Estudo Dirigido - Cinética Enzimática

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UFCSPA 
MEDICINA 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA 
AD2025 
ARTHUR LUIZ SCHEEREN ROHR (TURMA B) 
 
ESTUDO DIRIGIDO – CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 
1. A atividade enzimática pode ser medida pela velocidade da reação enzimática. 
Como podemos medir a velocidade da reação catalisada por enzima? 
Podemos medir a velocidade da reação catalisada por meio da quantidade de 
produto formado por unidade de tempo ou da quantidade de substrato transformado por 
unidade de tempo. 
2. A atividade enzimática é influenciada por vários fatores: fatores relacionados à 
natureza proteica, relacionados à formação do complexo ES ou, ainda, pode ser 
afetada pela presença de inibidores. Explique a influência dos fatores abaixo e 
represente graficamente cada caso: 
a) pH 
Cada enzima possui um valor de pH ótimo, no qual a atividade enzimática é 
máxima. O ótimo representa o estado iônico ideal para a ligação de enzima e substrato e 
o estado iônico correto para os aminoácidos envolvidos no evento catalítico. 
 
b) temperatura 
Cada enzima possui uma temperatura ótima, na qual a atividade enzimática é 
máxima. Valores acima da temperatura ótima resultam na desnaturação da proteína. 
 
c) concentração de enzima 
 Quanto mais enzimas, maior atividade enzimática. 
 
3. Em enzimas com comportamento Michaeliano, explique a influência da 
concentração de substrato sobre a velocidade da reação enzimática. Quando a 
reação será de primeira ordem e quando será de ordem zero? 
A formação do produto é proporcional à concentração de substrato. 
Em baixas concentrações de substrato, a velocidade da reação é de primeira 
ordem, uma vez que é proporcional a concentração de substrato. 
Em altas concentrações de substrato, a velocidade da reação é de ordem zero, visto 
que é constante e independe da concentração de substrato. 
 
4. A atividade enzimática depende do poder catalítico da enzima. Explique. 
Primeira Ordem 
 
Ordem Zero 
O poder catalítico da enzima consiste na capacidade da enzima de transformar o 
substrato ligado ao complexo ES em produto por unidade de tempo. Ex.: O poder 
catalítico da quimiotripsina é de 1,9 x 10² móis/s. 
5. A atividade enzimática depende afinidade da enzima pelo substrato, ou seja, a 
maior ou menor capacidade da enzima de se ligar ao substrato. A constante de 
Michaelis, Km, reflete essa afinidade da enzima pelo seu substrato. Em relação às 
características do Km, quais as afirmativas são verdadeiras: 
a) O Km é característico da enzima e de seu substrato específico. 
Falso. O Km é específico para cada enzima. 
b) O Km não varia com a concentração da enzima. 
Verdadeiro. 
c) O Km é numericamente igual à concentração de substrato em que a velocidade é 
½ da Velocidade máxima da reação. 
Verdadeiro. 
6. A enzima fictícia “E” possui especificidade relativa, podendo agir sobre dois 
substratos: S1 e S2. Ela age sobre eles com afinidades diferentes. O Km para o 
substrato S1 (Km1) é maior do que o Km para o substrato S2 (Km2). Com qual 
subtrato a enzima E possui maior afinidade? Justifique. 
A enzima E possui maior afinidade com o substrato S2, pois quanto menor o Km, 
maior é a afinidade da enzima pelo substrato, já que, nesse caso, pequena concentração 
de substrato é necessária para a reação atingir metade da velocidade máxima. 
7. A hexocinase (hexocinase I) e a glicocinase (hexocinase IV) são enzimas que 
fosforilam a glicose, prendendo-a na célula e direcionando-a para o metabolismo 
celular. A glicocinase é encontrada no fígado e nas células beta-pancreáticas, 
enquanto que a hexocinase é encontrada nos demais tecidos. Qual das enzimas 
possui mais afinidade pela glicose? Justifique. Considerando-se o comportamento 
cinético da glicocinase e a função hepática e pancreática de manutenção da glicemia, 
por que estes tecidos expressam a glicocinase? 
A Hexoquinase possui maior afinidade pela glicose, pois atinge metade da 
velocidade máxima com menor concentração de substrato. 
O fígado expressa a glicoquinase, a fim de que ela converta glicose em glicose-6-
fosfato e envie aos depósitos (glicogênio e gordura). No pâncreas, a enzima informa o 
momento para que as células beta-pancreáticas liberem insulina. 
8. O que são enzimas alostéricas? 
Enzimas alostéricas são um dos tipos de enzimas que não podem ser explicadas 
pelo modelo de Michaelis-Menten. 
9. O que é sítio alostérico? 
Sítio alostérico é a região na qual os inibidores enzimáticos irão se ligar. 
10. Qual o efeito da ligação do modulador alostérico positivo sobre a conformação e 
função a enzima alostérica? 
A ligação do modulador alostérico positivo rompe o equilíbrio em favor da forma 
relaxada, o que torna o sítio acessível para o ativador. 
11. E qual o efeito da ligação do modulador negativo? 
A ligação do modulador negativo rompe o equilíbrio em favor da forma tensa, o 
que torna o sítio acessível para o inibidor (atividade catalítica) 
12. Enzimas alostéricas não seguem a cinética Michaeliana. Explique. 
Enzimas alostéricas não seguem a cinética Michaeliana, pois exibem gráficos 
sigmoides da velocidade da reação versus a concentração de substrato, em vez de gráficos 
hiperbólicos previstos pelo modelo de Michaeli-Menten.