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Proteínas Professora: Lourdes do Valle Chamas Algumas Funções das proteínas Processos metabólicos (hormônios) Catálise de reações químicas (enzimas) Transporte de oxigênio (hemoglobina) Defesa do corpo (anticorpos) Transmissão do impulso nervoso Atividade muscular (contração) C HH2N R COOH Estrutura geral de um aminoácido Carbono α Grupo R ou cadeia lateral Grupo Carboxilico Grupo AminO Modelo esfera Ligação peptídica Ligação entre dois aminoácidos com a perda de uma molécula de água Peptideos ativos: insulina, glucagon, ocitocina, angiotensina Aminoácidos ligados formam uma cadeia protéica (polipeptídica). Como a estrutura das Proteínas Determina a sua Função? Primeiro, a estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua sequência de aminoácidos. Segundo, a função de uma proteína depende de sua estrutura. Terceiro, uma proteína isolada normalmente existe em um pequeno número de formas estruturalmente estáveis. Quarto, as forças mais importantes de estabilização das estruturas específicas de uma dada proteína são interações não covalentes. A estrutura Tridimensional das Proteínas AMOR ROMA Visão geral sobre a estrutura das proteínas • Conformação é o arranjo espacial dos átomos de uma proteína. • Proteínas dobradas, em qualquer uma das suas conformações funcionais são chamadas de proteínas nativas. • Devido a sua complexidade, as proteínas são definidas em quatro níveis de estrutura. • Primária • Secundária • Terciária • Quaternária Quimiotripsina Glicina Estrutura Primária das Proteínas A sequência de aminoácidos (a estrutura primária) de uma proteína determina a sua estrutura tridimensional, que, por sua vez determina as suas propriedades. Em cada proteína, a estrutura tridimensional correta é necessária para o seu funcionamento perfeito. Cadeia Lateral Cadeia Principal Estrutura Secundária das Proteínas A estrutura secundária é o arranjo espacial dos átomos de um esqueleto polipeptídico, sem levar em consideração a conformação das suas cadeias laterais. Existem alguns tipos de estruturas secundárias que são particularmente estáveis e ocorrem extensamente em proteínas: hélices α conformações β Estrutura Secundária das Proteínas Hélice α A α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio paralelas ao eixo da hélice no interior do esqueleto de uma única cadeia polipeptídica. Os grupos R dos resíduos de aminoácidos se projetam fora do esqueleto helicoidal. Nem todos os polipeptídeos podem formar uma α-hélice estável, depende dos grupos R dos aminoácidos. Modelo de α-hélice mostrando as ligações de hidrogênio α-hélice vista de uma de suas extremidades em ROXO os grupos R Estrutura Secundária das Proteínas Conformações β Na conformação β, o esqueleto esta estendida em forma de zigui- zague, ao invés de uma estrutura helicoidal. Antiparalelo Paralelo Folha pregeada As folhas β nas proteínas contêm entre 2 e 22 cadeias polipeptídicas, os grupos R saem do plano Estrutura Terciária das Proteínas O arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína é chamado de estrutura terciária. ✴pontes de hidrogênio ✴Ligações iônicas ✴Interações de van der Waals ✴Pontes de sulfeto ✴Interações hidrofóbicas Existem duas classes gerais de proteínas, com base na sua estrutura terciária: ✴Fibrosas ✴Globulares Estrutura Terciária das Proteínas Proteínas Fibrosas Estrutura do Cabelo • Proteínas fibrosas com cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas • Em geral são formadas por um único tipo de estrutura secundária, e sua estrutura terciária é relativamente simples. • São adaptadas às funções estruturais Estrutura secundária e propriedades de algumas proteínas Fibrosas Estrutura Características Exemplos de ocorrênciaα hélice, ligagdas por ligações de Estruturas de proteção insolúveis e α-Queratina de cabelos, pernas e unhas Conformação β Filamentos macios e Fibroínas de seda Helice tripla de colágeno Grande resistência a tração, sem Colágeno de tendões, matriz ósseaEstrutura do Colágeno Pontes dissulfeto Cacheado x Liso Estrutura Terciária das Proteínas Proteínas Globulares Proteínas globulares se encontram com as polipeptídicas dobradas em uma forma esférica ou globular. Contêm diversos tipos de estruturas secundárias Formadas por proteínas regulatórias e as enzimas Troponina Estrutura Quaternária das Proteínas A estrutura quaternária resulta de interações entre subunidades de proteínas. Mioglobina Estrutura 3D do esqueleto covalente da mioglobina. O ambiente hidrofóbico em torno do heme é fundamental para a atividade biológica das globinas, que depende de uma interação reversível com oxigênio. Desnaturação e dobramento de proteínas A perda de estrutura da proteína resulta na perda da função ✓ Temperatura ✓ pH ✓ Detergentes ✓ Química Renaturação
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