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PROTEÍNA PROTEÍNAS Macromoléculas mais abundantes nas células vivas Possuem grande variedade Exercem uma grande diversidade de funções biológicas Unidades monoméricas – aminoácidos (aa) Todas as proteínas são formadas pelo mesmo conjunto de 20 aminoácidos Dois ou mais aminoácidos formam os peptídeos As proteínas diferem-se pela sequencia e quantidade de aminoácidos Nomenclatura: - ina: proteína - ase: proteína com função catalítica (enzima) Estrutura geral de um aminoácido Carbono central l igado a um grupo amina (H3N+), grupo carboxíl ico (COO-), hidrogênio e radical (todas possíveis estruturas que podem entrar) O que muda de um aminoácido para o outro – radical Aminoácidos essenciais – sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas e eles devem ser fornecidos com parte na dieta Aminoácidos não essenciais – estes são igualmente importantes na estrutura proteica, se houver deficiência na ingestão de um deles, ele pode ser sintetizado em nível celular a partir de aminoácidos essenciais ou de precursores contendo carbono e nitrogênio. É produzido pelo nosso corpo ESPORTE E AMINOÁCIDOS A utilização de aminoácidos nos esportes já é uma pratica rotineira Tecido muscular – actina e miosina Os mais relevantes componentes destas duas proteínas são a leucina, isoleucina e valina , chamados aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) Os BCAA’s representam 35% dos aminoácidos essenciais contidos nas mioproteínas (proteínas que constituem as células musculares). A suplementação destes aumenta a matéria prima dos tecidos musculares, contribuído para a construção dos músculos já existentes, auxil io na formação de proteínas que ajudam na contração muscular Radical – está relacionado a polaridade da molécula Polar – solúvel em água Apolar – não solúvel em água Funcionalidade da proteína – depende do pH em que estão PEPTÍDEOS Ligação de um aminoácido no outro – peptídeo Polímero – junção de aminoácidos Proteína – não basta apenas ligar um aminoácido no outro – a fit inha não pode ficar “solta” As proteínas são constituídas de peptídeos – mas dependem de como essa f ita vai se enrolar, adquirir uma forma Peptídeos – uma espécie de constituição primária de uma proteína Monômero – aminoácido LIGAÇÃO PEPTÍDICA - Ligação que une dois aminoácidos, denomina-se ligação peptídica ou amidica - É uma ligação covalente que ocorre entre das moléculas quando o grupo carbóxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra, liberando uma molécula de água - É uma reação de síntese por desidratação - Reação possível de quebra – pode ser quebrada por hidrólise Classificação 2 – Dipeptideo 3 – Tripeptídeo 4 – Tetrapeptídeo Oligopeptideo – pequenas quantidades de aminoácidos Polipeptídeo – muitos aminoácidos PROTEÍNAS (POLIPEPTÍDEOS) - Macromoléculas - Variam de tamanho - Diversidade biológica - Instrumentos moleculares por meio dos quais a informação genética é expressada - Estão no centro da ação nos processos biológicos - Regulação hormônios - Componentes estruturais das células (proteínas de membrana, fibras musculares) - Transporte de moléculas (hemoglobina) - Defesa do organismo (imunoglobulina = anticorpos) - Função de reserva: albumina - Proteínas estruturais: atuam como filamento de suporte, cabos ou lâmina para fornecer proteção ou resistência a estruturas biológicas Cartilagens e tendões: colágeno, resistente à tensão Cabelo e unhas: queratina NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS Estrutura primária – junção/ligação aminoácidos – f it inha Inclui todas as l igações covalentes entre aminoácidos (ligações peptídicas) Sequencia de um aminoácido l igado no outro Ligações covalentes são planares e limitam parcialmente as conformações Estrutura secundária – começa a se dobrar sobre ela mesma - alpha hélice e folha beta pregueada Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais Mantida principalmente por pontes de H Podem ser dois tipos: Alpha hélice – rotação no mesmo sentido – estrutura semelhante a um bastão, onde a cadeia peptídica principal firmemente espiralada forma a parte interna do bastão e as cadeias laterais se projetam para fora em uma disposição helicoidal Beta folha pregueada – é uma conformação mais estendida, as cadeias estão dispostas lado a lado, em uma estrutura que se assemelha a uma série de pregas, são estabilizadas por pontes de H entre fitas adjacentes Estrutura terciária – refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio , dobramento entre alpha e beta Ligação que mantem a estrutura – pontes de H, interações hidrofóbicas, l igações de eletrostática (iônica), pontes dissulfeto Estrutura quaternária – não são todas proteínas que possuem Quando uma proteína tem duas ou mais cadeia polipeptídicas , junção de estruturas terciárias, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária Ligações que mantem: igual da terciária Existem proteínas que com a estrutura terciária já exercem sua função Chaperonas - Auxil iam a proteína a adquirir a estrutura terciária CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Fibrosa – são insolúveis em água, compridas e f ilamentos, fixas, paralelas e em feixes, polipeptídeos em cordas A maioria tem função estrutural ou protetora – unhas e cabelos (queratina) Proteínas globulares – geralmente solúveis em água, formam estruturas compactas fortemente enroladas em forma globular ou esférica (hemoglobina) DESNATURAÇÃO DA PROTEÍNA - Aquecimento, variações de pH - Afetam a função biológica das proteínas pois alteram a estrutura da proteína - Perde sua conformação - Proteína desnaturada tem sua função afetada - Febre: tentativa de desnaturar a proteína do agente invasor Desnaturação é o desdobramento e rearranjando de estruturas secundarias e terciarias Agentes desnaturantes: álcool, sais metais pesados, radiação, calor Pode voltar ao normal? Depende do quanto ela foi agredida
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