Teste de conhecimento - Aula 4 Enzimas

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Teste de conhecimento - Aula 4 – Enzimas 
	
	
	BIOQUÍMICA
	
		Lupa
	 
	Calc.
	
	
	 
	 
	 
	
	
PPT
	
MP3
	 
	
	SDE4452_A4_202002620391_V3
	
	
	
	
	
	
	
		Aluno: 
	Matr.: 202002620391
	Disc.: BIOQUÍMICA 
	2020.1 - F (G) / EX
		Prezado (a) Aluno(a),
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
	
	 
		
	
		1.
		A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A hexoquinase depende da presença do íon magnésio para seu correto funcionamento. Explique qual o papel do magnésio neste contexto.
	
	
	
	É uma coenzima
	
	
	É um inibidor alostérico
	
	
	É uma proteína
	
	
	É um cofator
	
	
	É um inibidor competitivo
	
Explicação:
A hexoquinase depende da presença de magnésio como cofator. Sem o cofator a enzima não fica ativa.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
	
	
	
	competitivo irreversível 
	
	
	competitivo reversível
	
	
	alostérico reversível
	
	
	misto
	
	
	alostérico irreversível
	
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima.  Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é:
	
	
	
	um inibidor competitivo reversível
	
	
	um inibidor alostérico reversível
	
	
	um inibidor competitivo irreversível
	
	
	um ativador irreversível
	
	
	um efetuador alostérico positivo
	
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico reversível.
	
	
	
	 
		
	
		4.
		A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre alta pode modificar essas proteínas?
	
	
	
	Induzindo a desnaturação das enzimas.
	
	
	Induzindo a autodigestão das enzimas.
	
	
	Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
	
	
	Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
	
	
	Induzindo a exocitose das enzimas.
	
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas são conhecidas como:
	
	
	
	Cofatores enzimáticos
	
	
	Catalizadores
	
	
	Holoenzimas
	
	
	Apoenzimas
	
	
	Inibidores enzimáticos
	
Explicação:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar:
	
	
	
	São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
	
	
	O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
	
	
	Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
	
	
	A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
	
	
	Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a reação irá se processor
	
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.