Questões sobre Proteínas- Bioquímica

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Lista de Exercícios de Proteínas
1) Definir proteínas e citar cinco funções destas.
As proteínas, compostos orgânicos bastante abundantes, são constituídas por aminoácidos que formam
cadeias entre si por intermédio de ligações peptídicas. Esses aminoácidos são formados por um
carbono, um ácido carboxílico, uma amina e um radical, o qual varia de aminoácido para aminoácido.
Entre as funções que podem ser atribuídas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio
(hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalisadoras
de reações químicas (enzimas), receptoras de membrana, atuação na contração muscular (actina e
miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios.
2) Correlaciona às duas colunas referentes às funções das proteínas:
(1) Hemoglobina (7)catálise
(2) Zeína (4)contrátil
(3) Colágeno (5)defesa
(4) Miosina (6)regulatória
(5) Gamaglobulina (3)estrutural
(6) Insulina (1)transporte
(7) Ribonuclease (2)reserva nutricional
3) Marcar V (verdadeiro) ou F (falso) e justificar as alternativas falsas:
(V) Proteínas oligoméricas são constituídas de duas ou mais cadeias polipeptídicas.
(V) proteínas constituídas apenas de aminoácidos são determinadas simples.
(V) Proteínas fibrosas são de baixa solubilidade em soluções aquosas e em geral tem funções
estruturais nas células e tecidos.
(V) Proteínas que apresentam muitos resíduos de arginina e lisina certamente possuem ponto
isoelétrico abaixo de 7,0.
(V) grupo prostético é a denominação da parte não- aminoacídica de uma proteína conjugada.
(V) Proteínas são macromoléculas formadas exclusivamente por aminoácidos.
(V)estrutura primária de uma proteína é a sua seqüência de aminoácidos.
(V) a estrutura terciária de uma proteína depende de sua estrutura primária.
(V) a conformação de uma proteína é em grande parte estabilizada por interações fracas.
(V) Uma proteína com muitos resíduos de aspartato e glutamato certamente apresenta pI acima de 7,0.
(V) uma seqüência aminoacídica rica em resíduos de glutamato não terá dificuldades em formar um
arranjo α-hélice no fluido intracelular.
(V) a organização de uma proteína em folha β-pregueada exige uma alta freqüência de aminoácidos
com grupos R pequenos.
(V) Hélice tríplice é uma estrutura secundária formada por três cadeias protéicas ricas em aminoácidos
com grupos R apolares e, ou pequenos e unidas por ligações de H, dentro outras.
(V ) A estrutura terciária pode apresentar vários segmentos em α-hélice, folha β-pregueada e
associações aleatórias, dependo da estrutura primária.
(V) A rígida da ligação peptídica implica menor número de possíveis estruturas tridimensionais de um
polipeptídio.
(V) A estrutura em α-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio entre radicais ou cadeias laterais
dos resíduos de aminoácidos.
(F) uma proteína globular, em geral, apresenta somente um tipo de estrutura secundária.
-Justificativa: Na verdade, proteínas globulares podem apresentar diversos tipos de estruturas
secundárias em uma mesma molécula.
(F) As proteínas globulares, devido às suas formas enoveladas e compactas, não podem apresentar
atividades enzimática.
-Justificativa: As proteínas globulares incluem enzimas como uma de suas proteínas ativas.
Inclusive, as enzimas em si são proteínas globulares.
(V) A desnaturação diminui a solubilidade das proteínas.
4) Quanto a estrutura tridimensional de proteínas:
a) Diferenciar estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias.
Estrutura Primária
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da
molécula.
É dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula sendo o nível estrutural mais
simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
É a estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar
de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". É também a
estrutura primária de uma proteína destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações
peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Sua estrutura é somente a
seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o
último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças à
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina
e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece
quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de
um segmento da molécula.
Estrutura Terciária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma
tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural
e funcionalmente. São cadeias polipeptídicas muito longas que podem se organizar em domínios,
regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia
polipeptídica. Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de
uma proteína.
Estrutura Quaternária
Surge apenas nas proteínas oligoméricas. É dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. Estas subunidades se mantém unidas por forças
covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações
hidrofóbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no
desempenho da função bioquímica da proteína.
b) Quais as ligações e interações que as mantêm?
Primária- seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula, estrutura primária da proteína
resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade
"amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
Secundária- dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da
proteína, tem a possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus
grupamentos amina e carboxila. Possui forma regular quando os ângulos das ligações entre carbonos a
e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
Terciária- arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica, forma como a
proteína se “enrola”, são cadeias polipeptídicas muito longas que podem se organizar em domínios,
regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia.
Quaternária- As subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. Podem atuar de
forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
c) Citar dois principais tipos de estruturas secundária. Diferenciá-las.
Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β pregueada. As formas de
ambas as estruturas são mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o O da carbonila de
um aminoácido e o H do grupo amino de outro.
A α-hélice é um conjunto de interações intermoleculares que ocorrem verticalmente entre os
aminoácidos que formam uma determinada proteína, formando espirais e formato de hélice, só que no
sentido anti-horário. Numa folha-β pregueada, dois ou mais segmentos de uma cadeia polipeptídica se
alinham uns próximos aos outros, formando uma estrutura parecida com uma folha dobrada, mantida
por ligações de hidrogênio.
d) Por que nem todo segmentos peptídico pode se dobrar na forma de uma
α-hélice estável?
Alguns segmentos e ligações peptídicas não podem ser dobradas por possuir muita rigidez, o que se
torna impossível se obter uma dobra espiral aonível da α-hélice
e) Como são as estruturas do colágeno e da elastina?
O colágeno é a proteína mais abundante do corpo. Apresenta como estrutura básica uma unidade tri
filamentar denominada tripla hélice. A hélice do colágeno é pontuada por curvas, sendo formada
principalmente pelos aminoácidos glicina, prolina e hidroxiprolina. A elastina é uma proteína da matriz
extracelular.
f) Que diferenças existem entre proteínas fibrosas e globulares?
As proteínas globulares formam estruturas com formato esferóide. Neste grupo, são encontradas
importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Estrutura espacial mais complexa (esféricas),
geralmente solúveis nos solventes aquosos. Ex: enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
á as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos
ficam dispostas paralelamente. São também resistentes às enzimas digestíveis.
5) Definir grupo prostético de uma proteína.
Um grupo prostético é um componente de natureza não-proteica de proteínas conjugadas que é
essencial para a atividade biológica dessas proteínas.
Proteínas conjugadas são aquelas que liberam por hidrólise outros componentes químicos em adição
aos aminoácidos. A porção não-constituída por aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de
grupo prostético.