Estudo dirigido Enzimas 1) O que é uma enzima? 2) Defina: (a) taxa de reação, (b) catalisador, (c) substrato, (d) produto, (e) sítio de ligação, (f...

1) Uma enzima é uma proteína que atua como catalisador biológico, acelerando as reações químicas que ocorrem nos organismos vivos. 2) (a) Taxa de reação é a velocidade com que uma reação química ocorre; (b) Catalisador é uma substância que acelera a velocidade de uma reação química; (c) Substrato é a molécula que é transformada pela enzima; (d) Produto é a molécula resultante da transformação do substrato pela enzima; (e) Sítio de ligação é a região da enzima onde o substrato se liga; (f) Sítio ativo é a região da enzima onde ocorre a transformação do substrato em produto. 3) Uma enzima aumenta a taxa de uma reação diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. 4) O modelo de chave e fechadura sugere que a enzima e o substrato se encaixam perfeitamente, enquanto o modelo de adaptação induzida sugere que a enzima se molda ao substrato durante a reação. 5) Especificidade enzimática é a capacidade da enzima de reconhecer e se ligar a um substrato específico. Nem todas as enzimas possuem alta especificidade. 6) (a) Isoenzimas são diferentes formas de uma enzima que catalisam a mesma reação, mas possuem diferentes propriedades bioquímicas; (b) Proenzimas são enzimas inativas que precisam ser ativadas por clivagem proteolítica. 7) Uma proenzima se torna ativa quando uma parte da molécula é clivada, liberando a enzima ativa. 8) Um cofator é uma molécula não proteica que ajuda a enzima a catalisar a reação. Coenzimas são cofatores orgânicos. 9) (a) O pH pode afetar a carga da enzima e do substrato, alterando a afinidade entre eles; (b) A temperatura pode afetar a estrutura da enzima, tornando-a menos eficiente ou inativa; (c) Um inibidor competitivo se liga ao sítio ativo da enzima, impedindo que o substrato se ligue; (d) Um modulador alostérico de ativação se liga a uma região diferente do sítio ativo, aumentando a afinidade da enzima pelo substrato; (e) Um modulador alostérico de inibição se liga a uma região diferente do sítio ativo, diminuindo a afinidade da enzima pelo substrato; (f) A modulação covalente ocorre quando uma molécula é adicionada ou removida da enzima, alterando sua atividade. 10) Inibição competitiva ocorre quando um inibidor se liga ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato. Inibição não competitiva ocorre quando um inibidor se liga a uma região diferente do sítio ativo, alterando a conformação da enzima. Inibição incompetitiva ocorre quando um inibidor se liga ao complexo enzima-substrato, impedindo a liberação do produto. Inibição reversível é quando o inibidor pode ser removido da enzima. Inibição irreversível é quando o inibidor se liga permanentemente à enzima. Cinética enzimática é o estudo da velocidade das reações catalisadas por enzimas. 11) Km é a concentração de substrato na qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima (Vmáx). Vmáx é a velocidade máxima da reação. Kcat é a constante de catálise, que representa o número de moléculas de substrato que são transformadas em produto por segundo por cada molécula de enzima. Eles podem ser calculados a partir de experimentos de cinética enzimática. 12) A taxa de reação enzimática pode ser medida pela variação da concentração de substrato ou produto ao longo do tempo. 13) A taxa de reação enzimática pode ser afetada por fatores como pH, temperatura, concentração de substrato e presença de inibidores ou moduladores alostéricos. 14) Saturação enzimática ocorre quando todas as moléculas de enzima estão ligadas a um substrato e a velocidade da reação não pode mais aumentar. 15) O gráfico de atividade enzimática mostra a relação entre a velocidade da reação e a concentração de substrato. Km é a concentração de substrato na qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima (Vmáx). 16) Zimogênios são proenzimas que são ativadas por clivagem proteolítica.