trabalho de Bioquímica-21-04-2020

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Trabalho de bioquímica!
 
1. As estruturas de macromoléculas são formadas e mantidas preferencialmente por interações não covalentes. Qual dos tipos de interações listadas abaixo pode(m) ser considerada(s) uma interação não covalente? Além disso, defina todas as interações discutidas abaixo. 
( 	) Ponte de hidrogênio, Ligação dissulfeto e ponte salina 
( x	) Interação hidrofóbica, Interação eletrostática e Ponte de hidrogênio 
( 	) Ligação dissulfeto*, Ponte de hidrogênio e Interação hidrofóbica 
( 	) Interação hidrofóbica, Ponte de hidrogênio e Íons metálicos 
( 	) Ponte salina, Interação eletrostática e Íons metálicos 
RESPOSTA.
I. Ponte de hidrogênio - As ligações de hidrogênio são um tipo de interação dipolo-dipolo formado entre o próton de um grupo X-H, onde X é um átomo eletronegativo e um ou mais outros átomos eletronegativos contendo um par de elétrons não ligantes.
	Exemplos: 
	[X…H…X]−
	[F…H…F]−
	N…H…N]+
	[N-H ----- O=C-] 
II. Interação hidrofóbica
A interação hidrofóbica é a uma interação do tipo não covalente. Ela explica como espécies apolares tendem a se agrupar na água, a fim de diminuir a área interfacial geral entre as espécies hidrofóbicas e a água. A interação hidrofóbica pode ser qualitativamente entendida como uma interação que faz com que as porções hidrofóbicas das moléculas se agreguem ou se agrupem. As forças hidrofóbicas são causadas porque moléculas como etano e outros hidrocarbonetos - gasolina etc. não são polares e, portanto, não "gostam" de serem dissolvidas em um solvente polar como a água.
Interação eletrostática
Ligações eletrostáticas são o resultado da atração eletrostática entre dois grupos ionizados com cargas opostas. 
*Ligação dissulfeto
Uma ligação dissulfeto, também chamada de ligação S-S, ou ponte dissulfeto, é uma ligação covalente derivada de dois grupos tiol. 
2. Um belo dia Mônica conversando com o Cebolinha descobriram os aminoácidos, e começaram a estudar sobre esse lindo assunto chamado proteínas. Em um PRIMEIRO DEBATE entre eles, a Mônica falava que aminoácidos essenciais são aqueles que retiramos dos alimentos, como por exemplo, a metionina encontrada no leite, já o Cebolinha dizia que não; ele afirmava que os aminoácidos essenciais são aqueles que sintetizamos e, portanto, é essencial para o metabolismo dos aminoácidos. O debate durou semanas e não teve um fim, até que um novo assunto foi discutido em um SEGUNDO DEBATE foi iniciado, pois aquele assunto anterior ainda não tinha sido finalizado. Neste SEGUNDO DEBATE foram discutidas as enzimas, a Mônica disse que enzimas são biocatalisadores protéicas que diminuem a energia de ativação, além disso, ela afirmou que o modelo mais usados para explicar a interação com o substrato era o chave e fechadura. Do outro lado o Cebolinha deu outro conceito, disse que enzimas não eram somente proteicas, pois existia por exemplo RNAses e que as enzimas seguem o modelo do encaixe induzido para interação com o substrato. Não satisfeitos criaram um TERCEIRO DEBATE para falar sobre os aminoácidos, neste debate a Mônica conceituou que aminoácido são unidades compostas por um carbono central que fazem 4 ligações, 1 com hidrogênio, 1 com um amina, 1 com uma carboxila e outra ligação com a cadeia lateral. O Cebolinha por sua vez disse que o aminoácido é uma unidade composta por uma região ácida e outra básica. Diante destes debates, quem 
estaria CERTO no PRIMEIRO, CERTO no SEGUNDO e ERRADO no 
TERCEIRO debate, respectivamente. 
( x ) Mônica, Cebolinha e Mônica 	( 	) Cebolinha, Mônica e Mônica 
( ) Mônica, Cebolinha e Cebolinha 	( 	) Mônica, Mônica e Cebolinha 
 	 
 
2. A água pode ser considerada a fonte da vida por uma série de motivos, dentre os quais inclui a sua vasta possibilidade de fazer interações de hidrogênio. Com relação às características derivadas desta propriedade, assinale apenas a(s) alternativa (s) correta(s). 
A) Água é um composto que apresenta coesividade nula ( ). 
Falso. As forças coesivas entre as moléculas de um líquido são responsáveis pelo fenômeno conhecido como tensão superficial. A tensão superficial da água é 72 dinas/cm a 25 ºC
B) A água pode ser considerada um solvente eficiente devido a sua capacidade de interação. Adicionalmente a mesma apresenta seis cargas líquidas opostas ( ).
Falso. De fato, a composição química da água e os seus atributos físicos que a tornam este solvente universal. O arranjo polar dos átomos de oxigênio e hidrogênio faz com que a molécula de água seja atraída por muitos outros tipos de moléculas diferentes. 
A água possui, portanto, uma dipolaridade bastante forte com as cargas positivas do hidrogênio (2) e negativas do oxigênio (2).
 
C) A evaporação ocorre devido à quebra das interações de hidrogênio causado pelo aumento de temperatura ( x ). 
Verdadeiro. Para fazer a água evaporar, é preciso adicionar energia. As moléculas de água na água absorvem essa energia individualmente. Devido a essa absorção de energia, as ligações de hidrogênio que ligam as moléculas de água umas às outras se quebram.
D) Ao bebermos a água, a mesma toma a forma dos nossos órgão e células uma vez que as interações de hidrogênio apresentam enorme flexibilidade ( ). 
Falso. Ao bebermos a água, a mesma NÃO toma a forma dos nossos órgãos.
E) A tensão superficial hídrica consiste na propriedade que possibilita a mudança de forma relativa a diferentes temperaturas ( ). 
Falso. A tensão superficial é a força com que as moléculas de água estão ligadas uma a outra formando uma superfície e essa superfície tem uma resistência que permite que insetos, por exemplo, andem por cima da água.
A mudança de forma relativa da água (solido, liquido e gasoso) a diferentes temperaturas tem relação com às forças intermoleculares.
 
4. UCDB SPACE é uma empresa aeroespacial voltada para a exploração de seres de outros planetas. Na sua última coleta espacial foi possível encontrar um microrganismo patogênico muito virulento. Analisando sua membrana foi possível observar um grupamento hidroxila extremamente reativo. Com esta notícia sendo destaque no Journal MS, a busca por novos compostos que pudessem auxiliar no combate destes organismos foi intensificada. Você como bom bioquímico foi chamado para desenvolver um biofármaco para o combate a este organismo. Os empresários Ludovico e Octávio anunciaram que pagariam uma 10 milhões para quem desenvolvesse um peptídeo com 10 resíduos de aminoácidos apresentando 20 e 40% dos aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos, respectivamente. Explique qual foi o racional da construção do peptídeo. Escreva a sequência primária com a sigla de 3 letras. Indique quais as posições dos aminoácidos N- e C-terminal. 
RESPOSTA.
Os peptídeos em aminoácidos gerais e específicos têm porções distintas que são passíveis de modificação, incluindo:
- Peptídeos com alto teor de resíduos hidrofóbicos, apresentam resíduas tais como Leu, Val, Ile, Met, Phe e Trp. 
- Ao contrário peptídeos com alto teor de resíduos hidrofóbicos, apresentam resíduas que podem fazer ligação de hidrogenio tais como serine, por exemplo. Ou seja, a escolha depende da química dos aminoácidos (Quadro 1).
	Quadro 1 - Classificações de aminoácidos.
	Hidrofóbico (apolar)
	Ala, Ile, Leu, Met, Phe, Trp, Val
	Não carregado (polar)
	Ala, Cys, Gly, Gln, Pro, Ser, Thr, Tyr
	Ácido (polar)
	Asp, Glu
	Basic (polar) 
	His, Lys, Arg
	Carregada
	His, Lys, Arg, Asp, Glu 
	Ac – Ala – Trp –Arg – Cys – Gly – Tyr – Glu– Met – Lys – His – amida.
Critérios e estratégia de escolha: 
1. 10 resíduos de aminoácidos apresentando 20 e 40% dos aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos
2. O resíduo de aminoácido terminal a ser escolhido deve reagir/interagir com a hidroxila nucleofílica da serina do sítio ativo.
	
	
	
	
A sequência escolhida para refletir os critérios acima na determinação da hidrofilicidade / hidrofobicidade intrínseca de 10 cadeias laterais de aminoácidos foi:
 
Ac – Ala – Trp –Arg – Cys – Gly – Tyr – Glu– Met – Lys – His – amida.
Vermelho: 2 resíduos de aminoácidoshidrofóbicos
Azul: 4 resíduos de aminoácidos hidrofílicos.
O restante não hidrofilico / hidrofobico.
	Indique quais as posições dos aminoácidos N- e C-terminal.
5. Os aminoácidos abaixo são conhecidos por interagirem com determinados compostos. Marque a alternativa que mostra, na ordem de aparecimento, da esquerda para a direita, os tipos de ligações não covalentes possíveis de serem formadas a partir de suas cadeias laterais. 
 
 
 
 
 
 
 
A) Interação de Hidrogênio, Van der Walls, Interação de hidrogênio, Van der Walls e Van der walls ( ) 
B) Interação de Hidrogênio, Iônica, Interação de hidrogênio, Van der Walls e Van der Walls ( ) 
C) Interação de Hidrogênio, Van der Walls, Interação de hidrogênio, Van der Walls 
e Iônica ( ) 
D) Interação de Hidrogênio, Interação de hidrogênio, Interação de hidrogênio, Van der Walls e Van der walls ( ) 
E) Interação de Hidrogênio, Interação de hidrogênio, Interação de hidrogênio, Van der Walls e Iônica ( ). 
- Nenhuma das alternativas. 
· O grupo-NH3 carregado pode fazer Interação Iônica. Não há nenhuma alternativa com essa opção.
· O grupo -CH2OH é uma função orgânica chamada de “álcool” pode fazer ligação de Hidrogênio.
· O NH da ligação peptídica também pode fazer ligação de Hidrogênio.
· 
A porção do grupo , metila (CH3) e isobutila fazem Van der Walls.
 
6. Enzimas são sensíveis a diversos fatores físico-químicos, como temperatura e pH. Estas moléculas quando polipeptídicas são de grande tamanho que muitas vezes apresentam uma forma globular. Elas são capazes de interagir com substratos e atuar como catalisadores biológicos. O nome dado à região da enzima capaz de interagir com o substrato é ___________. Além disso, as enzimas reconhecem seus substratos por meio de(a) _________. 
a) sítio reativo - energia de ativação 
b) núcleo reativo - forma tridimensional das moléculas 
c) sítio reativo - reversibilidade da reação 
d) sítio ativo - forma tridimensional das moléculas 
e) sítio reativo - energia de ativação 
 
Resposta: item d
7. Um pesquisador encontrou nas redondezas de um vulcão (temperatura de 47,5°C) macromoléculas protéicas. Após etapas de purificação utilizando cromatografias, foi possível identificar uma enzima protéica, a qual foi sequenciada e a composição de aminoácido foi identificada. Sabendo que a enzima apresenta 5 cisteínas. No primeiro experimento se aquecermos esta enzima a 47,5°C, durante uma hora, e tentarmos utilizá-la para catalisar uma reação. No segundo experimento utilizaremos o aquecimento e um agente redutor. Os resultados serão? 
a) Melhor porque o aumento de temperatura entre 70°C favorece as reações enzimáticas. Melhor porque o agente redutor permitirá uma ação imediata sobre o substrato. 
Falso. Enzimas são proteínas e se desnaturam quando aquecidas a essa temperatura. o agente redutor quebra as ligações dissulfeto.
b) Inalterado porque a enzimas são muito estáveis. Melhor porque o agente redutor irá estabilizar as ligações intracadeia. 
Falso. Enzimas não são muito estáveis. Há condições especificas de estabilidade. O agente redutor quebra as ligações dissulfeto.
c) Nulo porque as enzimas só exercem a sua ação catalítica nos organismos vivos. Melhor porque o agente redutor irá estabilizar as ligações intracadeia. 
Falso. O agente redutor quebra as ligações dissulfeto da cisteínas.
d) Nulo porque as enzimas são proteínas e se desnaturam quando aquecidas a essa temperatura. Nulo porque o agente redutor irá desestabilizar as ligações intracadeia. 
Opção verdadeira.
e) Inalterado porque a enzima esta sendo avaliada na temperatura ótima para a sua ação. 
Nulo porque o agente redutor irá desestabilizar as ligações intracadeia. 
Falso. Se o experimento ocorre na temperatura ótima para a sua ação é 47,5°C haverá a catalise.
 
8. Levando em consideração os níveis estruturas para proteínas o exemplo clássico que melhor define estes níveis de enovelamento é o telefone. De acordo com a informação oferecida, defina todos os níveis estruturais para proteínas e peptídeos. Destaque cada nível estrutural com características físico-químicas. 
Resposta.
As proteínas e os peptídeos são componentes fundamentais das células e
que desempenham importantes funções biológicas. As proteínas dão forma às células, por exemplo, e respondem aos sinais transmitidos do ambiente extracelular. Em contrapartida, certos tipos de peptídeos desempenham papéis importantes na regulação das atividades de outras moléculas. Ambos os peptídeos e proteínas são compostos de cadeias de blocos básicos do corpo – aminoácidos – e mantidos juntos por ligações peptídicas. Em termos básicos, a diferença é que os peptídeos são compostos de cadeias menores de aminoácidos do que as das proteínas. Sabe-se que os números entre 50 a 100 aminoácidos são o limite entre um peptídeo e uma proteína. No entanto, a maioria dos peptídeos encontrados no corpo humano são mais curtos do que isso – cadeias de cerca de 20 aminoácidos.
Os quatro níveis de estrutura proteica são primários, secundários, terciários e quaternários. É útil entender a natureza estrutural e sua conformação, pois a função de cada proteína é completamente dependente do seu arranjo tridimensional.
· Estrutura primária - Sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, indicada do terminal amino (N-terminus) para o terminal carboxílico (C-terminus).
· Estrutura secundária - Primeiro nível de enrolamento helicoidal, essa estrutura é caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente. É causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. Os átomos de nitrogênio e carbono de uma cadeia peptídica não podem ficar em linha reta, devido à magnitude dos ângulos de ligação entre átomos adjacentes da cadeia; o ângulo de ligação é de cerca de 110 °. Cada um dos átomos de nitrogênio e carbono pode girar até certo ponto, no entanto, para que a cadeia tenha uma flexibilidade limitada. Como todos os aminoácidos, exceto a glicina, são L-aminoácidos assimétricos, a cadeia peptídica tende a assumir uma forma helicoidal assimétrica; algumas das proteínas fibrosas consistem em hélices alongadas em torno de um eixo de parafuso reto. Tais características estruturais resultam de propriedades comuns a todas as cadeias peptídicas. 
- Conformação alfa-hélice: é um arranjo tridimensional em que a cadeia polipeptídica assume conformação helicoidal ao redor de um eixo imaginário.
- Conformação folha-beta: ocorre quando a cadeia polipeptídica se estende em zigue-zague e podem ficar dispostas lado a lado.
· Estrutura terciária - Essa estrutura é o arranjo tridimensional global
da sua cadeia polipeptídica no espaço tridimensional. Ele é estabilizado por interações hidrofílicas externas de hidrogênio, ligações iônicas e interações hidrofóbicas internas entre cadeias laterais de aminoácidos apolares.
A estrutura terciária é o produto da interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos. Alguns deles contêm grupos com carga positiva ou negativa, outros são polares e outros ainda não polares. As cadeias laterais carregadas positiva e negativamente tendem a se atrair; cadeias laterais com cargas idênticas se repelem. As ligações formadas pelas forças entre as cadeias laterais carregadas negativamente de ácido aspártico ou glutâmico, por um lado, e as cadeias laterais carregadas positivamente de lisina ou arginina, por outro lado, são chamadas pontes de sal. A atração mútua de cadeias peptídicas adjacentes também resulta da formação de inúmeras ligações de hidrogênio. A estrutura terciária é o arranjo espacial de resíduos de aminoácidos inclui ligações dissulfeto e forças não-covalentes. Essas forças não covalentes incluem a ligação de hidrogênio, que também é a principal força de estabilização para a formação de hélices α e β, interações eletrostáticas, van der Forças de Waals e efeitos hidrofóbicos.
· Estrutura quaternária - A estrutura quaternária refere-se à junção de
Sub-unidades proteicas diferentes que geram uma proteína de grande comple- xidade estrutural. As subunidades depolipeptídeos associam-se de um modo altamente específico para formar um oligômero funcional. O número mais comum de subunidades é 2 (dímero) ou 4 (tetrâmero), mas trímeros, pentâmeros e hexadecâmeros, e estruturas de ordem superior também podem ocorrer. 
A natureza da estrutura quaternária é demonstrada pela estrutura da hemoglobina por exemplo. Cada molécula de hemoglobina humana consiste em quatro cadeias peptídicas, duas cadeias α e duas cadeias β; isto é, é um tetrâmero. As quatro subunidades são ligadas entre si por ligações de hidrogênio e interação hidrofóbica. Como as quatro subunidades estão tão intimamente ligadas, o tetrâmero de hemoglobina é chamado de molécula, embora nenhuma ligação covalente ocorra entre as cadeias peptídicas das quatro subunidades. Em outras proteínas, as subunidades são ligadas entre si por ligações covalentes (pontes dissulfeto).
 
9. Um homem chega a um hospital com uma febre extremamente elevada. Você é a única pessoa apta a entender o que se passa com este paciente em nível molecular. Com relação à avaliação deste paciente assinale a única alternativa correta. 
A) Devemos aumentar a temperatura do paciente com cobertores, pois isto romperá as ligações peptídicas e descartará as proteínas inúteis ( ). 
B) Uma vez que a temperatura pode desnaturar as proteínas cerebrais, rompendo as ligações covalentes e pontes de hidrogênio, encaminhar o paciente a um banho morno 
ou frio ( ). 
C) Em uma escala de menor estabilidade para maior, serão rompidas inicialmente as interações de hidrogênio, seguindo-se as forças de van deer Walls as e as interações 
iônicas ( ). 
D) As alfa-hélices e folhas-beta deverão ser resfriadas a fim de preservar as interações de hidrogênio que mantém a estabilidade das mesmas ( x ) 
10. Os esquemas abaixo demonstram reações químicas sem enzimas (A), com enzimas de acordo com o modelo chave fechadura (B) e com enzimas de acordo com o modelo ajuste induzido (C). Indique o mais aceito e desenhe as três curvas energéticas para que cada reação ocorra. 
 
 
 
 
A teoria de teoria do encaixe induzido é mais aceita.
A teoria do encaixe induzido considera que o substrato induz uma mudança na enzima com a qual ele interage diferentemente da teoria anteriormente aceita (chave-fechadura) que dizia que a enzima e o subtrato complementam-se de maneira rígida.
Quando uma enzima se liga ao substrato apropriado, ocorrem alterações sutis no local ativo. Essa alteração do sítio ativo é conhecida como ajuste induzido. 
A teoria do ajuste induzido explica várias propriedades anômalas das enzimas. Um exemplo é "inibição não competitiva", na qual um composto inibe a reação de uma enzima, mas não impede a ligação do substrato. Neste caso, o composto inibidor atrai o grupo de ligação de modo que o grupo catalítico esteja muito longe do substrato para reagir. O local em que o inibidor se liga à enzima não é o local ativo e é chamado de local alostérico. O inibidor altera a forma do local ativo para impedir a catálise sem impedir a ligação do substrato. Um inibidor também pode distorcer o local ativo afetando o grupo de ligação essencial; Como resultado, a enzima não pode mais atrair o substrato. Uma molécula ativadora chamada afeta o sítio ativo, de modo que uma molécula não substrato está alinhada adequadamente e, portanto, pode reagir com a enzima. Tais ativadores podem afetar os grupos de ligação e catalítico no local ativo. A flexibilidade enzimática é extremamente importante porque fornece um mecanismo para regular a atividade enzimática. A orientação no local ativo pode ser interrompida pela ligação de um inibidor em um local diferente do local ativo. Além disso, a enzima pode ser ativada por moléculas que induzem um alinhamento adequado do local ativo para um substrato que sozinho não pode induzir esse alinhamento.
Gráficos
OH
C
H
2