PA ideal
120/80 mmHg). O paciente foi medicado com captopril.
Após 5 dias de tratamento, sua pressão sanguínea
retornou a um nível próximo do normal.
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Comentário: Mecanismo Renina/Angiotensina/Aldosterona: a enzima
renina presente nas células justaglomerulares renais converte
angiotensinogênio em angiotensina I, que é então proteoliticamente
clivada em angiotensina II pela Enzima Convertora da Angitensina
(ECA) a nível pulmonar. A angiotensina II, a nível de córtex supra-
renal, estimula a liberação do hormônio aldosterona que aumenta a
retenção renal de líquidos e de eletrólitos, contribuindo para a
Hipertensão Arterial Sistêmica (HAS).
A inibição da atividade da ECA é um alvo importante para o
tratamento da hipertensão. O fármaco captopril inibe a ECA
competitivamente, normalizando a PA.
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