imuno

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1) Conceituar anticorpos (imunoglobinas):
R: São moléculas reponsáveis por se ligarem a antígenos e desencadearem respostas imunológicas. 
2) Estruturamente, como é formada a molécula de uma imunoglobina?
R: É formada por linfócitos B. Sua estrutura é:
1. Cadeia leve - VL (110 aminoácidos) e CL (110 aminoácidos)
2. Cadeia Pesada - VH (110 aminoácidos) e CH (330-440 aminoácidos)
3) Esquematize a molécula de uma imunoglobina, destacando suas porções e respectivas propriedades.
R: Estrutura: Todas IgG's são monômeros (imunoglobulina 7S). As subclasses diferem no número de pontes dissulfeto e comprimento da região da dobradiça. Pode ser representada conforme imagem abaixo:
Propriedades: A mais versátil imunoglobulina porque é capaz de realizar todas as funções das moléculas de imunoglobulinas.
a) IgG é a principal Ig no soro - 75% das Ig do soro são IgG;
b) IgG é a principal Ig em espaços extra vasculares;
c) Transferência placentária - IgG é a única classe de Ig que atravessa a placenta;
d) Fixação do complemento;
e) Ligação a células – Macrófagos, monócitos, PMN's e alguns linfócitos têm receptores para a região Fc da IgG. O anticorpo preparou o antígeno para ser comido pelas células fagocitárias. IgG é uma boa opsonina. Ligação de IgG a receptores de Fc em outros tipos de células resulta na ativação de outras funções.
4) De acordo com a quantidade de cadeia, como são classificadas as imunoglobulinas e explique como ocorre a ligação entre as moléculas, quando um isotipo é formado por mais de uma molécula.
R: As imunoglobulinas podem ser divididas em cinco classes diferentes, com base nas diferenças em seqüências de aminoácidos na região constante das cadeias pesadas. Todas a imunoglobulinas de uma mesma classe tem regiões constantes de cadeia pesada muito similares. Os 5 tipos são: Imunoglobulina A (IgA),  Imunoglobulina D (IgD), Imunoglobulina E (IgE),  Imunoglobulina G (IgG), Imunoglobulina M (IgM). Imunoglobulinas se ligam especificamente a um ou a alguns antígenos proximamente relacionados. Cada imunoglobulina na verdade liga-se a um determinante antigênico específico.
5) As variações entre as imunoglobulinas são denominadas isótipos ou classes. Como ocorre essa variação e quais são os isótipos?
R: Isotipos são determinantes antigênicos que caracterizam classes e subclasses de cadeias pesadas e tipos e subtipos de cadeias leves.EX: Se a IgM humana é injetada em um rato, o rato irá decodificar determinantes antigênicos na cadeira pesada e cadeia leve e produzir anticorpos contra eles. Os determinantes que são reconhecidos por tais anticorpos são chamados determinantes isotípicos e os anticorpos para esses determinantes são chamados anticorpos anti-isotipos. Cada classe, subclasse, tipo e subtipo de imunoglobulina tem seu próprio conjunto de determinantes isotípicos.
6) Explique a função efetora de cada classe de imunoglobulina.
R: Frequentemente a ligação de um anticorpo a um antígeno não tem efeito biológico direto. Ao invés disso, os efeitos biológicos significantes são uma consequência de “funções efetoras” secundárias de anticorpos. As imunoglobulinas mediam uma variedade dessas funções efetoras. Usualmente a habilidade de carrear uma função efetora particular requer que o anticorpo se ligue a seu antígeno. Nem todas as imunoglobulinas irão mediar todas as funções efetoras. Tais funções efetoras incluem fixação ao complemento e ligação a vários tipos celulares.
Todas as imunoglobulinas de uma mesma classe tem regiões constantes de cadeia pesada muito similares. Essas diferenças podem ser detectadas por estudos de sequências ou mais comumente por meios.
· IgG – Cadeias pesadas gama
 
· IgM - Cadeias pesadas mu
 
· IgA - Cadeias pesadas alfa
 
· IgD - Cadeias pesadas delta
 
· IgE - Cadeias pesadas épsilon
Referências:
MEYER, Gene. IMUNOLOGIA – CAPÍTULO QUATRO IMUNOGLOBULINAS – ESTRUTURA E FUNÇÃO. 2016. Universityof South Carolina SchoolofMedine. Disponível em: https://www.microbiologybook.org/Portuguese/immuno-port-chapter4.htm. Acesso em: 21 mar. 2020.
Video Aula – Imunoglobulinas.