aula 3 proteínas

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Disciplina: Fundamentos de 
Biologia
Substâncias orgânicas
Proteínas
Aminoácidos
→ Estruturas monoméricas formam proteínas por ligações peptídicas
→ 1806 – Descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA,
encontrado no aspargo;
→ Embora mais de 300 diferentes aminoácidos tenham sido descritos
na natureza, apenas 20 deles são usualmente encontrados como
constituintes de proteínas em mamíferos. (Nota: esses são os únicos
aminoácidos codificados pelo DNA, o material genético da célula).
→ Até 1938 – Descoberta dos 20 aminoácidos mais importantes, o
último foi a TREONINA.
Estrutura dos aminoácidos
→Grupo carboxílico (-COOH) e um grupo amino primário (-NH2)
ligados a um carbono central chamado carbono α. Os aminoácidos
diferem uns dos outros pelas suas cadeias laterais, conhecidas como
grupo R.
Classificação dos aminoácidos
• Dos 20 aminoácidos mais comumente encontrados, 9 são denominados como aminoácidos 
essenciais, os quais devem estar presentes em nossa dieta alimentar, uma vez que não podemos 
sintetizar todos eles, muito menos nas quantidades necessárias
aminoácido essencial, 
para crianças
Ligação peptídica
• Forma sempre ligações lineares;
• Os polímeros formados por vários aminoácidos são chamados de peptídeos ou polipeptídios;
• Ela é uma ligação covalente muito forte com propriedades de dupla ligação, o que confere uma grande estabilidade à 
molécula
Ligação peptídica
• Disponível em : http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/introducao_proteinas.htm
Classificação do peptídeo
• Podemos classificar um peptídeo segundo o número de aminoácidos:
• Dipeptídeo: 2 aa, 1 ligação peptídica
• Tripeptídeo: 3 aa, 2 ligações peptídicas
• Tetrapeptídeo: 4 aa, 3 ligações peptídicas
• Pentapeptídeo: 5 aa, 4 ligações peptídicas
• Uma molécula com pouca quantidade de resíduos de aminoácidos é chamada 
de oligopeptídeo
• Polipeptídeos: Massa molecular menor que 10.000 dáltons ou mais de 50 
aminoácidos;
• Proteína: Massa molecular maior que 10.000 dáltons
Proteínas
Conceito: As proteínas são macromoléculas resultantes da união de 
aminoácidos, por ligações peptídicas
Funções:
Organização estrutural das proteínas
estrutura 
primária
Figura: Cox e Lehninger (2006)
estrutura 
secundária
estrutura 
terciária
estrutura 
quaternária
Estrutura Primária
Nível de estrutura mais simples → Linear → Número e sequência de aminoácidos → Função 
da proteína
Ligações peptídicas
Importância biológica da sequência → alterações podem levar a diversas doenças →
enfermidade hereditária anemia falciforme 
Códon: sequência de 3 
bases nitrogenadas que 
codificam um 
aminoácido
Organização estrutural das proteínas
Estrutura secundária
Arranjos espaciais dos polipeptídeos;
Estrutura é definida pela ligação de um aminoácido ao outro por meio de ligações de 
hidrogênio;
Os aminoácidos envolvidos nessa interação geralmente estão distantes um do outro na 
sequencia primária de aminoácidos da molécula;
Organização estrutural das proteínas
Estrutura terciária
• Resulta de dobras na estrutura secundária, estabilizadas por interações entre os radicais dos 
aminoácidos, formando uma estrutura enovelada;
• Vamos ter várias interações que dependem dos grupos R dos aminoácidos;
• Interações mais comuns que estabilizam a estrutura terciária: 
1. Ligações de hidrogênio;
2. Ligações iônicas ;
3. Interações hidrofóbicas;
4. Pontes dissulfeto.
Ex. mioglobina
A principal função da mioglobina é a de reserva de oxigênio
nos músculos dos mamíferos.
Organização estrutural das proteínas
Estrutura Quaternária
• Modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas 
interagem;
• É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes 
de hidrogênio e interações do tipo hidrofóbica
• Ex.: molécula de hemoglobina, composta por 4 
cadeias polipeptídicas
Organização estrutural das proteínas
• Considerando os níveis mais altos da estrutura proteica (terciário e quaternário), podemos 
dividir as proteínas em dois grandes grupos: 
Proteínas fibrosas
 Insolúveis em água → alta concentração de 
aminoácidos hidrofóbicos existentes no 
interior e superfície
 Função de suporte, forma e proteção 
externa;
 Tipicamente contém altas proporções de 
estrutura secundária regular;
 Colágeno, componente dos ossos e tecidos, 
mais abundante nos vertebrados!
 Queratina
Proteínas globulares
 Podem conter vários tipos de estrutura (α-
hélice, folha-β)
 Cadeias polipeptídicas enoveladas em formas 
esféricas ou globulares.
 Quando se dobram: R polares dos aminoácidos 
se voltam para a parte externa e R apolares fica 
para dentro: isso aumenta a solubilidade 
Divisão das proteínas
Proteínas fibrosas Proteínas globulares
Dureza da carne é devida a dois fatores:
uma maior quantidade de colágeno e a idade do 
animal, sendo que esta última resulta do aumento 
do número de ligações Inter hélices com o 
envelhecimento
Divisão das proteínas
Proteínas completas ou de alto valor biológico
• Contém todos os aminoácidos essenciais na quantidade e relação corretas para manter o 
equilíbrio nitrogenado e permitir o crescimento e reparo do tecidos.
• Fontes alimentares:
Classificação das proteínas
Proteínas incompletas ou de baixo valor biológico
• Não contém um ou mais aminoácidos essenciais;
• Fontes alimentares de origem vegetal;
• Cereais (arroz, trigo, milho, centeio, cevada, aveia) – Não possuem lisina (aminoácido 
limitante);
• Leguminosas (feijão, ervilha, grão de bico, lentilha, soja )- não possuem metionina
Classificação das proteínas
Desnaturação de proteínas
Enzimas
Sítio ativo
É uma região da enzima que forma uma fenda complementar ao 
respectivo substrato;
Este sítio contém cadeias laterais de aminoácidos que participam da 
ligação com o substrato e da catálise.
O substrato liga-se à enzima, formando um complexo enzima-
substrato
enzimas
Fatores que 
afetam as 
enzimas
Concentração do substrato:
velocidade de uma reação catalisada por 
enzima aumenta com a concentração do 
substrato, até uma velocidade máxima (V máx) 
ser atingida. 
A obtenção de um platô na velocidade de 
reação em altas concentrações de substrato 
reflete a saturação, pelo substrato, de todos os 
sítios de ligação disponíveis nas moléculas 
enzimáticas presentes.
Fatores que afetam as enzimas
Especificidade
As enzimas são altamente específicas, interagindo 
com um ou alguns poucos substratos e catalisando 
apenas um tipo de reação química;
Coenzimas
Muitas enzimas associam-se a cofatores enzimáticos 
não proteicos, necessários para a reação enzimática. 
Essas moléculas, também conhecidas como 
coenzimas, são essenciais para estes tipos de reação. 
As coenzimas em geral são minerais (Zn, Mg ou Fe, 
entre outros) e derivados de vitaminas, especialmente 
as vitaminas do complexo B, que dão origem a 
moléculas como o NAD e o FAD por exemplo
Enzimas