Teste de conhecimento 4 Bioquímica

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23/10/2020 EPS
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 BIOQUÍMICA
4a aula
 Lupa 
Exercício: SDE4452_EX_A4_202003172545_V1 15/08/2020
Aluno(a): NINA VICTORIA STOY ALVES DA SILVA 2020.2 - F
Disciplina: SDE4452 - BIOQUÍMICA 202003172545
 
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas
desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre
alta pode modificar essas proteínas?
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
Induzindo a exocitose das enzimas.
 Induzindo a desnaturação das enzimas.
Induzindo a autodigestão das enzimas.
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
Respondido em 15/08/2020 16:00:47
 
 
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a
elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim,
se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
 
Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a
interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas
são conhecidas como:
Cofatores enzimáticos
Holoenzimas
Catalizadores
Apoenzimas
 Inibidores enzimáticos
Respondido em 15/08/2020 16:04:22
 
 
Explicação:
 Questão1
 Questão2
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Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel
regulador importante nas vias metabólicas.
 
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso
organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o
substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o
metal Hg++ é:
um ativador irreversível
um inibidor competitivo reversível
 um inibidor alostérico reversível
um efetuador alostérico positivo
um inibidor competitivo irreversível
Respondido em 15/08/2020 16:02:17
 
 
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação
não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico
reversível.
 
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no
sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da
síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam
que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
alostérico irreversível
alostérico reversível
competitivo irreversível 
 competitivo reversível
misto
Respondido em 15/08/2020 16:03:54
 
 
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um
inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
 
A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas
intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A hexoquinase depende da presença do íon magnésio
para seu correto funcionamento. Explique qual o papel do magnésio neste contexto.
É uma coenzima
É um inibidor alostérico
É uma proteína
 É um cofator
É um inibidor competitivo
Respondido em 15/08/2020 16:03:15
 
 
Explicação:
A hexoquinase depende da presença de magnésio como cofator. Sem o cofator a enzima não fica ativa.
 Questão3
 Questão4
 Questão5
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As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a
capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na
formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar:
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a
reação irá se processor
 São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
Respondido em 15/08/2020 16:04:08
 
 
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão
próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as
reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
 Questão6
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