Resumo P2 Físico Química

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Resumo P2 Físico – Química 
 
CATÁLISE 
 
Catalisador (prova) 
• É uma substância que, normalmente, 
aumenta a velocidade da reação (maior kvel) mas 
não aparece na equação química equação 
balanceada. 
• Muda o mecanismo com que a reação se 
processa, exigindo uma menor energia de 
ativação para que a reação inicie e atinja o 
complexo ativado. 
• Não afeta as propriedades termodinâmicas 
da reação: mesmo ΔG da via não catalisada e 
mesmo Keq (constante de equilíbrio), pois o 
catalisador aumenta a velocidade da reação nas 2 
direções, direta e inversa. 
• São recuperados após o fim da reação 
catalisada por ele, podendo ser então 
reaproveitados. 
 
Catálise Homogênea 
Reagentes e catalisador na mesma fase 
(normalmente líquido ou gás). 
• Catálise ácida: Transferência de um 
próton para substrato. 
 
 
 
 
• Catálise básica: próton transferido do 
substrato para uma base. 
 
 
Catálise molecular 
Reações que ocorrem diretamente entre 
moléculas “pequenas”, como nos exemplos dados 
nesta aula. 
Catálise enzimática 
Nestas reações que ocorrem no nosso corpo os 
catalisadores são enzimas (proteínas = 
macromoléculas). 
Catálise de superfície 
Estas estão restritas à catálise heterogênea. São 
reações que ocorrem na superfície de materiais 
sólidos (especialmente metais). A natureza e 
organização da superfície torna-se importante no 
processo de catálise. 
 
Autocatálise 
Reações raras em que o produto da reação catalisa 
a própria reação. Assim, a velocidade da reação 
aumenta muito com o passar da própria reação. 
Tipo especial de catálise. 
 
Inibidores 
Agem de modo inverso aos catalisadores, o que 
significa que eles aumentam a energia de ativação 
necessária para atingir o complexo ativado. 
 
Catálise Enzimática 
 
• Enzimas: são proteínas que aceleram a 
velocidade de reações bioquímicas. Sem as 
enzimas as reações químicas do organismo seriam 
muito lentas, elas proporcionam uma maior 
eficiência reduzindo a energia de ativação sem 
deslocar o equilíbrio exercendo assim seu poder 
catalítico. 
• A cinética é acompanhada pela variação 
do reagente primário, chamado de substrato 
• Durante a reação, as enzimas não mudam 
sua composição e também não são consumidas. 
Assim, elas podem participar várias vezes do 
mesmo tipo de reação, em um intervalo de tempo 
pequeno. 
• Extremamente seletivas (ação sítio-
específica) devido ao mecanismo chamado de 
“chave e fechadura”. 
 
• Ajuste induzido 
 
• Conhecendo o mecanismo da catálise, 
pode-se usar substratos ligeiramente diferentes 
dos originais a fim de que estes se liguem na 
enzima-alvo e inibam sua ação (ex: tratamento da 
AIDS 
 
Fatores que alteram a atividade das enzimas: 
• Temperatura: A temperatura condiciona a 
velocidade da reação. Temperaturas 
extremamente altas podem desnaturar as enzimas. 
Cada enzima atua sob uma temperatura ideal. 
• pH: Cada enzima possui uma faixa de pH 
considerada ideal. Dentro desses valores a 
atividade é máxima. 
• Tempo: Quando mais tempo a enzima 
tiver contato com o substrato, mais produtos serão 
produzidos. 
• Concentração da enzima e do substrato: 
Quanto maior a concentração da enzima e do 
substrato, maior será a velocidade da reação. 
 
 
O mecanismo de Michaelis-Menten 
A reação se dá por uma enzima (E) e um substrato 
(S). 
 
 
• Reação de primeira ordem em relação à 
enzima, Se [S] << KM : KM + [S] ≈ KM 
 
• Reação de ordem zero em relação ao 
substrato, Se [S] >> KM : KM + [S] ≈ [S] 
 
 
A eficiência catalítica (ε) 
A velocidade específica máxima de uma enzima é 
o número de ciclos catalíticos realizado pelo sítio 
ativo num dado tempo dividido por esse intervalo 
de tempo. Esta apresenta unidades de 1° ordem e 
é numericamente equivalente a k2 no mecanismo 
de Michaelis-Mentem. 
 
Limite de difusão ≈ 108/109 L.mol-1.s-1, diz-se 
“atingiu a perfeição catalítica”. 
 
Inibição enzimática 
• Reversíveis: quando a remoção do 
inibidor restaura a atividade enzimática; 
classificados como: 
 -Competitivos: não modifica Vmax e 
modifica Km 
-Acompetitivos: modifica Vmax e Km 
-Não-competitivo: modifica Vmax e não 
modifica Km 
-Mistos: modifica Vmax e Km 
• Irreversíveis: quando o inibidor inativa de 
modo permanente a enzima. Geralmente 
produzem modificações covalentes de resíduos do 
centro catalítico da enzima. Estas reações decaem 
de forma exponencial e são habitualmente 
saturáveis. Abaixo dos níveis de saturação, 
mantêm uma cinética de primeira ordem em 
relação ao inibidor. 
 
A adsorção na superfície sólida 
A “ligação” de partículas a uma superfície é 
chamada de adsorção e a saída dessa partícula da 
superfície é chamada de dessorção. A substância 
que é adsorvida é chamada de adsorvato, e o 
material que adsorve é o adsorvente. 
Os “sítios ativos” podem ser moléculas/grupos 
específicos ou mesmo pontos de defeito na 
superfície nos quais as moléculas se adsorvem 
para a reação catalisada. 
Uma das formas da reação se tornar mais rápida 
na superfície é facilitando a estereoquímica 
(organização estrutural), favorecendo a reação a 
acontecer por um mecanismo alternativo. 
Ainda, a superfície do adsorvente pode transferir 
energia e até mesmo elétrons (especialmente os 
metais) para as espécies adsorvidas, favorecendo 
assim reações que se processam na própria 
superfície. 
• Adsorção Química: As moléculas 
adsorvidas reagem com a superfície (ligações 
covalentes), forte ligação covalente formada a 
dessorção é dificultada. 
• Adsorção Física: As moléculas adsorvidas 
interagem com a superfície por van der Waals, 
interação fraca com a superfície, facilitando a 
dessorção (+/-), aumento de T diminui quantidade 
adsorvida. Pode formar multicamadas, o que 
diminuí a efetividade do catalisador. 
 
 
ΔH de adsorção negativo (libera calor) 
ΔH de dessorção normalmente é positivo 
(absorve calor) 
 
 
 
 
 
Isotermas de Freudlich 
Relaciona a massa (m) do material 
adsorvido por unidade de massa do adsorvente 
com a concentração (c) ou pressão (p) do material: 
m = 𝐾𝑝1/𝑛 𝑜𝑢 θ = 𝑘𝑝1/𝑛 
k e n são constantes empíricas 
 
 
Isoterma de Langmuir 
• Forma-se apenas uma monocamada. 
• Todos os sítios da superfície são 
equivalentes. 
• A capacidade de se ligar a um dado sítio é 
independente da ocupação dos outros sítios (não 
há interação entre as moléculas adsorvidas, ΔHad 
= cste) 
 
 
 
 
 
• ADSORÇÃO COM DISSOCIAÇÃO: O 
recobrimento da superfície depende mais 
fracamente da pressão do que no caso da adsorção 
não dissociativa. 
• Serve como boa aproximação para 
adsorção de líquidos em baixíssimas 
concentrações; 
• ∆Had quase sempre fica cada vez menos 
negativa a medida que θ aumenta; 
• Torna-se necessário buscar um melhor 
modelo. 
 
Isoterma BET 
Considera a possibilidade de múltiplas 
camadas: a primeira camada adsorvida (adsorção 
química) funciona como um substrato para a 
adsorção (normalmente física) de outras camadas. 
Assim, a isoterma não exibe uma saturação a 
pressões elevadas pois a quantidade de adsorvente 
aumenta indefinidamente. 
 
 
 
Catálise Heterogênea 
É aquela na qual o catalisador se encontra num 
estado físico (normalmente sólido) diferente do 
estado dos reagentes e produtos, formando um 
sistema com mais de uma fase. 
Além de acelerar certas reações, os catalisadores 
podem ser mais seletivos (ou não) em evitar 
reações não desejadas. Ou ainda, catalisadores 
diferentes podem originar produtos diferentes 
partindo dos mesmos reagentes. 
A catálise heterogênea depende de pelo menos 1 
reagente ser adsorvido em uma superfície e 
(usualmente) ser modificado na superfície 
(quebra do H2 exemplo), assumindo então uma 
forma que participa mais facilmente da reação. 
 
• Mecanismo Langmuir-Hinshelwood: 
Neste mecanismo ambas as espécies reagentes 
encontram-se adsorvidas na superfície do 
catalisador,e como o processo depende da 
adsorção de 2 espécies, este deve ser de 2° ordem. 
• Mecanismo Eley-Rideal: Neste uma 
molécula na fase gasosa colide com a espécie 
adsorvida no catalisador, a velocidade da reação é 
proporcional a pressão do gás B (pB) e ao grau de 
recobrimento da superfície pelo gás A adsorvido 
(θA). 
 
 
Atividade catalítica de superfícies 
Para ser ativo, o catalisador deve ser 
extensamente recoberto pelo adsorvato, o que é o 
caso quando a adsorção química é forte*. Os 
metais mais ativos para adsorver um gás são 
aqueles que estão na proximidade da região 
central da tabela periódica bloco d dos metais 
de transição. 
Cuidado: Se a ligação adsorvente-adsorvato for 
muito forte a atividade catalítica diminui, pois 
outras moléculas não podem reagir com as 
moléculas adsorvidas ou então as moléculas 
adsorvidas ficam imobilizadas sobre a superfície 
do catalisador. (processo de envenenamento do 
catalisador). 
 
ENVENENAMENTO DE SUPERFICIE 
• Desativação e Regeneração 
A taxa com a qual o catalisador pode ser 
desativado pode ser muito rápida – como nas 
reações de quebra de hidrocarbonetos – ou muito 
lenta, como do catalisador de ferro utilizado na 
síntese da amônia que pode operar por muitos 
anos. Melhor regenerar do que desativar devido 
ao custo. 
• “Poluição” da superfície 
A “poluição” da superfície ocorre quando 
materiais presentes no reator (reagentes, 
produtos, intermediários...) são depositados 
(fisicamente) na superfície do catalisador, 
bloqueando os sítios ativos. Os 
contaminantes mais comuns são espécies 
derivados do carbono (chamadas de Cokes) 
que são depositadas após processos de 
aquecimento – especialmente sobre 
catalisadores ácidos. 
Para evitar a formação destes Cokes o reator deve 
ser operado em baixos tempos de residência, ou 
gás hidrogênio deve ser adicionado ao fluxo do 
processo para convertes as moléculas de carbono 
em metano. Outra estratégia é tentar diminuir ao 
máximo a temperatura de operação d reator. 
 
• Envenenamento da superfície 
O envenenamento é ocasionado pela adsorção 
química de compostos durante o processo, o que 
acaba bloqueando ou modificando os sítios ativos 
do catalisador. A toxicidade de um veneno (V) 
depende da constante de equilíbrio de 
envenenamento (KV). A fração de sítios 
bloqueados por um veneno (θV) pode ser 
calculado usando a isoterma de Langmuir. 
O veneno pode ser uma impureza presente no 
processo ou até mesmo um produto ou 
intermediário da reação. Os tipos mais comuns de 
veneno são: • Moléculas com heteroátomos 
reativos (como o Enxofre); • Moléculas com 
duplas/triplas ligações (como hidrocarbonetos 
insaturados); • Compostos ou íons metálicos (Hg, 
Pd, Bi, Sn, Cu, Fe). 
- Ligação muito forte (adsorção veneno) podem 
levar a perda irreversível da atividade. 
- Ligações mais fracas permitem a recuperação do 
catalisador pela eliminação do veneno (separação 
física, um processo de oxidação, etc...) 
 
• Sinterização 
A sinterização é causada pelo crescimento ou 
aglomeração de pequenos cristais do próprio 
material do catalisador ocasionado pelo seu uso 
em altas temperaturas. Essa nova estrutura de 
superfície acaba diminuindo a atividade do 
catalisador por diminuir sua área superficial. É um 
processo irreversível. Para evitar a sinterização, 
os metais podem ser dopados com estabilizantes 
que possuam uma alta temperatura de fusão 
(cromo, alumínio ou magnésio) ou evitem a 
aglomeração dos cristais sólidos (materiais 
clorados sobre platina). 
 
• Métodos para a regeneração do catalisador 
Em muitos casos é possuir recuperar totalmente 
ou parcialmente a atividade de um catalisador 
através de um tratamento químico. 
 
 
 
 
 
 
 
EX1: A enzima urease aumenta a velocidade da 
hidrólise da uréia em pH 8,0 e 20º C por um fator 
de 1014. Se uma dada quantidade de urease pode 
hidrolisar completamente uma certa quantidade 
de uréia em 5 minutos a 20º C e pH 8,0, quanto 
tempo (em anos) levaria para que essa mesma 
quantidade de uréia fosse hidrolisada sob as 
mesmas condições na ausência da uréase. 
Se a enzima aumenta a velocidade da reação de 
hidrólise da uréia em um fator de 1014, o tempo 
para que a reação se complete também é acelerado 
nesta mesma ordem de grandeza. Se a reação não 
for catalisada pela enzima (ausência da enzima), 
o tempo necessário para a reação se completar 
será 1014 vezes maior. 
Portanto, na ausência da enzima o tempo para a 
reação se completar será igual à: 
t = 5 min x 1014 Transformando isto em horas: 
t = 5 x 1014 min / 60 = 0,083 x 1014 horas. 
Transformando em dias: t = 0,083 x 1014 horas / 
24 = 0,00347 x 1014 dias 
Transformando em anos: t= 0,00347 x 1014 
dias/365 = 9,5x108 anos. 
EX2: Determinação da eficiência catalítica (ε) 
A enzima anidrase carbônica catalisa a hidratação 
do CO2 nas células vermelhas do sangue para 
produzir íon bicarbonato: CO2(g) + H2O(l) 
HCO3-(aq) + H+(aq) Os seguintes dados foram 
obtidos em pH 7,1, a 273,5 K e com uma 
concentração de enzima de 2,3 nmol.L-1 [CO2] / 
mmol.L-1 1,24 2,5 5 20 
Velocidade / mmol.L-1s-1 2,78x10-2 5,00x10-2 
8,33x10-2 16,7x10-2 
Determine a eficiência catalítica da anidrase 
carbônica a 273,5 K 
Método: Prepara-se um gráfico de Lineweaver-
Burk e determina-se o valor de Km e vmax por 
regressão linear. Sabendo a concentração da 
enzima calcula-se k2 e a eficiência catalítica.