Metabolismo de proteínas

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1 @nutristudies.loren 
→ Agregado de aminoácidos 
 
 
→ Apenas 20 a.a são de importância nutricional 
 
 
→ BCA – a.a de cadeia ramificada 
- Muito presentes nos músculos 
 
- São os mais oxidados durante o exercício, por isso 
há suplementação 
 
→ Ligação peptídica entre 2 a.a com a liberação de 
água 
- Entre um grupamento amino e um agrupamento 
carboxila 
 
→ Ligação peptídica não ocorre entre as cadeias 
laterais – ficam livres 
 
→ São designadas por seus nomes próprios, ou por 1 
letra ou por 3 letras 
 
 
→ AA essenciais, não essenciais e condicionalmente 
essenciais 
 
Essenciais – adquiridos na dieta, pois o organismo não 
produz em quantidade adequada – proteína animal 
Não essenciais – produzidos pelo organismo 
Condicionalmente essenciais – frente a uma maior 
demanda e a determinados períodos, se tornam 
essenciais, pois o organismo não é capaz de suprir a 
demanda 
→ Podem ser classificados na capacidade de gerar 
glicose – gliconeogênese 
 
- Podem ser oxidados e formar um intermediário do 
ciclo 
 
- Leucina e lisina formam somente acetoacetil-coa e 
em seguida acetil-coa 
 
- Acetil-coa não forma glicose, somente energia 
 
- Contribuição para produção de glicose varia de 5% 
a 25% e depende da condição do indivíduo 
 
 
 
 
2 @nutristudies.loren 
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS 
 
→ E. primária – sequência de a.a da proteína com 
descrição das ligações peptídicas 
 
→ E. secundária – arranjo estrutural dos a.a 
 
→ E. terciária – estrutura tridimensional 
 
→ E. quaternária – arranjo tridimensional 
 
→ Se enovelam devido as características químicas das 
cadeias laterais 
 
→ Se alterar um único a.a de uma proteína, altera toda 
sua estrutura e função 
- Anemia falciforme 
 
→ Desnaturação pode ser causada por: 
- Aumento/diminuição da temperatura 
- Ácidos ou bases fortes 
 
→ Ao desnaturar uma proteína favorece o processo de 
digestão devido a exposição das ligações peptídicas 
- Cocção dos alimentos 
 
- Favorece também a destruição de agente 
compostos por proteínas que podem ser tóxicos 
 
→ Para a nutrição, a desnaturação é quase sempre 
desejável 
- IgA e fatores de crescimento presentes do leite 
materno 
 
→ Produção de queijo 
- Leite + bactérias fermentadoras = produção de 
lactato 
 
- pH fica em torno de 4 e desnatura as proteínas do 
leite – caseínas 
 
- Restam proteínas do soro do leite (peptídeos 
bioativos), pois não desnaturam nesse pH ~ whey 
protein – deve ser processado sem alta temperatura 
 
 
 
 
 
 
 
 
→ Peptídeos bioativos 
 
→ 80-90% das proteínas são absorvidas na forma de 
aminoácidos 
- O restante pode ser absorvido na forma de 
fragmentos peptídicos que tem atividade biológica 
importantes 
 
→ Beta-lactoglobulina – presente no soro do leite de 
vaca – geralmente causa alergia nas crianças 
→ . 
 
 
ABSORÇÃO 
 
 
3 @nutristudies.loren 
→ HCL liberada ajuda no processo de desnaturação 
proteica, bem como promove a inativação de 
possíveis patógenos também por desnaturação 
- Caseínas são coaguladas 
- Algumas proteínas não são desnaturadas 
 
→ Gastrina é liberada no estômago e estimula a 
liberação da pepsina 
- Pepsina tem afinidade por a.a aromáticos (PHE, TIR 
e TRP) 
 
→ Quimo ácido no duodeno estimula a liberação da 
colecistoquinina pelo pâncreas para liberar HCO3- e 
neutralizar o ácido 
 
→ O que será absorvido são aminoácidos livres e alguns 
fragmentos podem ser absorvidos 
 
→ Há transportadores específicos para alguns 
aminoácidos 
 
→ Mistura de proteínas boas – melhorar da oferta (arroz 
e feijão) 
 
→ Mistura de proteína ruim + proteína boa – dilui os a.a 
mais importantes e “estraga” as proteínas boas 
 
→ 
METABOLISMO 
→ Não existe controle por fosforilação como na glicose 
 
→ Ao chegar no fígado, parte é distribuído para outros 
tecidos e parte é utilizada pelo fígado 
 
→ Cada célula corporal, tem em seu citoplasma uma 
concentração de a.a livres 
- Pool de a.a – é mantido, de certa forma, constante 
 
- A maior parte do pool é proveniente da 
degradação de proteínas velhas 
 
→ Caso não haja ingestão de proteínas 
adequadamente, há degradação de proteínas 
estruturais e funcionais menos importantes para 
reestabelecer o pool de a.a 
 
→ Esse pool é utilizado para síntese de novas proteica 
- O que sobra é transaminado para forma alfa-
cetoácido, o que pode gerar glicose ou gordura 
dependendo da demanda 
 
- Quando em excesso, há formação de amônia e 
liberado na urina na forma de uréia 
 
→ Glutamina é o a.a que está em maior concentração 
no plasma e no músculo 
- Transporta a amônia 
 
→ Ciclo alanina-glicose 
 
 
→ Ciclo da ureia 
 
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4 @nutristudies.loren 
 
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