Aula 1 Proteínas (1)

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Estrutura dos Aminoácidos e Proteínas
Prof. Mariana Olival
Email: profmarianaolival@gmail.com
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Propriedades
São polímeros lineares feitos de aminoácidos. 
Contém uma ampla faixa de grupamentos funcionais (alcoóis, tióis, tioéteres, ácidos carboxílicos, carboxiamidas e outros), quando combinados, reagem e dão função à proteína.
Proteínas interagem entre si e com outras moléculas biológicas, formando montagens complexas e trabalhando em sinergia (Ex: DNA).
Podem ser bem rígidas ou flexíveis, dependendo de sua função (elementos estruturais ou associativos ou transmissores de informação)
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Estrutura
Hidrogênio – Amina – Carboxila – Grupamento R (cadeia lateral)
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Estrutura
Nas proteínas são encontrados 20 tipos de cadeias laterais, variando apenas em tamanho, forma, carga, capacidade de formação de pontes de hidrogênio, caráter hidrofóbico e reatividade química. 
São extremamente versáteis devido à diversificação. 
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Glicina
Mais simples, apenas 1 hidrogênio em sua cadeia lateral.
Único aminoácido aquiral.
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Alanina
Grupamento metila (-CH3) como cadeia lateral
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Valina
Mais complexa, alifática. 
Efeito hidrófobo.
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Leucina
Alifática.
Efeito Hidrófobo.
Isoleucina
Mais de um centro quiral.
Alifática. Efeito hidrófobo.
Apenas esse isômero é encontrado em proteínas
Metionina
Sua cadeia inclui um grupamento tioéster (-S-).
Alifática. Efeito Hidrófobo. 
Prolina
Alifática. Efeito Hidrófobo.
Cadeia lateral se liga tanto ao carbono quanto ao nitrogênio (anel)
Fenilanina	
Cadeia lateral aromática.
Anel fenila.
Puramente hidrófoba.
Tirosina
Cadeia lateral aromática.
Anel aromático possui uma hidroxila, por isso é mais reativo comparada às outras estruturas.
Menos hidrófoba
Triptofano
Cadeia lateral aromática.
Menos hidrófobo
Serina
Polar, sem carga.
Hidroxila ligada a uma cadeia lateral alifática.
Hidrófila e reativa.
Treonina
Hidroxila ligada à cadeia lateral alifática.
Hidrófilas e reativas.
Asparagina
Polar, sem carga
Derivada não carregada do ácido aspartato.
Glutamina
Polar, sem carga.
Derivada não carregada do ácido glutamato.
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Cisteína
Polar, sem carga.
Contém um tiol (-SH).
Muito mais reativa, importante na estabilização de algumas proteínas.
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Lisina
Tem carga positiva em pH neutro.
Termina em uma amina primária.
Altamente hidrófila.
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Arginina
Tem carga positiva em pH neutro.
Termina em um grupamento guanidina
Guanidínio
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Histidina
Contém um anel aromático (grupamento imidazol)
Pode assumir carga positiva.
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Ligação Peptídica
É a ligação entre a carboxila α de um aminoácido e a amina α de outro.
A formação do dipeptídeo a partir dos dois aminoácidos é acompanhada pela perda de uma molécula de água.
O equilíbrio da reação é para o lado da hidrólise, e não da síntese. Por isso, a biossíntese dessa reação requer uma entrada de energia livre.
Uma série de aminoácidos unidos por ligações peptídicas formam a cadeia peptídica.
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Ligação Peptídica
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Cadeias Peptídicas (Proteínas)
Uma cadeia peptídica tem polaridade, pois suas extremidades são diferentes (amina α e carboxila α).
A ponta amínica é considerada o início de uma cadeia peptídica.
São constituídas por uma cadeia principal (que se repete regularmente) e uma parte variável, que corresponde às cadeias laterais dos aminoácidos.
A maioria das cadeias peptídicas possui entre 50 e 2000 aminoácidos, sendo a maior conhecida a titina, constituída de mais de 27000 aminoácidos.
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Proteínas
As proteínas têm sequências de aminoácidos especificadas pela sequência de nucleotídeos dos genes.
Atualmente, conhece-se a sequência de aminoácidos de mais de 2.000.000 de proteínas.
Cada uma tem a sua sequência, definida com precisão. Essa sequência é chamada de estrutura primária.
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Importância de conhecer a sequência de aminoácidos
Elucidar seu mecanismo de ação (ex.: mecanismo catalítico de uma enzima).
Determinam a estrutura tridimensional da proteína.
Patologia molecular: Alterações nessa sequência podem produzir função anormal e doença (ex.: anemia falciforme).
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Estrutura secundária
A presença de aminoácidos com diferentes polaridades induz a rotação nos ângulos formados entre os átomos que compõe os peptídeos.
Em geral, duas formas são encontradas:
Hélice alfa: Estrutura espiralada estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupamentos CO e NH dentro da cadeia.
Folhas Beta: São estabilizadas por pontes de hidrogênio entre filamentos peptídicos. É composta por duas ou mais cadeias peptídicas quase totalmente distendidas.
 
 
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Visualização da Hélice alfa e Folha beta
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Estrutura Terciária
Proteínas hidrossolúveis se enovelam em estruturas compactas com o interior apolar.
O enovelamento da cadeia principal, na maioria das vezes, é complexo e sem simetria.
O interior é composto quase totalmente por radicais apolares.
Cadeias laterais hidrófobas ficam imersas, enquanto as cadeias polares com carga elétrica ficam na superfície, tornando o sistema mais estável. 
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Visualização da estrutura terciária (tridimensional)
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Estrutura Quaternária
Algumas proteínas têm mais de uma cadeia peptídica.
Cada cadeia peptídica é denominada subunidade.
A estrutura quaternária refere-se ao arranjo espacial de subunidades e à natureza de suas interações.
Ex.: Hemoglobina humana, possui duas cadeias do tipo alfa e duas do tipo beta.
 
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Visualização da estrutura quaternária
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Aminoácidos essenciais
Não podem ser sintetizados pelo organismo humano a partir de outros compostos.
Devem ser ingeridos por meio da alimentação.
São 9: Histidina, Isoleucina, Lisina, Metionina, Fenilanina, Treonina, Triptofano e Valina.
A deficiência de sua ingestão pode causar: redução da taxa de crescimento do organismo, diminuição das funções não vitais, podendo resultar, posteriormente, na falência de orgãos vitais.
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Aminoácidos não essenciais
São separados em duas classes:
Verdadeiramente dispensáveis: Podem ser sintetizados no organismo a partir de outros aminoácidos ou metabólitos do complexo nitrogenado. São eles: alanina, ác. aspártico, asparagina, ác. glutâmico e serina.
Condicionalmente indispensáveis: são sintetizados no organismo, porém sua síntese é limitada sob condições fisiopatológicas especiais. São eles: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina.
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