Relatório-3-Bioquímica-dos-Alimentos

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UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO 
FACULDADE DE ZOOTECNIA E ENGENHARIA DE 
ALIMENTOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO 3: CATALASE E PEROXIDASE 
BIOQUÍMICA DOS ALIMENTOS – ZEA0561 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Discentes: 
Giovanni Brunetto (10403609) 
Ismael Zawit (10729738) 
Nicolly Maia (10800209) 
Sarah Rosa (10784884) 
Matheus Claudino (10261310) 
 
Docente: 
Profa. Dra. Marta Mitsui Kushida 
 
 
Pirassununga 
Julho/2020 
 
 
 
 
1. Apresentar as reações químicas balanceadas catalisadas pela catalase e pela 
peroxidase. 
 
 
Figura 1: Reação da enzima Peroxidase (POD) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fonte: (SANTOS, 2001) 
 
Reação da enzima Catalase (CAT) 
𝐻2𝑂2 → 𝐻2𝑂 +
1
2
𝑂2 
 
 
 
2. Comentar por que foram utilizados os reagentes descritos para as análises de 
catalase e da peroxidase. 
 
A catalase (CAT) (EC 1.11.1.6) é uma enzima produzida por praticamente todos os 
seres vivos, presente na organela de peroxissomos, que são encontradas nas células de 
origem animal e vegetal (RABELO, 2012). É muito importante para o metabolismo celular 
oxidativo, para a manutenção da vida. Nos alimentos, apresenta mudanças deteriorativas 
como alterações de cor e aroma. Tem como função, a decomposição do peróxido de 
hidrogênio pelo fato desse composto ser muito tóxico para as suas células, em uma 
 
 
molécula de água e oxigênio. A catalase anula a ação tóxica do peróxido de hidrogênio e 
ainda promove o equilíbrio de sua produção. Por ser apresentar um pouco de resistência 
térmica, pode ser utilizada com indicador nos tratamentos térmicos como o branqueamento. 
O peróxido de hidrogênio é formado por 2 átomos de hidrogênio e 2 átomos de 
oxigênio, cuja fórmula é H2O2, e é um dos oxidantes mais versáteis e simples que existem. 
Por possuir a ligação simples O-O, que corresponde ao grupo peróxido, esta é altamente 
instável devido a sua reatividade (BATISTA, 2020) Quando há a adição de peróxido de 
hidrogênio nos alimentos, e ocorre a liberação de oxigênio, ou seja, quebra da molécula de 
peróxido de hidrogênio, temos a presença da enzima catalase. 
As peroxidases (POD) (EC 1.11.1.7.) são um grupo de enzimas oxidorredutases 
amplamente distribuídas no reino vegetal. São também encontradas nos tecidos animais, 
leucócitos e no leite. A POD está associada a mudanças deteriorativas nos alimentos, como 
alterações na cor, aroma e textura e é largamente utilizada como índice de branqueamento 
e pasteurização por ser muito termorresistente. São capazes de se regenerar após um 
tratamento térmico. Entre os fatores que afetam a regeneração estão o tempo, ou seja, 
quanto maior a temperatura ou o tempo de exposição ao calor maior a chance da enzima 
não se regenerar. Há estudos que observaram que ambas as taxas de inativação e 
regeneração da POD pelo calor são dependentes do pH (SANTOS, 2001). 
A enzima peroxidase ao degradar o peróxido de hidrogênio, libera uma molécula de 
oxigênio oxida o indicador tetraguaicol, obtenhendo uma coloração laranjada, que significa 
resultado positivo. O guaiacol atua como doador de hidrogênio e peróxido de hidrogênio 
como aceptor de hidrogênio (FANGMEIER, 2017). 
 
3) Apresentar, na forma de tabela, os resultados obtidos em todas as condições de 
tratamento para todos os vegetais. 
 
Quadro 1 – Resultados do tratamento térmico em chuchu e batata para inativação da 
catalase. 
CATALASE CHUCHU BATATA 
Controle +3 +5 
80ºC por 5 minutos 0 0 
80ºC por 10 minutos 0 0 
100ºC por 5 minutos 0 0 
100ºC por 10 minutos 0 0 
Fonte: autoria própria. 
 
 
Onde: +5 = maior borbulhamento 
 +1 = menor borbulhamento 
 0 = sem borbulhamento 
 
Quadro 2 – Resultados do tratamento térmico em chuchu e batata para inativação da 
peroxidase. 
PEROXIDASE CHUCHU BATATA 
Controle +5 +5 
80ºC por 5 minutos +5 +5 
80ºC por 10 minutos +5 +4 
100ºC por 5 minutos 0 0 
100ºC por 10 minutos 0 0 
Fonte: autoria própria. 
 
4) Estabelecer comparações entre a resistência térmica da catalase e peroxidase e 
entre as atividades enzimáticas detectadas nas diferentes espécies vegetais 
analisadas. 
 
 Analisando os resultados obtidos, podemos observar que a peroxidase, comparada 
com a catalase, é uma enzima que possui uma maior resistência térmica em ambos 
vegetais analisados, pois após o tratamento térmico à 80ºC apresentou a coloração 
marrom, ou seja, ainda havia a presença do composto no vegetal. Já a catalase, quando 
submetida a um tratamento térmico à mesma temperatura e à um mesmo período de tempo, 
não apresentou desprendimento do oxigênio, ou seja, demonstrou baixa atividade 
enzimática, inativando-a. 
 Para o tratamento térmico à 100ºC no período de tempo de 5 e 10 minutos, ambas 
enzimas foram inativadas, ou seja, no caso da catalase não foi observado o 
desprendimento de oxigênio a partir da formação de bolhas na solução, e para a 
peroxidase, o vegetal não demonstrou a mudança para a coloração marrom quando 
adicionado 3 gotas de guaiacol 1% e 3 gotas de H2O2 30%. 
 Assim, podemos concluir que para inativação da catalase, o tratamento térmico à 
80ºC por 5 minutos é suficiente. Já para a inativação da peroxidase, é necessário submeter 
o vegetal a temperaturas mais elevadas, tendo em vista que foi suficiente manter o 
tratamento à 100ºC por um período de 5 minutos. 
 
 
 
5) Comparar os resultados obtidos com dados disponíveis na literatura científica. 
 
De acordo com experimentos feitos para detectar a presença de catalase em 
alimentos, realizados por Manoel Benício Teixeira Ribeiro, Francílio de Carvalho Oliveira, 
Jancineide Oliveira de Carvalho e Maria José Soares Monte, da Faculdade de Saúde do 
Piauí – NOVAFAPI, a atividade da catalase foi observada no chuchu e na batata inglesa 
(sem tratamento térmico), o mesmo que ocorreu no experimento da disciplina. 
 
Com o tratamento térmico de 1 minuto em água fervente, o mesmo foi efetivo para 
inativar a enzima e dessa maneira a atividade da catalase não ocorreu. Isso ocorreu para 
o experimento da disciplina também, apesar das diferenças de tempo e temperatura. 
 
 
 
 
 
 
Para a enzima Peroxidase, a batata que passou pelo tratamento térmico à 80ºC 
durante 2 minutos apresentou uma redução da atividade enzimática de 91,8%, de acordo 
com estudos de Silva e Nogueira (1983). Pelo fato da temperatura não ter sido o suficiente 
para inativar totalmente a enzima, como ocorreu com o experimente da disciplina, podemos 
concluir que houve um escurecimento na cor do vegetal. Nesse experimento a batata 
também passou por um tratamento térmico à 90ºC durante os mesmos 2 minutos, o qual 
reduziu a atividade da enzima em 96%. Presumimos que houve um escurecimento também. 
Figura 1. Atividade da catalase no experimento da literatura. 
Figura 2. Atividade da catalase em vegetais com tratamento térmico, de acordo com a literatura. 
 
 
Levando em conta esses dados e o experimento da disciplina, caso os 
pesquisadores tivessem feito um tratamento a 100ºC com a batata ela provavelmente não 
apresentaria um escurecimento, devido a degradação da enzima. 
Um outro estudo, feito por alunos da EEFM Dr. César Cals, que representaram o 
Ceará na Feira Brasileira de Ciências e Engenharia na USP, determinou o uso de vegetais 
como fonte de enzimas para transformações químicas. Umas das enzimas estudadas foi a 
peroxidase que, em um experimento análogo ao da disciplina Bioquímica dos Alimentos, 
apresentou a maior atividade enzimática nas hortaliças chuchu e batata. 
 
 
REFERÊNCIAS 
 
FANGMEIER, Michele. Análises de peroxidase e fosfatase. 2017 Acesso em 
16/07/2020. Disponível em:https://www.milkpoint.com.br/artigos/industria/voce-sabe-em-
que-consistem-as-analises-de-peroxidase-e-fosfatase-104938n.aspx? r=1560510477# 
 
RABELO, Marcela Cristina. Termoestabilidade de enzimas dos sucos de graviola e 
caju. 2012. Programa de Pós-graduação no curso de Bioquímica. Universidade federal do 
Ceará.Fortaleza. Disponível em: 
http://www.repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/18571/1/2012_dis_mcrabelo.pdf 
 
SANTOS, Elen Resende. Caracterização Bioquímica da Peroxidase e da 
Polifenoloxidase de Açaí. 2001. (Dissertação) Universidade estadual de Campinas 
(UNICAMP). Campinas. Curso de Engenharia de Alimentos. Disponível em: 
http://repositorio.unicamp.br/bitstream/REPOSIP/254326/1/Santos_ElenResende_M.pdf 
 
BATISTA, Carolina. Química inorgânica - Peróxido de hidrogênio. 2020. Acesso em: 
16/07/2020. Disponível em: https://www.todamateria.com.br/peroxido-de-hidrogenio/ 
 
SILVA, E.; NOGUEIRA, J. Efeito do calor na atividade da polifenol oxidase e peroxidase em 
algumas frutas e hortaliças. Anais da Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz, 
v. 40, n. 1, p. 137-161, 1 jan. 1983. 
 
 
http://www.repositorio.ufc.br/bitstream/riufc/18571/1/2012_dis_mcrabelo.pdf
http://repositorio.unicamp.br/bitstream/REPOSIP/254326/1/Santos_ElenResende_M.pdf
https://www.todamateria.com.br/peroxido-de-hidrogenio/