Questionário de bioquímica sobre aminoácidos e proteínas

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Questionário Bioquímica 1 
1. Uma grande coesão interna à água líquida é conferida pelo grande número de pontes de 
hidrogênio entre as suas moléculas. O que permite à água formar tantas pontes de hidrogênio? 
O que permite à água formar tantas pontes de hidrogênio é o fato dela ser uma molécula polar, o que 
significa que parte dela tem carga parcial positiva (ao redor dos hidrogênios) e outra parte tem carga 
parcial negativa (ao redor do oxigênio), isso acontece porque o oxigênio é mais eletronegativo que o 
hidrogênio e ele acaba atraindo os elétrons da ligação para si. Cada hidrogênio pode atrair uma 
molécula negativa, totalizando 2 ligações. O oxigênio pode formar mais duas pontes de hidrogênio 
porque tem 2 pares de elétrons não ligados, formando mais 2 ligações. No total, cada molécula de 
água tem a possibilidade de formar 4 ligações de hidrogênio. 
2. O que são "zwitterions"? Como esse conceito se aplica a aminoácidos? 
“Zwitteríon” vem do alemão “íon híbrido”, isso significa que esse íon possui cargas opostas em mesmo 
número, fazendo com que a carga total seja neutra. Os aminoácidos dissolvidos em água em pH neutro 
permanecem nessa solução como zwitteríon, o que significa que possuem caráter ácido e básico ao 
mesmo tempo. ​Eles podem se comportar como ácido por causa do grupamento carboxila ionizado 
(COO-) e como base por causa do grupamento amina ionizado (NH​3​+). 
3. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os 
aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
As partes envolvidas são as partes aminoterminal de um aminoácido e a carboxiterminal de outro. A 
reação de condensação desses dois libera uma molécula de água, e eles se unem formando a ligação 
peptídica. São chamados de resíduos porque não são exatamente o aminoácido que deu origem à 
cadeia peptídica, isso porque perderam a molécula de água que inicialmente era um hidrogênio do 
grupo amino e uma hidroxila do grupo carboxila. 
4. Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as interações fracas 
predominam como forças estabilizadoras da estrutura protéica. Por quê? 
As ligações fracas são, de fato, mais fracas que ligações covalentes, mas estão em quantidade maior 
que essas últimas, contribuindo mais para a estabilidade da proteína. Dentre as ligações fracas, as 
ligações hidrofóbicas se destacam como as principais responsáveis por favorecer o enovelamento 
protéico. 
5. Descreva os níveis de estrutura de uma proteína. 
Estrutura primária: É simplesmente a sequência de aminoácidos formada por ligações peptídicas; 
Estrutura secundária: É o dobramento da sequência primária por interações dos átomos da cadeia 
dorsal (sem considerar cadeias laterais). Os tipos mais comuns são as alfa-hélices e folhas 
beta-pregueadas e ambas são mantidas por ligações de hidrogênio entre a carbonila de um aminoácido 
e o amino de outro; 
Estrutura terciária: É o arranjo tridimensional das estruturas secundárias e deve-se principalmente às 
interações das cadeias laterais das cadeias peptídicas por ligações de hidrogênio, ligações dissulfeto, 
interações iônicas e interações hidrofóbicas. 
Estrutura quaternária: Associação de mais de uma estrutura terciária (mais de uma cadeia 
polipeptídica) para que a proteína seja funcional. 
6. Qual fenômeno químico é responsável pela formação de estruturas secundárias nas 
proteínas? 
São as ligações de hidrogênio entre os grupamentos amino e carboxila dos aminoácidos da cadeia 
peptídica. 
7. Por que a conformação de alfa-hélice se forma mais facilmente do que muitas outras 
conformações possíveis? 
Isso se dá porque a estrutura helicoidal da alfa-hélice faz o melhor uso possível das pontes de 
hidrogênio internas. Cada ligação peptídica, exceto as próximas às extremidades das hélices alfa, 
participam das ligações de hidrogênio. 
8. De que forma a estrutura primária define a estrutura terciária? 
A estrutura primária de aminoácidos contém toda a informação que vai predizer como estrutura terciária 
vai se dar, isso porque são as características desses que vão determinar como as interações entre eles 
vão acontecer e, consequentemente, definir a estrutura tridimensional protéica. 
9. Defina as interações que determinam as estruturas terciária e quaternária. 
São as interações fracas (não covalentes) e as ligações dissulfeto (covalentes): 
Interações fracas: 
Ponte de hidrogênio: Dipolos permanentes das moléculas. Formadas pela ligação de um hidrogênio de 
um aminoácido com oxigênio ou nitrogênio de outro aminoácido; 
Interações iônicas: Interações de cadeias laterais carregadas (positiva ou negativamente); 
Interações hidrofóbicas: Interações de grupos apolares de forma a diminuir o contato com a água 
(polar). 
Interações covalentes: 
Ligações dissulfeto: Ligação entre dois átomos de enxofre de duas cisteínas. 
10. Descreva o que são pontes dissulfeto, quais os aminoácidos envolvidos e qual a importância 
destas ligações na estrutura proteica. 
As pontes dissulfeto são ligações covalentes entre enxofres e são feitas entre dois aminoácidos 
cisteína, formando um aminoácido dimérico chamado ‘cistina’. As pontes dissulfeto são uma das quatro 
forças citadas na questão anterior e são importantes para manter a estruturação das proteínas, seja por 
manter porções da proteína juntas, estabilizando-a, seja por fazer parte de um núcleo hidrofóbico da 
proteína, diminuindo a quantidade de moléculas de água naquela zona.