Bioquímica - APROFUNDAMENTO EM PROTEÍNAS

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Introdução geral das proteínas 
*Macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias 
polipeptídicas, cada uma possuindo uma sequência 
característica de aminoácidos (AA) unidos por ligações 
peptídicas 
*Devido às sequências de aminoácidos e às interações 
que as cadeias laterais podem ter, existem muitas 
conformações possíveis para as proteínas 
→ somente a conformação NATIVA possui 
atividade biológica 
*O tamanho e a composição de cada proteína são muito 
característicos 
→ proteínas com poucos resíduos de aminoácidos 
e proteínas com muitos resíduos de aminoácidos 
→ no momento que a proteína é definida por uma 
estrutura, seu funcionamento fica condicionado 
a ela (determinação genética) 
Classificação das proteínas 
*SIMPLES: compostas somente por aminoácidos 
→ caso as ligações peptídicas sejam hidrolisadas, o 
composto resultante será somente aminoácidos 
ex: ribonuclease A 
*CONJUGADAS: têm um grupo não aminoácido ligado a 
ela 
→ tem duas partes: APOPROTEÍNA (composta 
somente por aminoácidos) e GRUPO 
PROSTÉTICO (parte de natureza não proteica) 
ex: glicoproteínas (grupo prostético é um 
carboidrato) 
na ausência do grupo prostético, a proteína NÃO 
FUNCIONA 
Estrutura das proteínas 
*FIBROSAS: mais alongadas 
→ ricas em aminoácidos hidrofóbicos (no interior e 
na superfície) 
→ insolubilidade nos solventes aquosos (proteínas 
são mais resistentes) 
→ mais envolvidas em função estrutural do que em 
outras funções 
→ enovelam-se para proporcionar grande 
resistência nos locais onde se encontram 
ex: queratina (confere resistência ao cabelo) e 
colágeno (encontrado nos tendões e nas 
articulações) 
OBS: COLÁGENO 
• cadeia polipeptídica – estrutura quaternária 
• composto por três cadeias peptídicas que se 
torcem como se fossem cordas (pontos de 
torções têm uma tríade de aminoácidos – o 
primeiro é obrigatoriamente a GLICINA, que 
pode ser seguido de PROLINA e 
HIDROXIPROLINA) 
• glicina (que tem o H como cadeia lateral e, por 
isso, a acomodação do grupo é perfeita) 
proporciona grande resistência ao colágeno, pois 
permite que as torções não tenham folgas 
• quando existe alguma modificação de 
aminoácido na cadeia do colágeno, de modo que 
a glicina seja substituída, pode haver uma folga 
nas torções, reduzindo a resistência do colágeno 
SÍNDROME DE EHLERS-DANLOS 
dependendo do tipo/tamanho do aminoácido 
substituto, ocorrem diferentes mudanças na 
estrutura do colágeno 
modificação no aminoácido é determinada 
geneticamente 
*GLOBULARES: estrutura mais ou menos esférica 
 
 
→ sua superfície apresenta aminoácidos 
hidrofílicos (permitem a interação com o meio) 
ex: enzimas, hemoglobina (transporte de 
oxigênio entre os pulmões e os tecidos) 
→ maioria não tem função estrutural, mas sim 
função enzimática, transportadora, de 
armazenamento 
Estruturas das proteínas 
*Pré-requisitos de uma estrutura de proteína 
→ função 
→ ligação específica 
→ flexibilidade 
→ solubilidade ou lipofilicidade 
→ estabilidade 
→ degradabilidade 
 
Proteínas 
 
 
 
OBS: 
• a estrutura tridimensional é flexível e dinâmica, 
com movimentos rápidos de flutuação na 
posição exata de cadeias laterais de aminoácidos 
e domínios 
• essas flutuações são como tremores ou vibrações 
que podem ocorrer sem desnaturação; permitem 
que íons e água se difundam através da estrutura 
e fornecem conformações alternativas para a 
ligação de ligantes 
Estrutura primária 
*A sequência correta dos aminoácidos define o 
enovelamento correto da proteína para que ela se torne 
funcional 
→ qualquer mudança (ainda que na ordem de um 
aminoácido) reflete na estrutura terciaria, pois 
interfere na forma como as cadeias laterais irão 
interagir (deve haver sincronia na interação) 
*A ordem na qual os aminoácidos estão ligados (ainda 
que os aminoácidos que compõem duas proteínas sejam 
os mesmos, se a sua ordem/disposição for diferente, as 
estruturas primárias são distintas) 
*Primeira etapa unidimensional na especificação da 
estrutura tridimensional de uma proteína que, por sua 
vez, determina as suas propriedades 
*Depende de ligações covalentes 
ALTERAÇÕES NA ESTRUTURA PRIMÁRIA: 
ANEMIAL FALCIFORME 
*A alteração de um único aminoácido pode ocasionar 
consequências desastrosas para alguns organismos 
*A anemia falciforme está relacionada à alteração de um 
aminoácido nas cadeias beta da hemoglobina 
*Como a sequência de aminoácidos é determinada 
geneticamente, uma alteração na hemoglobina 
modificada (hemoglobina S) resulta na troca do 
GLUTAMATO da posição 6 de uma cadeia beta por uma 
VALINA 
→ consequência: hemácias que carregam 
hemoglobina adquirem a forma de foice à 
medida que a hemoglobina é desoxigenada 
→ a partir dessa troca, a região onde se encontra a 
valina se torna uma superfície hidrofóbica que 
favorece a agregação de outros hemoglobinas 
também alteradas (S) 
→ formação de uma espécie de “fita” (formato 
fibroso) que não consegue ser solúvel como a 
hemácia normal (com o glutamato na posição 
correta) 
*Glutamato é um aminoácido de cadeia lateral carregado 
negativamente (ácido) 
→ com a sua ausência, a hemoglobina alterada 
tem duas cargas negativas a menos 
→ a valina não tem carga em pH fisiológico (é 
apolar) – região se torna hidrofóbica 
*As hemoglobinas carregam o oxigênio e o distribuem, 
mas, quando se tornam desoxigenadas, não retornam ao 
pulmão para se reoxigenarem 
→ adquirem forma de foice, perdem a 
solubilidade, agregam-se 
→ bloqueiam os capilares e impedem que os 
tecidos sejam devidamente oxigenados 
→ hemácias falciformes são degradadas pelo 
organismo, resultando numa diminuição do 
número de hemácias, com consequente 
deficiência de células vermelhas – ANEMIA 
Estrutura secundária 
*Arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídicas mantidas 
por pontes de hidrogênio 
*A formação do esqueleto peptídico é possível porque 
existe entre os resíduos de AA ligações com livres 
rotações seja entre C-C ou C-N 
→ como existe a possibilidade de rotação, há a 
possibilidade de torção nessa sequência de 
aminoácidos 
→ isso permite que a estrutura secundária seja uma 
forma helicoidal ou uma forma mais distendida 
*As cadeias laterais não são consideradas nesse esqueleto 
(ficam na parte externa da estrutura) 
→ considera somente as ligações C-C e C-N 
→ pontes de hidrogênio são importantes na 
estabilização das estruturas 
*ESTRUTURA -HÉLICE 
→ estrutura helicoidal 
→ estabilizada por pontes de hidrogênio entre C=O 
e grupo N-H a cada 4 aminoácidos 
→ cada volta possui 3,6 aminoácidos 
 
→ núcleo da hélice é muito compactado, 
maximizando associações de energia entre os 
átomos 
→ encontrada tanto em proteínas globulares como 
fibrosas 
→ as proteínas podem conter quantidades variáveis 
da estrutura - hélice 
→ cadeias laterais ficam na parte externa da 
molécula 
→ a tendência de uma cadeia se enovelar como 
uma -hélice depende da identidade e da 
sequência de AA do segmento 
→ conformação rígida que maximiza as pontes de 
hidrogênio enquanto permanece dentro dos 
ângulos de rotação permitidos do esqueleto 
peptídico 
 
 
 
 
 
*ESTRUTURA FOLHA -PREGUEADA: formato de 
“folha”, mais distendida 
→ “pregueada”: aminoácidos estão em forma de 
zigue-zague 
→ com pontes de hidrogênio perpendiculares à 
cadeia - estabilização 
INTRACADEIA: entre diferentes partes de uma 
mesma cadeia dobrada sobre si mesma 
INTERCADEIAS: entre cadeias diferentes 
→ uma mesma proteína pode exibir os dois tipos de 
estrutura secundária 
→ PARALELA: as fitas polipeptídicas correm na 
mesma direção (como definido pelos seus 
terminais amino e carboxila) 
→ ANTIPARALELA: fitas polipeptídicas correm em 
direções opostas 
→ as cadeias laterais dos aminoácidos de cada fita 
polipeptídica se alternam para cima e para baixo 
no plano das folhas β 
 
 
 
 
 
ESTRUTURAS SUPERSECUNDÁRIASOU MOTIVOS 
*Combinações de estruturas secundárias como a - 
hélice e - pregueada 
*Os segmentos polipeptídicos remanescentes 
conectando as hélices e folhas β são chamados de 
conformações em alça ou enrolamentos em hélice 
*Exemplos: hélice-volta-hélice;  
 
ALTERAÇÕES NA ESTRUTURA SECUNDÁRIA: 
DOENÇA DA VACA LOUCA 
*Encefalopatia espongiforme bovina 
*Alteração na estrutura secundária 
*Variação na proteína PRÍON, localizada no sistema 
nervoso (função ainda não esclarecida) 
*No cérebro normal, cerca de 40% da estrutura da 
proteína príon celular (PrPc) apresenta-se na forma -
hélice e apenas 3% em folha -pregada 
→ o príon alterado tem cerca de 40% de sua 
estrutura secundária na forma de folha -
pregueada 
*Consequência: como a proteína se relaciona ao sistema 
nervoso, este é atingido com a alteração 
*As doenças causadas por príons são de espécie 
neurodegenerativas, associadas à degeneração e morte 
celular do sistema nervoso 
*Os príons agregados são capazes de se combinar com 
moléculas da proteína príon celular e induzir nelas a 
mudança de conformação que as torna patogênicas 
→ uma proteína dá continuidade à alteração da 
outra 
→ formação gradativa de proteínas priônicas 
alteradas 
*Efeitos associados 
→ desordens degenerativas do SNC, conhecidas 
como encefalopatias espongiformes 
transmissíveis (aparência esponjosa) 
→ perda de controle motor, demência, paralisia e, 
por fim, a morte 
 
 
 
 
 
Estrutura terciária 
*O arranjo tridimensional de todos os átomos da 
molécula (nesse momento, a proteína adquire sua forma 
nativa/funcional) 
*Inclui: cadeias laterais, posições de qualquer grupo 
prostético, arranjo de seções helicoidais e folha β-
pregueada 
*Cria sítios de ligação específicos e flexíveis para ligantes 
(os compostos que se ligam) 
*A estrutura terciária também mantém resíduos na 
superfície apropriados para a localização celular da 
proteína, resíduos polares para proteínas citosólicas e 
resíduos hidrofóbicos para proteínas transmembrana 
*As estruturas secundárias e terciárias dependem de 
interações não covalentes 
→ as forças estabilizadoras não-covalentes 
contribuem para que uma dada proteína adote 
uma estrutura estável, com baixa energia 
INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA 
TERCIÁRIA DAS PROTEÍNAS 
*PONTES DE HIDROGÊNIO: não são exclusivas dos 
esqueletos de AA (como é o caso de estrutura 
secundária), também ocorrem entre as cadeias laterais 
de aminoácidos 
*INTERAÇÕES HIDROFÓBICAS: acontecem porque 
existem cadeias que têm uma característica hidrofóbica 
(apolares) 
→ resíduos apolares tendem a ficar agrupados no 
interior da molécula das proteínas 
→ aglomerado de aminoácidos hidrofóbicos 
formam os núcleos hidrofóbicos 
ex: proteínas estruturais 
*ATRAÇÃO ELETROSTÁTICA: aminoácidos com 
cadeias laterais carregadas têm tendência de se 
aproximarem de aminoácidos com cadeias laterais de 
cargas opostas através de uma ligação eletrostática 
→ induz a aproximação de grupos distantes na 
cadeia polipeptídica e permite a enovelação da 
proteína e formação da estrutura terciária 
*COMPLEXAÇÃO COM ÍONS METÁLICOS: muitas 
cadeias laterais podem estar complexadas com grupos 
metálicos; estes íons também podem fazer parte dos 
grupos prostéticos 
 
 
 
 
*PONTES DISSULFETO: formam ligações covalentes 
entre as cadeias laterais de cisteínas 
→ proteína se torna menos solúvel 
→ caso a ponte se rompa, a proteína não estará na 
forma terciária nativa, ou seja, não terá 
funcionalidade 
*Essas interações são importantes para que a proteína se 
enovele 
*Na estrutura terciária as forças estabilizadoras 
permitem que resíduos que estavam distantes na 
estrutura primária estejam próximos uns dos outros na 
estrutura tridimensional, que é produzida pelo 
enovelamento da proteína 
*Quando a proteína se dobra sobre si mesma, ela pode 
assumir uma forma globular compacta 
*Quando uma cadeia polipeptídica interage com outra 
ela pode assumir a forma de bastão 
OBS: 
• não necessariamente uma proteína exibe todas 
as interações possíveis para uma estrutura 
terciária – a composição de aminoácidos 
(estrutura primária) que define as interações 
entre as cadeias laterais 
• uma proteína pode não exibir todos os 
aminoácidos possíveis 
• a HEMOGLOBINA e a MIOGLOBINA não 
possuem pontes dissulfeto; no entanto, estas 
proteínas que transportam oxigênio possuem 
íons ferro como grupo prostético 
• a TRIPSINA e a QUIMIOTRIPSINA possuem 
pontes dissulfeto e não grupos prostéticos 
MIOGLOBINA 
*Uma proteína de armazenamento de oxigênio nos 
músculos possui estrutura terciária 
*Presente no coração e no músculo esquelético 
*153 resíduos de AA possuindo um grupo prostético 
HEME 
 
 
*Na estrutura secundária: 8 regiões de -hélice (nesta 
proteína não há regiões β- pregueadas) estabilizadas por 
pontes de hidrogênio 
*Estrutura globular, na qual os átomos interiores estão 
bem próximos uns dos outros → forças responsáveis pela 
estrutura tridimensional 
*GRUPO HEME: geralmente ligado a um metal 
→ acomoda-se no interior da molécula (bolsão 
hidrofóbico) 
→ o heme consiste em um anel de porfirina planar 
composto de quatro anéis pirrólicos que se 
localizam com seus átomos de nitrogênio no 
centro, ligando-se a um átomo de Fe2+ 
→ ANEL PORFIRÍNICO + ÍON FERRO 
→ mantido em posição por atrações hidrofóbicas 
entre seu anel porfirínico e as cadeias apolares 
da proteína 
→ ANEL PORFIRÍNICO: tem 4 grupamentos 
amino 
→ o íon ferro faz 6 ligações: 4 com os nitrogênios, 1 
com a proteína (em resíduos de aminoácidos), 1 
com o oxigênio 
→ ligação deve ser REVERSÍVEL 
→ para proteger o ferro da oxidação (que impediria 
a interação com o oxigênio), existe uma “porta” 
formada por alguns aminoácidos 
→ quando está na proteína, o grupo heme é 
mantido por interações hidrofóbicas 
 
 
 
 
 
OBS: DOBRAS NAS PROTEÍNAS GLOBULARES 
• padrões relativamente grandes de estrutura 
tridimensional 
• uma atividade característica está associada a 
cada dobra, como ligação e hidrólise de ATP (a 
dobra de actina) ou ligação de NAD+ (a dobra de 
ligação de nucleotídeo) 
OBS: CASO CLÍNICO 
• grandes lesões de músculo esquelético 
resultantes de trauma físico ou falta de produção 
de ATP resultam em edema celular e na 
liberação de mioglobina e de outras proteínas 
para o sangue; a mioglobina passa para a urina e 
a torna vermelha devido ao fato de o heme (o 
qual é vermelho) permanecer ligado de forma 
covalente à proteína 
• durante um IAM, a mioglobina é uma das 
primeiras proteínas liberadas do tecido cardíaco 
lesado 
Estrutura quaternária 
*Caracterizada por proteínas que têm mais de uma 
cadeia polipeptídica (subunidade) 
→ número de cadeias polipeptídicas pode variar 
→ as subunidades podem ser iguais ou diferentes 
*As cadeias polipeptídicas interagem entre si 
principalmente por ligações não covalentes (não 
exclusivamente) 
*Podem formar dímeros, trímeros, tetrâmeros etc. 
*Um PROTÔMERO é uma unidade de estrutura 
composta por subunidades não-idênticas 
*OLIGÔMERO: uma proteína de múltiplas subunidades 
composta por subunidades idênticas 
*Nem todas as proteínas têm estrutura quaternária 
*Como as subunidades são unidas por interações não 
covalentes, qualquer mudança/pequena alteração em 
uma das subunidades (ex: ligação de uma molécula) pode 
causar mudanças drásticas nas propriedades de um sítio 
distante (ocasionar alteração conformacional nas outras 
subunidades) 
→ proteína responde como um todo, de forma 
cooperativa 
→ fenômeno de ALOSTERIA: proteínas 
ALOSTÉRICAS mudam a sua conformação - 
uma subunidade se modifica e influencia no 
comportamento das outras subunidades 
→ muitas enzimas são reguladas por essa 
característica alostérica 
 
 
 
 
 
 
 
subunidades têm uma 
fraca interação com o 
substrato, pois não estão 
alinhadas para recebê-lo 
emseu sítio 
sítio ativo mais exposto 
permite uma ligação mais 
forte do substrato 
 
 
 
HEMOGLOBINA 
*Uma proteína de transporte de oxigênio com estrutura 
quaternária (carrega-se com oxigênio nos pulmões e o 
distribui para os tecidos) 
*4 cadeias polipeptídicas; 2 -idênticas e 2 β-idênticas 
(2 β2) 
*Assim como a mioglobina, também tem o GRUPO 
HEME como grupo prostético 
→ presente em cada uma das subunidades: cada 
grupo heme tem capacidade de se ligar com uma 
molécula de oxigênio 
→ cada molécula de hemoglobina consegue 
transportar 4 moléculas de oxigênio ao mesmo 
tempo 
→ ligação deve ser REVERSÍVEL 
→ característica alostérica: o oxigênio se liga nas 
subunidades da hemoglobina de forma 
COOPERATIVA (a ligação de uma molécula de 
oxigênio facilita a ligação da outra) 
*Comparação da ligação do oxigênio entre a 
hemoglobina e mioglobina 
 
 
 
 
 
 
 
 
→ a saturação da mioglobina com oxigênio se 
observa um aumento rápido e constante da 
curva até atingir próximo do ponto de saturação, 
quando então se estabiliza – tem apenas um 
grupo heme para receber o oxigênio 
curva HIPERBÓLICA 
→ a hemoglobina se satura gradativamente à 
medida que a pressão de oxigênio aumenta – 
comportamento cooperativo 
curva SIGMOIDAL 
→ tipos de comportamento estão relacionados com 
a função destas proteínas: a MIOGLOBINA tem 
função de ARMAZENAR o oxigênio 
principalmente nos músculos, já a 
HEMOGLOBINA tem a função de 
TRANSPORTAR o oxigênio, por isso, precisa se 
ligar fortemente ao oxigênio e o liberar 
facilmente dependendo das condições 
(não necessariamente são liberadas as quatro 
moléculas de oxigênio de uma única vez, num 
único tecido) 
*Ligação do oxigênio na hemoglobina 
→ a hemoglobina possui uma estrutura 
quaternária distinta nas formas oxigenadas (as 
quatro subunidades estão carregadas com 
oxigênio) e desoxigenadas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
→ 2,3 Bifosfoglicerato (BPG): presente nos 
eritrócitos, reduz a afinidade da hemoglobina 
pelo oxigênio facilitando a liberação de O2 nos 
tecidos; pouco influencia na ligação do oxigênio 
nos pulmões, mas possui grande influência na 
liberação para os tecidos 
hemoglobina não pode ter muita afinidade com 
o oxigênio, caso contrário, não irá cedê-lo 
*Mudanças estruturais que acompanham a função da 
hemoglobina 
→ distribuição de oxigênio ocorre porque os 
tecidos sinalizam que precisam dele em função 
do metabolismo das células 
→ o metabolismo intenso das células ativas resulta 
na liberação de CO2 e H+ 
→ quando a hemoglobina que está passando na 
corrente sanguínea encontra esses tecidos (que 
estão mais ácidos), perde a sua afinidade pelo 
oxigênio – pois tem mais afinidade com o CO2 
→ hemoglobina perde seu oxigênio e se liga ao CO2 
 
 
no centro há um espaço menor 
subunidades estão mais abertas 
forma relaxada, proteína ligada 
fortemente à sua molécula (O2) 
saindo do pulmão 
após passar pelos tecidos e liberar 
oxigênio 
subunidades se esvaziam e fecham 
sítios de ligação 
cavidade entre as subunidades está 
mais afastada – entrada do 2,3-
bifosfoglicerato (BPG) 
 
→ EFEITO BOHR: tecidos liberam moléculas 
sinalizadoras (CO2 e H+) e hemoglobina libera 
oxigênio 
 [H+] – diminuição do pH →  afinidade da 
hemoglobina pelo O2 
→ caso a variação de pH no tecido 
metabolicamente ativo não ocorra, a 
hemoglobina não faz a distribuição 
*Afinidade da hemoglobina por monóxido de carbono 
→ aproximadamente 250 vezes maior do que a 
afinidade pelo oxigênio 
→ caso haja monóxido de carbono no sistema, a 
hemoglobina vai se ligar: devido à alosteria, à 
medida que o CO se liga em uma ou duas 
subunidades da hemoglobina, a afinidade para o 
O2 aumenta nas outras subunidades, o que 
dificulta a distribuição do oxigênio para os 
tecidos 
→ hemoglobina se une ao monóxido de carbono, 
formando a carboxihemoglobina (quantidade 
nos indivíduos é muito variável) 
→ monóxido de carbono é um gás incolor e 
inodoro, pouco perceptível 
→ inalação do monóxido de carbono reduz a 
distribuição de oxigênio, dependendo da 
porcentagem de hemoglobina afetada pode levar 
à morte 
um indivíduo anêmico ainda distribui oxigênio 
(ainda que em menor quantidade), mas um 
indivíduo que inala monóxido de carbono e 
apresenta alta porcentagem de 
carboxihemoglobina tem perdas significativas 
na distribuição do oxigênio, o que pode levá-lo à 
morte 
Efeitos físico-químicos na estrutura das 
proteínas 
Desnaturação e renaturação das proteínas 
*A estrutura nativa das proteínas se mantém porque 
existem interações entre as cadeias laterais que 
permitem o enovelamento 
*É necessária pouca energia para romper essas 
interações; quando isso acontece, a proteína passa por 
um processo de DESNATURAÇÃO 
→ proteína se desenovela porque as interações 
entre as cadeias laterais foram alteradas 
→ à medida que o agente estressor é removido, 
todos os grupos que interagiam anteriormente 
voltam a fazê-lo 
→ proteína adquire novamente a sua estrutura 
tridimensional e a sua conformação nativa (pode 
exercer a sua função) 
CASO CLÍNICO 
*Na glicosilação não-enzimática, a glicose que está 
presente no sangue, ou em líquido intersticial ou 
intracelular, liga-se a um grupo amino exposto de uma 
proteína 
*O processo de duas etapas forma uma proteína 
irreversivelmente glicosilada 
*Devido ao fato de a reação não ser enzimática, a 
velocidade de glicosilação é proporcional à concentração 
de glicose presente, e indivíduos com hiperglicemia têm 
níveis muito mais altos de proteínas glicosiladas do que 
indivíduos com níveis sanguíneos de glicose normal 
Fatores que influenciam a desnaturação de proteínas 
*A desnaturação proteica resulta no desdobramento e 
desorganização da estrutura SEM A QUEBRA DE 
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS (se houver a quebra de uma 
ligação peptídica, a proteína será marcada para ser 
eliminada do organismo – não há mecanismo de 
reparação) 
*Agentes: 
→ calor: capacidade de romper interações fracas 
(ex: pessoa com febre – processo febril deve ser 
revertido, pois pode ocasionar desnaturação de 
uma proteína) 
→ extremos de pH: alteração da carga líquida da 
proteína 
→ solventes orgânicos, ureia e detergentes: ruptura 
de interações hidrofóbicas 
*Reversibilidade: 
→ algumas proteínas possuem capacidade de 
reverter a desnaturação após a retirada do 
agente (renaturação) 
→ o tempo que alguma proteína permanece 
desnaturada pode deixar alguma sequela para o 
organismo (depende da proteína) 
→ importância da manutenção da homeostasia 
celular 
 
 
Funções das proteínas 
*ENZIMAS: proteínas que têm atividade catalítica 
(aceleram as reações que ocorrem no organismo) 
→ grupo mais variado e mais altamente 
especializado 
ex: citrato sintase, aconitase, isocitrato 
desidrogenase 
*NUTRIENTES/ARMAZENAMENTO: fonte energética 
ou estocagem de nutrientes 
→ nutriente: ex – ovoalbumina 
→ armazenamento: ex – ferritina (produzida de 
acordo com a quantidade de ferro presente no 
corpo) 
*REGULAÇÃO DE PROCESSOS 
CELULARES/FISIOLÓGICOS 
→ ex: insulina (metabolismo de açúcares) 
*TRANSPORTADORAS: ligação a íons ou moléculas 
específicas e transporte a outros compartimentos 
→ transporte de moléculas que, geralmente, não 
podem circular livremente na corrente 
sanguínea 
ex: lipoproteínas, hemoglobina, proteínas de 
membrana, transferrina (transporta o ferro) 
*CONTRAÇÃO/MOTILIDADE: contração, mudança de 
forma e deslocamento 
ex: actina e miosina 
*ESTRUTURAÇÃO: suporte, proteção, resistência de 
estruturas biológicas 
→ principalmente fibrosas, ricas em aminoácidos 
insolúveis 
ex: colágeno, queratina