Trabalho de Bioquimica- Enzimas

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Enzimas
 
Conceito:
As enzimas são proteínas globulares com estrutura terciária, que atuam como biocatalisadores (ou catalisadores inorgânicos) de reações químicas metabólicas sem que sejam consumidas na mesma.
São biocatalisadores pois são compostas por matéria orgânica que está presente no nosso organismo (bio-) e catalisador pois aceleram a reação química (catalisadores). 
As enzimas vão acelerar a reação química pois vão diminuir a quantidade de energia necessária para que essa determinada reação ocorra. 
Propriedades das Enzimas:
 - Presença de Sítio Ativo e especificidade com o Substrato: Enzimas possuem sitios ativos aos quais se ligam os substratos( moléculas sobre as quais a enzima atua). Na interação entre substrato e sitio ativo o substrato se modifica quimicamente originando os produtos da reação. 
- Ação reversível : A mesma enzima catalisa a reação direta e inversa. Isso porque ela é um catalisador, não altera o ponto de equilíbrio da reação. A enzima acelera a reação, mas não define o sentido que ela vai tomar. 
- Ação influenciada pela temperatura e em PH específico : A velocidade da reação aumenta com a temperatura até um pico específico ser atingido. A partir daí, uma elevação adicional da temperatura resulta numa redução da velocidade da reação, resultando na desnaturação da enzima.. 
- Ação em pequenas concentrações e proporcional à concentração do substrato : Uma pequena quantidade de enzima é necessária e em concentrações elevadas de substrato, as enzimas inativas passam a forma de complexo enzima-substrato, sendo atingida uma velocidade ideal.
- São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação.
 - Atuam em concentrações muito baixas
 - Atuam em condições específicas de temperatura e pH 
 - Possuem todas as características das proteínas 
 - Podem ter sua concentração e atividade reguladas 
 - Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
Nomenclatura e Classificação das Enzimas: 
         A nomenclatura das enzimas tem sido utilizada de várias maneiras. A mais utilizada é feita pela adição do sufixo ase ao nome do substrato (chamada de Nome Recomendado), ou seja, a molécula na qual a enzima exerce sua ação catalítica. Neste caso, a enzima urease catalisa a hidrólise da uréia em amônia e CO2, a arginase catalisa a hidrólise da arginina em ornitina e uréia, e a fosfatase catalisa a hidrólise de ésteres de fosfato.
         Entretanto, esta nomenclatura simples não tem se mostrado prática uma vez que muitas enzimas recebem denominações que, do ponto de vista químico, são muito pouco informativos. Por esta razão, e também devido à descoberta de novas enzimas, foi proposta uma classificação sistemática recomendada por uma comissão internacional de especialistas no estudo de tais macromoléculas.
         O novo sistema de classificação divide as enzimas em seis Classes principais, nas quais estão inclusas subclasses de acordo com o tipo de reação catalisada. De acordo com esta sistemática, cada enzima é designada por um Nome Recomendado, usualmente pequeno e apropriado para o uso diário, um Nome Sistemático, o qual identifica a reação catalisada, e um Número de Classificação, o qual é usado quando uma identificação precisa é necessária. Como exemplo do novo sistema de classificação, considere a reação abaixo catalisada por uma enzima:
 
ATP + creatina « ADP + fosfocreatina
 
O Nome Recomendado para esta enzima, que é o normalmente usado, é creatininaquinase e o Nome Sistemático, baseado na reação catalisada, é ATP:creatina fosfotransferase. Seu número de classificação é EC 2.7.3.2, onde EC representa Enzyme Commission of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology - IUBMB, o primeiro dígito, 2, a Classe (transferase), o segundo dígito, 7, a Subclasse (fosfotransferase), o terceiro dígito, 3, a Sub-subclasse em que a fosfotransferase apresenta um grupo nitrogenado como aceptor, e o quarto dígito, 2, designa uma creatina quinase. O quadro abaixo relaciona os códigos utilizados para a aplicação do número de identificação das enzimas.
 
 Classificação das Enzimas Segundo a Comissão de Enzimas:
	1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons –
 Desidrogenases e Oxidases)
            1.1.atuando em CH-OH
 1.2.atuando em C=O
 1.3.atuando em C=O-
 1.4.atuando em CH-NH2
 1.5.atuando em CH-NH-
 1.6.atuando em NADH, NADPH
	2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases eTransaminases)
 2.1.grupos com um carbono
 2.2.grupos aldeído ou cetona
 2.3.grupos acil
 2.4.grupos glicosil
 2.7.grupos fosfatos
 2.8.grupos contendo enxôfre
	3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases)
 3.1.ésteres
 3.2.ligações glicosídicas
 3.4.ligações peptídicas
 3.5.outras ligações C-N
 3.6.anidridos ácidos
	4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico – Dehidratases e Descarboxilases)
 4.1. =C=C=
 4.2. =C=O
 4.3. =C=N-
	5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases)
 5.1.racemases
	6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia - Sintetases)
 6.1. C-O
 6.2. C-S
 6.3. C-N
 6.4. C-C
Estrutura Enzimática: 
         Todas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As proteínas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinâmica e estruturação dos organismos vivos.
         As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como catalisadores, permitindo que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biológicas.
         Para um perfeito entendimento sobre a estrutura de uma enzima e como esta funciona, devemos considera-la tanto como uma proteína quanto um catalisador biológico.
         Como uma proteína a enzima apresenta blocos de construção denominados aminoácidos. Algumas proteínas, tais como ribonucleases, quimiotripsina e tripsina, são constituídas apenas de aminoácidos. Outras proteínas, além dos aminoácidos, contêm componentes orgânicos e inorgânicos e são denominadas de proteínas conjugadas. Aperoxidase e a catalase são exemplos de enzimas com estrutura conjugada e que apresentam porfirina férrica como cofator.
         As ligações peptídicas que ligam cadeias lineares de aminoácidos caracterizam a estrutura primária das proteínas.
         Considerando-se apenas a estrutura primária de uma proteína, a molécula deveria ser muito extensa e muito fina. Porém, muitas enzimas apresentam uma forma globosa em vez da fina fita linear, evidenciando estruturações de ordem superior, conhecidas como estrutura secundária, terciária e quaternária, que ocorrem em função de interações intrínsecas entre os blocos constituintes da molécula.
         A estrutura secundária de uma proteína é caracterizada pela formação de alfa hélices e folhas beta, conformações resultantes das interações acima mencionadas. Somente esta estrutura adicional explica como uma molécula de proteína possa ser tão compacta. Quando  as quatro pontes de dissulfeto que estabilizam a estrutura  de uma ribonucleasesão reduzidas em uma solução de uréia, a cadeia polipeptídica assume uma conformação espiralada randômica e perde toda a sua atividade enzimática. Removendo-se a uréia e o agente redutor e deixando-se as pontes de dissulfeto restabelecerem-se, mais de 90% da atividade enzimática volta a ocorrer e as propriedades da molécula retornam àquelas do estado original.  
         Na estrutura terciária, a proteína está enrolada de uma maneira complexa e irregular, formando um prisma compacto, triangular e às vezes achatado. Nesta conformação os grupos heme e quase todos os resíduos de aminoácidos polares estão na superfície enquanto que quase todos os resíduos de aminoácidos não polares estão orientados para o interior da molécula. Consequentemente,os resíduos hidrofílicos estão expostos ao solvente, água, enquanto os resíduos hidrofóbicos são removidos da água o quanto possível. Um número grande de diferentes ligações está envolvido na estabilização desta conformação terciária. Estas incluem ligações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, pontes hidrofóbicas, pontes dipolares e pontes de dissulfeto.
         Muitas enzimas são compostas de uma cadeia polipeptídica simples. Este é caso de enzimas como a ribonuclease, lisosima, tripsina,pepsina e algumas alfa amilases. Ao contrário, existe um grande número de enzimas que são compostas por mais de uma cadeia peptídica. A enzima lactato-desidrogenase é composta por quatro cadeias polipeptídicas. A repetição das cadeias polipeptídicas na construção de uma macromolécula de proteína caracteriza a estruturação quaternária que esta pode assumir.
           
Fatores que afetam a atividade enzimática:
Existem 4 fatores que condicionam a atividade enzimática: 
-PH; 
-Temperatura; 
-Concentração da Enzima; 
-Concentração do Substrato; 
Temperatura
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente.
O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de água quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.
 
Grau de acidez (pH)
Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido como pH (potencial hidrogeniônico). A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio(H+) em um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos).
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8.
Concentração dos Substratos:
Se a concentração da enzima for constante, aumentos na concentração dos substratos são acompanhados de elevações cada vez menores na velocidade da reação. Atinge-se um determinado ponto no qual novos aumentos na concentração dos substratos não serão acompanhados por elevação na velocidade da reação química.
Concentração da enzima:
Se a concentração de enzima for menor que o ideal a velocidade da reação não é a máxima o que vai alterar os valores de atividade. 
Cinética Enzimática:
 A cinética enzimática é a parte da Enzimologia que estuda a velocidade das reações enzimáticas bem como os fatores que a influenciam.
         Os princípios gerais da cinética das reações químicas aplicam-se às reações catalisadas enzimaticamente, embora estas também mostrem um padrão distinto que não é usualmente encontrado nas reações não enzimáticas: saturação com o substrato.
No gráfico ao lado podemos observar o efeito da concentração do substrato na taxa de uma reação catalisada por uma enzima, A  P. Em concentrações de substrato muito baixas, a velocidade inicial de reação v0 é quase proporcional à concentração da concentração do substrato e a reação é de primeira ordem em relação ao substrato. Entretanto, a proporção que a concentração do substrato aumenta, a taxa inicial passa a crescer menos, significando que não é mais proporcional à concentração.
Nessa zona, as ordens das reações estão misturadas. Com o posterior aumento na concentração do substrato, a taxa de reação torna-se essencialmente independente da concentração do substrato e aproxima-se assintoticamente a uma taxa constante. Nesses valores de concentrações de substrato a reação é de ordem zero em relação ao substrato e a enzima é tida como estando saturada com o substrato.
         Todas as enzimas apresentam o efeito da saturação, porém variando consideravelmente no que diz respeito à concentração requerida para produzi-lo. Esse efeito de saturação levou alguns pesquisadores a estabelecerem a hipótese de que enzima e substrato reagem reversivelmente para formar um complexo, passo essencial na catálise de uma reação.
         Em 1913 a teoria da ação e cinética enzimática foi desenvolvida por dois cientistas chamados L. Michaelis e M. L. Menten, na qual uma reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação, considerando-se apenas um substrato:
 
Enzima + Substrato   [EnzimaSsubstrato]  Enzima + Produto
 
         As moléculas do substrato passam por uma série de formas geométrica e eletricamente alteradas antes de formarem produtos da reação e a energia livre destes intermediários, especialmente aquelas que se encontram em estados de transição mais instáveis, são os mais determinantes da taxa de reação. As enzimas têm muito maior afinidade por estes estados de transição do substrato do que têm por formas mais estáveis. Como esta interação abaixa a energia destes estados de transição críticos, as enzimas podem acelerar uma determinada reação.
         A partir do modelo de reação proposto por estes pesquisadores, desenvolveu-se uma equação que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia em função da concentração do substrato, a qual está a seguir descrita:
 
V0 = 
 
 
         Esta equação relaciona a velocidade (V0), a velocidade máxima (Vmax) e a concentração inicial de substrato com a constante de Michaelis-Menten (Km). O Km de um substrato é a concentração do substrato na qual a velocidade inicial de reação equivale à metade da velocidade máxima. Para reações que envolvem um substrato é expressa em moles por litro e é independente da concentração da enzima. O quadro abaixo relaciona algumas enzimas e seus respectivos Km.
 
	Enzima
	Substrato
	Km  (mM)
	Catalase
	H2O2
	25
	Hoxoquinase
	Glicose
Frutose
	0,15
1,5
	Quimiotripsina
	N-benzoltirosinamida
N-formiltirosinamida
N-acetiltirosianamida
Gliciltirosinamida
	2,5
12,0
32
122
	Anidrase carbônica
	HCO3-
	9,0
	Glutamato desidrogenase
	Glutamato
a-cetoglutarato
NH4+
NADox
NADred
	0,12
2,0
57
0,025
0,018
	Aspartato amininotransferase
	Aspartato
a-cetoglutarato
Oxalacetato
Glutamato
	0,9
0,1
0,04
4,0
 
Pode-se observar pelo quadro apresentado que os valores de Km não são fixos e podem variar com a estrutura do substrato, com o pH e com a temperatura. Para enzimas que atuam em mais de um substrato, cada substrato tem um Km característico.
A constante de Michaelis-Menten de uma enzima é, portanto, uma característica muito importante e fundamental, não apenas matematicamente na determinação da velocidade da reação catalisada como também na avaliação da atividade e na purificação das enzimas nos tecidos.
Vitaminas
Introdução:
As vitaminas são substâncias que o organismo não tem condições de produzir e, por isso, precisam fazer parte da dieta alimentar. Suas principais fontes são as frutas, verduras e legumes, mas elas também são encontradas na carne, no leite, nos ovos e cereais.
As vitaminas desempenham diversas funções no desenvolvimento e no metabolismo orgânico. No entanto, não são usadas nem como energia, nem como material de reposição celular. Funcionam como aditivos–são indispensáveis ao mecanismo de produção de energia e outros, mas em quantidades pequenas. A falta delas, porém, pode causar várias doenças, como o raquitismo (enfraquecimento dos ossos pela falta da vitamina D) ou o escorbuto (falta de vitamina C), que matou tripulações inteiras até dois séculos atrás, quando os marinheiros enfrentavam viagens longas comendo apenas pães e conservas.
A Ciência conhece aproximadamente uma dúzia de vitaminas, sendo que as principais são designadas por letras. Essas vitaminas podem ser encontradas em muitos alimentos, especialmente os de origem vegetal.
As vitaminas hidrossolúveis são compostos com atuação essencial em muitos aspectos metabólicos, incluindo o metabolismo de carboidratos, lipídios e aminoácidos. Essas vitaminas atuam como coenzimas, sendo o grupo prostético de enzimas responsáveis por reações bioquímicas essenciais. Têm como características comuns o fato de não apresentarem valor calórico, não contribuírem para aumento da massa corpórea e que sendo hidrossolúveis, são armazenadas em pequena quantidade no organismo. Porém, as vitaminas do complexo B são particularmente importantes nos aspectos relacionados à produção de energia. Entre suas múltiplas funções, a vitamina C tem a capacidade de ceder e receber elétrons, o que lhe confere papel antioxidante significativo. De um modo geral, as vitaminas hidrossolúveis são compostas necessários à manutenção, crescimento e ao funcionamento adequado do organismo. A deficiência das vitaminas hidrossolúveis está associada a várias doenças, como por exemplo a pelagra, beribéri, escorbuto e anemia megaloblástica e que, sendo hidrossolúveis, são armazenadas em pequena quantidade no organismo são fontes de calorias
A relação vitamina-coenzima:
Em 1932, o bioquímico alemão Otto Warburg publicou o primeiro estudo sobre a associação entre vitaminas e coenzimas.
Warburg descobriu que a oxidação da glucose-6-fosfato a ácido 6-fosfoglucônico exige a presença de duas proteínas diferentes, obtidas a partir da levedura, e uma coenzima (chamada de coenzima II), que podia ser isolada de eritrócitos.
Duas reações independentes ocorrem simultaneamente: a oxidação do açúcar-fosfato e a redução da coenzima II. Para então restaurar o estado original da coenzima II (oxidá-la), o oxigênio é o agente oxidante, desde que esteja presente uma segunda proteína do levedo, de cor amarela, que, desta forma, age como mediadora para a oxidação dos substratos orgânicos pelo oxigênio molecular. Esta proteína, então, oxida a coenzima II e é, em seguida, oxidada pelo oxigênio molecular, produzindo peróxido de hidrogênio.
Em 1934, Kuhn e P. Karrer, simultaneamente, determinaram a estrutura química desta proteína amarela, chamada riboflavina, presente como pigmento amarelo na gema de ovo e no leite, e sua coenzima é o monofosfato da vitamina.
Assim, o papel coenzimático da riboflavina foi a primeira demonstração da relação vitamina-coenzima.
· Estruturas, Ocorrências e Função:
Nicotinamida: ácido nicotínico (vitamina B3)
Estrutura: A forma bioquimicamente ativa da vitamina é a amida, nicotinamida ou nacinamida.
Ocorrência: Esta vitamina é amplamente distribuída em tecidos animais e vegetais.
Função bioquímica: Os nucleotídeos de nicotinamida são coenzimas para enzimas conhecidas como desidrogenases, que catalisam reações redox. Um exemplo foi já foi demonstrado (a oxidação da glucose-6-fosfato).
A álcool desidrogenase, uma enzima amplamente distribuída na natureza, catalisa a oxidação do etanol com redução simultânea do NAD+.
CH3CH2OH + NAD+ ↔ CH3CHO + NADH + H+
As nicotinamida-nucleotídeos usam um intermediário para agir na redução de certos compostos orgânicos, que são as coenzimas flavínicas. A vantagem é a distribuição entre as reações envolvidas da energia livre de Gibbs liberada, tornando as etapas reversíveis.
Uma terceira função das nicotinamida-nucleotídeos é a da fonte de elétrons para a hidroxilação e dessaturação de compostos aromáticos e alifáticos. Além disso, o NAD+ preenche uma função singular na importante reação catalisada pela DNA-ligase.
Riboflavina (vitamina B2)
Estrutura: A riboflavina (vitamina B2) consiste num açúcar, álcool D-ribitol, ligado à 7,8-dimetil-isoaloxazina.
· Ocorrência: A riboflavina é sintetizada pelas plantas verdes, cogumelos e muitas bactérias, mas não pelos animais, nos quais é presente na forma de coenzimas da flavina, no fígado.
Função bioquímica: A riboflavina funciona como coenzima devido a sua capacidade de sofrer reações redox. Pela redução, desaparece a cor amarela, para incolor. Um exemplo de sua função já foi demonstrado anteriormente (a oxidação da glucose-6-fosfato a ácido 6-fosfoglucônico).
As FAD e FMN são coenzimas de um grupo de enzimas, chamadas flavoproteínas, como a D-aminoácido-oxidase.
· Biotina (vitamina H)
Estrutura:
Ocorrência: Sua principal função é servir como fator de crescimento em levedura e certas bactérias. Sua deficiência nutricional pode ser induzida pela avidina, proteína da clara de ovo, pois possui grande afinidade com esta vitamina.
Suas principais fontes são a levedura e o fígado. A biotina ocorre principalmente na forma combinada, ligada à proteína através dos resíduos de ε-N-lisina.
Função bioquímica: A biotina, ligada à sua enzima específica, está intimamente associada às reações de carboxilação, estando ligada, portanto, às carboxilases.
Tiamina (vitamina B1)
Estrutura: A tiamina, ou vitamina B1, possui a seguinte estrutura:
Ocorrência: Ocorre nas camadas externas das sementes de muitas plantas, como os cereais. Desta forma, o arroz não-polido e os alimentos feitos com trigo integral são boas fontes. Nos tecidos animais e no levedo, ocorre principalmente como a coenzima tiamina-pirofosfato ou cocarboxilase.
Função bioquímica: A tiamina-pirofosfato participa como uma coenzima das α-cetoácidos-desidrogenases, pirúvico-descarboxilase, transcetolases e fosfocetolases.
O levedo pode descarboxilar o ácido pirúvico devido à disponibilidade da tiamina-pirofosfato e da apoenzima descarboxilase. As células animais contêm tiamina-pirofosfato quando o suprimento de tiamina é suficiente, mas sem a apoenzima. A descarboxilação ocorre, portanto, por um processo oxidativo.
· Ácido fólico (vitamina B9)
Estrutura:
Ocorrência: O ácido fólico e seus derivados, que são principalmente o tri e o heptaglutamil petpídeos, são largamente distribuídos na natureza. A vitamina cura a anemia nutricional em frangos e serve como fator de crescimento em muitos micro-organismos. Exercem função importante na formação de eritrócitos normais.
Função bioquímica: Seus derivados reduzidos são as verdadeiras formas coenzimáticas, como o ácido tetraidrofólico (THF), cujo papel central é o de transportador de uma unidade de um carbono no nível da oxidação do formaldeído, usado na biossíntese de purinas, serina e glicina.
· Vitamina B12
Estrutura: A vitamina B12, da forma que é isolada do fígado, é uma cianocobalamina:
Ocorrência: Têm sido encontrada apenas em animais micro-organismos. Faz parte da coenzima conhecida como coenzima B12, em que a posição ocupada na vitamina por um íon de cianeto ou de hidroxila está diretamente ligada ao átomo de carbono 5' da ribose da adenosina. A vitamina B12 é mais abundante na forma de sua coenzima. Uma forma coenzimática que contém benzimidazol também ocorre.
A vitamina B12 foi reconhecida como agente útil na prevenção e tratamento da anemia perniciosa.
Função bioquímica: A coenzima B12 participa de aproximadamente onze reações bioquímicas diferentes, assim como em reações nas quais o complexo CH3-vitamina-B12-enzima é reduzido a metano ou carboxilado por CO2, para formar acetato. De todas essas reações, somente aquela catalisada pela metilmalonil-Coa-mutase ocorre no tecido animal.
Ácido pantotênico (vitamina B5)
Ocorrência
Ocorre principalmente como componente da coenzima A e da proteína transportadora de acila (ACP). A coenzima A é uma enzima de acetilação.
Função bioquímica: Os tioésteres formados a partir de coenzima A e ácidos carboxílicos têm propriedadessingulares que são responsáveis pelo papel que a coenzima exerce na bioquímica. Nestes
tioésteres de coenzima A, o carbono carboxílico possui caráter tanto eletrofílico quanto nucleofílico, pelo equilíbrio das formas com e sem o hidrogênio (que, ao sair, deixa sua carga negativa no carbono). Portanto, estes tioésteres podem ser atacados tanto por nucleófilos quanto por eletrófilos.
Estrutura:
Ácido ascórbico (vitamina C)
Estrutura
O ácido ascórbico é a única vitamina hidrossolúvel que não possui uma coenzima associada.
 Ocorrência: Plantas e animais, exceto cobaias, primatas e o homem, podem sintetizar o ácido ascórbico a partir da D-glucose.
Função bioquímica :A ausência de ácido ascórbico na dieta dá origem ao escorbuto, uma doença caracterizada por edema, anemia, hemorragias subcutâneas e mudanças patológicas nos dentes e gengivas. A presença desta vitamina é necessária para a formação do colágeno normal em animais experimentais. Há uma indicação de que ela está envolvido na conversão de prolina a hidroxiprolina (encontrado em altas concentrações no colágeno).
Grupo da vitamina A
Estrutura:
A vitamina A (retinol) possui a seguinte estrutura.
O retinol (e seu derivado aldeídico – retinal) são formados a partir do β-caroteno, a provitamina A.
Ocorrência: Os vegetais folhosos verdes são boas fontes das provitaminas do retinol. Devido à característica hidrofóbica, os carotenos são também encontrados no leite, nos depósitos de gordura dos animais e no fígado.
Função bioquímica: O retinol e o retinal são reagentes nas transformações químicas que ocorrem, durante os processos visuais, nos bastonetes da retina.
O retinol é transportado do fígado para os olhos na forma de uma lipoproteína. Lá, é oxidado por uma retinol-desidrogenase específica a retinal todo-trans e, em seguida, a 11-cis-retinal, que é o produto final que se liga ao complexo opsina-fosfolipídeo, formando, com isso, a rodopsina sensível à luz.
Grupo da vitamina D
Estrutura
Vitamina D3 – colecalciferol
Ocorrência: A irradiação de diferentes formas de provitamina D. A vitamina D2 (calciferol) é produzida comercialmente pela irradiação do esteroide vegetal ergosterol. Nos tecidos animais, o 7-desidrocolesterol, presente nas camadas epidérmicas, pode ser convertido em vitamina D3 pela irradiação ultravioleta, esta que também é encontrada no óleo de peixe.
Função bioquímica: A vitamina D3, quando administrada a animais raquíticos, aumenta a permeabilidade das células da mucosa intestinal aos íons cálcio.
A vitamina D comporta-se mais como um hormônio do que como um cofator enzimático. Seu efeito, portanto, é o de controlar a produção da proteína cálcio-ligante.
A vitamina D3 não é sua forma ativa. Ela é convertida a 1-α-25-diidroxicolecalciferol, através de duas fases: uma no fígado, mucosa intestinal e rim, e a segunda no rim. Nas células-alvo, acoplado a uma proteína receptora especial, é dirigida ao núcleo e lá liga-se ao DNA, estimulando a RNA-polimerase II. O resultado é a síntese (transcrição) da mensagem do RNA para uma proteína ligadora de cálcio, CaBP.
Grupo da vitamina E
Estrutura
Ocorrência: Os tocoferois ocorrem nos óleos vegetais. Sua forma mais difundida e ativa é o α-tocoferol-5,7,8-trimetiltocol.
Grandes quantidades são encontradas no óleo do germe de trigo e no óleo de milho. Os tocoferois são também encontrados em gordura animal e presença de α-tocoferol no músculo cardíaco.
Função bioquímica: Sintomas característicos da falta de vitamina E variam com a espécie animal. Nos humanos, as alterações neurológicas são: diminuição dos reflexos, diminuição da sensibilidade vibratória, da propriocepção e oftalmoplegia. Quando ocorre a retinopatia pigmentar, que também ocorre devido à falta de vitamina E, a dificuldade visual é agravada. Podo ocorre também ruptura dos eritrócitos sanguíneos e esterilidade (em roedores apenas). Já em excesso, esta vitamina pode ser benéfica, prevenindo doenças cardíacas, câncer, Mal de Parkinson, cataratas, aumento do tempo de coagulação sanguínea. No entanto, há a necessidade de aumentar a ingestão de vitamina K22.
Grupo da vitamina K
Estrutura: Foi isolada pela primeira vez da alfafa. Na série da vitamina K2, de seis a nove unidades de isopreno ocorrem na cadeia lateral.
As vitamias K2 são isoladas das bactérias e purificadas da carne de peixe. Possuem uma das unidades de isopreno hidrogenada. A menadiona, a menaquinona, ou a 2-metil-1,4-naftoquinona, têm a mesma quinona ou resíduo de anel e exibem a mesma atividade vitamínica que a vitamina K1, em uma base molar, possivelmente por ser rapidamente convertida em K1.
Ocorrência: A melhor fonte desta vitamina é vegetal. As vitaminas da série K2 são formadas por bactérias intestinais. Assim, quando se administram antibióticos, particularmente durante um período prolongado, os níveis de vitamina K podem se reduzir a um ponto tal que o tempo de coagulação sanguínea torna-se perigosamente prolongado. Sua falta também ocasiona obstrução biliar ou outras condições em que a redução da absorção intestinal de lipídeos exista.
Função bioquímica: Nenhum papel claro foi encontrado para a vitamina K em qualquer sistema enzimático. No entanto, participa dos processos de coagulação sanguínea. A protrombina (intermediário do processo de coagulação sanguínea) requer vitamina K.
Ácidos Nucleicos
Conceito:
Os ácidos nucleicos são moléculas com extensas cadeias carbônicas, formadas por nucleotídeos: um grupamento fosfórico (fosfato), um glicídio (monossacarídeo com cinco carbonos / pentoses) e uma base nitrogenada (purina ou pirimidina), constituindo o material genético de todos os seres vivos.
Nos eucariontes ficam armazenados no núcleo das células e nos procariontes dispersos no hialoplasma.
Podem ser de dois tipos: ácido desoxirribonucleico (DNA) e ácido ribonucleico (RNA), ambos relacionados ao mecanismo de controle metabólico celular (funcionamento da célula) e transmissão hereditária das características.
Estrutura: 
1. Estruturas Primárias: vem a ser a sequência da nucleotídios e é mantida pela ligação nucleotídica. Com nos nucleotídeos de um determinado, a estrutura primária pode ser simplificadamente representada pela seqüência de bases: A-U-G-C-A-A-U. 
2. Estrutura Secundária: é encontrada especialmente no DNA que se apresenta com duas cadeias em espiral dupla, unidas entre si por pontes de hidrogênio envolvendo as bases nitrogenadas. Adenina e timina permitem a formação de duas pontes de hidrogênio ao passo que citosina e guanina permitem três: 147 Tais bases são ditas de complementares, assim com as cadeias polinucleotídicas (também referidas como cadeias antiparalelas). O pareamento de bases pode ocorrer também no RNA. 
3. Estrutura Terciária: pode ser entendida com a disposição tridimensional da dupla hélice do DNA. Pode ser também a forma preferencial que uma única cadeia nucleotídica adquire, estabilizada por pontes de hidrogênio entre bases complementares da mesma cadeia, com é o caso do t-RNA (RNA de transporte) que apresenta uma estrutura de “folha-de-trevo”. 
4. Estrutura Quaternária: vem a ser aquela estabelecida pela união de moléculas individuais denominadas de unidades ou sub-unidades. Assim o r-RNA (RNA ribossômico) é constituído de duas unidades: uma com peso molecular de 1 milhões e outra de 1,8 milhões.
Função dos Ácidos Nucléicos:
 Coordenar a síntese das enzimas (e demais proteínas) determinando assim as características dos indivíduos, como: cor dos olhos, cor da pele, estatura, tendências de comportamento, doenças hereditárias (diabetes, hemofilia, daltonismo), etc.
Classificação: 
NUCLEOSÍDIO: as bases nitrogenadas são capazes de se ligar ás pentoses para formar os nucleosídios. Tal ligação, semelhante á glicosídica, se forma mediante uma desidratação entre o nitrogênio 9 das bases púricas, ou o nitrogênio 1 das bases pirimídicas com o carbono 1’ da pentose. Se a pentose for a desoxi-ribose, tem-se o desoxi-ribonucleosídio.
 NUCLEOTÍDIO: são obtidos quando o ácido ortofosfórico esterifica a hidroxila de posição5’ da pentose de um nucleosídio Quando a pentose for a desoxi-ribose teremos os respectivos desoxiribonucleotídios: desoxiadeadenosina monofosfato (dAMP), dADP, dATP e assim por diante até dCTP. ** AMP= adenosina monofosfato; ADP= adenosinadifosfato e ATP= adenosina trifosfato.
 3. POLINUCLEOTÍDIOS: Quimicamente, os ácidos nucléicos são polinucleotídios, ou seja, estruturas formadas pela união de muitos nucleotídios. Esses nucleotídios são unidos mediante a ligação nucleotídica, uma ligação éster que se estabelece entre a hidroxila fosfórica de um nucleotídio com a hidroxila de posição 3‟ de outro nucleotídio, e assim por Resulta então uma cadeia polinucleotídica que busca uma configuração mais estável do ponto de vista termodinâmico, atribuindo-se á mesma, quatro níveis estruturais básico.
Referências Bibliográficas:
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/quimica_vida/quimica12.php
http://www2.dracena.unesp.br/graduacao/arquivos/bioquimica_animal/enzimas.pdf
http://ouniversoenzimatico.blogspot.com.br/2014/02/as-propriedades-gerais-das-enzimas.html
http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/Enzimas2.html
http://www.biomania.com.br/bio/?pg=artigo&cod=1233
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAek9wAF/vitaminas-coenzimas-sais-minerais
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http://www.sobiologia.com.br/conteudos/Corpo/alimentos3.php
http://mundoeducacao.bol.uol.com.br/biologia/acidos-nucleicos.htm
http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/apostila%20teorica.pdf
Trabalho 
De
Bioquímica 
Aluna: Larissa Viana Cerqueira
Data: 15/08/2016