0629_Bioquímica atual

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Núcleo de Educação a Distância
UNIVERSIDADE METROPOLITANA DE SANTOS
	
BIOQUÍMICA
Créditos e Copyright
JÚNIOR, Antonio Carlos Martinho.
Bioquímica.  Antonio Carlos Martinho Júnior: Núcleo de Educação a Distância da UNIMES, 2016. (Material didático. Curso de Licenciatura em Ciências Biológicas/Curso de Licenciatura em Química).
             Modo de acesso: www.unimes.br
             1. Ensino a distância.  2. Ciências Biológicas.   3. Química  I. Bioquímica
	
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UNIVERSIDADE METROPOLITANA DE SANTOS
FACULDADE DE EDUCAÇÃO E CIÊNCIAS HUMANAS
PLANO DE ENSINO
 
CURSO: Licenciaturas
COMPONENTE CURRICULAR: Bioquímica
SEMESTRE: 4° / 6º
CARGA HORÁRIA TOTAL: 60 /80 horas
 
EMENTA:
Composição celular, água e solutos. Proteínas: composição, estrutura e função. Enzimas: classificação, cinética e controle. Respiração celular, ciclo de Krebs, cadeia respiratória. Metabolismo e biossíntese de carboidratos, lipídeos, proteínas e ácidos nucléicos. Vitaminas. Equilíbrio ácido básico. Métodos experimentais básicos em bioquímica.
 
OBJETIVO GERAL:
Compreender os conhecimentos básicos e necessários dos fenômenos biológicos ao nível das transformações moleculares dos constituintes celulares, tais como os constituintes celulares (carboidratos, lipídios, proteínas, aminoácidos, ácidos nucléicos, enzimas, vitaminas, etc), e as principais vias metabólicas envolvendo esses constituintes celulares.
 
OBJETIVOS ESPECÍFICOS:
Compreender os processos básicos da bioquímica; entender os fenômenos biológicos envolvidos na fisiologia da célula; identificar os compostos químicos presentes nos mecanismos bioquímicos; compreender as principais vias metabólicas; relacionar os processos bioquímicos como os processos moleculares a nível celular.
 
Unidade I – Elementos básicos que constituem os seres vivos -Objetivo: Compreender os elementos básicos que constituem todos os seres vivos, tais como: sais minerais, lipídios, proteínas, ácidos nucléicos e vitaminas bem como suas interações.
Unidade II – Processos metabólicos e obtenção de energia
Objetivo: Entender a organização dos processos metabólicos bem como a obtenção de energia para manutenção dos seres vivos. 
Unidade III – Metabolismo dos compostos nitrogenados
Objetivo: Compreender como ocorre o metabolismo dos compostos nitrogenados, bem como ocorre a excreta dos resíduos metabólicos. Entender a bioquímica da fotossíntese e a produção de energia química oriunda desse processo.
Unidade IV – Produção de glicose e síntese dos compostos orgânicos
Objetivo: Compreender a produção da glicose por meio dos processos de glicogênese e gliconeogênese, bem como a síntese dos compostos orgânicos tais como: lipídios, aminoácidos, nucleotídeos, hormônios e as reações envolvidas nesse processo.
  
CONTEÚDO PROGRAMÁTICO:
Unidade I
Aula 01 - Introdução à Bioquímica
Aula 02 - Dinâmica da natureza
Aula 03 - Ultracentrifugação
Aula 04 - Química orgânica
Aula 05 - Água
Aula 06 - pH
Aula 07 - Aminoácidos
Aula 08 - Proteínas I
Aula 09 - Proteínas II
Aula 10 - Enzimas I
Aula 11 - Enzimas II
Aula 12 - Ácidos nucléicos
Aula 13 – Lipídios
Unidade II
Aula 14 - Membranas celulares
Aula 15 - Transporte em membranas
Aula 16 - Osmose
Aula 17 - Biossinalização
Aula 18 - Princípios em Termodinâmica
Aula 19 - Estrutura do ATP
Aula 20 - Glicólise
Aula 21 - Ciclo de Krebs
Aula 22 - Fosforilação oxidativa
 
Unidade III
Aula 23 - Bioenergética
Aula 24 - Ciclo da Uréia
Aula 25 - Fotossíntese I
Aula 26 - Fotossíntese II
Unidade IV
Aula 27 - Gliconeogênese
Aula 28 - Glicogênese
Aula 29 - Biossíntese de Lipídios
Aula 30 - Biossíntese de Aminoácidos
Aula 31 - Biossíntese de Nucleotídeos
Aula 32 - Bioquímica dos Hormônios
BIBLIOGRAFIA BÁSICA:
MARIA, C. A. B. de. Bioquímica básica. 2ª ed. ampl. Rio de Janeiro: Interciência, 2014. (Pearson)
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 4ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2018. (Minha Biblioteca)
MORAN, L. A. et al. Bioquímica. 5ª ed. São Paulo: Pearson Education do Brasil, 2013. (Pearson)
BIBLIOGRAFIA COMPLEMENTAR:
BERG, J.L; TYMOCZKO, J.L; STRYER, L. Bioquímica. 7ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2017. (Minha Biblioteca)
BROWN, T. A. Bioquímica. 1ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2018. (Minha Biblioteca)
DAU, A. P. M. A. Bioquímica humana. 1ª ed. São Paulo: Pearson Education do Brasil, 2015. (Pearson)
HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 5ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2012. (Minha Biblioteca)
RODWELL, V. W et al. Bioquímica Ilustrada de Harper. 30ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2017. (Minha Biblioteca) 
METODOLOGIA:
A disciplina está dividida em unidades temáticas que serão desenvolvidas por meio de recursos didáticos, como: material em formato de texto, vídeo aulas, fóruns e atividades individuais. O trabalho educativo se dará por sugestão de leitura de textos, indicação de pensadores, de sites, de atividades diversificadas, reflexivas, envolvendo o universo da relação dos estudantes, do professor e do processo ensino/ aprendizagem.
AVALIAÇÃO:
A avaliação dos alunos é contínua, considerando-se o conteúdo desenvolvido e apoiado nos trabalhos e exercícios práticos propostos ao longo do curso, como forma de reflexão e aquisição de conhecimento dos conceitos trabalhados tanto na parte teórica como na prática e habilidades. Prevê ainda a realização de atividades em momentos específicos como fóruns, chats, tarefas, avaliações a distância e Prova Presencial, de acordo com a Portaria de Avaliação vigente. A Avaliação Presencial, está prevista para ser realizada nos polos de apoio presencial, no entanto, poderá ser realizada em home seguindo as orientações das autoridades da área da saúde e da educação e considerando a Pandemia COVID 19.
Sumário
Aula 01_Introdução à Bioquímica	10
Aula 02_Dinâmica da natureza	12
Aula 03_Ultracentrifugação	16
Aula 04_Química Orgânica	19
Aula 05_Água	22
Aula 06_pH	25
Aula 07_Aminoácidos	30
Aula 08_Proteínas I	36
Aula 09_Proteínas II	40
Aula 10_Enzimas I	43
Aula 11_Enzimas II	48
Aula 12_Ácidos nucléicos	53
Aula 13_Lipídeos	58
Aula 14_Membranas celulares	65
Resumo_Unidade I	69
Aula 15_Transporte em membranas	70
Aula 16_Osmose	73
Aula 17_Biosinalização	76
Aula 18_Princípios de termodinâmica	79
Aula 19_ Estrutura do ATP	82
Aula 20_Glicólise	85
Aula 21_Ciclo de Krebs	91
Aula 22_Fosforilação Oxidativa	93
Resumo_Unidade II	98
Aula 23_Bioenergética	99
Aula 24_Ciclo da uréia	102
Aula 25_Fotossíntese I	105
Aula 26_Fotossíntese II	108
Resumo_Unidade III	111
Aula 27_Gliconeogênese	112
Aula 28_Glicogênese	115
Aula 29_Biossíntese de lipídios	118
Aula 30_Biossíntese de aminoácidos	121
Aula 31_Biossíntese de nucleotídeos	124
Aula 32_Bioquímica de hormônios	127
Resumo_Unidade IV	130
Aula 01_Introdução à Bioquímica
O estudo da bioquímica, para a maioria dos alunos dos cursos de graduação, surge como algo complicado e desnecessário. Hoje vamos nos concentrar em algo que é de vital importância para um bom convívio com a disciplina e para uma boa compreensão dos processos, o que, uma vez determinado, abre novos caminhos para a compreensão lógica da palavra VIDA e tira, de vez, toda a “máscara” que existe sobre a BIOQUÍMICA.
A ciência experimentou um crescimento nos últimos séculos jamais visto anteriormente. Inicialmente, foi o estudo da anatomia que despertou interesse, uma vez que era necessário compreender as estruturas que estão envolvidas no funcionamento do organismo de um modo geral. Anos mais tarde, com a invenção do microscópio e a descoberta da célula, tornou-se óbvio que a ciência que vinhasendo desenvolvida até aquele momento não poderia ficar apenas no macroscópico, mas as estruturas deveriam ser analisadas microscopicamente, dando origem ao estudo das células e tecidos (citologia e histologia, respectivamente). Em especial, o último século vivenciou a maior revolução da ciência em todas as suas vertentes. A química evoluiu muito, o que possibilitou a análise das moléculas que compõem a matéria bruta (abiótica) e a matéria viva, dotada de uma complexidade até hoje ainda não compreendida em seus pormenores. Surge, desse modo, a bioquímica, disciplina pela qual os eventos que ocorrem a nível molecular são estudados. Como vemos, a ciência avança do macro em direção ao microscópico cada vez mais.
 Todas as patologias têm como causa algum evento a nível microscópico ou, para ser mais exato, a nível bioquímico. Assim, a compreensão daquilo dito como “normal” leva ao entendimento do “anormal”. Assim, para compreender o mecanismo das doenças, é necessário compreender o mecanismo normal de funcionamento, embora o caminho inverso seja feito com muito mais frequência.
 A disciplina de bioquímica requer muita dedicação e paciência. Diferente das outras disciplinas, por exemplo, da zoologia, botânica e outras, a bioquímica é um ramo muito abstrato da biologia. Assim, abstrair é de fundamental importância no nosso percurso nesse semestre. Passe a imaginar as moléculas representadas nas fórmulas e esquemas não com as letras que representam os átomos, mas como estruturas tridimensionais que podem interagir entre si e mudar de forma.
Além de abstrair, um bom conhecimento de química ajuda muito na hora do estudo, mas, se você não está muito seguro a esse respeito, é fundamental que passe a estudar um pouco mais os conteúdos, como química orgânica, cinética química, ligações químicas e reações químicas.
O conteúdo dessa disciplina foi montado de modo a dar uma base sólida, sobre a qual iremos nos apoiar posteriormente, sempre crescendo em complexidade. As reações que são consideradas pelos alunos como “eununca vou entender bioquímica” só aparecerão após a 20ª aula. Até láestaremos mais seguros do que iremos estudar e, com certeza, todo esse “receio” em relação à bioquímica terá desaparecido.
Finalmente, não devemos nos assustar com a quantidade de nomes e siglas diferentes que irão surgir durante as aulas. As siglas vêm, na verdade, para facilitar a memorização do nome das moléculas envolvidas nos processos a serem estudados.
Para que iniciemos com o “pé direito” as nossas aulas, vamos, na próxima aula, conversar a respeito da lógica molecular da vida, em seus aspectos materiais e energéticos. 
Aula 02_Dinâmica da natureza
O que torna diferente os organismos vivos da matéria inanimada? Essa é a pergunta sobre a qual nos debruçaremos durante toda esta aula. Hoje, vamos caracterizar, até o possível, o motivo pelo qual os organismos vivos atraem nossas atenções desde que o primeiro ser racional surgiu sobre a superfície da Terra, há milhões de anos. 
 Se examinarmos isoladamente as moléculas que compõem os seres vivos e as que compõem a matéria inanimada, notaremos que ambas são regidas pelas mesmas leis físicas e químicas. Entretanto, existem três diferenças básicas que distinguem os organismos vivos da matéria inanimada. Em primeiro lugar, os organismos vivos possuem um grau de complexidade e organização não encontradas na matéria inanimada, as quais são compostas por componentes químicos simples. Em segundo lugar, os organismos vivos utilizam energia disponível em seu meio ambiente para realizar trabalho, por exemplo, trabalho mecânico durante a migração celular e durante a divisão celular. Essa energia é captada normalmente na forma de nutrientes químicos (nos organismos heterótrofos) ou na forma de luz solar (nos organismos autótrofos), embora existam outras formas de captação de energia, como a quimiossíntese. A terceira diferença é o fato de os organismos vivos possuírem capacidade de autoduplicação precisa. A partir de uma única bactéria isolada e cultivada em meio próprio, em um dia obteremos milhões de células filhas, idênticas entre si, e a célula original.
 A capacidade de autoduplicação é um dos fatores que mais despertam a curiosidade dos cientistas, uma vez que cristais (formas inanimadas) são capazes de se autoreplicar, dando origem a materiais idênticos em estrutura ao cristal “mãe”. Isso fez com que Erwin Schrödinger propusesse, em seu ensaio What is life? que o material genético (que ainda não se sabia que era o DNA) deveria possuir algumas das propriedades de um cristal.
 Quando observamos um organismo vivo, notamos que cada um dos seus componentes é responsável por uma função específica. Isso vale tanto para o aspecto macroscópico, como os órgãos, quanto para o aspecto microscópico, quando estudamos as funções das organelas. A interação entre essas estruturas é que torna um organismo vivo dinâmico, o que não ocorre com a matéria inanimada. Obviamente, quando um desses componentes sofre alteração, os outros componentes sofrem alterações compensatórias ou coordenadas, o que demonstra a complexa inter-relação entre eles.
Como vimos acima, todos os organismos são feitos da mesma matéria que compõe a matéria inanimada e são governados pelas mesmas leis. Assim, como essas moléculas conferem as características que nós chamamos vida? Como um organismo pode ser mais do que a soma de suas partes? Essas perguntas são levantadas no livro Lehninger – Principles of Biochemistry (Cox, M. M. e Nelson, D. L., 3a. edição). Essas questõessão difíceis de serem respondidas, sendo, talvez, até mesmo impossível respondê-las. Há muitos séculos atrás, alguns filósofos propuseram que existe uma misteriosa força divina por trás da vida, o que vem sendo rejeitado pela ciência moderna.
Os organismos vivos são muito diferentes entre si, tanto em sua função quanto em sua aparência. Compare uma bactéria com uma ave! Agora compare uma água-viva com um mamífero. Note as enormes diferenças encontradas entre eles, mesmo sendo compostos pelas mesmas estruturas.
A maior parte das moléculas que compõem os organismos vivos é composta por cadeias carbônicas, nas quais um átomo de carbono se liga a outro átomo de carbono e a outros átomos, como hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, por exemplo. Essa ligação do carbono com diversos outros átomos possibilita uma grande diversidade de moléculas, as quais podem possuir diversos pesos, ou massa molecular. Assim, moléculas com baixa massa molecular servem, geralmente, como unidadesmonoméricasparaa construção de estruturas maiores chamadas polímeros. Por exemplo, aminoácidos são subunidades (monômeros) que constituem as proteínas, as quais podem possuir até 1000 ou mais aminoácidos. Outro exemplo são os ácidos nucléicos, DNA e o RNA, os quais são compostos por dezenas de milhares de subunidades de nucleotídeos em organismos simples, a até bilhões de nucleotídeos, como no ser humano, por exemplo. Ainda não podemos nos esquecer dos polissacarídeos, carboidratos compostos por milhares de subunidades de açúcares, como o glicogênio, por exemplo.
Durante nossas aulas sempre versaremos a respeito de energia, um dos temas centrais da bioquímica. Para relembrarmos rapidamente, a segunda lei da termodinâmica mostra que todos os sistemas tendem a decair para um estado de menor energia. Assim, para evitar esse colapso, um sistema vivo necessita de um suprimento constante de energia disponível no meio ambiente. Por esse motivo, as células desenvolveram mecanismos eficientes para transformar a energia disponível no meio ambiente em uma forma de energia que possa ser utilizada por elas de forma eficaz. Hoje sabemos que o rendimento da energia na célula é muito superior a qualquer dispositivo já criado pelo homem, como o motor à combustão.
Um fato importante a destacar é que na natureza nada é estático. A dinâmica da natureza pode ser encontrada em todo e qualquer lugar: desde uma praia deserta até no interior de uma célula. Vamos tomar como exemplo a síntese de uma proteína X por um organismoqualquer. Esse organismo adquire aminoácidos do seu meio por intermédio da sua alimentação ou mesmo por biossíntese (veremos esses detalhes mais para frente em nosso curso). Esses aminoácidos são unidos uns aos outros por meio de ligações peptídicas em uma ordem determinada pelo DNA, criando a proteína X, a qual realizará a sua função nesse organismo. Depois de algum tempo, essa proteína será degradada e seus constituintes, os aminoácidos, poderão ser utilizados na construção de uma nova proteína, a proteína Y, por exemplo.
Hoje conhecemos um pouco do que será o nosso foco de estudo nesse semestre. Esperamos que a aula tenha sido proveitosa, tenha trazido novas concepções a respeito da vida, abrindo novas formas de pensar sobre o assunto. Na próxima aula vamos aprender como os componentes celulares são estudados, o que é de fundamental importância, uma vez que, somente por meio de estudos, podemos chegar às nossas conclusões e compreender melhor o papel dos organismos vivos na Terra. 
 
Aula 03_Ultracentrifugação
A análise bioquímica requer amostras altamente purificadas e em quantidades que sejam suficientes para o estudo. Assim, obter amostras livres de contaminantes (entenda-se aqui como contaminante qualquer molécula que não a de interesse do estudo) tornou-se um dos principais alvos da bioquímica moderna. Amostras não puras podem levar o pesquisador a erros pela reação dos que reagem com outras moléculas ou pela própria ligação dos reagentes com o objeto de estudo. Dessa forma, o desenvolvimento de métodos de purificação determinou um grande avanço na bioquímica durante o século passado.
As organelas celulares podem ser isoladas a partir de uma amostra pelo processo de centrifugação. A centrifugação e, mais atualmente, a ultracentrifugação, consistem em aplicar uma força centrífuga, a qual é conseguida pela rotação da amostra sobre um eixo central fixo. A equação abaixo descreve a força centrífuga atuando sob um corpo de massa m:
Assim, a força centrífuga é diretamente proporcional à massa do corpo e a sua velocidade e, inversamente proporcional ao raio da sua trajetória. Em outras palavras, quanto maior a massa e/ou a velocidade de rotação maior será a força aplicada. Ao contrário, quanto maior o raio da trajetória menor será a força aplicada.
A imagem a seguir mostra uma centrífuga de mesa utilizada em laboratórios.
 Assim, há um gradiente de deposição das amostras, em que os elementos mais densos encontram-se no fundo do frasco e os menos densos se encontram na região superficial da amostra. Entre a região superficial e o fundo encontram-se os elementos intermediários. A centrifugação das amostras é capaz de separar as organelas existentes no citosol.
          
A centrifugação é utilizada para separar a fase aquosa de uma amostra da sua fase sólida. A fase sólida se deposita no fundo e a fase aquosa fica na região superior, formando um sobrenadante, o qual pode ser aspirado e separado da amostra inicial. Esse é o princípio utilizado na centrifugação do sangue, cujo sobrenadante é representado pelo plasma sanguíneo e o sedimento é representado pelas células sanguíneas (eritrócitos, leucócitos e plaquetas).
Nos anos 1960, foi desenvolvida uma técnica chamada centrifugação diferencial, a qual consiste em aplicar em uma amostra homogênea, porexemplo, de um tecido humano centrifugações de forma repetitiva, sendo que a cada centrifugação aumenta-se a força aplicada pelo aumento da velocidade. Essa foi a técnica que permitiu a separação das organelas das células eucariontes, embora venha sendo substituída por uma técnica mais moderna, a centrifugação isopícnica.
A centrifugação isopícnica, também chamada de centrifugação de equilíbrio, consiste no uso de gradientes de uma solução base para realizar a separação das partículas. Vamos tomar como exemplo a separação de amostras de DNA de mesmo tamanho, mas que diferem na sua relação AT/CG. Nesse processo, usamos Cloreto de Césio (CsCl), numa concentração que torna sua densidade bem próxima ao do DNA, misturado à amostra de DNA que se deseja separar. Essa mistura é centrifugada a cerca de 10.000 g por dois ou três dias. Após esse período de centrifugação, será formado um gradiente de CsCl, o qual separa o DNA de acordo com sua proporção AT/CG ao longo do tubo.
Outra variante da centrifugação isopícnica consiste no uso de soluções de sacarose de diferentes concentrações para a separação de organelas celulares, como dito anteriormente. Inicialmente, coloca-se no tubo a solução mais concentrada e, em seguida, as soluções em ordem decrescente de concentração, criando-se assim um gradiente de densidade no interior do tubo onde a amostra será colocada. Assim, ao aplicar a força centrífuga, as organelas migram em direção ao fundo do tubo e ficam paradas no local onde a sua densidade é igual à densidade da sacarose. As amostras são em seguida aspiradas cuidadosamente, isolando-se, assim, as diferentes organelas e moléculas.
 Embora se obtenham amostras altamente purificadas, é importante ter em mente que os resultados obtidos com essas amostras isoladas não correspondem à realidade do que ocorre no organismo vivo. Assim, definimos esse estudo como in vitro e em seres vivos de in vivo. Trabalhar com amostras altamente purificadas impede que outras estruturas se liguem e interajam com o seu objeto de estudo, o que não ocorre in vivo, uma vez que já foi explicado que os processos encontrados na natureza são altamente dinâmicos. Assim, um processo que foi descrito in vitro deve ser também bem estudado in vivo.
Na próxima aula relembraremos a forma pela qual os átomos se unem uns aos outros formando moléculas. Isso será de fundamental importância para o posterior estudo das transformações ocorridas nas moléculas nas reações bioquímicas. 
Aula 04_Química Orgânica
Para compreender os eventos moleculares que ocorrem dentro das células é indispensável o mínimo conhecimento a respeito de química. Vamos, nesta aula, relembrar alguns dos pontos fundamentais que serão a base da química que será discutida durante o decorrer da disciplina. Começaremos tratando das ligações covalentes. Acompanhe!
Uma ligação covalente é um compartilhamento de elétrons entre não-metais (ou ametais) além do hidrogênio. Esse tipo de ligação faz com que a última camada eletrônica, chamada camada de valência, se torne composta por oito elétrons, como ocorre nos gases nobres. Entretanto, o hidrogênio, para se tornar estável, necessita de apenas dois elétrons. Esse compartilhamento eletrônico causa uma atração entre os átomos envolvidos, o que mantém a molécula unida.
O exemplo abaixo mostra dois átomos de oxigênio, cuja camada de valência possui seis elétrons e um átomo de carbono, cuja camada de valência possui quatro elétrons. Para se tornarem estáveis, o átomo de oxigênio necessita de mais dois elétrons, e o de carbono de mais quatro elétrons.
Como ambos são ametais, ocorrem ligações covalentes entre eles, as quais estão representadas na figura abaixo, também conhecida como fórmula eletrônica ou de Lewis:
Assim, sempre que uma molécula for formada por ligações covalentes entre seus átomos teremos uma fórmula estrutural, em que cada ligação covalente é representada por um traço. Dessa forma, a fórmula estrutural da molécula acima seria:
Em termos de porcentagem, os quatro elementos mais abundantes nos seres vivos são hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e carbono, os quais perfazem, juntos, cerca de 99% de toda a massa da maioria das células. Outro dado interessante é que somente 30 dos 90 elementos encontrados na natureza são encontrados nos seres vivos, a grande maioria deles com massa atômica abaixo do selênio 34. Os quatro elementos mais abundantes são capazes de formar uma, duas, três e quatro ligações covalentes, respectivamente. Dentre esses elementos, o que mais se destaca é o carbono, o qual faz ligações com outros átomos de carbono, constituindo cadeias lineares, ramificadas ou cíclicas. São adicionados grupos funcionais sobre essas estruturas, os quais conferem à moléculapropriedades químicas específicas.
Hidrocarbonetos são moléculas de carbono que possuem apenas átomos de hidrogênio ligados a sua estrutura, o que torna a molécula muito estável. Esses átomos de hidrogênio podem dar lugar a grupos funcionais, sendo que uma mesma molécula pode conter um ou mais grupos funcionais.
Se possuir dois ou mais grupos funcionais, o que é muito comum, ela é dita polifuncional. Veja abaixo alguns dos grupos funcionais mais comuns nas moléculas:
          
Junto com as ligações covalentes e grupos funcionais, a estrutura tridimensional é um fator de grande importância para as moléculas. Os compostos de carbono existem normalmente na forma de isômeros. Isômeros são moléculas formadas pelos mesmos átomos embora difiram em sua estrutura e/ou função. Assim, o termo configuração denota o modo pelo qual os átomos estão arranjados na molécula. Moléculas que possuem ligações duplas possuem isômeros na forma cis ou trans. A dupla ligação não permite uma rotação livre em torno do seu eixo, o que ocorre em moléculas que possuem apenas ligações simples. Outras moléculas possuem centros quirais, ou carbono assimétrico, nos quais estão ligados átomos. Nesse carbono existem quatro diferentes átomos ligados a ele, formando uma estrutura tetraédrica. Esses átomos podem ser arranjados de duas maneiras diferentes (duas configurações diferentes). Alguns desses isômeros são como imagens invertidas da mesma estrutura, produzidas quando se coloca essa estrutura em frente a um espelho, sendo nesse caso chamadas enantiômeros.
          Uma célula é capaz de realizar milhares de reações que são catalisadas por enzimas. Conhecer todas essas reações é algo impossível, entretanto, para nossa sorte, todas essas reações são classificadas em apenas cinco tipos diferentes, a saber: reações de oxidação-redução, reações de quebra e formação de ligações carbono-carbono, rearranjos internos, transferência de grupos e reações de condensação.
Como pudemos notar, o conhecimento da química, principalmente da química orgânica, é fundamental para a compreensão dos processos celulares que ocorrem na esfera da bioquímica. Sempre que você tiver alguma dúvida a respeito de uma reação ou outro processo qualquer, busque a resposta em outras fontes, relembrando tudo aquilo que você já aprendeu. Na próxima aula falaremos um pouco sobre a molécula de água. Como você deve ter notado, uma aula que trata somente dessa molécula já denota toda importância que ela tem para a vida. 
Aula 05_Água
 
A água é o componente mais abundante em sistemas vivos. Durante a evolução pré-biótica, as primeiras formas de vida (coacervados) e as moléculas que deram origem a elas, desenvolveram-se em sistemas aquosos. Assim, as propriedades desse sistema aquoso deu forma a todas as moléculas ali originadas. Na aula de hoje vamos estudar a molécula de água em seus pormenores, desde sua estrutura até os tipos de interações que existem entre ela e as outras moléculas que compõem os sistemas vivos.
          
A água é uma molécula que resulta da ligação covalente entre dois átomos de hidrogênio com um átomo de oxigênio. Os átomos de hidrogênio se dispõem na molécula de água de modo a formar um ângulo de 104,45°, tendo o átomo de oxigênio como vértice.
          Relembrando a última aula, o hidrogênio possui apenas um elétron na camada de valência, precisando de apenas mais um elétron para se estabilizar. O oxigênio possui seis elétrons na camada de valência, necessitando, portanto, de mais dois elétrons para se estabilizar. Dessa forma, o átomo de oxigênio faz duas ligações covalentes: uma com cada átomo de hidrogênio. Como o oxigênio possui uma eletronegatividade maior do que a do hidrogênio, há uma distribuição não-uniforme dos elétrons na molécula. Essa distribuição não uniforme fornece à molécula de água uma característica de um dipolo, cujas cargas negativas ficam dispostas mais próximas ao oxigênio   e, portanto, nos átomos de hidrogênio há uma disposição de cargas positivas , oriundas do núcleo atômico (prótons).
          Como resultado dessa distribuição não-uniforme ocorre uma atração eletrostática entre o átomo de oxigênio de uma molécula de água com um átomo de hidrogênio de outra molécula. Essa atração é conhecida como ponte dehidrogênio. Uma ponte de hidrogênio é uma interação relativamente fracaquando vista isoladamente. Entretanto, quando analisadas em um sistema como um todo, essas pontes de hidrogênio contribuem muito para a estabilidade das moléculas. Isso pode ser observado analisando-se a estrutura do DNA. As duas cadeias são mantidas unidas de forma paralela graças às pontes de hidrogênio entre átomos de suas bases nitrogenadas.
          
A imagem acima mostra as pontes de hidrogênio (três linhas em azul) entre três moléculas de água. A molécula de água na parte superior da imagem ainda faria mais uma ponte de hidrogênio com outra molécula de água, que faria mais uma ponte com outra molécula e assim por em diante.
Como dito acima, uma ponte de hidrogênio é uma interação relativamente fraca, quando comparada às ligações covalentes. As pontes de hidrogênio na água líquida possuem uma energia de dissociação de cerca de 20 kJ/mol, enquanto ligações C-C possuem uma energia de dissociação da ordem de 348 kJ/mol.
Entende-se por energia de dissociação a quantidade de energia necessária para romper tais ligações.
          Pontes de hidrogênio não ocorrem somente entre moléculas de água, como já foi exemplificado acima no caso das cadeias de DNA. Pontes de hidrogênio são prontamente formadas entre um átomo mais eletronegativo, geralmente oxigênio e nitrogênio, com um hidrogênio ligado covalentemente a outro átomo eletronegativo, podendo ser na mesma ou em outra molécula.
Como a distribuição dos elétrons na molécula de água não é uniforme (di-polo), nós a classificamos como polar, ou seja, nela podemos encontrar dois pólos distintos, um no qual se encontram as cargas negativas e outro no qual se encontram as cargas positivas. Em química existe uma regra básica muito importante em relação à solubilidade: semelhante dissolvesemelhante. Assim, substâncias polares são dissolvidas em substânciatambém polares e substâncias apolares são dissolvidas em substâncias apolares. As substâncias que são dissolvidas em água são chamadas hidrofílicas (do gregohidro, água,filia, afinidade, amizade) e as substânciasque não se dissolvem em água são chamadas hidrofóbicas (do grego hidro, água,fobos, medo). Algumas substâncias apresentam a duas características e são, portanto, chamadas de anfipáticas (do grego anfi, duplo).
Um ponto importante para o estudo da bioquímica é a dissolução de gases em água. Isso porque gases como O2, CO2 e N2 estão dissolvidos no sangue, o qual é formado basicamente por água. Como esses gases são apolares, alguns organismos desenvolveram estruturas de transporte para eles, como a proteína hemoglobina, a qual é responsável pelo transporte de O2 no sangue.
Ainda considerando a distribuição dos elétrons nas moléculas, quando dois átomos não carregados são colocados muito próximos um do outro, os elétrons de um átomo passam a sofrer influência dos elétrons do outro átomo, e vice-versa. Essa influência faz com que os elétrons sofram variações aleatórias em suas posições, o que pode acabar por criar um dipolo elétrico transiente, o qual acaba por induzir um dipolo elétrico oposto nos dois átomos envolvidos. Dessa forma, esse dipolo atrai os núcleos dos átomos, aproximando-os. Esse tipo de interação é conhecido como Interação de van der Waals.
Com a aula de hoje já temos base suficiente para podermos falar, na próxima aula, sobre pH e sistema tampão.
Revise os conteúdos e até a próxima!
Aula 06_pH
 
Na aula passada, falamos sobre a estrutura da molécula da água e, consequentemente, observamos algumas das suas propriedades. Como sabemos, a água é o que chamamos de “solvente universal” por sua característica de poder dissolver, em maior ou menor grau, muitas das substâncias encontradas na natureza. Essa propriedade pode ser explicadaem termos de uma molécula não carregada eletricamente. Entretanto, a água também se ioniza, produzindo prótons H+ e hidroxilas OH-. Experimentalmente, podemos medir a concentração de prótons H+ originados de qualquer fonte. Essa medida é conhecida como pH.
          A água possui uma pequena tendência a se ionizar, como já mencionado acima. A equação abaixo representa a ionização da água.
          Embora seja representada a ionização da água como produtora de íons H+, como visto acima, esses íons não existem na solução. Eles prontamente reagem com moléculas de água formando o íons hidrônio (H3O).
         Uma forma de quantificar a ionização da água é por meio da sua condutividade elétrica. Quando água pura conduz uma corrente elétrica, os íons H+ migram para o catodo, enquanto as hidroxilas (OH-) migram em direção ao anodo. Assim, o grau de ionização da água em equilíbrio, a 25ºC, é de apenas um íon H+ em 107 moléculas de água.
A escala do pH
Para indicar a concentração de íons H+, em uma solução, utilizamos uma escala logarítmica conhecida como escala do pH. Quanto maior for a concentração de íons H+ em uma dada solução menor será o seu pH. A equação abaixo mostra essa relação:
Como você pode notar, existe outra escala que acompanha a escala do pH. Essa escala, conhecida como pOH, é complementar ao pH. Você viu também que o pH varia entre 0 e 14. Assim, se o pH de uma dada solução for quatro, o seu pOH será 10, uma vez que faltam 10 unidade para completar 14. Assim, qual seria o pH de uma substância cuja concentração de OH– é igual a 10-5?
Se sua resposta foi nove, você está correto. Se a concentração de OH– é igual a 10-5, então temos que o valor do seu pOH é 5. Como a pergunta foi qual o pH da solução, temos 14 – 5 = 9. Fácil, não é? Para você tentar sozinho, agora sem a resposta: qual é o pOH de uma solução cuja concentração de H+ é igual a 10–11?
          Note que o pH é calculado em uma escala logarítmica. Assim, se o pH de uma solução é apenas uma unidade maior do que a de outra, isso significa que ela é 10 vezes maior.
         
Se pudéssemos visualizar os íons H+ de uma solução, teríamos o seguinte:
          Como já foi dito anteriormente, quanto maior for a concentração de íons H+ de uma solução, mais ácida ela é. Quanto mais ácida for a solução, ela assume um valor de pH cada vez menor. Conforme o valor do pH vai se elevando, a solução vai caminhando para se tornar cada vez mais básica (ou alcalina). Observe a imagem abaixo:
          
Para termos uma noção mais exata, vamos definir o pH de algumas substâncias:
sangue: pH = 7,3
refrigerante à base de cola: pH = 3,0
vinho tinto: pH = 3,7
           Os sistemas biológicos possuem uma grande dependência em relação ao pH. Muitas enzimas, senão todas, variam grandemente sua velocidade de reação em diferentes pHs. Assim, por exemplo, enzimas como a tripsina, encontrada no suco gástrico, possui pH ótimo em torno de dois. Entende-se por pH ótimo aquele pH no qual a velocidade de reação da enzima é máximo. Assim, se essa enzima for colocada em um pH diferente do seu pH ótimo, ela passará a apresentar velocidades de reação menores do que quando em pH 2. Mas você já deve estar se perguntando: os sistemas vivos são dinâmicos, variações no pH seriam normais? Isso realmente ocorre, entretanto, para contornar esse problema. Os sistemas biológicos dispõem de um sistema que evita grandes variações em seu pH, sendo conhecido como sistema tampão. Esses sistemas foram “copiados” pelo homem e são muito utilizados em pesquisas. No corpo humano, os dois sistemas tampão mais importantes são o bicarbonato e o fosfato.
            Um sistema tampão consiste de um ácido fraco e sua base conjugada. O ácido fraco funciona como um doador de prótons e a sua base conjugada funciona como aceptor de prótons. O sistema fosfato atua no citoplasma de todas as células e consiste na seguinte reação:
          A constante de ionização (pKa) do sistema fosfato é igual a 6,86. O sistema tampão fosfato atua com máxima efetividade em pH próximo ao seu pKa, resistindo, assim, as alterações do pH entre 5,9 e 7,9. A relação entre o pH e o pKa é descrita na equação abaixo, conhecida como Equação de Henderson-Hasselbalch.
Um bom exemplo para exercitar pode ser encontrado no livro Principles of Biochemistry, 3a. edição (Nelson, D. L. & Cox, M.M.) e mostrado abaixo:
Calcule o pKa do ácido láctico, dado que quando a concentração de ácido láctico é 0,010 M e a concentração de lactato é 0,087, o pH é 4,8.
Substituindo os valores na equação de Henderson-Hasselbalch, temos:
Isolando-se o termo pKa:
Resolvendo o logaritmo, temos:
Assim, temos que o pKa do ácido láctico é igual a 3,86.
Na próxima aula iniciaremos nossa discussão sobre a estrutura das proteínas. Relembre, se necessário, o modo de expressão das proteínas, desde a transcrição gênica até a sua tradução nos ribossomos.
Aula 07_Aminoácidos
Durante essa e a próxima aula iremos estudar as proteínas em sua estrutura. Inicialmente, iremos falar sobre a sua estrutura primária para, em seguida, podermos compreender melhor as estruturas secundária, terciária e, em algumas proteínas, sua estrutura quartenária.
As proteínas são as moléculas mais abundantes nos seres vivos. São encontradas em todas as regiões de uma célula, desde sua periferia, na membrana, dentro do núcleo celular, e até mesmo fora das células. As proteínas diferem grandemente em tamanho, podendo variar de uns poucos resíduos de aminoácidos até milhões deles. Além de diferirem em tamanho (peso molecular), elas exibem as mais diferentes funções nos seres vivos, por exemplo, provendo suporte estrutural, atuando como hormônios, participando das vias de sinalização, funcionando como canais iônicos, entre muitas outras.
As proteínas são polímeros de aminoácidos. Polímeros são agrupamentos de monômeros (unidades). Assim, se eu tenho apenas um aminoácido, esse é o meu monômero. Se eu ligar dois aminoácidos, eu passo a ter um dímero; se eu ligar três aminoácidos, eu tenho um peptídeo. Se essa cadeia de aminoácidos for grande, eu tenho um polipeptídeo. Cada aminoácido é ligado covalentemente ao seu aminoácido adjacente por meio de uma ligação de condensação, na qual uma molécula de água é retirada das moléculas que foram ligadas, sendo esse tipo de ligação conhecida como ligação peptídica.
A estrutura básica de um aminoácido é mostrada na imagem abaixo. Apenas 20 tipos de aminoácidos diferentes são encontrados em todos os seres vivos. Esses aminoácidos diferem entre si apenas pelo seu grupo funcional R, os quais emprestam às cadeias polipeptídicas diferentes características químicas.
          Observe que um aminoácido, além do seu grupo R, possui mais dois grupos funcionais: um grupo amina e um ácido carboxílico. Isso explica o seu nome aminoácido! Na reação de polimerização (ligação peptídica), um OH é removido do ácido carboxílico e a amina contribui com um H, os quais, juntos, formam uma molécula HOH, ou melhor, H2O. Observe como fica a estrutura da molécula após esse tipo de ligação:
A tabela abaixo mostra todos os aminoácidos encontrados nos seres vi-vos. Obviamente, essa não é uma tabela para ser decorada, apenas consultada quando você achar necessário.
Talvez você tenha notado que todos os aminoácidos encontrados na tabela estão em sua forma isomérica L. Em seres vivos, todos os aminoácidos são apenas encontrados nessa forma.
Para o estudo da bioquímica, é fundamental o conhecimento das características dos grupos funcionais dos aminoácidos. Assim, os aminoácidos são classificados de acordo com as propriedades do seu grupo funcional R. Existem cinco classificações principais para os grupos funcionais, a saber:
Grupos R alifáticos (apolares) – São representados pela alanina, valina,leucina e isoleucina. Suas cadeias laterais R são hidrofóbicas. Assim, esses aminoácidos tendem a se agrupar com o seu grupo funcional voltado para dentro das proteínas, isolando-se do conteúdo de água do exterior, estabilizando a molécula por meio do quechamamos interação hidrofóbica.
 
Grupos R aromáticos – São representados pela fenilalanina, tirosina etriptofano. Seus anéis aromáticos são relativamente hidrofóbicos. Assim, todos eles podem participar de interações hidrofóbicas. A tirosina possui um grupo hidroxila (ver tabela acima) ligada ao anel aromático que pode fazer pontes de hidrogênio com outras moléculas.
Grupos R não carregados (polares) – São representados pelos aminoácidos serina, treonina, cisteína, prolina, aspargina e glutamina. Todos eles possuem grupos R que podem fazer pontes de hidrogênio com moléculas de água e são, portanto, hidrofílicos.
Grupos R carregados positivamente (básicos) – São representados pela lisina, arginina e histidina. Esses aminoácidos são carregados positiva-mente em pH 7.
 
Grupos R carregados negativamente (ácidos) – São representados pela aspargina e pelo glutamato. Em pH 7 são carregados negativamente.
Na próxima aula retomaremos nossa discussão sobre a estrutura das proteínas. 
Aula 08_Proteínas I
 
Durante a aula passada aprendemos sobre os aminoácidos e demos uma olhada geral na estrutura primária de uma proteína. Na aula de hoje vamos nos aprofundar no assunto, enfocando os detalhes das estruturas primária, secundária, terciária e quartenária, os quais são responsáveis pela conformação da proteína e, consequentemente, sua função.
Quando um aminoácido liga-se ao outro por meio de ligações peptídicas, obtém-se um peptídeo que pode variar entre uns poucos resíduos de aminoácidos a milhares deles. Quando temos muitos aminoácidos ligados a esses peptídeos, a cadeia é chamada de polipeptídeo. Como a cadeia principal de um aminoácido é composta apenas por ligações simples, os grupos funcionais podem girar livremente na estrutura, o que aumenta a diversidade de possíveis tipos de cadeias. Entretanto, somente algumas formas são encontradas nas proteínas, a exemplo do tipo de isômero, onde, nos aminoácidos, é encontrada a forma L. Essas formas são mais estáveis, termodinamicamente, tendo uma baixa energia de Gibbs livre.
Essa estrutura composta pela ligação dos aminoácidos um ao outro é conhecida como estrutura primária das proteínas, ou seja, uma cadeia linear de aminoácidos ligados covalentemente. Esses aminoácidos são coplanares, o que significa dizer que eles estão contidos no mesmo plano. A imagem abaixo, já utilizada em aula anterior, mostra exatamente essa estrutura:
Outra maneira de visualizar essa estrutura é mostrada abaixo:
          A estrutura secundária de uma proteína diz respeito a sua conformaçãolocal de alguma parte dessa proteína. Duas estruturas são encontradas formando a estrutura secundária de umas proteínas: a α-hélice e a folha β, também conhecida como conformação β.
          A α-hélice é uma conformação na qual a estrutura primária da proteína girasobre um eixo central. A imagem abaixo representa essa estrutura:
          
Note que essa hélice gira para a direita (se você pudesse deslocar a imagem e vê-la como se fosse um túnel, você observaria que ela gira no sentido horário). Todas as α-hélices têm passo à direita, exceto o colágeno, que é a única proteína que tem passo à esquerda. Cada volta da α-hélice é composta por 3,6 resíduos de aminoácidos, os quais estabilizam a estrutura por meio de pontes de hidrogênio entre um hidrogênio ligado ao átomo de nitrogênio de um resíduo de aminoácido com o oxigênio da carbonila, quatro resíduos de aminoácidos a sua frente. Outro fator que estabiliza a α-hélice é o tipo de grupo funcional (grupo R) encontrados nos aminoácidos. Como já explicado na aula anterior, os grupamentos hidrofóbicos dos aminoácidos tendem a ficar voltados para o interior da hélice, longe da água. Esses aminoácidos interagem entre si, sendo que chamamos isso de interação hidrofóbica. Note que, estando dentro da molécula das proteínas, eles ficam protegidos da água que existe no exterior, o que é muito mais favorável energeticamente.
A forma de estrutura secundária é a folhaβ. Nessa estrutura as cadeias lineares estão dispostas paralelamente, tendo o mesmo sentido ou sentidos inversos (antiparalelos). Essa estrutura é estabilizada por meio de pontes de hidrogênio entre os átomos das cadeias lineares. Observe a imagem abaixo:
          
Note que a seta aponta o sentido da cadeia de aminoácidos. O que podemos dizer a respeito da estrutura acima é que as cadeias que compõem a folha β são antiparalelas (as setas apontam para sentidos opostos).
          A estrutura terciária de uma proteína é a sua conformação tridimensional, ou seja, as estruturas secundárias arranjadas numa conformação que possui altura, largura e profundidade. Observe a imagem abaixo:
        
 A estrutura terciária é estabilizada por diferentes tipos de interações fracas, como as pontes de hidrogênio, embora possam aparecer algumas ligações dissulfeto (S-S). Essa conformação tridimensional é totalmente desfeita quando aquecemos muito essa proteína. Quando a proteína perde a sua conformação tridimensional, dizemos que ela desnaturou. Assim, perdendo a sua conformação tridimensional, ela também perde sua função, uma vez que as funções das proteínas estão diretamente ligadas a sua estrutura. Não é só o aumento da temperatura que desnatura uma proteína. Variações bruscas no pH também fazem as proteínas perderem sua conformação tridimensional. Um bom exemplo de desnaturação pelo aquecimento é o ovo cozido. Ao cozer um ovo, as proteínas encontradas na clara (albumina, principalmente) desnaturam, formando aquela “massa” mole.
          Talvez agora você entenda o motivo pelo qual é perigoso ter febre muito alta. Quando a febre atinge temperaturas muito elevadas, as proteínas começam a desnaturar, diminuindo a velocidade de reação no caso das enzimas (enzimas são proteínas). Isso pode levar à morte ou a danos irreversíveis, principalmente no cérebro.
          Ainda na estrutura terciária de uma proteína, algumas bio-moléculas podem ser adicionadas, como moléculas de açúcares, radicais, fosfato, entre outras.
          A estrutura quartenária de uma proteína é formada quando duas ou mais estruturas terciárias se unem e formam uma nova molécula. É o que ocorre
com a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de O2 no sangue dos mamíferos. A hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas e quatro grupos heme, nos quais átomos de ferro estão no estado ferroso (Fe2+). As cadeias polipeptídicas são chamadas globinas e consistem de duas folhas β e duas α-hélices. A hemoglobina é mostrada na imagem a seguir:
 
Agora que já conhecemos a estrutura das proteínas podemos começar a discutir as diferentes funções dessas bio-moléculas. Na próxima aula retornaremos ao tema. 
Aula 09_Proteínas II
 
Durante as duas últimas aulas nós estudamos proteínas em sua estrutura geral, desde as características dos aminoácidos que as compõem, até as suas estruturas primária, secundária, terciária e quartenária. Estudamos também as alterações que podem ocorrer na estrutura das proteínas quando ocorrem mudanças de temperatura e pH. Hoje vamos estudar cuidadosamente as funções das proteínas. Devemos deixar claro que é realmente impossível saber as funções de todas as proteínas, uma vez que existem milhares delas nas células e fora delas. Assim, vamos nos deter em algumas proteínas muito comuns encontradas não só nos seres humanos, mas algumas que são também encontradas em outros seres vivos.
          Como explicado na aula anterior, a estrutura tridimensional de uma proteína é de grande importância para sua função, pois é por meio dessa estrutura que a proteína vai realizar sua função, seja ela atuando como um catalisador nas reações bioquímicas (enzimas) seja atuando como fibras que fornecem resistência à tração, como em alguns tipos de colágeno.
           
A imagem acima mostra uma molécula de colágeno. Note que essa proteína tem a forma de uma tripla hélice (três cadeias polipeptídicas, uma azul, outra verde e uma vermelha). O colágeno não é, na verdade, uma proteína, mas sim uma família de proteínas,existindo, até o momento, 26 tipos geneticamente distintos. Os colágenos perfazem cerca de 25% da massa protéica total de um mamífero, sendo o maior constituinte dos tecidos biológicos. O colágeno possui uma sequência característica de aminoácidos em sua estrutura primária. Essa sequência se repete ao longo da cadeia polipeptídica e é composta por glicina–x-prolina ou glicina-x-hidroxiprolina onde x pode ser qualquer aminoácido.
          As funções que muitas proteínas assumem só são possíveis graças a ligações reversíveis a outras moléculas, chamadas ligante. Os ligantes podem ser qualquer tipo de molécula, incluindo outra proteína. A proteína somente se liga ao seu ligante graças a locais específicos das moléculas, chamados sítios de ligação. Os sítios de ligação, da proteína e do seu respectivo ligante, são complementares em forma, tamanho, carga elétrica e suas características de afinidade pela água (hidrofilia ou hidrofobia).
          Outra característica importante que as proteínas possuem é a sua flexibilidade. Essa flexibilidade permite que as proteínas possam assumir diferentes conformações estruturais, o que pode inibir ou promover sua atuação de acordo com as necessidades impostas pelo meio ambiente. Além disso, quando um ligante se une à sua proteína, ele pode causar alterações conformacionais na proteína, liberando outros sítios de ligação para outros ligantes diferentes. Isso é nada mais do que um mecanismo de regulação de proteínas.
          Vamos aqui exemplificar as ligações reversíveis das proteínas com seus ligantes com o caso do transporte de oxigênio. Já foi mencionado em aulas anteriores que o oxigênio é pouco solúvel em água. Alguns organismos, como as minhocas, por exemplo, possuem um tipo de respiração chamada de cutânea, pois o oxigênio se difunde para as células diretamente depois atravessar a pele. Essa é uma adaptação para organismos pequenos, nos quais o oxigênio não necessita se difundir por grandes distâncias. Assim, em organismos maiores, existe a necessidade de transportadores específicos para esse gás. Organismos maiores desenvolveram proteínas sanguíneas responsáveis por esse tipo de trabalho. Essas proteínas são conhecidas como mioglobina e hemoglobina, nos cordados, em outros organismos, existe uma molécula conhecida como cianoglobina. A mioglobina e a hemoglobina são muito bem conhecidas, uma vez que foram as primeiras proteínas a terem sua estrutura tridimensional determinadas. Observe as imagens abaixo:
Hemoglobina Mioglobina
 
          Nenhuma cadeia lateral dos aminoácidos possui a propriedade de se ligar reversivelmente ao oxigênio. Assim, esse papel é realizado por alguns metais de transição, a exemplo do ferro e do cobre, os quais possuem uma grande tendência em ligar oxigênio, sendo que a maioria dos organismos multicelulares utiliza o ferro como ligante. A ligação do ferro à proteína hemoglobina ocorre por meio de um grupo prostético conhecido como grupoheme. Entende-se por grupo prostético um componente que está associado permanentemente à proteína contribuindo em sua função. Nesse grupo heme, o ferro é ligado na sua forma ferrosa (Fe2+).
          O átomo de oxigênio possui seis ligações, sendo que quatro delas são com átomos de nitrogênio da molécula de hemoglobina e as duas restantes se ligam reversivelmente ao oxigênio. Entretanto, o monóxido de carbono (CO) possui uma afinidade 20.000 vezes maior pelo grupamento heme da hemoglobina do que o oxigênio, e 200 vezes maior quando esse grupamento está na mioglobina. É por esse motivo que na entrada de túneis existem placas avisando que, em caso de congestionamento, deve-se desligar o motor, pois o CO é produzido pela combustão incompleta dos combustíveis nos motores.
Nas duas próximas aulas vamos estudar um tipo de proteína muito importante: as enzimas. Relembre as últimas aulas sobre proteínas, pois, para uma melhor compreensão do tema, é necessário ter em mente todas as características dessas moléculas.
Aula 10_Enzimas I
 
Durante as últimas aulas estudamos algumas características das proteínas, sua estrutura, suas funções etc. A partir de hoje vamos passar a estudar uma “classe” de proteínas muito importante para todo e qualquer ser vivo, as enzimas. As enzimas são tão importantes para os seres vivos que praticamente todos os livros de bioquímica criam capítulos específicos para o estudo das suas propriedades.
Enzimas funcionam como catalisadores biológicos, ou seja, elas aumentam a velocidade das reações sem interferir em seu produto final. Essa é a explicação mais simples que podemos dar sobre as enzimas. Entretanto, sua diversidade e suas características tornam seu estudo muito complexo. Exceto por alguns poucos grupos de mRNA, todas as enzimas são proteínas, embora o inverso não seja válido, ou seja, nem todas as proteínassão enzimas! Relembre as mais variadas funções das proteínas (estrutural,sinalização etc.). Assim, podemos também definir enzimas como proteínas altamente especializadas na função de catalisação de reação bioquímicas.
Em processos bioquímicos, as enzimas desempenham o papel principal.
Além de catalisarem as reações, atuam como coordenadoras das vias bioquímicas. Assim, qualquer alteração em uma determinada enzima compromete toda uma via. Vejamos o exemplo abaixo:
          
A enzima 1 catalisa a reação de conversão da molécula A em B. A molécula B, assim que formada, sofre a ação da enzima 2, a qual a converte no produto C. Esse produto C é convertido em D pela ação da enzima 3, e assim por diante. Suponhamos que uma mutação nos dois genes da enzima 2 (relembre que enzimas são proteínas e, portanto, estão codificadas no DNA) passe a produzir enzimas inativas, ou seja, que não catalisem a reação de transformação de B em C. Assim, embora exista o substrato A e a sua respectiva enzima, a qual o converte em B, no momento em que B deveria ser transformado em C, isso não passará ocorrer mais e, portanto, os produtos D e E também não serão formados. Isso exemplifica o fato de que, quando alguma enzima de alguma via metabólica é suprimida, compromete-se toda a via. Muitas doenças são causadas por enzimas mutantes que não desempenham mais o seu papel no organismo. Por outro lado, a super expressão de certas enzimas também pode causar doenças.
Quando estudamos a estrutura das proteínas, comentamos que sua conformação tridimensional é de vital importância para as funções das proteínas. Como as enzimas são proteínas, sua atividade catalítica depende da sua conformação tridimensional. Assim, os mesmos resultados são esperados quando uma enzima desnatura: diminuição da velocidade de reação ou parada completa das reações de catálise. Analise a imagem abaixo. Qual das imagens se encaixaria perfeitamente na enzima indicada pela seta? Como se pode notar, os retângulos vermelhos seriam os principais candidatos. É exatamente dessa maneira que as enzimas atuam. Somente um tipo de molécula (substrato) vai se ligar àquela enzima.
          
As enzimas são tão diversificadas quanto as proteínas. Elas podem variar em peso molecular desde cerca de 12.000 até aproximadamente 1 milhão de KDa. Algumas enzimas necessitam de alguns componentes químicos para funcionar. Esses componentes químicos são chamados co-fatores, que pode ser apenas um ou vários. Entre os principais co-fatores podemos citar o Fe2+, Mg2+, Cu2+ e Ni2+. 
Outras enzimas necessitam de um complexo orgânico ou metalo- orgânico conhecido como co-enzima. Outras, ainda, necessitam tanto de um co-fator (um metal, por exemplo) quanto de uma co-enzima. A imagem abaixo representa a co-enzima NAD (nico-tinamida adenina dinucleotídeo):
A enzima completa, como seus co-fatores e co-enzimas, é chamada holoenzima. A parte protéica da enzima, nesse caso, é chamada apoenzima. Assim, temos que APOENZIMA + CO-ENZIMA = HOLOENZIMA! A tabela abaixo mostra algumas coenzimas:
Classificação das enzimas
 
As enzimas são nomeadas de maneira bem simples: adicionando o sufixo -ase ao nome do substrato ou ao tipo de reação que essa enzima catalisa.Assim, temos a amilase salivar (antigamente conhecida como ptialina). O nome nos indica que ela atua sobre o amido e é encontrada na saliva; DNA polimerase, enzima que catalisa a polimerização do DNA; urease, enzima que catalisa a hidrólise da uréia. Entretanto, existem algumas enzimas que tiveram seu nome consagrado pelo uso e pelo fato de não utilizarem o su-fixo -ase, por exemplo, a tripsina e pepsina. Pelo exposto acima, todas as palavras terminadas em -ase são enzimas.
Hoje, com o rápido avanço na descoberta de novas enzimas, muitas delas passam a ter o mesmo nome; outras têm dois nomes diferentes. Para evitar isso, foi criado um sistema internacional que divide as enzimas em seis classes principais. Esse sistema fornece uma numeração às enzimas. Vamos ver um exemplo prático. Observe a reação abaixo:
          O nome dessas enzimas é ATP:glicosefosfotransferase. Como dá para no-tar só pelo nome, essa enzima catalisa a reação de transferência de um radical fosfato do ATP para a glicose. Assim, seu E.C. number (Enzyme Commission Number) é 2.7.1.1. O número 2 representa a classe da enzima,nesse caso uma transferase; o segundo número, 7, representa sua sub-classe, que transfere grupos fosfato; o terceiro algarismo representa que o aceptor é uma hidroxila; por último, o algarismo 1 representa a D-glicose como aceptor do grupo fosfato. Obviamente, existe um “manual” de como proceder a essa identificação, o qual foge ao escopo dessa aula.
 
Modo de funcionamento de uma enzima
 
          As enzimas são altamente específicas. Para cada enzima existe apenas um substrato, embora em raríssimos casos possam existir mais. A reação de catálise se dá dentro da enzima, em um local chamado sítio ativo. Esse sítio é o encaixe perfeito para o substrato que será transformado, em seguida, em produto.
          A reação geral que representa a atuação de uma enzima é onde E é a enzima, S o substrato e P o produto. Representando graficamente, temos:
          As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação da reação, ou seja, as enzimas trabalham de modo a tornar as reações mais energeticamente favoráveis. Observe o gráfico abaixo:
          A linha vermelha representa a reação ocorrendo sem a ação de enzimas. A linha azul representa a mesma reação ocorrendo com o auxílio de enzimas. Note a diferença de energia entre elas.
Na próxima aula retornaremos ao estudo das enzimas, discutindo a sua velocidade de reação e regulação.
Aula 11_Enzimas II
Na aula passada, estudamos o modo de ação das enzimas. Hoje, vamos estudar a velocidade das reações das enzimas (cinética) e o modo como elas são inibidas. Métodos modernos possibilitaram criar mutações específicas em determinadas regiões dos genes que codificam as enzimas; o que altera os aminoácidos na cadeia da enzima tornou possível o estudo mais detalhado dos sítios ativos das enzimas.
 
Cinética das enzimas
          Um dos principais fatores que alteram a velocidade da reação de uma enzima é a concentração inicial de substrato.
Observe no gráfico que a velocidade de reação (rate of reaction) aumenta linearmente com o aumento da concentração do substrato (concentration of substrate) até um dado momento em que essa velocidade passa a seestabilizar. Essa estabilização se explica da seguinte maneira: inicialmente, havia mais enzima do que substrato. Assim, a reação ocorre rapidamente. Conforme mais substrato vai sendo adicionado, as enzimas livres vão sendo ocupadas na reação, até um momento final no qual todas as enzimas já estão ligadas ao seu substrato. Nesse momento, podemos verificar a velocidade máxima da reação dessa enzima. Lembre-se de que a ligação enzima-substrato é uma ligação reversível. Assim, após catalisar uma reação, essa enzima é liberada e irá ligar-se a outra molécula do substrato, iniciando novamente a reação de catalisação.
Alguns fatores influenciam as reações enzimáticas, entre eles a temperatura e o pH. Como as enzimas são proteínas, temperaturas muito elevadas desnaturam as moléculas, impedindo que elas catalisem as reações. Lembre-se de que o termo desnaturação refere-se à perda da conformação tri-dimensional da proteína. Assim, como as funções das enzimas estão relacionadas a sua conformação tri-dimensional, não é de se estranhar esse fato.
         
O termo “temperatura ótima” refere-se àquela temperatura onde a velocidade de reação é máxima para aquela enzima. A grande maioria das enzimas humanas tem uma temperatura ótima a 37°C. Um exemplo interessante de citar nesse momento é o da enzima Taq-polimerase. Como você já viu em genética, essa enzima é utilizada na técnica de PCR (polimarase chain reac-tion) a qual consiste em ciclos, em que a temperatura da amostra de DNA é elevada até cerca de 98°C para que as cadeias de DNA se separem. Em seguida, essa enzima catalisa a polimerização das cadeias complementares às duas cadeias abertas, o que cria duas novas cadeias de DNA. Assim, a essa temperatura, qualquer enzima humana, por exemplo, já estaria desnaturada e, conseqüentemente, perderia sua função. A enzima Taq-polimerase foi isolada da bactéria Thermophilus aquaticus, que é encontrada vivendo próxima a vulcões submarinos, onde a temperatura é extremamente elevada. A temperatura ótima dessa enzima é aproximadamente a mesma que a temperatura na qual se encontram as amostras na PCR.
Outro fator importante que altera a velocidade de reação de uma enzima é o pH do meio no qual ela se encontra.
         
Pelo gráfico acima, notamos que a enzima A possui um pH ótimo em torno de 3 (ácido) e a enzima B tem um pH ótimo em torno de 9 (básico). Alterações drásticas no pH do meio refletem-se na diminuição da velocidade das reações catalizadas por enzimas. Isso é de extrema importância, uma vez que ao se prender a respiração por muito tempo o sangue passa a ficar ácido. Observe a reação do CO2 com a água encontrada no sangue:
          Quando o CO2 é impedido de ser expirado, ele reage com a água e forma ácido carbônico, o qual é muito instável e decompõe-se em H+ e HCO3-. Esse H+ faz o pH sanguíneo baixar, tornando-se ácido, o que diminui a velocidade de reação de várias enzimas.
 
Inibição enzimática
 
          Outra forma de diminuir a velocidade de uma reação enzimática é adicionando inibidores. O uso de inibidores tem grande importância no aspecto farmacêutico, uma vez que muitas drogas atuam dessa maneira. A aspirina (ácido acetil salicílico), por exemplo, atua inibindo o primeiro passo das reações que sintetizam prostaglandinas, que são componente envolvido em vários processos, como na dor.
As enzimas podem ser inibidas de duas maneiras diferentes: de forma irreversível e reversível. Na forma irreversível, o inibidor liga-se à enzima enão se desliga mais ou destrói a enzima. Os inibidores reversíveis podem atuar de diferentes maneiras. Eles podem ser inibidores competitivos, os quais competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima. Enquanto o inibidor estiver ligado à enzima, a reação não acontece. Obviamente que existe uma homologia entre a forma tri-dimensional do inibidor e do substrato. Um exemplo do uso de inibidores competitivos pela medicina é o uso no tratamento de pessoas que ingerem metanol. 
O metanol é metabolizado no fígado pela enzima álcool desidrogenase, sendo convertido em formaldeído, o qual é muito tóxico para os tecidos, inclusive os olhos, que passam a apresentar cegueira como sintoma. O álcool compete com o metanol pelo sítio ativo da enzima álcool desidrogenase, que o converte em acetoaldeído, que é muito menos tóxico que o formaldeído. O tratamento consiste na infusão intravenosa de álcool a uma taxa que mantenha sob controle sua concentração no plasma sanguíneo por algumas horas, até os rins filtrarem o metanol e o eliminem pela urina.
 
A imagem abaixo ilustra o processo de inibição competitiva:
Outros tipos de inibição reversível são conhecidos como inibição não-competitiva e inibição alostérica. Na inibição não-competitiva, o inibidorliga-se a outra região da enzima que não seja o sítio ativo.Ao ligar-se a essa região, ele causa uma alteração na conformação da enzima que impede o substrato de se ligar com o sítio ativo. Assim, tudo ocorre como se houvesse uma diminuição da concentração da enzima.
          Algumas enzimas possuem dois ou mais sítios ativos. Quando uma molécula inibidora se liga a um sítio ativo da enzima e passa a impedir que o substrato se ligue ao seu sítio ativo principal, ocorre uma diminuição da velocidade da reação, que é conhecida como inibição alostérica. Esse nome deriva dos termos alo=diferente e stereo=três dimensões.
Na próxima aula estudaremos os ácidos nucléicos sob o ponto de vista da bioquímica, diferentemente do que você já estudou na disciplina de genética. 
Aula 12_Ácidos nucléicos
Embora os nucleotídeos sejam conhecidos, geralmente, pela formação das moléculas de RNA e DNA, essas biomoléculas desempenham diversos outros papéis nos organismos. Eles também atuam como segundo mensageiros quando um hormônio, ou outra molécula, estimula sua célula-alvo, atuam como moeda de energia para as reações celulares e funcionam como co-fatores de algumas enzimas. Na aula de hoje vamos descrever sua estrutura molecular e suas funções em mais detalhes.
Estrutura
Os nucleotídeos são compostos por três componentes principais: uma base nitrogenada, um açúcar de cinco carbonos (pentose) e um fosfato.Quando essa molécula não apresenta o grupo fosfato, ela passa a ser chamada nucleosídeo.
As bases nitrogenadas são derivadas de dois componentes parentes, as pirimidinas e purinas. A diferença básica entre suas estruturas encontra-se no fato de que as purinas são formadas por dois anéis aromáticos enquanto as pirimidinas são formadas por apenas um anel. Cinco bases nitrogenadas são encontradas formando os ácidos nucléicos, além de servirem para outras funções.
          Note que as bases nitrogenadas adenina e guanina são as purinas, pois possuem dois anéis aromáticos na sua estrutura. Já as outras três bases nitrogenadas, citosina, uracila e timina são compostas apenas por um único anel aromático e, portanto, são as pirimidinas. Em relação aos ácidos nucléicos, no DNA encontramos as bases adenina (A), citosina (C), guanina (G) e timina (T). Já no RNA encontramos as bases A, C, G e uracila (U). A presença de dois grupos aromáticos nas purinas e apenas um grupo nas pirimidinas é de grande importância para a estabilidade do DNA, uma vez que as bases nitrogenadas ficam no centro da dupla hélice e a estabilizam por meio de pontes de hidrogênio entre elas. Assim, a base adenina faz duas pontes de hidrogênio com a base timina, o que contabiliza três anéis aromáticos no interior da dupla hélice. Se parearmos duas bases nitrogenadas de forma que fiquem no interior da hélice com mais ou menos bases nitrogenadas, criaremos “calombos” ou “buracos”, respectivamente, na dupla hélice. Assim, para manter a estrutura estável, a base nitrogenada citosina pareia com a base guanina, também somando três anéis no interior da dupla hélice. Observe:
Ácido desoxirribonucléico (DNA)
 
          O ácido desoxirribonucléico é responsável pelo armazenamento da informação genética. O DNA é um polímero de nucleotídeos que formam cadeias extremamente longas, podendo chegar a milhões de bases. As bases nitrogenadas são ligadas covalentemente à pentose por meio de uma ligação do tipo N-β-glicosil com o carbono 1’ da pentose e os nucleotídeos sucessivos são ligados um ao outro para formar a cadeia por meio de ligações fosfodiéster. A imagem abaixo é uma visualização tridimensional de uma molécula de DNA.
         
Note que o DNA é formado por um “esqueleto” externo de carbono-açúcar que protege as bases nitrogenadas encontradas no interior da hélice. As duas hélices do DNA são antiparalelas, ou seja, a orientação delas é contrária uma a outra. Assim, a numeração dos carbonos de uma cadeia é no sentido 5’ -> 3’ e a da cadeia oposta é no sentido 3’ -> 5’. Note também que existem dois sulcos na molécula de DNA, sendo um maior e o outro menor. As duas hélices não giram uma sobre a outra (como dois canudos enrolados um no outro), como mostram algumas imagens e abertura de novela, mas giram de forma paralela sob um eixo central imaginário.
Portanto, fique sempre atento às imagens que representam moléculas de DNA que você vê por aí.
Ácido ribonucléico (RNA)
 
          As mesmas ligações que formam as moléculas de DNA também são encontradas formando as moléculas de RNA. A molécula de RNA apresenta apenas uma única cadeia polipeptídica. Por causa disso, as bases nitrogenadas ficam expostas, embora a maioria das moléculas de RNA se enrole sobre si mesma, fazendo pontes de hidrogênio entre suas próprias bases nitrogenadas. A imagem abaixo mostra uma molécula de tRNA (RNA transportador), a qual se enrola sobre si.
 
Outras funções dos nucleotídeos
 
Os nucleotídeos atuam também como co-fatores enzimáticos, como segundo - mensageiro em algumas vias de sinalização celular (cAMP – ade-nosinamono-fosfato cíclica) e como fonte de energia química para as reações celulares, representado, principalmente, pelo ATP (adenosina tri-fosfato).
A imagem acima mostra uma molécula de adenosina mono-fosfato (AMP). Observe a presença de um grupo fosfato ligado à hidroxila 5’ do açúcar. Esses grupos fosfatos podem ocorrer em número de um (AMP), dois (ADP– adenosina di-fosfato) ou três (ATP – adenosina tri-fosfato).
          A estrutura da molécula de ATP é representada na imagem acima. Cada grupo fosfato é altamente energético, e é essa energia das ligações dos grupos fosfatos que são utilizadas nas reações celulares. Normalmente, os grupos fosfatos são chamados α, β, e γ, do mais próximo do açúcar para a extremidade, respectivamente. A ligação do grupo fosfato α com a ribose é feita por um grupo éster, a qual, quando quebrada, fornece cerca de 14 kJ/mol. Já os grupos α e β, e β e γ são ligações do tipo fosfoanidrido que, quando quebrada, fornece cerca de 30 kJ/mol, ambos em condições normais.
O ATP é produzido principalmente pela respiração aeróbia, a qual será discutida em outras aulas com mais detalhes, embora também seja produzido por outras vias metabólicas, mesmo na ausência de oxigênio, como na fermentação, mas com um rendimento muito menor. Quando uma molécula de ATP é utilizada como fonte de energia para uma dada reação, ocorre a quebra (hidrólise) da ligação do último fosfato da molécula com a concomitante liberação de energia que havia naquela ligação. Assim, o ATP perde um radical fosfato transformando-se em ADP, o qual, posteriormente, será transformado em ATP novamente.
O armazenamento de energia pode ocorrer em outras bases nitrogenadas que não a adenina. Podem-se encontrar também o GTP (guanosinatri-fosfato), UTP (uracila tri-fosfato) e CTP (citosina tri-fosfato) fornecendo energia para algumas reações.
 
Na próxima aula vamos aprender uma pouco mais sobre os lipídeos: sua composição, suas estruturas, suas funções e sua classificação. 
Aula 13_Lipídeos
          
Na aula de hoje vamos conhecer um pouco mais a respeito de uma classe de biomoléculas chamadas lipídeos. Essas biomoléculas são principalmente caracterizadas pela sua insolubilidade em água. Os lipídeos são encontrados nos seres vivos em uma diversidade de formas representadas pelo tamanho da sua cadeia carbônica e pelo número de instaurações (duplas e triplas ligações entre carbonos). Assim, óleos e gorduras são os principais responsáveis pelo armazenamento de energia; os fosfolipídios, junto com o colesterol, são os lipídeos responsáveis pela formação das membranas celulares. Já outros lipídeos atuam como co-fatores enzimáticos, pigmentos que absorvem luz, carreadores de elétrons, agentes emulsificantes, hormônios, entre outros.
Vamos dividir nossa aula em três partes: lipídeos de estoque energético, lipídeos formadores de membranas e lipídeos sinalizadores, co-fatores e pigmentos.
Lipídeos de estoque energético
 
As gorduras e os óleos são moléculas derivadas dos ácidos graxos altamente energéticos sendo que sua combustão até H2O e CO2,de forma controlada ou não controlada, é altamente exergônica. Os organismos vi-vos utilizam, quase de modo universal, esse tipo de biomolécula como fonte de armazenamento de energia. Para compreender o motivo pelo qual essas moléculas são usadas como forma de armazenamento de energia, é preciso detalhar sua estrutura molecular, além de nos concentrarmos em suas características físicas.
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos (relembre as aulas de química orgânica e as aulas sobre grupos funcionais em bioquímica) que contêm de quatro a trinta e seis átomos de carbono em sua estrutura. Algumas cadeias desses ácidos podem conter insaturações (duplas e/ou triplas ligações), ou mesmo aparecerem totalmente saturadas. A nomenclatura dessas moléculas é feita de forma simples e os nomes usuais são dados, de forma geral, de acordo com o material onde foram encontradas e isoladas pela primeira vez. Por exemplo, o ácido palmítico (16 átomos de carbono e nenhuma ligação dupla ou tripla) é abreviado como 16:0. Quando existem insaturações, as suas posições são especificadas com números sobrescritos após o símbolo . Assim, um ácido graxo que contenha 22 átomos de carbono e duas ligações duplas, uma entre C-2 e C-3 e outra entra C-17 e C-18 é representado assim: 22:2 (Δ2,17).
As características físicas das moléculas dos ácidos graxos decorrem do comprimento da sua cadeia carbônica e do grau de insaturação que elas apresentam. O grupo ácido carboxílico (polar e ionizado em pH neutro) contribui para a pouca solubilidade que certas moléculas apresentam. A imagem abaixo mostra a estrutura espacial de alguns ácidos graxos bem estudados:
          
Em vertebrados, células especializadas no armazenamento de gordura (adi-pócitos) estocam ácidos graxos em sua forma mais simples – o triacilgli-cerol. Essas células contêm enzimas especiais, as lipases, que catalisam a hidrólise dessas moléculas e produzem ácidos graxos de exportação para locais onde serão utilizados como combustível.
Os triacilgliceróis são mais energéticos do que os carboidratos. A queima total de 1g de carboidrato fornece cerca de 4 kcal enquanto a queima total de 1g de triacilglicerol fornece aproximadamente 9 kcal. Assim, por que os ácidos graxos são usados como armazenamento de energia e os carboidratos são usados como combustível de forma direta? Não seria mais rentável queimar os ácidos graxos e armazenar os carboidratos? Essas questões são respondidas pelas características químicas dos ácidos graxos. Como eles são insolúveis, tendem a se agrupar por interações hidrofóbicas mantendo-se afastados das moléculas de água. Já os carboidratos são solúveis em água, o que faz com que reajam rapidamente nos processos de respiração celular. Entretanto, os ácidos graxos sofrem reações de oxidação que liberam moléculas menores (com dois carbonos) e que participam do processo de síntese de ATP. Essas reações são conhecidas como β-oxidação e serão discutidas em aulas posteriores.
O uso de óleos pelos seres vivos não fica apenas na esfera energética. As aves produzem um óleo em uma glândula próxima a sua cauda, a glândula uropigeana. Com o bico elas espalham esse óleo pelas penas, impermeabilizando-as, o que é de fundamental importância para o vôo.
 
Lipídeos de membrana
 
          As membranas celulares são compostas por um tipo especial de lipídeo, conhecidos de forma geral como fosfolipídios. Entretanto, encontramos outros tipos de lipídeos formando as membranas celulares, como os gli-cerofosfolipídeos (ou fosfoglicerídeos) e os esfingolipídeos. A principal característica dessas moléculas é que elas são anfipáticas, ou seja, são ao mesmo tempo hidrofílicas e hidrofóbicas.
          
A imagem mostra uma região hidrofílica (círculo vermelho) e duas caudas hidrofóbicas. As caudas são compostas por um esqueleto lipídico, que confere a hidrofobicidade à molécula. Nesse esqueleto, quanto maior o grau de insaturação, maior será a permeabilidade da membrana, uma vez que as insaturações “deslocam” o eixo do esqueleto carbônico, o que afasta as moléculas de fosfolipídeos.
A tabela abaixo mostra alguns fosfoglicerídeos. Novamente, não é necessário “decorar” a estrutura de cada molécula, mas atentar para os grupos funcionais que dão as características é fundamental.
Cardiolipina
Outro tipo de lipídeo encontrado nas membranas celulares é o esfingolipídeos, como já mencionado acima. A sua estrutura molecular é representada na imagem a seguir:
 
Lipídeos sinalizadores, co-fatores e pigmentos
 
Até o momento, nós estudamos os lipídios como moléculas passivas. Longe disso, os lipídeos têm um papel ativo nas células e tecidos, atuando como sinalizadores químicos, co-fatores enzimáticos, pigmentos e como precursores de vitaminas.
Um dos responsáveis por atuar como sinalizador intracelular é o fosfatidi-linositol. A sua forma 4,5-bisfosfato atua como um sítio de ligação para muitas estruturas do citoesqueleto na face interna da membrana celular. Os seus derivados fosforilados e o próprio fosfatidilinositol atuam em diversos níveis de regulação do metabolismo e estrutura celular.
Os eicosanóides são hormônios parácrinos, ou seja, atuam próximos ao seu local de produção. Um exemplo são as prostaglandinas, as quais foram identificadas pela primeira vez na próstata (o que explica o seu nome). Esse tipo de eicosanóide atua em vários tecidos a fim de regular a síntese de cAMP (adenosina monofosfato cíclica). Como o cAMP medeia uma diversidade de ações hormonais, as prostaglandinas desempenham diversos papéis nas funções celulares e teciduais.
Muitos hormônios têm origem lipídica - entre eles os hormônios sexuais. Veja a estrutura de alguns deles a seguir:
As vitaminas A e D são precursores de muitos hormônios. A vitamina A atua também como pigmento visual, e sua deficiência apresenta como principais sintomas a xeroftalmia (ressecamento dos olhos) e cegueira noturna. A vitamina D3, também chamada de colecalciferol, é sintetizada na pele pela reação fotoquímica dos raios ultravioletas na forma de 7-dehidro-xicolesterol. No fígado e nos rins, enzimas específicas transformam essa molécula em 1,25-dihidroxicolecalciferol, que é um dos hormônios que regulam a concentração de cálcio no organismo.
 
Na próxima aula retomaremos a discussão sobre membranas biológicas, discutindo, inicialmente, a sua estrutura. 
Aula 14_Membranas celulares
 
         Como combinamos na aula passada, hoje vamos iniciar nossa discussão sobre membranas celulares. Como o assunto é extenso e de grande importância, o conteúdo de membranas foi dividido em três aulas: hoje falaremos sobre a estrutura das membranas celulares e nas duas próximas aulas discutiremos os tipos de transporte de membrana.
          A existência de uma estrutura que separasse o meio externo do meio interno foi um dos fatores der terminantes que possibilitaram a vida. Essa estrutura deveria apresentar determinadas características que permitissem não só o isolamento dos diferentes meios, mas que ao mesmo tempo possibilitasse uma comunicação entre eles, tivesse certa elasticidade e que pudesse crescer em sua extensão conforme houvesse necessidade. As membranas celulares incluem não só o que conhecemos como membrana plasmática, mas todas as membranas que delimitam as organelas dentro da célula, como o núcleo celular, por exemplo.
 
Composição e estrutura
 
Todas as membranas celulares são compostas basicamente por moléculas de fosfolipídeos, as quais são moléculas anfipáticas, ou seja, são hidro-fílicas e hidrofóbicas ao mesmo tempo. Como estudado na aula anterior, uma região da molécula possui um grupo -OH, o qual confere a essa região solubilidade em água. A região do fosfolipídeo, onde se encontra esse radical, é conhecida como “cabeça” do fosfolipídeo. A região hidrofóbica é a “cauda” do fosfofolipídeo.
Outra biomolécula encontrada em grande quantidade nas membranas celulares são as proteínas. A relação entre a quantidade de proteína e fosfolipídeo varia muito de acordo com o tipo celular em questão e qual é a região onde se encontra