Enzimas

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Enzimas 
 São proteínas com função catalizadora capazes de 
acelerar a velocidade das reações que ocorrem a todo 
o momento nos organismos vivos através da 
diminuição da energia de ativação; 
 Realizam o controle preciso do metabolismo celular 
 Permitem respostas e adaptações a um meio em 
mudança 
 Qualquer alteração nos aminoácidos altera sua 
composição e inativa a enzima 
 Estrutura: 
 Depende da sequência da estrutura primária, 
secundaria, terciaria e quaternária 
 A multiplicidade de função se dá pela interação 
tridimensional formado por interações não-covalentes 
a partir de uma série de aminoácidos ligados 
covalentemente ( ligação peptídica) 
 Enzimas são polímeros de aminoácidos 
 Apoenzima = parte proteica de uma enzima 
 Sítio ativo = região que forma a maquinaria que a 
reação química de catalise, é constituída por grupo de 
aminoácidos específicos 
 Cofator = é um composto químico, parte não-proteica 
ligada a enzima e necessária para a catálise 
 
APOENZIMA + COFATOR HOLOENZIMA 
 
 Coenzima = são pequenas moléculas orgânicas, não-
proteicas que transportam grupos químicos entre 
enzimas. Algumas vezes são chamadas de cosubstrato. 
A coenzima não faz parte permanente da enzima 
 
 Mecanismo de ação: 
 Para que as reações ocorram, necessitam uma 
quantidade de energia mínima (energia de ativação). O 
papel das enzimas é promover a diminuição dessa 
energia, facilitando as reações 
 As enzimas aceleram as reações pela facilitação do 
estado de transição, se ligando ao substrato de forma 
que estes se disponham nas orientações corretas 
 Ocorre a formação do complexo enzima-substrato 
 O substrato se liga ao centro ativo da enzima 
 O centro ativo é uma fenda tridimensional que possuí 
aminoácidos que participam diretamente na geração e 
quebra de ligações 
 Os substratos se ligam à enzimas por vários tipos de 
interações fracas 
 
 Modelo encaixe induzido: 
 O sítio catalítico não está totalmente pré-formado, a 
enzima se ajustaria ao substrato 
 
 Classificação: 
 Oxidoredutase = catalisam reações de oxidação e 
redução, geralmente essas enzimas estão envolvidas 
com processo de respiração e fermentação 
 Transferase = catalisam reações de transferência de 
elementos químicos de uma molécula a outra 
 Isomerase = catalisa reações de transformações de um 
isômero para outro 
 Hidrolase = catalisam reações hidrolíticas 
 Liases = promovem modificações nas substâncias 
retirando componentes e formando ligações duplas 
 Ligases = catalisam reações de síntese de novas 
biomoléculas, conhecidas também como síntetases 
 
 Fatores que influenciam as ações enzimáticas: 
 Potencial hidrogênico (pH): 
 Cada enzima atua em um pH ideal 
 pH diferentes podem alterar a conformação do 
sítio ativo dificultando a ligação de substratos 
 Temperatura: 
 Em geral as proteínas tem uma temperatura ideal 
de atuação e o afastamento dessa temperatura 
diminui a atividade enzimática 
 A temperatura muita elevada desnaturam as enzimas 
 Concentração de enzimas: 
 A velocidade máxima de reação é uma função de 
quantidade de enzima disponível 
 
 Inibidores: 
 Competitivos = ligam-se ao sítio ativo das enzimas 
impedindo a ligação de substratos e consequentemente a 
ocorrência da reação 
 Não-competidores = se ligam em diferentes sítios 
diferentes do sítio ativo evitando a ligação do substrato 
 Acompetitivos = o inibidor se liga somente no complexo ES 
em sítio próprio, não tendo semelhança estrutural com o 
substrato