AULA 6 BIOQUIMICA

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LEONARDO CURIEL ALVES | FARMÁCIA
 ATIVIDADE COMPLEMENTARES
 
 
 
 
 
 
 ÁGUA
AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH
NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS 
Células e organismos mantêm um pH citosólico específico e constante, em geral, perto de pH 7, mantendo biomoléculas em seu estado iônico otimizado. Em organismos multicelulares, o pH dos fluidos extracelulares também é rigorosamente regulado.
 
 
 
 
 
AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH
NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS 
O tamponamento resulta do equilíbrio entre duas reações reversíveis ocorrendo em uma solução de concentrações quase iguais de doador de prótons e de seu aceptor de prótons conjugado.
 
 
 
 
 
AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH
NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS 
Soluções com pH maior que 7 são alcalinas ou básicas; a concentração de OH– é maior que a de H1. Inversamente, soluções tendo pH menor que 7 são ácidas . 
 
 
 
 
 
AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH
NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS 
O pH de uma solução aquosa pode ser medido por aproximação, usando vários tipos de indicadores coloridos, incluindo tornassol, fenolftaleína e vermelho de fenol. . 
 
 
 
 
 
AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH
NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS 
 Os fluidos intracelulares ou extracelulares de organismos multicelulares têm como característica um pH quase constante. A primeira linha de defesa dos organismos contra mudanças internas de pH é proporcionada por sistemas
tampão. 
 
 
 
 
 pH
 Determinações precisas do pH em laboratórios químicos ou clínicos são feitas com um eletrodo de vidro que é seletivamente sensível à concentração dos íons H1 
 
 
 
 
 pH
 Em um pH-metro, o sinal do eletrodo de vidro colocado em uma solução de teste é amplificado e comparado com o sinal gerado por uma solução de pH conhecido 
 
 
 
 
AÇÃO TAMPONANTE CONTRA AS VARIAÇÕES DE PH
NOS SISTEMAS BIOLÓGICOS 
O citoplasma da maioria das células contém altas concentrações de proteínas e, estas, contêm muitos aminoácidos com grupos funcionais que são ácidos fracos ou bases fracas.
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
- Proteínas controlam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo uma quase infinita diversidade de funções. Para explorar o mecanismo molecular de um processo biológico, um bioquímico estuda quase que inevitavelmente uma ou mais proteínas.
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas as partes das células. As proteínas também ocorrem em grande variedade; milhares de diferentes tipos podem ser encontrados em uma única célula.
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Como os árbitros da função molecular, as proteínas são os resultados mais importantes e são os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética é expressa
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Subunidades monoméricas, relativamente simples, fornecem a chave da estrutura de milhares de proteínas diferentes. As proteínas de cada organismo, da mais simples das bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do mesmo conjunto onipresente de 20 aminoácidos
 
 
 
 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
A partir desses blocos de construção, diferentes organismos podem gerar produtos tão diversos como enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras musculares, proteínas das lentes dos olhos, penas, teias de aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite, antibióticos, venenos de cogumelos e uma miríade de outras substâncias com atividades biológicas distintas
 
 
 
AMINOÁCIDOS
Proteínas são polímeros de aminoácidos, com cada resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente (o termo “resíduo” reflete a perda de elementos de água quando um aminoácido é unido a outro).
 
 
 
AMINOÁCIDOS
Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água 
 
 
 
AMINOÁCIDOS
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono a está ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio 
 
 
 
 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
Os aminoácidos são classificados em relação às gradações de polaridade, tamanho e forma dos grupos R: Grupos R apolares, alifáticos . 
 
 
 CLASSIFICAÇÃOPELO GRUPO R
 
Grupos R aromáticos – Fenilalanina, tirosina e triptofano, com suas cadeias laterais aromáticas, são relativamente apolares (hidrofóbicos).
 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
Grupos R polares, não carregados:
Essa classe de aminoácidos inclui a serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina. 
 
 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
Grupos R carregados positivamente (básicos) – Os grupos R mais hidrofílicos são aqueles carregados positiva ou negativamente. Os aminoácidos nos quais os grupos R têm uma carga positiva significativa em pH 7,0 são a lisina, a arginina e a histidina 
 
 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
Grupos R carregados negativamente (ácidos) – Os dois aminoácidos que apresentam grupos R com carga negativa final em pH 7,0 são o aspartato e o glutamato, cada um tem um segundo grupo carboxila.
 
 CLASSIFICAÇÃO PELO GRUPO R
O conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos comuns é fundamental para a compreensão da bioquímica.
 
 
 
 PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
 
Os polipeptídeos que ocorrem biologicamente variam em tamanho de pequenos a muito grandes, consistindo em dois ou três a milhares de resíduos de aminoácidos ligados.
 
 
 
 
 
 ASPECTOS GERAIS DA ESTRUTURA PROTEICA
 
A purificação de uma proteína é geralmente apenas um prelúdio para uma dissecção bioquímica detalhada de sua estrutura e função. O que torna uma proteína uma enzima, outra um hormônio, outra uma proteína estrutural e, ainda, outra um anticorpo?
 
 
 
 
 
 ASPECTOS GERAIS DA ESTRUTURA PROTEICA
 
 
A estrutura de grandes moléculas, tais como proteínas, pode ser descrita em vários níveis de complexidade, arranjada em um tipo de hierarquia conceitual. Quatro níveis de estrutura proteica são comumente definidos.
 
 
 
 
 
 ASPECTOS GERAIS DA ESTRUTURA PROTEICA
 
 
A estrutura de grandes moléculas, tais como proteínas, pode ser descrita em vários níveis de complexidade, arranjada em um tipo de hierarquia conceitual. 
 
 
 
 
 
 ESTRUTURAS TERCIÁRIAS E QUATERNÁRIAS DAS
PROTEÍNAS
O Arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína é chamado de estrutura terciária. Enquanto o termo “estrutura secundária” se refere ao arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes em um segmento polipeptídico, a estrutura terciária inclui aspectos de alcance mais longo da sequência de aminoácidos
 
 
 
 
 
 DESNATURAÇÃO PROTEICA E ENOVELAMENTO
As proteínas têm uma existência surpreendentemente precária. A conformação de uma proteína nativa é apenas marginalmente estável. Além disso, a maioria das proteínas deve manter certa flexibilidade conformacional para funcionar.
 
 
 
 
 
 DESNATURAÇÃO PROTEICA E ENOVELAMENTO
São proteínas responsáveis pelo correto dobramento de outras proteínas.
 
 
 
 
 
 DESNATURAÇÃO PROTEICA E ENOVELAMENTO
As proteínas inapropriadamente dobradas
frequentemente expõem superfícies hidrofóbicas que as tornam “pegajosas”, conduzindo à formação de agregados inativos. Esses agregados podem perder suas funções normais, mas não são inertes; seu acúmulo nas células situa-se no
centro de doenças que vão de diabetes a doenças de Parkinson e Alzheimer.
 
 
 
 
 
 DESNATURAÇÃO PROTEICA E ENOVELAMENTO
A perda de estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função é chamada de desnaturação. O estado desnaturado não necessariamente corresponde ao desdobramento completo da proteína e à randomização da conformação.
 
 
 
 
 
 DESNATURAÇÃO PROTEICA E ENOVELAMENTO
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que tem efeitos complexos nas muitas interações fracas da proteína (principalmente sobre as ligações de hidrogênio).
 
 
 
 
 
 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
As proteínas são fundamentais para qualquer ser vivo, pois grande parte dos processos orgânicos que acontecem nas células são mediados por proteínas (enzimas). Toda manifestação genética é dada por meio de proteínas, pois os genes são fragmentos de DNA que codificam proteínas 
 
 
 
 
 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
As proteínas podem ter função estrutural, participando na composição de várias estruturas do organismo, sustentando e promovendo rigidez, como a queratina, colágeno e elastina. Existem proteínas que promovem a defesa do
organismo contra microrganismos e substâncias estranhas, como os macrófagos e as imunoglobulinas
 
 
 
 
 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
Outras funções desempenhadas pelas proteínas envolvem a ação catalítica, transportadora (hemoglobina transportando os gases respiratórios), nutritiva, energética, promovem a contração e podem atuar como mensageiros químicos (hormônios).ENZIMAS 
Boa parte da história da bioquímica é a história da pesquisa sobre enzimas. A catálise biológica foi reconhecida e descrita no final dos anos de 1700 em estudos da digestão de carne por secreções do estômago.
 
 
 
 
 
 ENZIMAS 
Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos seus próprios resíduos de aminoácidos. Outras, necessitam de um componente químico adicional denominado cofator, que pode ser um ou mais íons inorgânicos como Fe21, Mg21, Mn21 ou Zn21) ou uma molécula orgânica ou metalorgânica complexa, denominada coenzima.
 
 
 
 
 
 ENZIMAS 
As coenzimas agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos. A maioria deles é derivada das vitaminas, nutrientes orgânicos cuja presença na dieta é necessária em pequenas quantidades
 
 
 
 
 
 ENZIMAS 
Uma coenzima ou um íon metálico que se ligue muito firmemente, ou mesmo covalentemente, a uma enzima é denominado grupo prostético.
 
 
 
 
 
 ENZIMAS 
Uma enzima completa, cataliticamente ativa junto a sua coenzima e/ou íons metálicos é denominada holoenzima. A parte proteica de uma dessas enzimas é denominada apoenzima ou apoproteína 
 
 
 
 
 FUNÇÃO ENZIMÁTICA
 As reações necessárias para digerir os alimentos, enviar sinais nervosos ou contrair os músculos simplesmente não ocorrem em velocidades adequadas sem catálise. As enzimas contornam esses problemas ao proporcionarem um
ambiente específico adequado para que uma dada reação possa ocorrer mais rapidamente.
 
 
 
 FUNÇÃO ENZIMÁTICA
 
A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada em um bolsão da enzima denominado sítio ativo
 A molécula que se liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age é denominada substrato.
 
 
 FUNÇÃO ENZIMÁTICA
 
A propriedade característica das reações catalisadas por enzimas é que a reação ocorre confinada em um bolsão da enzima denominado sítio ativo
 A molécula que se liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age é denominada substrato.
 
 
 FUNÇÃO ENZIMÁTICA
 
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 CINÉTICA ENZIMÁTICA
A estrutura tridimensional das proteínas fornece informações importantes, que são incrementadas pela química de proteínas e por modernos métodos de mutagênese sítio dirigida (mudança na sequência de aminoácidos de uma proteína por engenharia genética
 
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 CINÉTICA ENZIMÁTICA
Determinar a velocidade da reação e como ela se modifica em resposta às mudanças nos parâmetros experimentais é uma disciplina conhecida como cinética enzimática. 
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Um fator-chave que afeta a velocidade das reações catalisadas por enzimas é a concentração do substrato [S].
 
 
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
As enzimas têm um pH (ou uma faixa de pH) ótimo no qual a atividade catalítica é máxima; a atividade decresce em pH maior ou menor.
 
 
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
As enzimas têm um pH (ou uma faixa de pH) ótimo no qual a atividade catalítica é máxima; a atividade decresce em pH maior ou menor.
 
 
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
As enzimas têm um pH (ou uma faixa de pH) ótimo no qual a atividade catalítica é máxima; a atividade decresce em pH maior ou menor.
 
 
 ENZIMAS REGULADORAS
No metabolismo celular, grupos de enzimas trabalham conjuntamente em vias sequenciais para realizar um determinado processo metabólico, como a degradação da glicose a lactato por uma série de reações ou as muitas reações da síntese de aminoácidos a partir de precursores simples.
 
 ENZIMAS REGULADORAS
 
Essas enzimas regulatórias têm a atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta a certos sinais. Ajustes na velocidade das reações catalisadas por enzimas regulatórias e, portanto, ajustes na velocidade da sequência metabólica inteira permitem que as células atendam às necessidades de energia e das biomoléculas de que precisam para crescer e se manter.