Buscar

1.1-Estrutura-dos-Aminoacidos

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes
Você viu 3, do total de 5 páginas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Prévia do material em texto

Estrutura dos Aminoácidos
Os alfa-aminoácidos são as unidades básicas formadoras de proteínas. Consistem em uma estrutura geral contendo um carbono ligado a um hidrogênio, uma carboxila, uma amina e um grupo diferente para cada aminoácido chamado de cadeia lateral R. Com exceção da glicina, cuja cadeia lateral R é um hidrogênio, todos os demais alfa-aminoácidos são quirais, ou seja, apresentam isomeria óptica (um isômero dextrógiro e outro levógiro), porque os quatro ligantes do carbono central são diferentes. 
O carbono da carboxila é sempre o carbono 1. O carbono central (ligado à cadeia R) é o carbono 2 e a contagem dos demais carbonos, caso estejam presentes na cadeia lateral R, é feita a partir daí. O carbono 2 é também chamado de carbono alfa (o carbono 3, se presente, é chamado de beta, o carbono 4 de gama e assim por diante). Os aminoácidos formadores de proteínas são os alfa-aminoácidos, ou seja, aqueles que possuem o grupamento amina ligado ao carbono alfa. 
Por exemplo, o ácido gama-aminobutírico (GABA) é um aminoácido (contém grupamento amino e grupamento ácido carboxílico), mas não participa na formação de proteínas já que é um gama-aminoácido, ou seja, o grupamento amino está ligado ao carbono gama (quarto carbono) e não ao carbono alfa.
Voltando aos alfa-aminoácidos, dependendo da cadeia lateral R, eles podem adquirir um caráter apolar, um caráter polar sem carga e um caráter polar com carga. Este grupo conta com vários aminoácidos diferentes, sendo que 20 deles funcionam como tijolos de lego e podem ser unidos em diferentes quantidades e ordenações para formar proteínas com as mais variadas funções. 
Metade (10) é apolar e metade (10) é polar.
Aminoácidos de grupo apolar (7):
Valina, Alanina, Metionina, Prolina, Glicina, Isoleucina e Leucina (“VAMP-GIL”)
A glicina é o único que não é quiral e é o aminoácido mais simples, porque sua cadeia lateral é o hidrogênio. O segundo mais simples é a alanina, cuja cadeia lateral é um CH3. Imagina o Raul Gil ou o Gilberto Gil com uma capa preta e caninos grandes pra ajudar a decorar! Outra estratégia é decorar os outros grupos, que são menores, e deixar esse aqui como “o resto”.
Aminoácidos de grupo apolar e aromático (3):
Tirosina, Fenilalanina e Triptofano (Tiro F)
São os únicos que contêm F no nome. Pode lembrar que F vem de Fenil, que é um grupamento aromático e apolar pra ajudar a memorizar. A alanina é apolar, a alanina + fenil só pode ser apolar também. A tirosina é como se fosse “fenolalanina”, porque é idêntica à fenilalanina, mas tem uma hidroxila no anel benzênico.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Aminoácidos de grupo polar não-carregado (5):
Cisteína, Asparagina, Serina, Treonina, Glutamina (“CAST Glutamina”)
Asparagina e Glutamina são as primas sem carga do Aspartato e do Glutamato, mas são polares também. 
Aminoácidos de grupo polar carregado positivamente (3):
Histidina, Arginina e Lisina (“HistAL”)
A Histidina é a única que começa com H de H+, que tem carga positiva! E quem libera H+? Ácidos, desde que em meio Líquido. 
Aminoácidos de grupo polar carregado negativamente (2):
Glutamato e Aspartato (só olhar pro nome e ver que ele vem de um ácido ionizado, como acetato). Ocasionalmente são chamados pelos nomes de seus ácidos íntegros (ácido glutâmico e ácido aspártico).
“Trivia” sobre os aminoácidos
Aqui vamos reunir algumas características pelas quais os aminoácidos são famosos pra te ajudar a criar intimidade com eles. Não precisa decorar isso, mas é pra você já ter ouvido falar!
Glicina: aminoácido mais simples de todos.
Alanina: segundo aminoácido mais simples de todos. Pode ser sofrer interconversão com o piruvato, o produto final da via glicolítica, inclusive funcionando como inibidor da piruvato quinase, a última enzima dessa via, cuja função é produzir o piruvato a partir de fosfoenolpiruvato. A interconversão é feita pela TGP (transglutaminase pirúvica), enzima importante no diagnóstico de doenças do fígado.
Fenilalanina: segundo aminoácido mais simples com um fenil.
Tirosina: segundo aminoácido mais simples com um fenol.
Glicina, Prolina e Lisina: constituem mais da metade das moléculas de colágeno!
Fenilalanina e Tirosina: são os precursores da dopamina, noradrenalina e adrenalina.
Triptofano: é o precursor da serotonina.
Glutamato: é um neurotransmissor excitatório, ou seja, substância sinalizadora que promove ativação dos neurônios e outras células com receptores para glutamato.
Aspartato e Glutamato: podem sofrer interconversão com o oxaloacetato e o alfa-cetoglutarato, respectivamente, dois cetoácidos que fazem parte do ciclo de Krebs. A interconversão é feita pela TGO (transglutaminase oxaloacética), enzima importante no diagnóstico de doenças do fígado.
Histidina: tem posições-chave na hemoglobina.
Valina: é o aminoácido anômalo na anemia falciforme, uma doença que altera a forma das hemácias por introduzir uma valina (apolar) no lugar de um glutamato (polar) nas moléculas de hemoglobina, fazendo com que elas se polimerizem. 
Cisteína e Metionina: são os únicos aminoácidos com enxofre.
Cisteína: está em grandes quantidades na queratina, proteína do cabelo. O enxofre de uma cisteína se liga ao enxofre de outra, formando uma ligação chamada de ponte dissulfeto. No cabelo liso, a queratina tem pontes de sulfeto alinhadas, e no cabelo ondulado/encaracolado, pontes de sulfeto desorganizadas. O formol quebra as pontes desorganizadas e a chapinha as obriga a se rearranjarem de forma organizada, por isso são usados em processos de alisamento. As pontes dissulfeto de cisteína também estão presentes na glutationa (molécula importante no controle do stress oxidativo das células) e nas conexões entre as cadeias das imunoglobulinas (proteínas conhecidas como anticorpos). 
Metionina: é o aminoácido do códon de iniciação (AUG). Sem metionina não tem como fazer nenhuma proteína!
Serina: com frequência está presente no sítio ativo de proteases (região em que enzimas que quebram proteínas exercem essa função).
Sugestão de ordem que eu uso pra decorar os 20 aminoácidos, porque uma coisa vai desencadeando outra:
1) Glicina (mais simples)
2) Alanina (segundo mais simples)
3) Fenilalanina (segundo mais simples + fenil, ou seja, apolar aromático)
4) Tirosina (segundo mais simples + fenol, ou seja, apolar aromático)
5) Triptofano (o terceiro apolar aromático)
6) Asparagina
7) Glutamina
8) Aspartato
9) Glutamato (todos de nomes parecidos, e os quatro são polares, mas só os ‘atos’ têm carga)
10) Valina (é o trocado pelo glutamato na hemoglobina)
11) Histidina (também participa da hemoglobina)
12) Prolina
13) Lisina (participam do colágeno)
14) Leucina
15) Isoleucina (parecem com “Lisina”)
16) Serina (participa das proteases)
17) Metionina
18) Cisteína (são os que têm enxofre)
19) Treonina
20) Arginina (são os dois que sobraram).

Continue navegando