Tutoria SP3 em busca da perfeição

Prévia do material em texto

UCIII: metabolismo 
Tutoria: 
SP3: em busca da perfeição 
Aminoácidos: são formados por carbono, hidrogênio, 
oxigênio, nitrogênio e, ocasionalmente, por enxofre; são 
as unidades estruturais básicas de todas as proteínas, 
diferenciam-se dos carboidratos e dos lipídeos por meio 
da presença da molécula nitrogênio. Um α-aminoácido 
consiste de um grupo amino, um grupo carboxila, um 
átomo de hidrogênio e um grupo R (determinar as 
propriedades das proteínas) , sendo que todos estão 
ligados a um átomo de carbono, denominado carbono 
α. No total são 20: 
➢ Essenciais: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, 
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano 
➢ Não essenciais: Glutamato, Aspartato, Alanina, 
Serina, Glicina, Cisteína, Tirosina, Prolina, 
Arginina, Asparagina, Glutamina, Valina 
Podem ser polares ou apolares: dependendo do radical 
Função: geral -> síntese protéica e no metabolismo 
energético. Precursores de vitamina e de 
neurotransmissores (triptofano), síntese de compostos 
(metionina -. carnitina), síntese de nucleotídeos 
(glutamina) 
Proteínas: As informações genéticas estão contidas na 
estrutura do DNA, que determina o tipo e a quantidade 
de proteínas sintetizadas em cada célula do organismo. 
Por sua vez, as proteínas são responsáveis pela síntese 
de todos os outros componentes celulares. Proteínas 
são as mais abundantes macromoléculas biológicas e 
representam o principal componente estrutural e 
funcional de todas as células do organismo, sendo que 
aproximadamente metade do peso seco de uma célula 
corresponde à proteína. Proteínas são moléculas 
complexas que apresentam estruturas primária, 
secundária, terciária e quaternária: 
➢ A estrutura primária diz respeito ao tipo e 
sequência de aminoácidos na molécula proteica, 
que é determinada geneticamente. 
➢ A secundária é formada por associação de 
regiões próximas da cadeia polipeptídica e é 
mantida à custa das pontes de hidrogênio. 
➢ Na terciária, a molécula proteica se arranja em 
estruturas globulares utilizando diversos tipos de 
ligações, como covalentes, hidrofóbicas, iônicas, 
eletrostáticas e pontes de hidrogênio. 
➢ Na quaternária, junta-se diversas estruturas 
terciárias ou subunidades. ex: hemoglobina 
 
Elas podem ser agrupadas em: 
➢ simples, quando por hidrólise fornecem apenas 
aminoácidos, ex: albumina, globulinas, gluteinas, 
prolaminas; ou conjugadas, quando dão origem 
a outros compostos além dos aminoácidos, ex: 
núcleoproteinas, mucoproteínas e as 
glicoproteínas 
➢ fibrosas/estruturais, ex: queratina, fibrina do 
sangue, miosina do músculo, colágeno; ou 
globulares, que são solúveis e facilmente 
desnaturadas, sendo encontradas 
principalmente nos fluidos orgânicos e nos 
tecidos, ex: caseínas do leite, a albumina no ovo 
e as albuminas e globulinas no sangue, no 
plasma e na hemoglobina, bem como as 
globulinas de leguminosas, como as do feijão e 
da soja 
➢ As proteínas que contêm aminoácidos 
indispensáveis nas proporções necessárias ao 
organismo são denominadas proteínas 
completas, as quais são principalmente as de 
origem animal (ovos, leite e derivados, carnes, 
pescados); proteínas que apresentam 
deficiência em um ou mais aminoácidos 
indispensáveis são denominadas proteínas 
incompletas ou desbalanceadas. Essas proteínas 
são geralmente de origem vegetal, ex: zeína, a 
proteína do milho, é baixa em lisina e triptofano 
Função: catálise enzimática, transporte e estoque, 
contração muscular (miosina e actina), proteção 
imunológica, geração e transmissão de impulsos 
nervosos, regulação hormonal, expressão gênica, 
estrutural 
Digestão: inicia-se no estômago, onde o alimento é 
acidificado com o ácido clorídrico (HCl), para morte de 
alguns organismos potencialmente patogênicos 
(diminuição do pH intragástrico para cerca de 2) e 
desnaturação de proteínas, que permite que essas se 
tornem mais vulneráveis à ação da pepsina 
(endopeptidase) que é liberada dentro da cavidade 
gástrica na forma de pepsinogênio (enzima inativa)., que 
atua como um fragmento inibidor da pepsina, por meio 
da sua ligação ao sítio catalítico da enzima, e também 
atua como um peptídeo sinalizador para a liberação de 
colecistocinina (CCK) no duodeno, que estimula a 
liberação de enzimas digestivas tanto pelo pâncreas 
exócrino quanto pelas células da mucosa intestinal. A 
atividade da pepsina termina quando o conteúdo 
gástrico se mistura com o suco pancreático alcalino no 
intestino delgado. O quimo no intestino estimula a 
liberação de secretina e CCK, que acarretam na 
secreção de bicarbonato e de enzimas pelo pâncreas, 
respectivamente. No suco pancreático verifica-se a 
presença de proteases pancreáticas, que são 
secretadas dentro do duodeno como precursores 
inativos (zimogênios). O tripsinogênio, que não 
apresenta atividade proteolítica, é ativado pela 
enteropeptidase, uma enzima localizada na membrana 
apical de enterócitos da região duodenal. A atividade da 
enteropeptidase é estimulada pelo tripsinogênio, 
enquanto a sua liberação da membrana apical dos 
enterócitos é provocada pelos sais biliares. 
Posteriormente, a tripsina, além de atuar sobre as 
proteínas alimentares, também ativa outras pré-
proteases liberadas pelo pâncreas exócrino, ou seja, a 
tripsina atua sobre o quimiotripsinogênio, liberando a 
quimotripsina; sobre a proelastase, liberando a elastase; 
e sobre a pró-carboxipeptidase, liberando a 
carboxipeptidase. Tripsina e quimiotripsina clivam as 
moléculas de proteínas em pequenos peptídeos; a 
seguir, a carboxipeptidase cliva os aminoácidos das 
extremidades carboxila dos polipeptídeos. Não obstante, 
posteriormente à ativação das proteases pancreáticas 
no intestino, estas sofrem rápida inativação devido ao 
processo de autodigestão, sendo a tripsina a enzima 
primariamente responsável por essa inativação. Os 
produtos da digestão de proteínas da dieta no lúmen 
intestinal não são exclusivamente aminoácidos livres, 
mas uma mistura de aminoácidos livres (40%) e 
pequenos peptídeos (60%), os quais consistem 
principalmente de 2 a 8 resíduos de aminoácidos. Esses 
peptídeos são, posteriormente, hidrolisados por enzimas 
(aminopeptidases, dipeptidil aminopeptidase e 
dipeptidase) presentes na superfície luminal, o que 
acarreta na liberação de aminoácidos livres, dipeptídeos 
e tripeptídeos 
Estômago: pepsina 
Duodeno (pancreáticas): tripsina, quimotripsina, elastase, 
carboxipeptidase 
Intestino: peptidases 
 
 
Transporte: um trocador Na+/H+ localizado na 
membrana luminal, que mantém o pH intracelular 
alcalino; e presença da enzima Na +/K+ ATPase 
localizada na membrana basolateral, que mantém o 
potencial de membrana negativo no interior celular. 
Estas enzimas convertem a maioria dos dipeptídeos e 
tripeptídeos para aminoácidos, que são utilizados pelos 
enterócitos ou são liberados dentro da circulação porta 
por meio de transportadores de aminoácidos presentes 
na membrana basolateral dessas células. Os dipeptídeos 
e tripeptídeos que escapam da hidrólise pelas 
peptidases citoplasmáticas são transportados através da 
membrana basolateral para dentro da circulação portal 
por meio de um transportador de oligopeptídeos, o 
qual difere caracteristicamente do PepT-1 A utilização 
de duas forças motrizes, gradiente de Na+ e gradiente 
de H+, para a absorção ativa de aminoácidos e 
dipeptídeos, respectivamente, é vantajosa para o 
organismo por manter uma nutrição protéica adequada, 
devido à ausência de competição entre aminoácidos e 
dipeptídeos pela origem de energia e por permitir que 
estes processos absortivos ocorram paralelamente 
Entrada: di e tri cotransporte de H+, aminoácidos 
cotransporte de Na+ 
Saída: bomba de sódio potássio influencia a Saída por 
cotransporte 
 
Absorção: Na membrana luminal, verifica-se que alguns 
aminoácidos são absorvidos por meio de mecanismos 
mediados por carreadores em um processo sódio (Na+) 
dependente. A transferência do Na+ para o 
compartimento extracelular caracteriza-se, dessa forma,como um transporte ativo secundário. Outros 
aminoácidos e alguns daqueles absorvidos por 
transporte ativo podem também ser absorvidos por 
difusão facilitada, que não necessita de Na+. Certos 
aminoácidos competem entre si, durante a absorção, 
pelos transportadores presentes na membrana luminal. 
A capacidade absortiva de dipeptídeos e tripeptídeos é 
maior no intestino delgado proximal em relação ao 
intestino delgado distal. Aliado a este fato observa-se 
que peptidases citosólicas, que atuam sobre dipeptídeos 
e tripeptídeos, apresentam mais alta atividade no 
segmento proximal do intestino delgado, local onde a 
capacidade absortiva desses peptídeos é muita elevada. 
Por outro lado, a capacidade absortiva de aminoácidos é 
maior no intestino delgado distal do que no intestino 
delgado proximal. Após a absorção intestinal, os 
aminoácidos são transportados diretamente ao fígado 
por meio do sistema porta. Esse tecido exerce um 
papel importante como modulador da concentração de 
aminoácidos plasmáticos e regulador do catabolismo de 
aminoácidos indispensáveis, com exceção dos 
aminoácidos de cadeia ramificada, que são degradados 
principalmente pelo músculo esquelético. No fígado, 
parte dos aminoácidos é usada na síntese de proteínas 
que são secretadas (por exemplo, albumina e fibrina) e 
na síntese de proteínas de vida média mais curta 
(como enzimas, necessárias ao catabolismo dos 
aminoácidos que ficam na própria célula hepática). 
Síntese proteica: ocorrerá por meio de um processo 
de tradução, no qual a informação presente no RNAm, 
será traduzida numa sequência de aminoácidos, que 
dará origem a um polipeptídio (proteína). A tradução é 
realizada pelo RNAt,o qual traduz cada série de códons 
(trincas de nucleotídeos) presente no RNAm em um 
aminoácido. O RNAt apresenta uma trinca de 
nucleotídeos (anticódon), em uma de suas 
extremidades, e um aminoácido correspondente, na 
outra extremidade. O RNAt transportará então o 
aminoácido específico até os ribossomos, pareando seu 
anticódon ao códon complementar do RNAm. 
Turnover proteico: é feito de 3 modos diferentes 
➢ Grupo A: proteínas que são rapidamente 
sintetizadas; apresentam um tempo de vida 
limitado e, posteriormente, são rapidamente 
degradadas. Ex: hemoglobina, que é 
normalmente estável durante os 120 dias de 
vida de um eritrócito humano; 
➢ Grupo B: proteínas que são rapidamente 
sintetizadas e degradadas. Ex: enzimas, as quais 
regulam as vias metabólicas, geralmente 
encontradas em baixa concentração nas células 
➢ Grupo C: as proteínas deste grupo apresentam 
uma taxa de turnover muito lenta e uma meia-
vida muito longa, Ex: colágeno 
Porém pode haver variações, as quais são causadas 
por: alimentação e as subseqüentes alterações na 
disponibilidade de aminoácidos na circulação sangüínea; 
concentração de hormônios anabólicos (especialmente 
a insulina) e de hormônios catabólicos (especialmente 
glucagon e cortisol); exercício físico. 
Os tecidos mais ativos do organismo, responsáveis pelo 
turnover protéico, são: plasma, mucosa intestinal, 
pâncreas, fígado e rins. Por outro lado, o tecido 
muscular, pele e cérebro são os menos ativos. 
 
Fontes de proteína: Dieta, síntese (ciclo de krebs - 
mitocôndria e glicólise- citosol) e turnover 
 
Cetogênicos: viram acetil-CoA 
Glicogênicos: vão se transformar em glicose 
(gliconeogênese) 
Os que formam piruvato fazem parte de ambas as 
classificações 
Energia: Durante a digestão, as proteínas são clivadas 
em aminoácidos. Ao contrário dos carboidratos e dos 
triglicerídios, que são armazenados, as proteínas não 
são estocadas para uso futuro. Em vez disso, os 
aminoácidos são oxidados para a produção de ATP ou 
utilizados para a síntese de novas proteínas para 
crescimento e reparo do corpo. O excesso de 
aminoácidos da dieta não é excretado na urina ou nas 
fezes e sim convertido em glicose (gliconeogênese) ou 
em triglicerídios (lipogênese). 
Catabolismo de proteinas: As proteínas 
provenientes das células mortas (como as hemácias) 
são clivadas em aminoácidos. Alguns aminoácidos são 
convertidos em outros aminoácidos, as ligações 
peptídicas são reformadas e novas proteínas são 
sintetizadas como parte do processo de reciclagem. Os 
hepatócitos convertem uma parte dos aminoácidos em 
ácidos graxos, corpos cetônicos ou glicose. As células 
do corpo oxidam uma pequena quantidade de 
aminoácidos para a geração de ATP pelo ciclo de 
Krebs e pela cadeia transportadora de elétrons. 
Entretanto, antes que os aminoácidos possam ser 
oxidados, eles devem ser convertidos em moléculas 
que sejam parte do ciclo de Krebs ou que possam 
entrar no ciclo de Krebs, como a acetil CoA. Antes que 
os aminoácidos possam entrar no ciclo de Krebs, seu 
grupo amino (NH2) deve ser removido – um processo 
chamado de desaminação, que ocorre nos hepatócitos 
e produz amônia (NH3). As células do fígado convertem 
então a amônia, que é altamente tóxica, em ureia, uma 
substância relativamente inofensiva que é secretada na 
urina. E pode acontecer a conversão dos aminoácidos 
em glicose (gliconeogênese), a conversão dos 
aminoácidos em ácidos graxos (lipogênese) ou em 
corpos cetônicos (cetogênese). Os aminoácidos não 
essenciais podem ser sintetizados pelas células do 
corpo. Eles são formados por transaminação, a 
transferência de um grupo amino de um aminoácido 
para o ácido pirúvico ou para um ácido no ciclo de 
Krebs. Uma vez que os aminoácidos essenciais e não 
essenciais adequados estejam presentes nas células, a 
síntese proteica ocorre rapidamente. 
Tira o grupo amino (transaminação) e sobra o 
esqueleto carbônico que vai entrar no krebs, formando 
ATP 
 
 
 
Balanço energético: Para manter constante a 
quantidade de energia no organismo, a energia ingerida 
deve ser ao menos igual à quantidade de energia 
perdida. O corpo utiliza energia para transporte, 
movimento e trabalho químico, e em média, a metade 
dessa energia é gasta na geração de calor 
➢ Positivo: ingere mais do que gasta. 
➢ Negativo: gasta mais do que ingere 
 
Balanço nitrogenado: diferença entre a quantidade 
de nitrogênio consumida por dia e a quantidade de 
nitrogênio excretada por dia. A razão média 
proteína:nitrogênio, de acordo com o peso, é de 6,25 
para a proteína ingerida habitualmente na dieta 
➢ Um indivíduo adulto ingerindo uma dieta 
adequada e balanceada está geralmente em 
balanço nitrogenado, ou seja, a quantidade de 
nitrogênio ingerida diariamente está equilibrada 
com a quantidade excretada, o que resulta em 
um saldo zero. No estado alimentado, o 
nitrogênio excretado é proveniente 
principalmente do turnover normal ou do 
excesso de proteína ingerida. 
➢ Na condição de balanço nitrogenado negativo, 
mais nitrogênio é excretado do que ingerido, 
Ex: durante o jejum ou em determinadas 
doenças. Durante o jejum, as cadeias de 
carbono dos aminoácidos derivados das 
proteínas são necessárias para a 
gliconeogênese; e a amônia liberada a partir 
dos aminoácidos é excretada principalmente 
como uréia e não é reincorporada em 
proteínas. (catabolismo) 
➢ O balanço nitrogenado positivo ocorre em 
crianças em fase de crescimento, que estão 
aumentando sua massa corporal e 
incorporando mais aminoácidos em proteínas 
do que os degradando. O balanço nitrogenado 
positivo também ocorre na gravidez e durante 
a realimentação após jejum. (anabolismo) 
Outro fator que determina a necessidade proteica é a 
ingestão de lipídios e carboidratos. Se esses nutrientes 
estão presentes em quantidades insuficientes, uma 
parte da proteína da dieta será utilizada para a 
produção de energia e, desse modo, torna-se 
indisponível para a síntese e reparação tecidual. Se, 
nesse caso, ocorre um aumento da ingestão de 
carboidratos e lipídios, verifica-se uma menor 
necessidade de proteínas na dieta. 
Excesso: O ideal é que o consumo aconteça entre 
todas as refeições. Assim a proteína é absorvida ao 
longo do dia., já que o corpo não estoca excesso de 
proteínas ou aminoácidos. Ou seja, nãoadianta exagerar 
no consumo porque uma dieta hiperproteica leva ao 
acúmulo de gordura e a sobrecarga renal. O consumo 
excessivo pode aumentar o risco de doenças 
gastrointestinais, pelo fato de que esse consumo 
exagerado pode tornar a digestão mais difícil, assim 
causando a prisão de ventre, pode causar inflamações 
nos órgãos, flatulência, e a distensão do abdômen . 
Consumir proteína demais pode sobrecarregar os rins, 
possivelmente causando a formação de cálculos renais. 
Ainda, o excesso de proteína pode causar maior 
dificuldade do corpo em absorver nutrientes. O que 
afeta a imunidade e pode prejudicar o corpo de muitas 
formas. Impactar também a saúde dos ossos, pois, ao 
comprometer a saúde renal, pode acontecer o 
aumento da liberação de ureia, de amônia na urina, e a 
eliminação de cálcio e de outros minerais, sendo assim, 
pode causar osteoporose. Pode ocorrer esteatose 
hepática no caso de acúmulo de gordura no fígado 
Massa magra: tecidos e resíduos livres de lipídios 
incluindo água, músculos, ossos, pele, tecidos 
conjuntivos e órgãos internos 
Massa gorda: gordura subcutânea e visceral A 
gordura corporal total é formada pela gordura essencial 
(presente nos tecidos nervosos, medula óssea e 
membranas dos órgãos - responsável por importantes 
funções fisiológicas) e pelos depósitos de gordura 
acumulada quando excesso de energia é ingerida.