7- Metabolismo das proteínas

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Metabolismo das Proteínas 
As proteínas são nutrientes essenciais ao 
crescimento e manutenção do corpo 
humano. Com a exceção da água, as 
proteínas são as moléculas mais abundantes 
no corpo, sendo o principal componente 
estrutural de todas as células. 
Função das proteínas 
Não há sequer um processo biológico do qual 
as proteínas não participem, isto porque, 
além de estarem envolvidas de forma ativa 
no conjunto de reações químicas, muitas 
células são compostas por proteínas. 
Sendo assim, são funções das proteínas: 
 assumir o papel de enzimas, influenciando 
diretamente a aceleração de uma reação 
química; 
 movimentar músculos (realizado pela 
miosina e actina); 
 composição hormonal; 
 composição de anticorpos; 
 coagulação sanguínea; 
 transporte de oxigênio (feito pela 
hemoglobina). 
As proteínas são também usadas em 
membranas, como é o caso 
das glicoproteínas. Depois de serem 
repartidas em aminoácidos, são usadas como 
precursores do ácido 
nucleico, coenzimas, hormonas, resposta 
imunitária, reparação das células e outras 
moléculas essenciais para a vida. As proteínas 
são ainda fundamentais para a formação de 
células sanguíneas. Os aminoácidos são 
usados na produção de tecido muscular e na 
reparação de tecido danificado. As proteínas 
só são usadas como fonte de energia quando 
os recursos de hidratos de carbono e lipídios 
no corpo diminuem. 
Síntese 
As proteínas são produzidas a partir de 
aminoácidos usando informação codificada 
nos genes. Cada proteína tem a sua própria 
sequência de aminoácidos que é 
especificada pela sequência 
de nucleótidos do gene que codifica a 
proteína. O código genético é um grupo de 
conjuntos com três nucleótidos cada um, 
denominados codões. 
 
O processo de síntese de uma proteína a 
partir de um molde de ARNm é 
denominado tradução. O ARNm é 
carregado no ribossoma, no qual são lidos 
três nucleótidos de cada vez. A leitura é 
feita fazendo corresponder cada codão com 
o seu anticodão situado numa molécula 
de ARN transportador (ARNt), a qual 
transporta o aminoácido correspondente 
ao codão por si reconhecido. A 
enzima aminoacil-tRNA sintetase carrega as 
moléculas de ARNt com o aminoácido 
correto. As proteínas são sempre 
sintetizadas a partir do N-terminal em 
direção ao C-termina 
 
As proteínas não são como 
os carboidratos que podem ser 
armazenados nas células, elas fazem parte 
da estrutura biológica. De modo que a 
construção e a manutenção do organismo 
humano dependem do fornecimento 
dessas proteínas. 
 
 
 
 
 
https://www.stoodi.com.br/blog/2018/08/16/reacoes-quimicas/
https://www.stoodi.com.br/blog/2018/08/09/cinetica-quimica/
https://www.stoodi.com.br/blog/2018/08/09/cinetica-quimica/
https://www.stoodi.com.br/blog/2018/07/24/tecido-muscular/
https://www.stoodi.com.br/blog/2018/07/09/sistema-endocrino/
https://www.stoodi.com.br/blog/2018/08/16/tipos-sanguineos/
https://www.stoodi.com.br/blog/2018/08/27/oxigenio/
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glicoprote%C3%ADna
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_nucleico
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_nucleico
https://pt.wikipedia.org/wiki/Coenzima
https://pt.wikipedia.org/wiki/Hormona
https://pt.wikipedia.org/wiki/Sistema_imunit%C3%A1rio
https://pt.wikipedia.org/wiki/Sistema_imunit%C3%A1rio
https://pt.wikipedia.org/wiki/Gene
https://pt.wikipedia.org/wiki/Nucle%C3%B3tido
https://pt.wikipedia.org/wiki/C%C3%B3digo_gen%C3%A9tico
https://pt.wikipedia.org/wiki/Cod%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Tradu%C3%A7%C3%A3o_(gen%C3%A9tica)
https://pt.wikipedia.org/wiki/ARN_transportador
https://pt.wikipedia.org/wiki/ARN_transportador
https://pt.wikipedia.org/wiki/Aminoacil-tRNA_sintetase
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/carboidratos.htm
 
Digestão de proteínas 
(Proteólise) 
Na degradação proteica, o esqueleto 
carbônico do aminoácido é separado do 
amino grupo. Sendo o esqueleto carbônico 
oxidado por diferentes vias, já que existem 
diferentes esqueletos carbônicos. 
 
 
 
 
 
 
Digestão 
 
A proteína, ao contrário dos carboidratos, não 
possui enzimas na boca que quebram-nas em 
moléculas menores. A digestão das proteínas 
é feita ao longo do sistema digestório, 
iniciando no estômago e finalizando no 
intestino. 
A oxidação (quebra) das proteínas começa 
no estômago. 
A entrada das proteínas no estômago 
estimula a mucosa gástrica a secretar o 
hormônio gastrina, o qual, por sua vez, 
estimula a secreção do ácido clorídrico pelas 
células gástricas. A acidez do suco gástrico 
age como agente desnaturante, 
desenrolando as proteínas globulares e 
tornando suas ligações peptídicas mais 
acessíveis a ação das enzimas. 
 
 
 
 
 
A pepsina é uma enzima digestiva que é 
produzida pelas paredes do estômago. Essa 
enzima só reage em meio ácido. Por isso, o 
estômago produz ácido clorídrico (HCl). 
Quando essa enzima não está em contato 
com o meio ácido ela é chamada de 
pepsinogênio ou zimogênio (enzima ‘’inativa’’ 
que está presente no suco gástrico). No 
estômago, a pepsina hidrolisa as proteínas 
ingeridas, rompendo as longas cadeias 
polipeptídicas em uma mistura de peptídeos 
menores. 
 
 
 
 
 
 
 
 
A pepsina vai agir quebrando a proteína, 
sobretudo, em pedaços ainda grandes 
chamados de polipeptídios O próximo passo 
será mandar os pedaços de polipeptídeos ao 
intestino, que é o órgão onde a digestão 
termina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Observação: Existem duas enzimas que agem no 
estômago, uma delas é a peptina e a oura a 
quimiosina. Esta última só é produzida no 
estômago de recém-nascidos, separando o leite 
em frações liquidas e sólidas 
https://www.estudopratico.com.br/sistema-digestorio-humano-orgaos-e-suas-funcoes/
 
Como o estomago não é rico em 
aminopeptidases no intestino delgado a 
digestão continua A entrada de aminoácidos 
na parte superior do intestino provoca a 
liberação no sangue do hormônio 
colecistoquinina, o qual estimula a secreção 
de várias enzimas pancreáticas. Assim como 
na digestão de carboidratos, o pâncreas é 
quem joga a maioria das enzimas que vão 
quebrar as proteínas da dieta. 
As enzimas jogadas do pâncreas para agir no 
intestino e degradar os polipeptídeos são: 
tripsina, quimotripisina, elastase e 
carboxipeptidase. 
No intestino o tripsinogênio é ativado por uma 
enzima intestinal chamada enteroquinase. 
Uma vez ativo ele ativa as outras enzimas 
pancreáticas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Assim, após a ação das peptidases (enzimas 
que degradam proteínas) são liberados 
aminoácidos livres. Esses aminoácidos são 
absorvidos pelas células epiteliais do intestino 
delgado, transportados para a corrente 
sanguínea e, pelo sangue, viajam até o fígado 
por meio da circulação portal. e tecidos alvos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Absorção de aminoácidos 
As proteínas são sintetizadas 
constantemente a partir de aminoácidos e 
degradadas novamente no organismo, numa 
reciclagem contínua. Os aminoácidos não 
utilizados imediatamente após a síntese 
protéica são perdidos, já que não ocorre 
estocagem de proteínas. Desta forma, o total 
de proteínas no corpo de um adulto saudável 
é constante, de forma que a taxa de síntese 
proteica é sempre igual à de degradação. 
Os aminoácidos vão para vários tecidos e 
suprem as suas necessidades, sobretudo o 
que acontece se existe excesso de 
aminoácidos nesses tecidos? 
Esses aminoácidos são secretados pela ureia. 
O fígado é o órgão onde ocorre a síntese de 
ureia. Dessa forma, os aminoácidos em 
excesso nos rins, fígado, músculo, por 
exemplo, precisam ser secretados de alguma 
maneira já que não existe armazenamento 
de aminoácidos. 
Na célula de um tecido específico em que o 
aminoácido está em excesso haverá a 
separação do esqueleto carbônico do grupo 
amina. Isso ocorre porque os carbonos do 
esqueleto são úteis para outrasreações 
metabólicas e o grupo amina é tóxico para as 
células. 
Como o amino grupo chega até o fígado para 
ser secretado? 
Os nitrogênios do grupo amina serão levados 
por um aminoácido representante (ao invés 
dos 20 aminoácidos fazerem esse percurso). 
Analogia: Oliver leva as informações para o 
Neymar ao invés de cada aluno contatar ele. 
Este representante é o glutamato 
(aminoácido). 
 
 
 
 
Inicialmente, no processo de degradação dos 
aminoácidos, ocorre a retirada do amino 
grupo e transferência para um alfa-cetoácido, 
formando glutamato. As enzimas que 
catalisam as reações de transferência são 
denominadas aminotrasferases. Elas 
necessitam da coenzima piridoxial P (vitamina 
b6). 
Mas lembrando, o glutamato é o 
representante de todos os aminoácidos que 
estavam em excesso. Ele levará ao fígado o 
N para poder ocorrer a síntese da ureia 
Sobretudo, glutamano não é um bom 
representante porque possui carga negativa, 
e substâncias com carga não atravessam a 
membrana facilmente. Assim, o glutamato vai 
receber mais um nitrogênio e vai virar a 
glutamina. A glutamina não possui carga e 
pode sair da célula e percorrer a corrente 
sanguínea. A enzima glutamina sintetase une 
mais um nitrogênio ao glutamato. 
Por vez, a glutamina ganha a circulação e 
assim chega ao fígado. No fígado, a glutamina 
perde um de seus nitrogênios por ação da 
enzima glutaminase, enzima hepática, dando 
origem novamente ao glutamato. O glutamato 
por sua vez pode sofrer desaminação, 
perdendo, neste último caso, o segundo 
nitrogênio (o primeiro nitrogênio foi retirado 
da glutamina, originando o glutamato no 
fígado) 
No fígado o nitrogênio proveniente do grupo 
amino dos aminoácidos participará do ciclo da 
ureia, processo que ocorre parte na 
mitocôndria e parte no citoplasma do 
hepatócito, havendo a produção da molécula 
de ureia, produto final nitrogenado do 
metabolismo de aminoácidos. A ureia, por sua 
vez, será excretada por via renal, a urina. 
Assim, uma alimentação rica em proteína 
aumentará a produção hepática de ureia e 
consequentemente a excreção renal do 
organismo. 
 
 
 
Até esse momento foi o catabolismo do 
nitrogênio dos aminoácidos. O catabolismo 
dos esqueletos carbônicos é mais complexo 
e será sintetizado a seguir. 
Após a retirada do amino grupo dos 
aminoácidos, resta ainda o esqueleto 
carbônico a ser degradado. Como temos 20 
aminoácidos diferentes compondo as diversas 
proteínas, teremos 20 vias de degradação 
diferentes. Essas vias no entanto, levam a 
formação de apenas 6 substancias: piruvato, 
acetil-CoA, alfa-cetogluttanato, succinil- CoA, 
fumarato e oxoloacetato. 
Sendo assim, podemos dividir os 
aminoácidos em glicogenicos, citogenicos ou 
glicoctogenicos. 
São aminoácidos glicogênicos aqueles cujos 
esqueletos carbônicos darão origem a 
piruvato ou intermediários do cliclo de Krebs 
e assim, podem dar origem a glicose. 
Cetogenicos são aqueles cujo esqueleto 
carbônico origina acetil- coa e assim podem 
originar os corpos cetonicos. 
Glicocetogenicos são os aminoácidos cujos 
esqueletos carbônicos podem originar tanto 
glicose quanto corpos cetonicos. 
 
 
 
Todos os aminoácidos possuem uma etapa 
em comum no metabolismo que é o ciclo 
da ureia. 
 
 
Cada animal forma um difernete 
Quem forma acido úrico – uricoterio 
Amônia amonotelico 
Ureia ureotélico 
 
O carbono dos aminoácidos depende de 
como está o animal 
 
As necessidades diárias de proteínas 
variam de acordo com a idade, o sexo e a 
quantidade de atividades físicas que uma 
pessoa realiza. 
 
 
Os aminoácidos são fundamentais na 
síntese protéica e são precursores de todos 
os compostos nitrogenados não protéicos, 
como as bases nitrogenadas dos 
nucleotídeos, e as aminas e seus derivados, 
como a histamina e a adrenalina. Estima-se 
que num ser humano adulto e saudável 
haja uma renovação de aproximadamente 
400g de proteína por dia. Cerca de 300g 
são passíveis de serem reutilizados, 
enquanto os demais 100g são eliminados. 
Os seres vivos não são capazes de 
armazenar estoques de aminoácidos ou 
proteínas e, portanto, se faz necessária a 
ingestão diária de proteínas. 
 
A elevação do nível plasmático de 
aminoácidos, assim como de glicose, 
estimula as células β do pâncreas 
endócrino a secretar insulina. Este 
hormônio estimula a captação de 
aminoácidos pelo músculo e pelo fígado, 
além de ativar o aparato enzimático 
responsável pela síntese de proteínas. 
Pancreatite auto digestão do pâncreas – 
inflamação do pâncreas das enzimas dele 
mesmo sobre ele 
 
Ciclo da ureia 
 O ciclo da ureia é o mecanismo de 
excreção de nitrogênio adotado por algumas 
células animais, incluindo os seres humanos. 
A síntese da ureia ocorre somente nas 
células hepáticas (fígado) e se inicia na matriz 
da mitocôndria com a união de amônia 
e bicarbonato para formar o carbamil 
fosfato em reação catalisada pela enzima 
carbamil fosfato sintetase I, com gasto de 
2 ATP. Em seguida, o grupo carbamil do 
carbamil fosfato reage com a molécula 
ornitina, gerando citrulina em reação 
catalisada 
 
A síntese da ureia ocorre no fígado e por 
isso os dois nitrogênios são soltos dentro 
dele 
Nh4 mais bicarbonato forma carbamoil p, 
esse carbamil reage com um aminoácido 
chamdo ornitina para formar uma 
substancia chamada citrulina. A citrulina 
vai reagir com o aspartato e formar 
argininosuccinato 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 o Ciclo da uréia começa com a 
união de íon amònio (NH4+) com 
bicarbonato (HCO3-), para formar 
carbamoil P 
ESte carbamoil P se une ao aminoácido 
ornitina para formar CITRULINA (um outro 
aminoácido) 
isto ocorre dentro da mitocondria 
 
A citrulina sai da mitocondria e vai para o 
citoplasma 
no citoplasma a citrulina reage com o 
aspartato para formar argininosuccinato 
(gastando 2 ATP) 
 
o argininosuccinato é quebrado para 
formar arginina e fumarato. Fumarato vai 
para o ciclo de krebs e arginina é quebrada 
formando uréia e ornitina, 
a ureia é excretada na urina e a ornitina 
retorna para a mitocondria onde 
participará de novo ciclo da ureia 
 
 2- quantos ATP são gastos? 
 21:38 
3- em que compartimentos celulares ele 
ocorre? 
 21:39 
4- de onde vêm os nitrogenios da uréia? 
 21:39 
5- onde ela é excretada? 
 
 
 
 
 
Etapas do Ciclo da Ureia 
Consiste em cinco reações, duas no interior 
da mitocôndria e três no citosol. 
Cada etapa é catalisada por uma enzima. 
Assim, há cinco enzimas envolvidas no ciclo 
da uréia: carbamil-fosfato sintetase, 
ornitina-transcarbamilase, arginino-
succinato sintetase, arginino-succinato 
liase e arginase. 
De modo resumido, o ciclo ocorre da 
seguinte forma: 
1. A enzima carbamil-fosfato sintetase, 
presente na mitocôndria, catalisa a 
condensação da amônia com bicarbonato e 
forma carbamoilfosfato. Para essa reação 
há o consumo de duas moléculas de ATP. 
2. A condensação da ornitina, presente na 
mitocôndria, e do carbamoilfosfato gera 
citrulina, sob ação da enzima ornitina-
transcarbamilase. A citrulina é 
transportada para o citosol e reage com 
aspartato gerando argininosuccinato e 
fumarato. 
3. A enzima arginino-succinato sintetase, 
presente no citosol, catalisa a condensação 
da citrulina e do aspartato, com consumo 
de ATP, e forma argininossuccinato. 
4. A enzima arginino-succinato liase 
catalisa a transformação do 
argininossuccinato em arginina e fumarato. 
5. Por fim, a enzima arginase catalisa a 
quebra da arginina, originando ureia e 
ornitina. A ornitina volta para a 
mitocôndria e reinicia o ciclo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Etapas do ciclo da ureia 
 Etapa 1 – Síntese de carbamoil-
fosfato 
Essa etapa ocorre na matriz mitocondrial 
onde acontece a condensação de gás 
carbônico (CO2) e amônia (NH3). 
Esses compostos são unidos com gasto de 
energia (ATP)formando o carbamoil-
fosfato. 
 Etapa 2 – Síntese de citrulina 
A etapa 2 acontece através de reações por 
vias enzimáticas. Os grupos de carbamoil-
fosfato se unem as moléculas de ornitina 
com ajuda de enzimas. 
Essa reação também é feita com gasto 
energético e tem como composto final 
moléculas de citrulina. 
A citrulina é produzida na mitocôndria e é 
transportada através dos sistemas de 
membrana para o citoplasma da célula 
onde ocorrerão as outras etapas do ciclo 
da ureia. 
 Etapa 3 – Síntese de argino-
succinato 
A etapa 3 é a primeira a ocorrer no 
citoplasma das células. A citrulina que foi 
transportada para fora das mitocôndrias é 
unida a uma molécula de aspartato 
(C4H7NO4) por ação enzimática. 
O aspartato é um aminoácido que contém 
um grupamento amino (NH2) e é a segunda 
maior fonte de nitrogênio do ciclo da ureia. 
Essa reação também necessita de ATP para 
ocorrer e ao final são formadas moléculas 
de argino-succinato. 
 Etapa 4 – Síntese de arginina e 
fumarato 
Na etapa 4, ações enzimáticas promovem a 
quebra das moléculas de argino-succinato 
https://escolaeducacao.com.br/enzimas/
formando uma molécula de arginina que 
detém o nitrogênio e uma de fumarato. 
Paralelamente ao ciclo da ureia, o 
fumarato é hidratado e forma o composto 
malato. O malato será oxidado e ganhará 
elétrons formando o composto 
oxaloacetato. 
Apesar de catalisadas por enzimas 
diferentes, as reações que formam o 
oxaloacetato são análogas no ciclo da ureia 
e no ciclo de Krebs. 
No ciclo da ureia, o oxaloacetato formado 
irá reagir com o aminoácido glutamato 
dando origem a moléculas de aspartato 
que poderão alimentar a fase 3 do ciclo. 
 Etapa 5 – Síntese de ureia 
A etapa 5 é a conclusão do ciclo, onde será 
produzida a ureia. A arginina resultante da 
etapa 4 é quebrada através da ação de 
enzimas do fígado. 
Essa reação irá liberar ureia que será 
filtrada pelos rins e eliminada pela urina. 
Além da ureia, essa reação irá produzir 
ornitina, que retornará para as 
mitocôndrias e poderão alimentar a etapa 
2 do ciclo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
https://escolaeducacao.com.br/wp-content/uploads/2020/04/ciclodaureiaok.jpg
 
 
 
Fonte de aminoácidos – degradação das 
proteínas 
O valor da fração de energia metabólica 
derivada dos aminoácidos varia muito com 
o tipo de organismo considerado e com a 
situação metabólica em que ele se 
encontra, e sua contribuição para a 
geração de energia metabólica está em 
último lugar entre as biomoléculas. 
Em geral, os aminoácidos catabolizados 
provém de três diferentes fontes: 
-proteínas da dieta – característico de 
animais superiores; 
-proteínas de reserva – melhor ilustrado 
durante a germinação de sementes 
armazenadoras de proteínas; e 
-turnover endógeno - realizado por todas 
as células, com degradação das proteínas 
em seus constituintes aminoácidos que 
podem ser oxidados para produção de 
energia ou reciclados. 
O catabolismo protéico começa com a 
hidrólise das ligações peptídicas – 
proteólise – liberando os resíduos de 
aminoácidos unidos em pequenas cadeias 
– peptídeos. Para as proteínas ingeridas, a 
proteólise ocorre no trato gastrointestinal. 
Quando não são necessários como fonte 
de energia, a degradação geralmente 
prossegue apenas para eliminar os 
aminoácidos em excesso - como em caso 
de dieta rica em proteínas, que podem ter 
efeitos tóxicos pela incapacidade dos 
animais de armazenar aminoácidos livres. 
Há ainda a possibilidade de degradação 
quando os carboidratos são inacessíveis ou 
não são utilizados corretamente, devido a 
jejum severo ou diabetes melito. 
 
Degradação dos aminoácidos 
Peculiar para estas biomoléculas, é a 
presença do grupo amino. Portanto, cada 
via degradativa passa por um passo-chave, 
no qual o grupo a-amino é separado do 
esqueleto carbônico e desviado para uma 
via especializada para o metabolismo do 
grupamento amino. Os alfa-cetoácidos 
assim formados, em geral, encaminham-se 
para o Ciclo do Ácido Cítrico, podendo 
sofrer oxidação até CO2 e H2O, ou ainda, 
seus esqueletos carbônicos podem 
fornecer unidades de três e quatro átomos 
de carbono para a conversão em glicose. 
 
Destino dos esqueletos carbônicos 
Embora da existência de 20 diferentes 
aminoácidos derive a existência de 20 
diferentes vias, todas convergem para a 
formação de poucos produtos. 
Os aminoácidos que podem ser 
convertidos em piruvato, a-cetoglutarato, 
succinil-CoA, fumarato e oxaloacetato 
podem ser utilizados na síntese de glicose, 
e são ditos glicogênicos. Os demais 
intermediários do CAC, além do 
oxaloacetato, atuam estimulando o ciclo 
para maior formação deste. 
Aminoácidos metabolizados a acetoacetato 
e acetato são considerados cetogêncios, já 
que nos animais não há uma forma de 
converter uma molécula de dois carbonos 
em glicose. O acetil-CoA formado pode ser 
oxidado a CO2, ou, quando o ciclo do ácido 
cítrico está restrito, pode ser convertido a 
acetoacetato e lipídios, que podem liberar 
corpos cetônicos no fígado, pela conversão 
do acetoacetil-CoA em acetona e b-
hidróxido butirato. 
 
Remoção e destino do Nitrogênio dos 
aminoácidos 
http://www.lbqp.unb.br/bioq/htm/textos_explic/deg_aas.htm#pacote300.zip
Este é na verdade o primeiro passo da 
degradação, após o qual o resíduo 
nitrogenado produzido deve ser 
transportado ao fígado para excreção ou 
reutilização (os grupos amino são utilizados 
com enorme economia nos sistemas 
biológicos já que apenas uns poucos 
microrganismos podem converter N2 em 
formas biologicamente úteis). Deste passo, 
pode resultar a liberação de amônia, que, 
no entanto, é muito tóxica para os tecidos 
animais. 
Há assim, duas formas de remoção do 
grupo amino: 
Transaminação: A que ocorre nos tecidos 
com o objetivo apenas de transferir os 
grupamentos amino dos vários 
aminoácidos para um ou poucos, que 
funcionarão como carreadores. Além disso 
o nitrogênio é carregado para o fígado de 
uma forma não-tóxica (mantido como 
grupamento). O aminoácido formado é, em 
geral, o glutamato – a maioria das enzimas, 
embora não tenha especificidade para o 
aminoácido, o tem para o receptor. 
Nos músculos, há uma via de transporte 
alternativa, a cadeia alanina-piruvato. 
Deaminação: Apenas no fígado, o 
grupamento amino de fato será 
transformado em amônia, regenerando o 
transportador. Isto ocorre na mitocôndria, 
onde a amônia produzida será utilizada 
sem causar danos ao organismo. Parte da 
amônia assim gerada é reciclada e 
empregada em uma grande variedade de 
processos biossintéticos, mas também o 
fígado faz a conversão na forma apropriada 
de excreção. 
Na verdade, o glutamato pode receber 
mais um grupamento amino – passando 
então duas vezes por cada fase – 
convertendo-se em glutamina, que, na 
função de transporte pelo organismo, 
supera o glutamato. 
 
Destino da amônia 
Ciclo da Uréia. 
 
 
 
 
 
 
http://www.lbqp.unb.br/bioq/htm/textos_explic/deg_aas.htm#pacote300.zip
http://www.lbqp.unb.br/bioq/htm/textos_explic/deg_aas.htm#pacote300.zip
http://www.lbqp.unb.br/bioq/htm/textos_explic/ciclo_da_ureia.htm