Relatório Prática_Bioquímica Humana

Prévia do material em texto

RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS 
ENSINO DIGITAL 
	
RELATÓRIO 
01 e 02
	
	
	DATA:
______/______/______
RELATÓRIO DE PRÁTICA 
Georgia Carina Silva Pitta
RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: Bioquímica Humana
DADOS DO(A) ALUNO(A):
	NOME: Georgia Carina Silva Pitta
	MATRÍCULA:01646378
	CURSO: Fisioterapia
	POLO: UNINASSAU Petrolina-Pe
	PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): CLAUDEIR DIAS DA SILVA JUNIOR
	ORIENTAÇÕES GERAIS: 
· O relatório deve ser elaborado individualmente e deve ser escrito de forma clara e
concisa;
· O relatório deve conter apenas 01 (uma) lauda por tema;
· Fonte: Arial ou Times New Roman (Normal e Justificado);
· Tamanho: 12;
Margens: Superior 3 cm; Inferior: 2 cm; Esquerda: 3 cm; Direita: 2 cm;
· Espaçamento entre linhas: simples;
· Título: Arial ou Times New Roman (Negrito e Centralizado). 
Atenção: desenvolva as respostas de maneira resumida, mas garanta que todo o conteúdo necessário foi abordado. Para essa atividade é obrigatório a indicação de referência bibliográfica. 
RELATÓRIO:
	ATIVIDADE CATALITICA DA AMILASE SALIVAR
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
Pratica da atividade catalítica da amilase, a amilase é uma saliva produzida nas glândulas salivares, onde se localiza na cavidade oral, sua função é degradar o amido, que é um polissacarídeo de reservas das plantas, a ptialina é produzida nas glândulas salivares e inicia o processo de degradação dos carboidratos; A amilase, como já mencionado, atua na quebra do amido, enquanto a lipase faz o mesmo com a gordura presente nos alimentos. Assim como a amilase, a lipase é produzida pelo pâncreas, mas a boca e o estômago também são responsáveis por parte de sua produção.
Materiais utilizados:
 Vidrarias: Pipeta de vidro e tubos de ensaio. 
Reagentes: Amilase salivar (saliva); Ácido clorídrico; Lugol 2%; Solução de amido 1%; Água destilada; Banho Maria; Banho de Gelo;
Equipamentos: Pera de borracha, estante para tubos de ensaio, descarte de pepitas, termômetro, cronometro.
Foi realizada uma técnica de hidrolise química e uma hidrolise enzimática.
A hidrolise química foi utilizado uma solução de ácido clorídrico, já a hidrolise enzimática foi utilizada a partir da amilase salivar.
Os ácidos têm a capacidade de degradar as ligações glicosídicas que forma o amido e fazer essa quebra ou a lise que também é realizada pela ptialina ou amilase salivar.
Foi utilizado três tubos A1, A2, A3, onde foi realizada a atividade química, outros três tubos para atividade enzimática através da ptialina amilase salivares.
Quando se trabalha com enzimas que são proteínas elas tem a características de se desnaturarem por fatores temperatura, reação catalíticas ou substratos, por isso foi usado o banho de gelo e banho maria, tanto no método enzimático como no químico
Na primeira experiência foi realizada a atividade química, utilizando a solução de amido a 1%, foi succionado com a pera de borracha, 30ml da solução de amido em um Baker e 3ml da solução de ácido clorídrico, e 5ml de água para realizar a hidrolise enzimática, e depositado nos tubos de ensaio A1, A2, A3.
 Na segunda experiência a hidrolise enzimática, utilizando a solução de amido a 1%, foi succionado com a pera de borracha, 30ml da solução de amido em um Baker e 3ml da solução da solução da amilase salivar, e 5ml de água para realizar para realizar a hidrolise química, e depositado nos tubos de ensaio A1, A2, A3.
Foram submetidos a diversos fatores térmico como gelo e calor, sendo que o tubo A1, tanto do tubo químico como do enzimático, foram colocados somente no banho de gelo por 1 minuto, enquanto o tubo A2, foram colocados no banho maria a 70º por 10 minutos e posteriormente no banho gelo, já os tubos A3 foram colocados no banho maria a 70º por 20minutos e posteriormente no banho de gelo. O intuito é ver se a temperatura interfere ou não na hidrolise, se houve a degradação.
Nos A1 foram adicionadas 5 gotas em cada tubo do lugol e verificamos que houve a degradação do amido tanto na enzimática como na hidrolise química
Nos tubos A2, que foram retirados depois dos 10 minutos, foram adicionados no banho de gelo por 1minuto para a temperatura retornar, e após o processo foram acrescentadas 5 gotas do lugol nos respectivos tubos, e visualizamos que não houve a degradação do amido tanto na enzimática como na hidrolise química.
Nos tubos A3, que foram retirados depois dos 20 minutos, foram adicionados no banho de gelo por 1minuto para a temperatura retornar, e após o processo foram acrescentadas 5 gotas do lugol nos respectivos tubos, e visualizamos que não houve a degradação do amido tanto na enzimática como na hidrolise química
 
2. Responda as Perguntas:
a) Qual a composição bioquímica do amido?
O amido é formado por uma cadeia composta por dois polissacarídeos: amilose, numa proporção de 20-15%, e amilopectina, numa proporção de 75-80%. A amilose é um polímero linear de D-glicose α-(1,4). A amilopectina é um polímero de D-glicose com ligações α-(1,4) e 5% de ramificações α-(1,6).
b) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da hidrólise química do amido?
O objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da hidrólise química do amido é promover a quebra das ligações glicosídicas presentes no amido, transformando-o em moléculas menores, como a glicose. O HCl atua como um catalisador ácido, acelerando a reação de hidrólise.
c) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da amilose.
Com a mastigação há liberação da enzima α-amilase, presente na saliva. Ela catalisará a hidrólise nas ligações glicosídicas (α1 → 4) da amilose, resultando em maltose, glicose e amilopectina; e das ligações (α1 → 4) da amilopectina, resultando em dextrina, mistura de polissacarídeos.
d) Explique os resultados obtidos durante o ensaio bioquímico.
Foram identificados a quebra de amido apenas nos tubos de ensaio A1 que sofreu com a temperatura baixa no banho de gelo, já os outros tubos A2 e A3 não houveram a hidrolise amilase nem a química pois o processo de banho maria e banho de gelo, quando adicionado o lugol no tubo de ensaio, ficou com a cor violeta identificando a iteração com amido, ficado bem proeminente.
	REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE ALDOSES E CETOSES)
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
Identificação das aldoses e cetoses, as aldoses são grupos de carboidratos simples enquanto as cetoses são monossacarídeos que contem grupo cetona; Essa reação é chamada de seliwanoff, elas se dão porque reage com ácidos fortes, no caso foi utilizado o ácido clorídrico, esse composto produz o furfural que reage com o resorcinol que é um composto derivado da ureia e está presente no composto de Seliwanoff foi feito uma diferenciação entre aldoses e cetoses e utilizado a glicose que é uma aldose, monossacarídeo simples para identificado se a frutose é ou não acetose que contém o grupo cetona.
Materiais utilizados:
Reagentes: Solução de HCL 1,5 ml, 1ml de Glicose a 1%, 1ml de Frutose 1%e 0,5ml do reativo de Seliwanoff
Equipamentos:1 tubo para frutose 1 tubo para glicose 1 tubo para água (serve de controle negativo) e Banho maria temperatura em torno de 70 graus Becker Pera de borracha Pipeta.
Com a pera foi succionado, 1ml de água e colocado nos respectivos tubos, 1ml da glicose solução a 1%, e 1 ml da frutose, em seguida adicionou 1,5 ml do reativo ácido clorídrico que serve como um ácido forte para fazer a reação com o outro ácido forte aldoses e acetose. E colocou nos respectivos tubos no caso de água, glicose e frutose, em seguida colocou 0,5 ml do reativo seliwanoff em cada um dos tubos, deu uma leve agitada nos tubos e em seguida colocou no banho maria aquecida a 70 graus até visualizar o resultado.
O produto que é formado na reação entre o furfural e o resorcinol que tá no reativo de Seliwanoff, fica vermelhopor isso que conseguimos perceber a coloração através da mudança de cor, o composto que foi formado ele não tem uma composição e nem o nome definido mas foi visualmente percebido na coloração vermelha, após dois minutos foi visualizado a glicose a qual permaneceu inalterada na cor, onde confirma que ela não é uma cetose não tem produção do furfural e reação com resorcinol, enquanto que a frutose ficou com a cor avermelhada indicando a reação do resorcinol com o furfural e o tubo de água que era o controle negativo também permaneceu inalterada.
2. Responda as Perguntas:
a) Qual o princípio da técnica de Seliwanoff?
O princípio é diferenciar aldoses de cetoses devido a diferenças na velocidade e intensidade da reação.
b) Qual o objetivo de utiliza um tubo apenas com água destilada.
A agua destilada não é uma substância totalmente pura, ou seja, não há a presença de apenas H2O, pois a destilação não evapora todos os sais, seu objetivo é servir com soluções químicas e diluir reagentes, sendo utilizada como controle negativo.
c) Porque é necessário aplicar fervura e ácido clorídrico (HCl) durante o teste de Seliwanoff?
A função do HCL no teste de Seliwanoff é a de desidratar os carboidratos, para que esse processo ocorra é preciso que haja energia no meio do processo e essa energia vem da fervura. Ao desidratar os carboidratos, o HCL  atua como um catalisador, forma furfurais e assume a coloração vermelha.
d) Explique os resultados obtidos durante o ensaio bioquímico quanto a presença de aldose e cetoses.
Confirmamos que a frutose é uma cetose. Na reação ocorre a produção do furfural e tem reação com resorcinol dentro de seliwanoff e conseguimos perceber pela coloração vermelha intensa do tubo com frutose.
	PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
Identificação e precipitações de proteínas que são biomoléculas muito importantes e estruturais, funções catalíticas entre outras, foi feito uma técnica de identificação onde foi verificada que essas proteínas por terem aqueles compostos carbamínicos, estruturas químicas podem reagir e podem precipitar com algumas substâncias entre elas as principais fontes de precipitações de proteínas.
Materiais utilizados:
Vidrarias: Pipeta de vidro e tubos de ensaio.
Reagentes: Ácido tricloroacético a 20%, acetato de chumbo 10%, ovoalbumina 10%
Equipamentos: Pera de borracha, estante para tubos de ensaio
Homogeneizou a ovoalbumina e colocou 2 ml em cada tubo, sendo um tubo que foi utilizado para a reação com ácido tricloroacético e o outro tubo que foi utilizado para reação com metal pesado que no caso é o acetato de chumbo, foi acrescentado no tubo do ácido 1 ml do ácido tricloroacético, a precipitação foi imediata, visualizando o líquido leitoso que indica a precipitação e formação de alguns grumos da proteína mostrando que houve a precipitação da proteína pelo ácido tricloroacético.
Logo após foi utilizado 5 ml no segundo tubo do acetato de chumbo que é o metal pesado, foi visualizado a mesma precipitação sendo que no tubo do ácido a precipitação foi mais intensa por ser um ácido forte que tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que a do chumbo tendo um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado.
2. Responda as Perguntas:
a) Por que a ovoalbumina precipita na presença de ácidos fortes e metais pesados?
A ovoalbumina é uma proteína com carga negativa em pH neutro que se torna neutra na presença de ácidos fortes.
b) Explique por que a ovoalbumina torna-se insolúvel após a precipitação.
A ovoalbumina se torna insolúvel devido à desnaturação que altera sua estrutura, formando agregados insolúveis.
c) Explique os resultados encontrados no experimento
Foi observada precipitação em ambos os tubos, sendo mais intensa no tubo com ácido acetato de chumbo. Por ser um ácido forte, consegue quebrar ligações peptídicas da proteína, resultando em um material mais leitoso. Entende-se que a modificação dos pontos elétricos e cargas iônicas nas proteínas é crucial, assim como a ação de certos elementos químicos na precipitação das proteínas, podendo ser realizado com ácido ou metal pesado.
	PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS CONCENTRADAS
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
As proteínas interagem de forma iônica com compostos dependendo do ambiente em que estão. Adicionando sais, é possível alterar a concentração iônica e fazer com que as proteínas se dissocie e precipite.
Materiais utilizados. Reagentes: Ovoalbumina 10%, Sulfato de amônio concentrado (solução concentrada de sais, salina, que vai proporcionar a precipitação das proteínas), Água (para padrão negativo)
 Equipamentos: Pera de borracha, Pipeta e Becker
Foi utilizado dois tubos, um tubo 	A e um tubo B, no tubo A foi colocado a 10ml solução de ovoalbomina e a nossa concentração salina e no tubo B foi adicionado a 10ml da solução de ovoalbumina, mas a concentração do sulfato de amônia e a água (não foi relatado a quantidade). A reação foi imediata ao observar a formação do precipitado no tubo A, foi visto um líquido mais esbranquiçado que demonstra as precipitações das proteínas no caso da ovoalbumina que é a proteína do ovo, em concentração salina que foi com sulfato de amônia, já no tubo B não foi identificado a precipitação, pois a água interfere nas cargas iônicas. É importante compreender o ponto isoelétrico das proteínas e o ambiente em que estão separadas por concentração salina ou coluna de resina. Essa prática é fundamental para aplicações clínicas e biológicas, possibilitando a separação de proteínas de acordo com suas cargas iônicas e facilitando o isolamento de proteínas específicas.
2. Responda as Perguntas:
a) Explique os conceitos de “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação?
Quando adicionamos sais neutros a uma solução, a força iônica do sistema aumenta devido ao aumento da concentração de íons. Pequenas quantidades de sal adicionadas a uma solução contendo proteínas fazem com que as cargas provenientes da dissociação do sal interajam com as moléculas proteicas, diminuindo sua interação e aumentando a solubilidade da proteína, fenômeno conhecido como "Salting-in".
Por outro lado, em condições de alta força iônica devido à adição de grandes quantidades de sal, a água passa a interagir tanto com as proteínas quanto com os íons do sal. Como a água tem maior afinidade por partículas menores, as moléculas de água acabam interagindo mais com os íons, deixando as proteínas e levando à sua precipitação devido à diminuição da solubilidade em meio aquoso, chamado de "Salting-out".
b) Qual o princípio bioquímico do experimento?
Observar o aumento da força Iônica, onde a solubilidade aumenta e a carga do sal interage com as proteínas. Com a adição de sais neutros a uma solução, a força iônica aumenta devido ao aumento da concentração de íons. Isso resulta em uma interação reduzida entre as proteínas na solução.
c) Explique os resultados encontrados durante o experimento.
A reação imediata ao observar o precipitado no tubo A demonstrou a precipitação de proteínas, como a ovoalbumina, em concentração salina com sulfato de amônia. No tubo B, a água interferiu nas cargas iônicas, não havendo precipitação.
	REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES REDUTORES)
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
Os açúcares redutores são alguns carboidratos que apresentam estrutura que é uma hidroxila em um dos carbonos que é o C1. E essa hidroxila ela consegue reagir com diversos íons principalmente metálicos. A reação se baseia nessa ligação onde a carbonila vai se liga a um reativo que é chamado reativo de Benedict. O reativo contém íons cúpricos que reagem com carbonila, formando óxido cuproso. A cor azul do reagente muda para vermelho tijolona reação positiva.
Materiais usados: Glicose 1% (principal monossacarídeo vamos tentar visualizar se ele é um açúcar redutor) Solução de sacarose 1% (dissacarídeo), reativo de Benedict e Água (controle negativo).
 Equipamentos: Pera de borracha, Pipeta, Becker, Banho maria (temperatura 70 graus por 5minutos).
Foi atualizado três tubos, A, b e C, no tubo A, colocou a glicose, no tubo B a sacarose e no tubo C a água como controle negativo. Homogeneizando bem as soluções, foi colocado 5 ml do composto reativo de Benedict, nos respectivos tubos, e logo após 5 ml de cada uma das soluções, no caso glicose e sacarose nos respectivos tubos. A reação ela não ocorreu imediata após a colocação do material pois é necessário a reação de temperatura que no caso foi o banho maria. Na próxima etapa foi colocado os tubos no banho maria aquecido a 70 graus e marcou no cronômetro o tempo de 5 minutos para a reação química, ao término do tempo, retirou-se os tubos com cuidado por estar aquecido e percebemos que a água que foi o nosso controle negativo não teve reação pois a cor continuou azul, na sacarose também não teve reações entre os íons, significando que a sacarose não é um carboidrato redutor pois não tem a hidroxila que faz a reação com os íons cúbicos, já na glicose conseguimos perceber que teve uma modificação não sendo exatamente a cor vermelho tijolo mas conseguimos perceber uma diferença entre a sacarose e a glicose significando que a glicose é um agente redutor e a sacarose não é redutora.
2. Responda as Perguntas:
a) Explique o princípio da técnica bioquímica do experimento.
O teste de Benedict é utilizado para detectar a presença de açúcares e açúcares redutores, como glicose, galactose, lactose, maltose e manose. O reagente de Benedict é uma solução de sulfato cúprico em meio alcalino que pode ser preparado com carbonato de sódio, citrato de sódio e sulfato cúprico.
b) Qual o conceito de “açúcares redutores”?
Os açúcares redutores são carboidratos monossacarídeos, capazes reduzir os sais de cobre, prata e bromo em soluções alcalinas, pois possuem grupos aldeídos ou cetonas livres.
c) Explique os resultados encontrados no experimento.
No experimento, o controle negativo não apresentou reações, o mesmo ocorreu na sacarose, indicando que não é um carboidrato redutor devido à falta de hidroxila para reagir com íons cúpricos. Já a glicose apresentou modificação na cor, indicando ser um agente redutor.
d) Explique como o experimento pode ser aplicado nas atividades na área clínica.
O reagente de Benedict é utilizado para detectar o excesso de açúcar na urina, indicando a possibilidade de diabetes. O teste é realizado misturando 10 ml do reagente em 100 ml da primeira urina da manhã e aquecendo a mistura. Após a fervura, observa-se uma mudança na cor do reagente, com verde indicando pouco açúcar e laranja indicando altos níveis de açúcar. Este teste é essencialmente qualitativo e é uma alternativa à solução de Fehling para detecção de açúcar na urina.
	REAÇÃO DE BIURETO
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
As proteínas desempenham papéis fundamentais no nosso corpo, como na formação da membrana plasmática e em funções enzimáticas. A identificação dessas proteínas é feita através da reação de Biureto, que resulta em uma coloração violeta quando o composto derivado da uréia reage com as proteínas. Essa mudança de cor indica a presença de proteína no organismo, sendo importante técnica para análises bioquímicas.
Materiais utilizados:
Vidrarias: Pipeta de vidro e tubos de ensaio.
Reagentes: Reativo de Biureto, solução de ovoalbumina 10%, água destilada.
Equipamentos: Pera de borracha, Pipeta, Becker e tubos de ensaio.
 Foi utilizado dois tubos A e B, colocado 1 ml de água destilada como controle negativo no tubo de ensaio A, e no tubo de ensaio B foi colocado 1 ml da ovoalbumina, logo em seguida colocou a solução do Biureto no tubo da ovoalbumina para identificar a presença das proteínas dos peptídeos, após um a dois minutos conseguimos verificar a cor violeta azulada indicando a presença da proteína.
2. Responda as Perguntas:
a) Explique o princípio bioquímico da Reação de Biureto.
O reativo Biureto é usado para identificar compostos proteicos devido às semelhanças entre suas ligações e as ligações peptídicas presentes na formação de proteínas.
b) Qual o tipo de ligação que ocorre entre o Biureto e as moléculas identificadas?
O Biureto se liga às proteínas através da ligação peptídica, formando complexos quadrados planares. A ausência de ligações peptídicas impede a identificação de aminoácidos livres.
c) Explique os resultados encontrados no experimento.
No tubo B, não houve nenhuma alteração, indicado reação negativa de proteínas, já no tubo B houve mudança na coloração do Biureto (violeta azulada), que indica positivo para presença de proteínas.
 
	REAÇÃO DO LUGOL (IDENTIFICAÇÃO DE POLISSACARÍDEOS)
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
Os polissacarídeos são carboidratos compostos por macromoléculas, como o amido, encontrados principalmente em alimentos de origem vegetal. Além dos polissacarídeos, também existem os monossacarídeos e dissacarídeos, que juntos formam a classificação de açúcares. O amido é uma importante fonte de energia na alimentação e está presente em diversos alimentos consumidos diariamente.
Materiais Utilizados:
Vidrarias: Pipetas de vidro e tubos de ensaio.
Reagentes: Solução de Lugol a 2%, solução de amido 1%, água destilada.
Foi utilizado dois tubos A e B, no tubo de ensaio A foi colocado 1 ml do amido, e no tubo B, 1 ml de água destilada como controle negativo. Logo em seguida foi colocado 1 ml do lugol nos respectivos tubos e percebemos que o tubo onde tinha a água destilada ficou mais amarronzada, já o tubo onde foi colocado o amido ficou mais esverdeado, indicando a presença do amido. Logo após foi indicado a fazer a experiência na nossa própria residência, como exemplo foi utilizado um pedaço de batata inglesa, farinha de aveia e o amino doce, pingou algumas gotas do lugol para a identificação do amido na batata inglesa, farinha de aveia e amido, indicando que quanto mais escura mais a presença do amido no polissacarídeo.
2. Responda as Perguntas:
a) Explique o princípio bioquímico da utilização do lugol na identificação de polissacarídeos.
 O iodo ou lugol ele reage com as ligações da amilopectina e da amilose dentro do amido dando uma coloração azul que dependendo da quantidade de amido presente naquele alimento ou substância ela vai ter uma intensificação da cor para um azul mais Claro ou escuro.
b) Explique para quais situações essa técnica pode ser utilizada. 
O Lugol permite a impregnação de ovos, cistos, larvas e vermes adultos facilitando a visualização das estruturas e sua consequente identificação. A formulação pode ser ajustada e/ou suplementada conforme necessário para cumprir os critérios de desempenho do produto.
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
Ao adicionar nos respectivos tubos, percebemos que o tubo onde tinha a água destilada ficou mais amarronzada, já o tubo onde foi colocado o amido ficou mais esverdeado, indicando a presença do amido.
	REAÇÃO DE SAPONIFICAÇÃO
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
Vimos o que o corre quando um éter em solução aquosa de base inorgânica, produz um sal orgânico e álcool. É conhecido como hidrolise alcalina resultante do ácido graxos, o mesmo é usado na produção do sabão. 
Materiais utilizados: Óleo de girassol, água destilada, solução etanoica de hidróxido de potássio e a água chamada ¨dura¨.
 Vidraçaria: Pipetas de vidro- Tubos de ensaio
Foi utilizado três tubos A, B e C, no tubo A, foi colocado 5 ml de hidróxido de potássio a solução etanoica para iniciar a reação de saponificação, adicionou 2 ml do Óleo a fonte triglicerídeos,onde não há homogeneização das duas substâncias, em seguida colocou no banho maria por 5 minutos para identificar a reação da hidrólise, após o término do tempo contabilizado pelo cronômetro foi retirado o tubo e percebeu a homogeneização das duas substâncias, no tubo B foi colocado água a qual não disse a quantidade e logo em seguida 2 ml da substâncias que foi preparada anteriormente no banho maria, após a homogeneização da substância percebeu que ocorreu a hidrólise e visualizamos a textura da espuma. No outro tubo C foi colocada, 2 ml da solução hidrolisada preparada anteriormente, e adicionou cinco gotinhas do cloreto de cálcio, após homogeneizar visualizamos que não há formação da espuma tão vigorosa visto no tubo B.
2. Responda as Perguntas:
a) Explique bioquimicamente o que são ácidos graxos e triglicerídeos.
Os triglicerídeos recebem esse nome porque são originados da reação entre uma molécula de glicerol (um triálcool) e três moléculas de ácidos graxos (AG). Essa associação dá-se através de uma reação de esterificação. Portanto, os triglicerídeos são ésteres de ácidos graxos.
b) Explique a fundamentação teórica da técnica de saponificação. 
A reação de saponificação ocorre quando um éter em solução aquosa de base orgânica origina um sal orgânico e álcool. A reação de saponificação também é conhecida como hidrólise alcalina, através dela é que se torna possível o feitio do sabão.
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
No tubo B, temos a formação de espuma que indica a presença de sais de ácidos graxos.
No tubo C, temos a formação de precipitado, que indica a presença de sabões de cálcio que não formam espuma.
	SOLUBILIDADE DOS LIPÍDIOS
1. Descreva os procedimentos realizado durante a aula, explicando as etapas e quais materiais utilizados.
Aprendendo na aula sobre uma biomolécula muito importante que são os lipídios a qual são muito importantes para o nosso corpo, essa biomolécula tem uma característica bem peculiar onde tem uma hidrofobia não sendo solúvel em água se percebe visualmente que há uma separação entre o óleo e a água.
Materiais utilizados: Óleo de milho, água destilada, ácido clorídrico, hidróxido de sódio, éter etílico e álcool etílico ou etanol.
Vidraçaria: Pipetas de vidro- Tubos de ensaio
Foi utilizado cinco tubos, o primeiro com a água, o segundo ácido clorídrico, o terceiro o hidróxido de sódio, o quarto o etanol e o quinto o éter. Logo após foi utilizado 1 ml do óleo de milho nos respectivos tubos, vimos que no tubo onde tinha a água não houve a homogeneização a mesma coisa foi visualizado no ácido clorídrico por isso que a gente precisa no intestino delgado da bílis para emulsificar, ocorrendo a ação da lipase uma vez que o HCL não consegue solubilizar, em seguida colocamos o óleo no terceiro tubo do hidróxido de sódio e também não ocorreu a solubilização, já no quarto tubo foi colocado o óleo de milho e percebemos uma leve homogeneização visualizando algumas bolinhas da molécula do lipídio sendo que o álcool consegue fazer um pouco da solubilidade, já no quinto onde foi colocado o éter, adicionou o óleo e foi visualizado a melhor solubilidade sendo que o éter é o melhor solvente que consegui a melhor solubilidade.
2. Responda as Perguntas:
a) Explique a estrutura bioquímica dos lipídios correlacionado com sua característica de insolubilidade em soluções aquosas. 
Os lipídios são gorduras com baixa solubilidade em água devido à sua natureza hidrófoba. Suas propriedades físicas estão relacionadas a essa característica, que é essencial para o metabolismo lipídico. Mesmo com o corpo humano sendo composto por cerca de 60% de água, a hidrofobicidade das moléculas de lipídios não é uma desvantagem biológica.
b) Explique a fundamentação teórica da técnica de solubilidade dos lipídios. 
Os lipídios são mais solúveis em solventes apolares devido à afinidade das cadeias carbônicas por eles.
c) Explique os resultados encontrados no experimento. 
Percebi que no tubo 1, onde foi colocado água destilada, as substâncias não se misturam. No tubo 2, o óleo e o ácido clorídrico 0,1%, não se misturam também. No tubo 3 o óleo e o hidróxidos de sódio 0,1% também não houve homogeneização. No tubo 4, o óleo mais o etanol, houve uma leve mistura apresentando bolinhas da molécula do lipídio sendo que o álcool consegue fazer um pouco da solubilidade. No tubo 5, a junção do óleo com o éter etílico se dissolveu totalmente. O óleo apresenta solubilidade no tubo 5, baixa solubilidade no tubo 4 e é insolúvel nos tubos 1,2e 3.
Referencias: 
Aulas assistidas no portal do aluno uninassau.
ROCHA, KATIUCHA R672b Bioquímica humana [recurso eletrônico] / Katiucha Rocha - Recife: Telesapiens, 2021. 216 p.: il.; 21cm ISBN 978-65-86073-27-0 1. Bioquímica. I. Título.
https://pt.wikipedia.org/wiki/Reagente_de_Benedict.
image2.emf
image1.png