1. Proteinas

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Aula sobre Proteínas Elaborado por Pio Bioquímica: 2º Ano 
 
 
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Proteínas 
1. Definição 
São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Pode-se 
dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas 
em número igual nos aminoácidos presentes menos um. Polímeros são macromoleculas formadas pela união 
de várias moléculas menores denominadas monómeros. 
Proteínas São macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menor denominada aminoácido. 
(a) 
 
(b) 
Figura 1: (a) Estrutura geral de um aminoácido (b) formação de ligação peptídica 
 
Dois aminoácidos podem se ligar covalentemente através de uma ligação peptídica (amarelo) pra formar um 
dipeptídeo, mais aminoácidos podem ser adicionados de forma parecida formando tri-, tetra-, 
pentapeptídeos e assim por diante. 
2. Funções 
As proteínas exercem funções cruciais em todos os processos biológicos, algumas das principais funções são: 
1 - Catálise enzimática: As proteínas catalisam tanto as reações complicadas, como as simples. Ex: 
replicação de todo um cromossomo ou hidratação do dióxido de carbono, respectivamente. As enzimas 
aumentam a velocidade das reações em até um milhão de vezes. Todas as enzimas conhecidas são proteínas. 
2 - Transporte e armazenamento: Moléculas e iões são transportados por proteínas específicas. Ex: 
hemoglobina transporta o oxigênio nas hemácias, a mioglobina transporta oxigênio nos músculos e a 
transferrina transporta o ferro no plasma sangüíneo. 
3 - Movimento coordenado: As proteínas são o principal componente do músculo. A contração muscular é 
normal, quando dois tipos de filamentos protéicos, estão presentes (actina e meiosina) 
4 - Sustentação mecânica: a alta força de tensão da pele e do osso é devida à presença de colágeno, uma 
proteína fibrosa. 
5 - Proteção imunitária: Anticorpos são proteínas altamente especificas que reconhecem e se combinam 
com substâncias estranhas tais como vírus, bactérias e células de outro organismo. 
6 - Geração e transmissão de impulsos nervosos: A resposta das células nervosas a estímulos específicos é 
afeta através de proteínas receptoras. Ex: a rodopsina é a proteína sensível à luz nos bastonetes da retina; a 
acetil-colina, é responsável pela transmissão de impulsos nervosos nas sinapses, (nas junções entre as células 
nervosas). 
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7 - Controle do crescimento e da diferenciação: A expressão seqüencial controlada da informação genética 
é essencial para o crescimento e a diferenciação ordenada das células. Ex: o fator de crescimento de nervos 
guia a formação de redes neurais. 
As atividades celulares são coordenadas por hormônios; como a insulina e o hormônio estimulante da 
tireóide, são proteínas. Proteínas servem em todas as células como sensores que controlam o fluxo de 
energia e de matéria. 
8. Proteínas reguladoras: os hormônios são proteínas que regulam inúmeras actividades metabólicas. Entre 
eles podemos citar a insulina e o glucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose; 
3. Classificação 
Existem três principais critérios de classificação das proteínas: 
I. Quanto a Composição: 
a) Proteínas Simples: por hidrólise libertam apenas aminoácidos; Pode-se mencionar como exemplo: As 
Albuminas. 
b) Proteínas Conjugadas: por hidrólise libertam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado 
grupo prostético. Exemplo: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. Dependendo 
do grupo prostetico, tem-se: 
Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo 
Cromoproteínas Pigmento Hemoglobina, hemocianina e 
Citocromos 
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína (leite) 
Glicoproteínas carboidrato Mucina (muco) 
Lipoproteínas lipídio Encontradas na membrana 
celular e no vitelo dos ovos 
Nucleoproteínas Ácido nucléico ribonucleoproteínas e 
desoxirribonucleoproteínas 
A hemoglobina é uma proteína conjugada cujo grupamento prostético são quatro grupamentos hemes que 
se ligam de forma não covalente às cadeias peptídicas. Um grupo importante de proteínas conjugadas são as 
glicoproteínas que estão presentes na superfície celular (p.ex.: mucina), fazem parte de proteínas estruturais 
(p. ex.: o colágeno), são hormônios (p.ex.: glucagon) ou receptores de membrana. A glicose liga-se de 
maneira irreversível a uma fracção da hemoglobina (hemoglobina glicada) e permite a monitoração da 
concentração de glicose plasmática (glicemia) até 120 dias (vida média da hemoglobina) antes da colecta de 
sangue. Outra fracção de glicose fixase à albumina formando as frutosaminas que, à maneira da 
hemoglobina glicada, monitora a glicemia anterior da colecta em até 30 dias (vida média das albuminas). 
As lipoproteínas são importantes transportadoras dos lipídios plasmáticos, principalmente os triglicerídeos e 
o colesterol. De acordo com a variação das lipoproteínas pode-se avaliar o risco para doenças cardíacas 
coronárias. 
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II. Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas: 
a) Proteínas Monoméricas: formadas por apenas uma cadeia polipeptídica; ex.: mioglobina 
b) Proteínas Oligoméricas: formadas por mais de uma cadeia polipeptídica iguais ou diferentes entre si; 
São as proteínas de estrutura e função mais complexas, como é o caso da hemoglobina e das γ-globulinas 
com 2 pares de cadeias idênticas; e da glutaminasintetase bacteriana com 12 cadeias idênticas. 
III. Quanto à Forma: 
a) Proteínas Fibrosas: a maioria insolúvel nos solventes aquosos com pesos moleculares muito elevados. 
São formadas geralmente por longas moléculas +/- rectilíneas e paralelas ao eixo da fibra (proteínas de 
estrutura-colágeno do conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou a miosina dos 
músculos). Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem estrutura diferente - helicoidal (tubulinas); 
As proteínas fibrosas têm suas cadeias polipeptídicas arranjadas de forma paralela dispostas em feixes, 
possuindo grande resistência física à distensão da molécula (p.ex.: colágeno e queratina). Algumas proteínas 
têm os dois tipos de conformação, como é o caso da miosina muscular e do fibrinogénio. 
 
b) Proteínas Globulares: estrutura espacial mais complexa é +/- esféricas. São geralmente solúveis nos 
solventes aquosos com pesos moleculares entre 10.000 e vários milhões (enzimas, transportadores como a 
hemoglobina, etc.) 
As proteínas globulares são esferas compactas e irregulares resultantes do enovelamento da cadeia 
polipeptídica. São bastante solúveis em água corresponde à principal forma das enzimas. 
As proteínas que apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final 
aproximadamente esférica são chamadas globulares. São geralmente solúveis e desempenham várias funções 
dinâmicas importantes no organismo. A mioglobina e a hemoglobina são exemplos de proteínas globulares. 
As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel 
basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Ao contrário das globulares, são formadas pela associação 
de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes estruturas. A queratina e o colágeno são 
exemplos de proteínas fibrosas. 
4. A Estrutura das proteínas 
Devido à característica anfótera dos aminoácidos (podem ser catiões ou aniões) e a capacidade de 
modificação da carga elétrica do grupamento R observada em vários aminoácidos as proteínasterão 
conformação estrutural bastante diversificada uma vez que os aminoácidos se relacionarão entre si de 
maneira variada. 
a) Estrutura primária: 
Diz respeito à sequência de aminoácidos, dada pela sequência de nucleotídeos da molécula de DNA 
responsável por sua síntese. Esta sequência deve ser fundamentalmente mantida, sob o peso de a proteína 
perder sua função, como é o caso da presença de valina ao invés de glutamato no sexto aminoácido da cadeia 
polipeptídica da hemoglobina, que causa a doença genética denominada de anemia falciforme. 
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A ausência ou acréscimo de aminoácidos à estrutura primária das proteínas, também pode ser responsável 
por modificação em sua eficácia funcional. 
· Polipeptídeo de estrutura plana. 
· É a estrutura adquirida logo após a tradução com a inserção de aminoácidos estabelecida pelo código 
genético. EX: Ala-Gly-Asp-Met... 
· As pontes dissulfeto (S-S) também devem ser assinaladas na estrutura primária de uma proteína. 
 
Figura 2: Estrutura Primaria da Proteína 
b) Estrutura Secundária 
A estrutura secundária descreve as estruturas bidimensionais formadas por elementos da estrutura da 
cadeia polipeptídica. Essa seqüência se refere ao arranjo espacial de segmentos de aminoácidos que 
estejam próximos um dos outros na seqüência linear. As duas principais conformações assumidas são 
denominadas α-hélice e folha β-pregueada. Essas estruturas se estabilizam por ligações de hidrogênio entre 
o hidrogênio do grupamento -NH e o oxigênio do grupamento – C = O. 
 Estrutura em α-hélice 
A α-hélice é uma estrutura semelhante a um bastão. A cadeia polipeptídica principal é fortemente 
helicoidizada formando a parte interna do bastão, e as cadeias laterais projetam-se para fora em uma 
disposição helicoidal. 
A α-hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O 
grupamento CO de cada aminoácido forma ligação de hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido 
que está situado a quatro unidades abaixo na seqüência linear. Assim, todos os grupamentos CO e NH 
formam ligações de hidrogênio. As cadeias laterais dos aminoácidos projetadas para fora não participam das 
ligações de hidrogênio estabelecidas unicamente entre os grupamentos das unidades peptídicas. 
 O elevado número de ligações de hidrogênio confere grande estabilidade a estrutura em α-hélice. Por esta 
razão, a estabilidade dessa estrutura independe, até certo ponto, do tipo de cadeia lateral do aminoácido. No 
entanto, há casos que, devido a forte repulsão de grupos carregados com a mesma carga na cadeia lateral, não 
é possível que a estrutura espacial da proteína seja em α-hélice. A Figura 3 mostra exemplo da estrutura em 
α-hélice e folha β-pregueda. 
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Figura 3: Estrutura Secundária em α-hélice folha β-pregueda 
Os principais exemplos de proteínas que possuem 75 a 80% de sua estrutura em α-hélice são: mioglobina e 
hemoglobina. 
 Estrutura em folha β-pregueda 
A estrutura em folha β-pregueada difere muito da α-hélice pois consiste em uma cadeia peptídica quase 
totalmente distendida ao invés de firmemente enrolada. Essa estrutura é estabilizada por ligações de 
hidrogênio entre grupamentos NH e CO em fitas peptídicas diferentes, enquanto na α-hélice as ligações de 
hidrogênio entre os grupamentos NH e CO são no mesmo filamento. As cadeias em folha β-pregueada 
exibem uma conformação mais distendida e dispõem-se lado a lado, o que dá à estrutura formada o aspecto 
de uma folha pregueada. As ligações de hidrogênio são perpendiculares ao eixo das cadeias, e os grupos R 
dos aminoácidos projetam-se para cima e para baixo do plano da folha pregueada, como mostra a Figura 4. 
As proteínas que apresentam sua estrutura em folha β-pregueada são: insulina e a concanavalina A (proteína 
vegetal). 
 
Figura 4: Estrutura Secundária folha β-pregueda 
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c) Estrutura Terciária 
Essa estrutura descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações entre os grupos R de seus 
aminoácidos. Neste nível de organização, segmentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e 
interagir através de ligações não-covalentes entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos. Estas 
ligações são consideradas fracas em relação às covalentes. O único tipo de ligação covalente que une os 
radicais na estrutura terciária são as pontes dissulfeto. Os tipos de ligações não covalentes que unem esses 
radicais são: 
 Ligações de hidrogênio: são estabelecidas entre os grupos R de aminoácidos polares e não 
apresentam um padrão regular como na estrutura secundária; 
 Interações de Van der Waals: são estabelecidas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos 
aminoácidos apolares. As cadeias hidrofóbicas localizam-se geralmente no interior apolar da 
proteína pois não interagem com a água; 
 Ligações eletrostáticas: a maioria dos grupos carregados de uma proteína localizam-se na superfície, 
estabelecendo interações íon-dipolo com a água. Essas interações também podem ocorrer entre 
grupos carregados com cargas diferentes de radicais de aminoácidos. 
 
Figura 5: Estrutura terciaria da proteína 
d) Estrutura Quaternária 
A estrutura quaternária descreve a associação entre cadeias polipeptídicas que compõem uma proteína 
funcional como a hemoglobina. Essa estrutura é mantida por ligações não-covalentes entre as subunidades, 
parecido com o que ocorre com a estrutura terciária. Essas subunidades podem ser iguais ou diferentes entre 
si. A Fgiura 6 mostra todas as estruturas da hemoglobina. 
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Figura 6: estruturas da hemoglobina 
5. DESNATURAÇÃO 
Quando uma proteína é sintetizada na célula, sua estrutura primária dobra-se espontaneamente, originando as 
estruturas secundária e terciária. Se a proteína possuir estrutura quaternária, esta também se organiza 
espontaneamente, assim que a estrutura terciária das subunidades componentes é formada. A proteína, então, 
assume sua forma nativa. Essa estrutura bem organizada é responsável pela função que a proteína exerce no 
organismo. Caso essa estrutura seja desmanchada, a proteína perde a sua função biológica se 
desnaturando, como mostra a Figura 9. A proteína é dita desnaturada quando sua conformação nativa é 
destruída devido à quebra de ligações covalente ou perda de interações intermoleculares, resultando em 
uma cadeia polipeptídica distendida. 
A desnaturação de uma proteína pode ser causada por fatores físicos, como aumento de temperatura, ou 
químicos, como o aumento do pH da solução ou adição de outra espécie ao meio, como por exemplo 
solventes orgânicos. As estruturas afetadas pela desnaturação, nas condições citadas acima, são a terciária e 
quaternária. 
Um exemplo de desnaturação ocorre na proteína do ovo, a albumina. Essa proteína, ao ser aquecida, perde 
sua forma original e se desnatura. Valores de pH muito altos ou baixos afetam a ionização dos grupamentos 
das proteínas fazendo com que ocorram alterações em sua conformação. A adição de compostos orgânicos 
capazes de fazerem ligação de hidrogênio determina a desnaturação da proteína porque estes últimos agentes 
estabelecem ligações de hidrogênio com radicais da proteína substituindo ligações que mantinham a estrutura 
nativa. 
 
Figura 7: Desnaturação da estrutura da proteína 
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A visualização geralmente é pela formação de precipitado esbranquiçado e a mudança tridimensional é 
configurada no desenovelamento das cadeias polipeptídicas. 
Fisiologicamente, condições extremas de desnaturação protéica são obtidas com variação brusca acima de 
50
o
C e pH abaixo de 5,0, ambas condições incompatíveis com a vida. Desta forma, o desenovelamento 
protéico em hipertermia ou acidoses leva a diminuição ou até perda da função protéica, mas que se mostra 
reversível quando cessa a causa da variação de temperatura e/ou pH. Este processo de renaturação, 
entretanto não é visualizado em condições experimentais extremas onde a desnaturação protéica é 
irreversível. 
6. Biossíntese das proteínas 
A síntese protéica ou tradução Ocorre no citoplasma (segunda parte da síntese protéica) e consiste apenas na 
leitura que o ARNm traz do núcleo, da qual representa uma sequência de aminoácidos, que constitui a 
proteína. Neste processo intervêm: 
 ARNmensageiro, que vêm do interior do núcleo; 
 Os ribossomas; 
 O ARN transferência; 
 Enzimas (responsáveis pelo controle das reacções de síntese); 
 E o ATP, é o que fornece energia necessária para o processo. 
O ARN (ácido ribonucléico) é o ácido nucléico formado a partir de um modelo de ADN. O ADN não é 
molde direto da síntese de proteínas. Os moldes para síntese de proteínas são moléculas de ARN. Os vários 
tipos de ARN transcritos do ADN são responsáveis pela síntese de proteínas no citoplasma. 
 
Figura 7: Biossíntese de proteínas 
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A síntese protéica é antecedida pelos fenómenos de replicação e transcrição. A replicação é a produção de 
uma nova cópia de ADN a partir de uma pré-existente enquanto que a transcrição é a síntese de ARN 
mensageiro responsável pelo transporte de informação de ADN para o citoplasma local da síntese protéica. 
a) A Replicação do ADN: 
A replicação do DNA é o processo de auto-duplicação do material genético ou seja a duplicação da molécula 
de DNA. Durante a replicação, as pontes de hidrogénio que mantêm a dupla cadeia desnaturam-se para que 
cada uma das cadeias simples possa servir de molde (template em inglês) ao longo da qual vai ser 
sintetizada, no sentido 5' → 3', uma cadeia complementar. 
b) A Transcrição: 
Ocorre no interior do núcleo das células e consiste na síntese de uma molécula de ARN mensageiro a partir 
da leitura da informação contida numa molécula de ADN. Esse ARN formado é o ARNmensageiro, que tem 
como função "informar" ao ARNtransportador a ordem correcta dos aminoácidos a serem sintetizados em 
proteínas. O processo é catalisado pela enzima RNA-polimerase. Os factores de transcrição 
(auxiliares da RNA-polomerase) são responsáveis por romper as pontes de hidrogênio entre as bases 
nitrogenadas dos dois filamentos de DNA, como se fosse um zíper. 
c) Reações da Biossíntese das Proteínas 
A biossíntese das proteínas pode ser resumida em três fases: 
1. Fase da Iniciação: 
a) AUG (codão de iniciação) que específica, tendo por base o código genético, o aminoácido metionina; 
b) Todas as proteínas recém-sintetizadas = metionina como primeiro aminoácido, que é frequentemente 
clivado pouco depois por uma amino peptidase; 
c) A tradução é iniciada com a formação de um complexo de iniciação ao nível do codão de iniciação 
(AUG), que consiste na cadeia de ARNm, num tRNA com o anticodão complementar 
(UAC) e carregado com o primeiro aminoácido (metionina). 
2. Fase da Alongação: 
a) Quando o anticodão do segundo aminoacil-tRNA encontra o local A, complementar do codão do mRNA 
existente nesta posição. Este processo é dependente de GTP e de determinados factores de elongação; 
b) Primeiro t-RNA é deslocado para o local P (e libertado posteriormente através do local E) ficando o 
peptidil-tRNA na posição A; 
c) Seguidamente, o ribossoma vai uma distância equivalente a um tripleto, em relação ao mRNA, o que expõe 
o codão seguinte (local e permite a aceitação de um novo aminoacil-tRNA no local A. 
3. Fase da Terminação: 
a) Ocorre quando, ao nível do local A, surge um dos codões de terminação (UAA, UAG e UGA); 
b) Para cada um dos referidos 3 codãos não existe correspondência para nenhum dos aminoácidos (ver 
código genético) e a síntese protéica é bloqueada; 
c) Requer um factor de dissociação (e-RFn), que se liga ao ribossoma na presença de GTP. Com a formação 
do complexo=factor de dissociação, este reconhece o codão de terminação e induzir a hidrólise da ligação 
aminoacil, simultaneamente com a hidrólise do GTP com subsequente libertação do polipéptido e do 
complexo RF+GDP. 
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Figura 8: Etapa de Iniciação 
 
Figura 9: Etapa de Alongamento 
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Figura 10: Etapa de Término 
 
 
 
 
 
 
 
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GRIFFITHS, A, J. F. Introdução à genética; 10 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2014. 
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