Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

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Cauê Oliveira – AD2025 
Os aminoácidos são os monômeros que constituem as 
proteínas 
❖ Estrutura 
- Em todos os aminoácidos (exceto a glicina) o carbono 
alfa está ligado a quatro grupos diferentes: carboxila, 
amino, radical R e hidrogênio. 
 
• O grupo carboxila é um grupamento com 
características ácidas, pois ele pode doar H+; 
quanto mais fácil for a liberação desse H+, mais 
ácido será o caráter do composto; geralmente 
é representado por -COOH. 
• O grupo amino é um grupamento com 
características básicas, pois ele pode receber 
H+; é uma classe de compostos nitrogenados; 
geralmente, é representado por -NH3. 
 
- Isomeria Óptica: todos os aminoácidos (exceto a glicina) 
possuem carbono quiral e, portanto, isômeros ópticos, 
chamados estereoisômeros. 
• Quando os estereoisômeros são imagens 
especulares um do outro, esses são chamados 
de enântiomeros; quando diferem, recebem o 
nome de diasteroisômeros. 
• Por serem opticamente ativos, os enântiomeros 
podem desviar o plano de luz para a direita 
(dextrogiro ou +) ou para a esquerda (levogiro 
ou -). 
 
- Sistema L e D: nomenclatura especial para especificar 
a configuração absoluta dos quatro substituintes dos 
átomos de carbono assimétrico, baseando-se na 
configuração do gliceraldeído. 
 
• Nem todo L será levogiro e nem todo D, 
dextrogiro. 
• Todas as proteínas encontradas em humanos 
são da conformação L. 
 
❖ Classificação 
- O papel que os aminoácidos desempenham nas 
proteínas está relacionado às propriedades químicas de 
seus radicais. Assim, temos três tipos de classificações: 
• Quanto à polaridade 
1) Grupos R apolares alifáticos: alanina, valina, 
leucina, isoleucina, glicina, metionina e prolina 
2) Grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina e 
triptofano 
3) Grupos R polares não carregados: serina, 
treonina, cisteína, asparagina e glutamina. 
4) Grupos R carregados positivamente (básicos): 
lisina, arginina e histidina 
5) Grupos R carregados negativamente (ácidos): 
aspartato e glutamato 
 
• Quanto à presença na dieta 
1) Essenciais: são obtidos através da alimentação. 
2) Naturais: produzidos pelo organismo. 
 
• Quanto ao destino metabólico 
1) Glicogênicos: aqueles que podem ser 
transformados em glicose 
2) Cetogênicos: aqueles que podem ser 
transformados em corpos cetônicos 
3) Glico e cetogênicos: aqueles que podem ser 
transformados tanto em glicose como em 
corpos cetônicos 
 
• Aminoácidos especiais: são formados por outros 
aminoácidos normais. 
 
❖ Propriedades 
- Anfóteros: os aminoácidos podem apresentar caráter 
básico ou ácido, dependendo do pH do meio. Isso se 
deve à presença de grupamentos ionizáveis, o NH3+ e 
o COO-. 
- Tampões: são sistemas aquosos que tendem a resistir 
a mudanças de pH quando pequenas quantidades de 
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ácido (H+) ou base (OH–) são adicionadas. Um sistema 
tampão consiste em um ácido fraco (o doador de 
prótons) e sua base conjugada (o aceptor de prótons). 
Nos aminoácidos, essa propriedade tamponante ocorre 
já que eles contêm radicais com grupos funcionais que 
são ácidos fracos ou bases fracas. 
• Sistema Fosfato: age no citoplasma de todas as 
células; o H2PO4- é o doador de prótons e o 
HPO4- é o aceptor.; pKa = 6,86. 
• Sistema Bicarbonato: age no plasma sanguíneo; 
o H2CO3 é doador de prótons e o HCO3- 
(bicarbonato) é o aceptor; pKa = 3,57. 
- Ponto Isoelétrico: é o pH no qual a molécula do 
aminoácido apresenta-se na forma isoelétrica, ou seja, 
possui igual número de cargas positivas e negativas; a 
forma isoelétrica é a estrutura onde o aminoácido 
encontra-se eletricamente neutro, formando um íon 
dipolar ou zwitterion. 
São formados pela união de até 50 aminoácidos 
através de ligações peptídicas 
 
❖ Ligações Peptídicas 
- As ligações peptídicas ocorrem entre dois aminoácidos 
livres, com a saída de uma molécula de água. 
 
- As ligações peptídicas são híbridos de ressonância 
dessas duas estruturas elétron-isômeras. A ligação entre 
C e N tem caráter parcial de dupla ligação. Isso faz com 
que não ocorra rotação do C da carbonila em relação 
do N de uma ligação peptídica e com que todos os 
átomos ligados ao C e ao N ficam num plano comum. 
- As ligações peptídicas podem apresentar configuração 
cis (menos estável, pois há impedimento estérico entre 
os grupos -R) e trans (mais estável, sendo os radicais -R 
de resíduos adjacentes em trans). 
 
- O C interconecta as ligações peptídicas por meio de 
ligações simples que permitem rotação dos planos 
peptídicos adjacentes um em relação ao outro. 
 
 
❖ Componentes 
 
 
❖ Importância Biológica 
- Glutatião: ação antioxidante e proteção contra efeitos 
tóxicos dos radicais livres. 
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- Glucagon: hormônio peptídico que tem por função 
degradar o glicogênio, sintetizar glicose e estimular a 
liberação de ácidos graxos do tecido adiposo 
 
São moléculas muito sofisticadas tanto no que se refere 
à complexidade estrutural quanto à informação que 
carregam (toda informação gênica, no final, é traduzida 
em proteínas). 
❖ Estrutura 
As proteínas podem ser organizadas em quatro tipos de 
estrutura: 
• Estrutura primária: é caracterizada pela 
descrição da sequência de resíduos de 
aminoácidos existentes em uma proteína, sendo 
a estrutura mais simples da proteína. 
• Estrutura secundária: é o arranjo espacial dos 
átomos da cadeia principal em um determinado 
segmento da cadeia polipeptídica., ou seja, é o 
dobramento local do esqueleto polipeptídico em 
conformações de α-hélice, β-folha ou ao acaso. 
• Estrutura terciária: é o padrão de dobramento 
dos elementos da estrutura secundária em uma 
conformação tridimensional. 
• Estrutura quaternária: muitas proteínas 
consistem em uma única cadeia polipeptídica, 
sendo definidas como proteínas monoméricas, 
outras, entretanto, consistem em duas ou mais 
cadeias polipeptídicas, que podem ser 
estruturalmente idênticas ou totalmente 
diferentes; o arranjo dessas subunidades 
polipeptídicas é denominado estrutura 
quaternária da proteína 
 
- α-Hélice: é mantida pelas pontes de H que se formam 
entre átomos de duas ligações peptídicas próximas 
(entre o NH de um resíduo e o CO do 4º resíduo em 
direção ao N-terminal). 
 
- Folha β-Pregueada: é mantida por pontes de H que 
se dispõem perpendicularmente à espinha dorsal. 
 
- Motivo: é um padrão de enovelamento identificável, 
envolvendo dois ou mais elementos da estrutura 
secundária e a conexão (ou conexões) entre eles. 
- Domínio: é uma parte da cadeia polipeptídica que é 
independentemente estável ou pode se movimentar 
como uma entidade isolada em relação ao resto da 
proteína. 
- Família: proteínas semelhantes na estrutura primária 
e/ou com estrutura terciária e funções similares 
- Superfamília: são duas ou mais famílias com pouca 
similaridade na sequência de aminoácidos que utilizam o 
mesmo motivo estrutural geral e apresentam 
semelhanças funcionais. 
- Desnaturação: resulta no desdobramento e na 
desorganização das estruturas secundária e terciária, 
sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. As 
proteínas desnaturadas são, com frequência, insolúveis, 
assim, precipitam quando em solução 
• Os agentes desnaturantes incluem calor, 
solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos 
ou bases fortes, detergentes e íons de metais 
pesados, como chumbo e mercúrio. 
- Chaperonas: são proteínas especializadas em auxiliar no 
dobramento adequado de muitas espécies de proteínas, 
uma vez que interagem com o polipeptídio em vários 
estágios durante o processo de dobramento. 
 
❖ Classificações 
- As proteínas podem ser classificadas de acordo com 
dois critérios: conformação e produto da hidrólise. 
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- De acordo com a conformação: 
• Globulares: possuem uma estrutura mais 
complexa e são esféricas. As cadeias laterais 
hidrofóbicas são posicionadas no interior, 
enquanto osgrupos hidrofílicos geralmente são 
encontrados na superfície da molécula, o que 
propicia certa solubilidade em água. Possuem 
diversas funções, como catalisadores (enzimas), 
proteínas de transporte e reguladoras da 
expressão gênica. É importante salientar que as 
estruturas são estabilizadas por inúmeras 
ligações de hidrogênio e algumas interações 
iônicas. Como exemplo de proteína globular, 
temos a hemoglobina 
 
• Fibrosas: têm forma cilíndrica (formato de fibra) 
e possuem baixa solubilidade em água. 
Geralmente, são formadas de módulos 
repetitivos, possibilitando a construção de 
grandes estruturas, estando relacionadas 
principalmente a funções estruturais. Como 
exemplo, temos o colágeno, a queratina e a 
miosina. 
 
- De acordo com o produto da hidrólise: 
• Simples: são aquelas que possuem somente 
resíduos de aminoácidos em sua composição. 
• Conjugadas: são aquelas que contêm, além dos 
resíduos de aminoácidos, outros componentes 
não peptídicos, que são chamados de grupo 
prostético. 
- As proteínas podem sofrer modificações pós- 
traducionais, ou seja, alterações moleculares na estrutura 
das proteínas que ocorrem após sua tradução, isto é, 
depois de emergirem do ribossomo. Podem ser de dois 
tipos: 
• Redução no tamanho da proteína (ex: insulina) 
 
• Alterações por modificação covalente 
1) Foforilação: ligação de grupamentos fosfato a 
resíduos de serina, treonina ou tirosina 
2) Hidroxilação: ocorre adição de hidroxila em 
resíduos de prolina ou lisina. 
3) Glicosilação: ligação de oses ou cadeias de 
glicídios. 
 
 
❖ Funções 
- Estruturais: proteínas de sustentação dos tecidos 
conjuntivo e muscular, da pele, dos cabelos e das unhas 
(ex: colágeno, elastina e queratina) 
- Motoras: Proteínas responsáveis pelo transporte 
intracelular e pela motilidade do sistema contrátil muscular 
(ex: actina, miosina, tubulina e cinesina). 
- Hormonais: exercem função de hormônio, ou seja, 
substânias que são liberadas na corrente sanguínea e 
atuam sobre tecidos-alvo específicos (ex: insulina e GH) 
- Enzimas: catalisadores biológicos (ex: tripsina, pepsina, 
amilase e lactase). 
- Anticorpos: proteínas que atuam na imunidade humoral, 
nos linfócitos B, sendo efetivas contra infecções 
bacterianas e fases extracelulares das infecções virais 
(IgA, IgD, IgE, IgG [principal anticorpo circulante] e IgM). 
- de Transporte: transporte de moléculas específicas no 
sangue (ex: albumina e hemoglobina) 
- de Reserva: fornecimento de aminoácidos necessários 
à nutrição animal (ex: caseína e ovoalbumina) 
- Nucleoproteínas: proteínas associadas ao DNA que 
auxiliam no empacotamento do DNA e exercem função 
de controle da expressão gênica (ex: histonas) 
- de Membrana: são proteínas que exercem uma grande 
variedade de funções na membrana celular, mas, 
basicamente, controlam a passagem de substâncias para 
dentro e parar fora da célula. (ex: transportadoras de 
glicose GLUT-1 a GLUT-14) 
 
Cauê Oliveira – AD2025 
❖ Propriedades 
- Por serem constituídas por aminoácidos, possuem 
caráter anfótero e ação tamponante, bem como, ponto 
isoelétrico. 
- Solubilidade: 
• No pI: há um equilíbrio entre as cargas positivas 
e negativas (carga líquida nula) e as moléculas 
proteicas se atraem, aumentando o volume e 
diminuindo a superfície, precipitando o 
agrupamento de proteínas. 
• Em meio ácido: há um aumento no número de 
cargas positivas e, devido a carga líquida positiva, 
ocorre a repulsão eletrostática entre as 
moléculas proteicas, facilitando a sua interação 
com a água, ou seja, ocorre o aumento da 
solubilidade 
• Em meio básico: há um aumento no número de 
cargas negativas e, devido a essa carga líquida 
negativa, ocorre a repulsão eletrostática entre 
as moléculas proteicas, facilitando a sua interação 
com a água., ou seja, aumenta a solubilidade da 
proteína. 
• Em pHs extremos (muito ácido e muito básico): 
pode ocorrer alteração da carga da proteína, 
que leva ao rompimento das ligações de 
hidrogênio e, consequentemente, à mudança 
estrutural da proteína, ou seja, ela sofre 
processo de desnaturação. 
• Com o aumento da temperatura (até 40oC): em 
geral, entre 0ºC e 40ºC o aumento da 
temperatura provoca aumento da energia 
cinética das moléculas, facilitando a interação 
com o solvente e aumentando a solubilidade da 
proteína. 
• Em temperatura acima de 40oC: os movimentos 
moleculares são intensos, e os grupamentos 
químicos se afastam além da distância permitida 
para se reassociarem, aproximando-se de outros 
com os quais se associam. Então, a proteína 
desnatura e precipita 
• Na presença de pouca quantidade de sal (“salting 
in”): quanto menor a concentração de sal, há 
menor interação dos íons salinos com as cargas 
das proteínas, o que propicia o aumento da 
solubilidade, já que há um maior número de 
moléculas de água na ionosfera, propiciando a 
fácil a interação carga da proteína com o 
solvente aquoso 
• Na presença de grande quantidade de sal 
(“salting out”): o aumento na concentração de sal 
gera competição entre íons salinos e cargas das 
proteínas pela água, o que ocasiona a diminuição 
da solubilidade.