Sebenta 2014

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Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 1 
 
18/02/2015 
Conceitos Básicos 
Estereoisomerismo  átomos de carbono assimétricos 
 
 
 Todos os aminoácidos na natureza que fazem parte dos seres vivos são da série 
L. 
 Aparentemente os aminoácidos da série D são mais sensíveis à radiação UV, 
degradando-se mais rapidamente. 
 
Talidomida (medicamente) Enantiomero R é activo contra o enjoo matinal 
Mistura racémica Enantiomero S causa malformação dos bebés 
 
Conformação ≠ Configuração 
Conformação: Diferentes exposições dos átomos dentro da mesma molécula (mesmo 
composto). 
Nem todas as conformações são igualmente estáveis. 
Resultam da possibilidade de rotação em torno das ligações de hidrogénio. 
 Nos ácidos gordos existem ligações que são bastante mais fortes do que as 
ligações covalentes simples, logo não permitem que haja rotação a temperatura 
ambiente. 
 
Configuração: Relaciona-se com a assimetria dos carbonos (compostos diferentes)  
2𝑛 
 
Carbono assimétrico ou quirálico 
Todos os grupos ligados ao carbono são diferentes 
Este carbono não é assimétrico 
Tem 2 grupos iguais 
Carbono não é assimétrico, não tem estereoisómeros. 
Só existe uma configuração. 
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Relação directa entre o nível de redução e o conteúdo em energia de um composto: 
 Processos Anabólicos/Redutivos – exemplo: fotossíntese, biossíntese de 
aminoácidos 
 Processo Catabólios/Oxidativos – exemplo: respiração 
 
20/02/2015 
Hidratos de Carbono – Ou também conhecidos como glúcidos, são aldeídos ou 
cetonas poli-hidrolixados ou substâncias que os produzem por hidrólise. 
o Aldoses – grupo aldeído 
 
o Cetoses – grupo cetona 
 
 
 Tem funções de reserva (como o amido) e de suporte 
 Tem ainda um importante papel bioactivo – todas as células estão envolvidas 
com oligossacáridos, o que é crucial no reconhecimento entre moléculas e 
células. 
Aplica-se a designação de “açúcares” mas o facto de ser doce não se aplica a 
todos os hidratos de carbono. 
São classificados de acordo com a sua complexidade em monossáridos, 
oligossacáridos (2-10) e polissacáridos. 
 Monossacáridos 
o Se forem hidroxilados não se decompõem em mais compostos. 
Ex: trioses, hexoses, … (de acordo com o número de átomos de carbono) 
o Contém entre 3 e 8 átomos de carbono 
o Na nomenclatura dos monossacáridos é necessário saber: o nº carbonos 
+ grupo funcional 
 
Tem um carbono assimétrico  21 = 2 estereoisómeros 
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Número de C Grupo Funcional 
 Aldeído Cetona 
3C Triose Aldotriose Cetotriose ou triolose 
4C Tetrose Aldotetrose Cetotetrose ou tetrulose 
5C Pentose Aldopentose Cetopentose ou 
pentulose 
6C Hexose Aldohexose Ceto-hexose ou hexulase 
 
 Oligossacáridos 
o Constituídos por 2 a 10 monossacáridos ligados por ligações glicosídicas. 
o Designação de acordo com o seu grau de oligomerização – dissacáridos, 
trissacáridos, tetrassacáridos, etc. 
Ex: Sacarose (dissacárido) (de acordo com o número e tipo de 
monossacáridos que os constituem) 
 
 Polissacáridos 
o Polímero de monossacáridos formados por um número elevado de 
unidades 
o Dividem-se em homopolissacáridos (1 único tipo) e heteropolissacáridos 
(vários tipos) 
Ex: Amido (homopolissacárido), peptidoglicanos (2 tipos alternados) 
Açúcares Redutores 
 Têm capacidade de libertar electrões e reduzir outros compostos. 
 O grupo aldeído tem propriedades redutoras, logo as aldoses são açúcares 
redutores (exemplo: glucose) 
 O grupo cetónico não tem por si só propriedades redutoras mas, as cetoses 
são açúcares redutores, visto que o conjunto formado pelo grupo cetónico e 
pelo álcool primário do carbono 1 das cetonas constituírem uma combinação 
facilmente oxidável. 
 Sendo assim, todos os monossacáridos têm propriedades redutoras. 
 
 
Teste Benedits: Permite determinar se um composto tem propriedades redutoras ou 
não. 
 Se a solução ficar azul, não tem propriedades redutoras  Ex: Sacarose 
(dissacárido). 
 Se a solução ficar laranja, tem propriedades redutoras  Ex: Maltose 
(dissacárido). 
Estereoisomerismo relaciona-se com a existência de carbonos assimétricos, isto é, 
ligados a 4 grupos diferentes entre si. 
 1 Carbono assimétrico  2 possibilidades que não correspondem à mesma 
estrutura, não se sobrepõem  nº C assimétricos = 2𝑛 compostos possíveis. 
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 Enantiómeros são os isómeros que estão entre si como um objecto para a sua 
imagem num espelho plano, ou seja, que diferem entre si na configuração de 
todos os átomos de carbono assimétricos. 
o 1 par enantiómorfo são 2 compostos que são simétricos um do outro. 
 
 Diastereómeros são estereoisómeros que não são enantiómeros, isto é, não 
diferem na configuração de todos os seus átomos de carbono assimétricos (um 
composto com um só carbono assimétrico não tem diastereómeros). 
 
 Epímeros são os diastereómeros que diferem entre si apenas na configuração 
em torno de um átomo de carbono assimétrico (subclasse dos 
diastereómeros). 
 
 Mistura Racémica é uma mistura que contém quantidades equimoleculares de 
dois isómeros que formam um par enantiomero. 
 
Projecção de Fisher – Projecção de uma estrutura 3D num plano 2D 
 
Descendo verticalmente na formula de Fisher com o carbono 1 na posição superior: 
 Se o OH do carbono assimétrico de número mais elevado se encontrar para a 
direita  composto da série D 
4 carbonos assimétricos = 4 centros quirais 
24 = 16 estruturas diferentes = 16 compostos diferentes = 16 
estereoisomeros 
Par de enantiómeros 
1 par enantiomorfo 
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Mutarotação 
da Ribose
Pirano
α-piranose
β-piranose
Furano
α-furanose
β-furanose
 Se o OH do carbono assimétrico de número mais elevado se encontrar para a 
esquerda  série L 
 
 
Os monossacáridos de ocorrência mais comum são quase todos da série D, 
enquanto que os aminoácidos proteicos (glicina, por exemplo) são todos da série L. 
Existe uma simbologia de 3 letras para representar os monossacáridos, por 
exemplo, a glucose é GLC. 
 
Representação de Haworth – um açúcar não ocorre exclusivamente de cadeia 
aberta, pode ocorrer mutarotação. 
 Em estruturas cíclicas podem ocorrer 2 formas isómeras, α e β, designadas por 
anómeros, com diferentes poderes rotatórios e facilmente inteconvertíveis uma 
na outra. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Configuração α  OH para baixo no carbono 1 da representação de Haworth. 
 Configuração β  OH para cima no carbono 1 da representação de Haworth. 
 
 
 
 
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25/02/2015 
Principais Monossacáridos de Importância Biológica 
 Aldohexose(D-Gliceraldeído) e cetohexose (di-hidroxiacetona) são trioses (3 
carbonos) são os mais simples. 
 
 D-Ribose é uma pentose (5 carbonos). 
A D-Ribose-5-fosfato é um intermediário da via das pentoses e do Ciclo de 
Calvin. 
A D-Ribose-3,5-fosfato entra na composição do RNA 
 
 D-xilose é uma aldo-pentose (5 carbonos). 
Entra na composição dos polissacáridos das paredes celulares. 
 
 D-Glucose é uma aldo-hexose (6 carbonos). 
É a molécula mais abundante da Natureza e a mais estável. É o constituinte do 
amido. 
 
 D-Frutose é uma ceto-hexose. 
É o mais doce dos açúcares, pode ser usado como edulcorante. 
 
 Existem também monossacáridos ramificado (sem grande importância 
biológica), estes são isolados de plantas. 
Exemplos: D-apiose, D-hamamolose, L-esheptose, L-eladinose. 
 
Compostos derivados de monossacáridos com importância biológica: 
 Desoxiaçúcares – um dos grupo oxidrilo (OH) é substituído por hidrogénio o 
que causa uma das principais diferenças entre RNA e DNA. 
 
 Esteres fosfóricos de açúcares. 
 
 Açúcares aminados e acetilados – substituição de um (ou mais) OH por 1 
grupo amina. 
 
 Açúcares álcoois– resultante de açúcares por redução da função aldeídos ou 
cetonas (grupo funcional). 
 
 Ciclitóis – análogos dos açúcares álcoois (álcoois cíclicos). 
 
 Açúcares ácidos – açúcares que podem ser oxidados. 
 
Ligações glicosídicas são “pontes de hidrogénio” que ligam os monossacáridos. 
Monossacárido + Álcool Glicósido 
H2O 
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A ligação glicosídica estabelece-se entre o grupo oxidrilo (OH) do carbono 
hemiacetal (1º carbono) de um açúcar (aldose ou cetona) e um grupo oxidrilo livre 
qualquer de outro composto. Como se liga a qualquer OH do outro composto, há uma 
grande capacidade ramificante. 
A versatilidade da ligação glicosídica  3º código da vida (sendo o 1º o código 
genético e o 2º das proteínas) 
Há um grau de versatilidade no estabelecimento de ligações glicosídicas 
durante a formação de oligossacáridos quando comparada com as ligações 
fosfodiester nos ácidos nucleicos ou com as ligações peptídicas nas proteínas. 
Por exemplo, ao juntar duas glucoses temos várias possibilidades de formação 
de dissacáridos e todos estes têm ocorrência natural. 
Ligação α/β-1,4  em que o 1 é referente ao primeiro carbono assimétrico do 
primeiro monossacárido e o 4 é referente ao grupo onde se liga no segundo 
monossacárido. 
Nomenclatura dos oligossacáridos: 
o Nome de cada um dos monossacáridos constituintes. 
o Tipo de anéis de cada monossacárido (se é pirano ou furano). 
o A configuração do carbono anomérico de cada um (alpha ou beta). 
o O nº de átomos de carbono que participam em cada uma das ligações 
glicosídicas. 
 
 Caso possua propriedades redutoras (carbono anomérico consegue 
abrir e fechar) utiliza-se o sufixo –ose 
 
 Caso não possua propriedades redutoras utiliza-se o sufixo –ósido 
 
 O significa que os 2 monossacáridos estão ligados pelo oxigénio 
 
 –ilo significa que é um resíduo, isto é, o composto de onde é libertada 
água  libertam-se tantas moléculas de água quanto o nº total de 
monossacáridos (o último nunca termina em –ilo). 
Exemplo: Isomaltose – 2 moléculas de glucose 
O–α–D–glucopiranosilo– (1,6)–D-glucopiranose 
 
 
 
 
 Tipo de ligação: α(16) 
Configuração alfa  OH para baixo no 1º carbono 
–ilo  resíduo, liberta água 
–ose  tem propriedades redutoras 
 
 
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Rafinose – trissacárido – galactose, glucose, frutose 
O–α–D–galactopiranosilo–(1,6)–α–D–glucopiranosilo–(1,2)–β–D–frutofuranósido 
 
 
 
 
 
 
 Principais Oligossacáridos (não tem função biologicamente activa): 
 Sacarose – dissacárido de maior importância constituído por glucose e frutose. 
É extraído da cana-de-açúcar e da beterraba sacarina. 
 
 Trealose – principal hidrato de carbono da hemolinfa dos insectos. 
 
 Lactose – açúcar do leite dos mamíferos 
 
 Maltose – consequência da hidrólise do amido 
Quando cortamos o amido podemos obter ligações α(14) e outras α(16) 
como nas ramificações. 
 
 Celobiose – consequência da hidrólise da celulose. 
 
 Glicanos – nome atribuído a oligossacáridos da membrana. Exemplo: Amido, 
celulose, quitina. 
 
Dissacáridos – açucares compostos por 2 monossacáridos. 
Exemplo: Maltose (2 moléculas de glucose), Lactose (glucose+galactose), Sucrose 
(glucose+frutose). 
O Teste de Benedits também é aplicável a estes açucares – sucrose não é um açúcar 
redutor; maltose é um açúcar redutor. 
 
 
 
 
 
Sem propriedades redutoras, por 
isso é que podemos colocar o β. 
Tipo de ligação: α(16) e β(12) 
 
 
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Funções na 
célula
Estruturais
Reserva
Origem
Animal
Plantas
Fungos
Bactérias
Forma
Lineares
Ramificado
s
Sobre-
ramificado
s
Nº de tipos de 
unidades 
monoméricas
Homoglica
nos
Di-
Heteroglic
anas
Tri-
Heteroglic
anas
Tetra-
heteroglica
nas
Carga
Neutras
Aniónicos
Propriedades 
Reológicas
Gelificante
Não-
Gelificante
Estrutura 
Química
Homopolis
sacáridos
Heteropoli
ssacáridos
Glicoma, Exoglicoma e Perfil Glicómico 
Genoma – sequência completa do DNA do organismo, conjunto de genes. É um 
conceito estático, uma vez que é idêntico em todas as células do organismo. 
 
Conceitos dinâmicos: 
Transcriptoma – conjunto total de todos os mRNAs. 
Proteoma – conjunto de proteínas expressas por um determinado tipo de células. 
Metaboloma – conjunto complexo de metabolitos. 
 
Glicoma – conjunto de hidratos de carbono de uma célula 
Todas as células têm a membrana plasmática com numerosas proteínas e 
esteróis e muitos destes estão ligados a oligossacáridos – glicoproteínas, glicolípidos. 
Exoglicoma – conjunto dos oligossacáridos na membrana da célula. 
Polissacáridos – hidratos de carbono formados por muitos (100-100 mil) 
monossacáridos ligados entre si. Podem ser lineares ou ramificados. 
Funções biológicas dos polissacáridos: 
 Energética (glicogénio); 
 Suporte (celulose); 
 Estrutural (alguns estruturais funcionam também como de defesa); 
 Hidromótica e de regulação de iões – retenção de água e catiões 
 
Classificação de polissacáridos: 
De acordo com 
 
 
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Nomenclatura dos polissacáridos: 
Devido à sua grande complexidade não é prático designá-los por nomes 
sistemáticos. 
Então, indica-se os monossacáridos que os constituem e a forma como eles se 
encontram ligados entre si. 
Exemplo: 
1. Amido – estrutura de tal maneira complexa e variada, com ramificações, que 
varia de molécula para molécula de amido. 
A variação intrínseca é pouco relevante, o que realmente importa são os 
monómeros e os tipos de ligações. 
Amido = constituído por monómeros de α-D-glucopiranose com ligações 
α(14) 
Principais polissacáridos: 
 Amido – polímero de α-D-glucopiranose com ligações α(14) nas cadeira 
lineares e nas ramificações α(16). 
Constituído por 2 componentes, amilose e amilopeptina, sendo a amilose não 
ramificada com tendência para se enrolar em hélice e a amilopeptina 
ramificada. 
 
 Glicogénio – homopolissacárido formado por α-D-glucopiranose com ligações 
α(14). 
 
 Celulose – homopolissacárido formado por β-D-glucopiranose com ligação 
β(14). Pode parecer uma pequena diferença em relação ao amido mas no 
nosso organismo não possuímos enzimas para quebrar estas ligações β(14), 
logo não digerimos celulose. 
 
 Quitina – homopolissacárido formado por N-Acetil-D-glucosamina com ligações 
β(14). 
 
THE SUGAR CODE – Códiço Glicómico ou dos Açúcares 
Os hidratos de carbono formam o 3º alfabeto da vida. 
– Variabilidade no estado anomérico, na posição das ligações, no tamanho do 
anel, por ramificação e indução de substituições. 
 
 
 
 
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Aminoácidos – composto orgânico contendo na sua molécula pelo menos um 
grupo carboxilo e um grupo anima. 
Todos os aminoácidos que participam na constituição das proteínas são L-α-
aminoácidos. 
Formula Geral dos Aminoácidos: 
Depende do átomo de carbono de menor nível a que está ligado o grupo 
amina, assim os aminoácidos estão agrupados em: α-aminoácidos, β-aminoácidos e 
ϒ-aminoácido. 
O α, β, ϒ relaciona-se com a posição do carbono que o grupo amina está 
ligado, independentemente do número de carbonos que os 
constitui. 
 
 
 
 
 
 α-aminoácidos são os monómeros das proteínas. 
São usados 22 aminoácidos diferentes na Natureza para a síntese de 
proteínas. 
O que distingue os aminoácidos são as cadeias laterais (grupo R) – sendo 
também as cadeias laterais que definem uma proteína. 
 
 
 
 
 
 
Nos aminoácidos em geral (por exemplo a glicina que só tem uma 
conformação) o carbono α é assimétrico, porque todos os grupos a que está ligado 
são diferentes. 
Mistura racémica: quantidades equimoleculares de D e L. 
Porque é que a natureza seleccionou os aminoácidos da série L? A radiação 
no espaço destrói ligeiramente mais rápido os aminoácidos da sérieD.α-aminoácido β-aminoácido 
ϒ-aminoácido 
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• Ocorrem naturalmente na constituição das proteínas.
• Encontram-se codificados no código genético.
• São todos L-α-aminoácidos
Proteicos 
• Ocorrem naturalmente na consituição de proteínas.
• Não estão codificados no código genético.
Raros das 
Proteinas
• Ocorrem naturalmente na forma livre ou combinada.
• Não ocorrem na constituição das proteínas.
Não Proteicos 
 β-alanina – não conseguimos sintetizar. 
 
 Aminoácidos da série D – presentes na constituição das paredes celulares 
das bactérias como função de defesa das proteases dos organismos 
hospedeiros. 
 
Porque se diz que o código genético é degenerado? Temos vários codões para o 
mesmo aminoácido em vários casos; em determinadas condições os codões de STOP 
podem codificar outros aminoácidos. 
Exemplos: Selecisteína (UGA) 21º aminoácido, Pirrolisina (UGA) 22º aminoácido (só 
em alguns casos) 
 
Tipos de Aminoácidos 
 
Os aminoácidos proteicos são classificados de acordo com a sua estrutura e 
composição da cadeia lateral: 
 Aminoácidos alifáticos lineares – Glu, Ala (os mais pequenos) 
 Aminoácidos alifáticos ramificados – Val, Leu, Ile (cadeia carbonada) 
 Hidroxiaminoácidos – Ser, Thr 
 Aminoácidos contendo enxofre ou selénio – Cys (grupo sulfidrilo, SH, 
facilmente oxidável), Met, Sec 
 Aminoácidos aromáticos – Pre, Tyr, Trp (contém anel de benzeno) 
 Aminoácidos heterocíclicos – Trp, His 
 Aminoácidos básicos – Lys (2 grupos amina), Arg 
 Aminoácidos acídicos e suas aminas – Asp, Glu, Asn, Glc 
 Iminoácidos – Pro (cadeia lateral forma um anel com o grupo amina) 
Como é que os aminoácidos raros das proteínas ocorrem nas proteínas? 
Através de resíduos de aminoácidos proteicos, são modificações covalentes.Exemplo: 
O colagénio tem resíduos de hidroxiprolina e hidroxilisina, não reconhecidos pelo 
tRNA. Cistina é formada por oxidação espontânea de 2 resíduos de cisteína. 
Os aminoácidos não proteicos podem ter funções de defesa em plantas um 
vez que podem ser tóxicos. 
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Ionização e propriedades ácido-base dos aminoácidos 
A um determinado pH, o ponto isoelétrico está inactivo: 
OH- pH>pI, predomínio das cargas negativas  atraído pelo ânodo. 
H+ pH<pI, predomínio das cargas positiva  atraído pelo cátodo. 
 
Aminas – ocorrem se for retirado o grupo carboxilo 
 Por descarboxilação de aminoácidos 
 Por aminação de aldeídos – transaminação 
As aminas biogénicas ocorrem naturalmente e têm funções neurológicas – serotonina, 
dopamina. 
 
06/03/2015 
Ligação Peptídica – ligação éster, do tipo amida, que se estabelece entre o grupo 
carboxilo COOH de um aminoácido e o grupo amina H2N do outro aminoácido. A 
reacção inversa é uma hidrolise, catalisada por proteases. 
Por cada ligação peptídica formada, há saída de uma molécula de água. O que fica de 
cada aminoácido designa-se por resíduo. 
Síntese de um polipetido com n resíduos de aminoácidos origina a libertação de n 
moléculas de água. 
 
 
 
 
 
 
 
Nomenclatura das 
ligações peptídicas 
Ligação Peptídica 
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A estrutura da ligação peptídica é um híbrido de ressonância – não existe de uma 
forma nem de outra. 
 
As ligações C-O e C-N nem são duplas, nem são simples. Isto atribui um carácter 
parcial de dupla ligação, devido à formação de uma orbital π envolvendo C e O (grupo 
carbonilo) e N. 
Implicações do carácter parcial: 
 Perda de capacidade de ionização em aminoácidos dos grupos COOH e N2H 
em solução; 
 Ligação peptídica é planar; 
 A ligação simples pode rodar mas neste caso não devido à rigidez da ligação 
estabelecida em N-C; 
 Se tivermos oligopeptidos temos uma série de planos dispostos em zigue-
zague; 
 Obtêm-se duas conformações porque não pode ocorrer rotação; 
 Existem duas configurações, isto é, dois compostos diferentes cis e trans, 
sendo a trans a configuração mais estável e que ocorre em maior grau 
(excepto com prolina). 
 
 
 
α 
Ligação Eupeptidica – entre grupos 
amina e o carboxilo α 
 
Ligação Isopeptidica – o grupo 
carboxilo não é o α 
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Nomenclatura dos Péptidos, polipéptidos e proteínas 
Em cada ligação peptídica liberta-se uma molécula de água, resultando em 
resíduos de aminoácidos. 
Exemplo: 
5 Aminoácidos  4 ligações peptídicas, 4 moléculas de H2O, 4 resíduos (o 
nome de cada resíduo acaba em –ilo) 
A ligação dá-se do 1º Grupo amina livre  Grupo carboxilo livre 
Tetrapeptido Ala-Try-Asp-Gly – Alanilo–Tirosilo–Aspartilo–Glicin 
 Caso particular na nomenclatura – glutationa (grande importância biológica) 
O ácido glutâmico tem 2 grupos carboxilo  ϒ-Glutamil-Cisteinil-Glicina 
 
A glutationa tem grande importância biológica pois protege as células 
contra o stress oxidativo, principalmente porque tem um resíduo de cisteína 
com propriedades redutoras. Reduz as substâncias tóxicas mas ao reduzi-
las oxida-se e origina outra forma. A glutationa oxidada retorna à forma 
reduzida através do NADPH (pela fotossíntese ou via dos fosfatos). 
 
Péptidos 
 Oligopéptidos – são oligómeros de aminoácidos ligados sequencialmente por 
ligações peptídicas. 
Podem ser produzidos por ribossomas, quimicamente (ao contrário das 
proteínas que que não se consegue sintetizar mais do que 30aa), 
enzimaticamente ou por hidrolise de proteínas. 
Encontram-se na forma linear ou cíclica. 
 
Classificação – consoante o número de resíduos de aminoácidos constituintes: 
dipéptido, tripéptido, tetrapéptido, etc. 
 
Exemplos de péptidos de ocorrência natural: Faloidina, Amanitinas, 
Engotaminas, Engoxinas e Engotoxinas. 
 
 Polipéptidos – são péptidos mais complexos, formados por dezenas/milhares 
de aminoácidos. 
Podem ser sintetizados biologicamente e quimicamente, na dependência ou 
não de informação genética. 
 
 Proteínas – polímeros constituídos por uma ou mais cadeias polipéptidicas 
São sintetizadas através da codificação do DNA, há um gene que as codifica – 
tem mesmo de ser a nível biológico. 
As suas massas moleculares podem variar entre 5KDa a mais de 2MDa (vasta 
gama). 
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Considera-se proteína um polímero contendo mais de 45 resíduos de 
aminoácidos. Por exemplo, a insulina por 51 resíduos de aminoácidos. 
Funções e variabilidade: Como é que só uma classe de compostos, 
basicamente constituídas por sequências diferentes do mesmo conjunto de 20 
aminoácidos, pode desempenhar tantas funções e tão diversas? – Biocatálise, 
transporte, reserva, movimento, estrutura, defesa, hormonais, etc. 
 
Grau de polimerização: 2𝑛. Exemplo: Tripeptido  23 
Considerando uma proteína pequena com 100 aminoácidos = 2100 possibilidades 
diferentes  daí a 106diferentes proteínas que o ser humano pode conter. 
Mas existe ainda modificações pós-tradução das proteínas; sliplicing alternativo. 
 
Síntese de Proteínas 
1. Tradução – onde é feita a selecção do aminoácido  ponto de contacto, uma 
vez que é necessária a activação e a ligação do aminoácido ao tRNA 
2. Polimerização – onde os aminoácidos são ligados uns aos outros por ligações 
peptídicas. 
3. Terminação – quando se chega a um codão STOP e a síntese proteica acaba. 
4. Processamento – onde se dão alterações covalentes ao nível da proteína. 
 
Tipos de Processamento: 
 Enrolamento espontâneo; 
 Modificação covalente dos aminoácidos proteicos, originando aminoácidos 
raros; 
 Ligação covalente de estruturas não proteicas; 
 Hidrólise da pró-sequência. Exemplo: Pró-colagénio, forma inactiva. 
 Hidrólise da pré-sequência, sequência inicial, indica o destino da proteína. 
 
 
 
 
 
 
 
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11/03/2015 
Hierarquias no estudo da estrutura de proteínas 
 Níveis de estruturaProteínas quanto à sua estrutura 
 
Níveis Básicos 
Estrutura de nível primário – definida pela sequência de resíduos de 
aminoácidos da cadeia polipéptidica. Forças contribuintes: ligações covalentes. 
Estrutura de nível secundário – definida pela regularidade espacial de 
sequências de resíduos de aminoácidos. Forças contribuintes: ligações hidrogénio, 
interacções electrostáticas e forças de Van der Waals. Estas estruturas podem ser de 
dois tipos: 
 Hélices – dipólo da hélice α determina se é mais ou menos estável. Hélices α 
são anticongelantes e podem estar nas proteínas AFP. 
 
Básicos
Primário
Secundário
Terciário
Quaternário
Intermédios
Supersecundário
Domínios de 
estrutura
Organização 
Supramoleclar
Complexos 
multienzimáticos
Ribossomas
Elementos de 
citoesqueleto
• Forma normalmente alongada
• Estrutura conseguida à custa das estruturas de nível primário e secundário
• Colagénio
Fibrosas
• Forma normalmente globular compacta
• Estrutura nativa conseguida à custa das estruturas de nível primário, 
secundário, terciário e por vezes quaternário
• Insulina
Globulares
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A formação da hélice α é um processo cooperativo – é difícil formar o 
primeiro segmento e depois muito rápido. São necessário 4 aminoácidos 
para formar o 1º segmento – 1ª ligação hidrogénio ; uma vez formada a 
primeira ligação as restantes são muito mais rápidas pois a acção agora 
pode ser de um aminoácido. 
 
 Folha pregueada β 
Nem todos os aminoácidos permitem hélices α e folhas β estáveis. 
Estrutura de nível terciário – definida pelos enrolamentos da cadeia 
polipeptidica já com a estrutura de nível secundário, resultante das interacções das 
cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos entre si e com as moléculas do meio. 
Forma uma unidade compacta globular e é a estrutura de proteínas com funções 
biológicas. Este tipo de estrutura já está codificado no gene. Forças contribuintes: 
ligações covalentes, ligações hidrogénio, interacções electrostáticas, interacções 
hidrofóbicas, forças de Van der Waals. 
Que forças causam o enrolamento das proteínas? 
 Ligações persulfureto – as cisteínas das duas cadeias diferentes podem ligar-se 
por oxidação do grupo SH (sulfidrilo). 
Estabilizam a estrutura mas não a enrolam. 
 
 Ligações de hidrogénio – quando um átomo de hidrogénio está ligado 
covalentemente a um átomo electronegativo e é simultaneamente puxado por 
outro átomo eletronegativo. 
Para a proteína se enrolar tem de quebrar primeiro as ligações na 1ª 
conformação para formar novas depois do enrolamento, ou seja, estabiliza 
a proteína. 
 
 Interacções electrostáticas – alterações entre elementos negativos e positivos. 
Se esses elementos contrários chegarem muito perto uns dos outros, há 
enrolamento – só estabilizam. 
 
 Ligações Van der Waals – ligação muito pequena; força atractiva fraca entre 
átomos/moléculas não polares. 
Se são muito fracas não são suficientes para enrolar a proteína. 
 
 Interações hidrofóbicas – os grupos R não polares têm tendência para se 
agrupar em água  quando a cadeia se dobra, os grupos hidrofóbicos ficam 
na parte de dentro e os hidrofílicos na parte de fora. 
Estrutura gaiola de água – menos entropia  mais energia. Esta estrutura 
é muito instável logo passa para uma mais estável, enrola-se de forma a 
esconder os grupos hidrofóbicos e desfaz as gaiolas de água. 
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Estrutura de nível quaternário – definida pelo arranjo das subunidades 
individuais quando a proteína é construída por mais do que uma subunidade – 
proteína oligomérica. 
Assim, uma subunidade (monómero) pode ser constituída por uma ou mais 
cadeias polipetídicas, desde que estejam ligados por ligações persulfureto. As 
subunidades de uma proteína oligomérica podem ser todas do mesmo tipo (estrutura 
de nível quaternário homogéno) ou de mais do que um tipo (estrutura de nível 
quaternário heterogéneo). 
Forças constituintes: ligações de hidrogénio, interacções electrostáticas, 
interacções hidrofóbicas, forças de Van der Waals. 
Níveis intermédios 
 Estrutura de nível super secundário – consiste numa série de elementos da 
estrutura de nível secundário ligados sequencialmente, não constituindo nem um 
domínio de estrutura nem a estrutura de nível terciária completa. 
 Domínios de estrutura – porções contíguas de cadeia secundária que 
adquirem frequentemente a estrutura terciária. Nível de complexidade entre 
secundária e terciária. O centro catalíco está na interface entre dois domínios. 
 Vantagens dos domínios: facilita o processo de enrolamento, a proteína pode 
ter funções diferentes com domínios diferentes, facilita a existência de vida. 
Os domínios de estrutura ≠ subunidades. Dois exemplos diferentes: 
 Hemoglobina é uma proteína tetramórica, isto é, possui 4 subunidades. 
 
 Hexocinase é uma proteína que a cadeia polipeptídica tem 2 domínios 
de estrutura com afinidade para a glucose. Isto é, quando se liga à glucose fica 
mais estável, a proteína altera a conformação fechando a glucose dentro. 
Capacidade de catalisar reacções a uma taxa muito superior à que acontece 
normalmente. 
 
Níveis de organização supramolecular 
Na célula podem existir estruturas com moléculas diferentes – complexos 
multienzimáticos, ribossomas ou elementos do citoesqueleto (ex: microtubulos). 
 
Halosteria – vantagem das proteínas com subunidades – proteína 
ligada ao O2 assume uma conformação mais estável, aumentando a 
afinidade das outras subunidades para o O2, liberta-se cada vez mais 
energia. 
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Desnaturação de proteínas – alteração estrutural das moléculas que destrói a sua 
conformação nativa. Pode ser reversível ou irreversível, conforme se dê a sua 
desnaturação completa ou incompleta. 
Agentes desnaturantes – ureia, detergentes, metais pesados, etc. 
Consequência da desnaturação irreversível – Não adquire a conformação nativa, 
pela actividade biológica. A proteína fica com grupos hidrofóbicos virados para fora, 
formando-se agregados para poderem ficar mais estáveis. 
Existem proteínas tão complexas que têm outras proteínas para as auxiliarem a 
adquirir a estrutura correcta – chaperonas moleculares. 
Vitaminas – moléculas necessárias ao organismo em pequenas quantidades e que 
não as conseguimos sintetizar ou que sintetizamos em pequenas quantidades. Podem 
ser compostos isoperónicos, hidratos de carbono, etc. 
São conhecidas 13 vitaminas que podem ser: 
 Solúveis em água, não armazenas; 
 Lipossuveis, armazenadas, usualmente tóxicas em overdose 
A maioria das vitaminas são precursores de cofactores. 
Muitas vitaminas têm na sua estrutura partes não proteicas: 
Apoenzima+cofactorHoloenzima (activa) 
 Tiamina, vitamina B1  TPP 
 Riboflavina, vitamina B2  o nosso organismo usa-a na forma de FAD e de 
FMN 
 Niacina, vitamina B3  aparece no NAD e no NADP 
 Vitamina B5  coenzima A 
Vitaminas Fontes 
A Cenoura, leite, fígado 
D Peixe, manteiga, ovos 
E Manteiga, espinafres, amêndoas 
F Vegetais verdes, fígado e por síntese 
bacteriana 
 
Compostos ricos em energia e ligações ricas em energia 
 ATP – gerado durante reacção catabólica e a hidrólise de ATP é usada em 
reacções sntéticas. 
Porque é que é rico em energia? 
o Estabilização por ressonância de produtos; ´ 
o Repulsão electrostática entre átomos de oxigénio carregadas 
negativamente; 
o Alta solvatação dos produtos. 
 
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 Glucose – é uma molécula rica em energia porque é uma molécula reduzida. 
O facto de ser rica em energia relaciona-se com a electronegativadade. 
Enzimas – catalisadores biológicos que são sintetizados dentro das células vivas 
mas não tem de ser activados aí. 
Catalisadores: Aumentam a taxa de reacção ao diminuírem a energia livre de 
activação. Acelerem a taxa de reacçãoem direcção ao ponto de equilíbrio (não o 
alterando). 
Não são consumidos nem modificados durante a reacção. 
Para além de ser catalisadores, as enzimas possuem outras características 
adicionais que as distinguem: 
 Capacidade catalítica elevada; 
 Especificidade  as enzimas classificam-se de acordo com a reacção que 
catalisam. 
 Regulam a actividade catalítica. 
 Conseguem acoplar reacções 
 
 O poder catalítico das enzimas é muitíssimo superior e pode-se aumentar a 
taxa a 108 a 1020 vezes. 
 Se não existissem enzimas, não seria possível nenhum tipo de vida pois as 
reacções seriam demasiado lentas e sem acoplamentos. 
Ureia com H2O  reacção exergónica (liberta energia) mas não ocorre rapidamente 
porque as moléculas têm de colidir com a orientação correcta e tem de ter energia 
suficiente para combater as repulsões das nuvens electrónicas – só uma fracção 
pequena das colisões resulta em reacção. 
 
 
 
 
 
 
2 modos de aumentar a velocidade de reacção: 
 Aumentado a temperatura (só no tubo de ensaio); 
 Reduzir a energia livre de activação  utilizar uma 
enzima (Urease, neste caso), para baixar o valor de 
Eº. 
 
 
 
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CATALASE: 2 H2O2  2H2 + O2 – a energia de activação desde e a taxa de reacção 
aumenta. 
Natureza proteica e/ou ribonucleica das enzimas – nem todas as enzimas são 
proteicas, existem moléculas de RNA que também são. Exemplo de uma ribozima: 
Ribonuclease – nuclease+RNA. 
Enzimas que baixam a energia de activação. Temperatura alta – sobe energia das 
moléculas. 
Mecanismo geral da catálise enzimática 
 Formação do complexo enzima-subtrato. 
 Ocorrência de reacção química 
 Libertação do produto formado. 
X 1000  Y 1000 
Se x tem maior energia, a reacção ocorre de X para Y. O fluxo é maior de X para Y. 
Como é que as enzimas baixam a energia de activação? 
1. Efeitos de proximidade e de orientação – nem sempre mas a enzima pode ser 
maior do que o substrato. 
2. Catálise ácido-base – enzima fornece um protão no seu centro activo 
3. Tensão ou distorção – no centro activo encaixa-se perfeitamente um 
intermediário de P e S. 
4. Alteração do meio de reacção 
(Uma enzima pode usar mais do que um mecanismo) 
Graus de especificidade enzimática: 
1. Absoluta; 
2. De grupo; 
3. De grupo no centro activo; 
4. Estereoquímica. 
 
Nomenclatura das enzimas 
Feita de acordo com as reacções que estas catalisam. 
 Oxidorredutases – substancia A que tem electrões (reduzida) e cede electrões 
ao B (oxidado). 
Exemplo: Oxigenase. 
 
 Tranferases – num composto AB, transferem o grupo B para o C, fica A+BC. 
Exemplo: Lipases, peptídases. 
 
 Liases – sem água. 
E+S  ES  EP  E+P 
ΔG<0 
 
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Ácidos Gordos
Saturados
(sem = ligação)
Insaturados
(com ligações 
duplas) 
Monoinsaturados 
(apenas uma 
ligação)
Poli-insaturados 
(várias duplas 
ligações)
Exemplo: Descarboxilases, carboxilases. 
 
 Isomerases – catalisam isomerizações. 
Exemplo: Epimerases. 
 
 Ligases – também conhecidas como sintetases. 
Exemplo: Carboxilases. 
Código enzimático: C.E. a. b. c. d. 
 
 
 
Lípidos – grupo heterogéneo de compostos. 
Característica comum a todos os lípidos – reduzida solubilidade em água mas 
elevada em solventes orgânicos. 
Quando hidrolisados formam ácidos gordos. Podem ser lineares ou cíclicos 
(esteróides). 
Os lípidos são essenciais para a vida: 
o Constituintes da membrana celular  glicerol 
o Fonte de energia  lípidos são altamente energéticos 
o Constituintes de certos elementos da cadeia respiratória 
o Isolantes térmicos  tecido adiposo 
o Vitaminas A, B, E e K são consideradas lípidos porque não são solúveis 
em água. 
Classificação dos ácidos gordos 
 
 
 
 
 
Mas os ácidos gordos raramente aparecem na forma livre: 
o Glicerolípidos (álcool é o glicerol): 
o Acilgliceróis – monoacil, diacil, triacilglicerol (nº de ácidos gordos) 
o Glicerofosfolípidos (da membrana) – diacilglicerofosfolípidos 
o Glicoglicerolipidos (glicolípidos) ou galactolipidos (ligados a um açúcar) 
a – classe das enzimas; 
b – subclasse 
c – subsubclasse 
d- seriação 
 
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Há também a possibilidade do ácido gordo se ligar a: 
o Esfingosina  esfingolípidos (grupo amina) 
o Esteróis 
o Pigmentos vegetais, vitaminas lipossulúveis. 
Fosfolípido 
 
Lípidos líquidos à temperatura ambiente  óleos 
Lípidos sólidos à temperatura ambiente  gorduras – saturadas 
Ursos polares  têm na sua membrana mais ácidos gordos insaturados para haver 
maior flexibilidade 
 
 
Ómega 3 e Ómega 6 – ácidos gordos essenciais pois não os conseguimos sintetizar e 
tem de ser obtidos através da dieta. 
Caracteristicas gerais 
o Raramente na forma livre; 
o Quase sempre um número par de carbonos; 
o Saturados ou insaturados; 
o Configuração cis das duplas ligações; 
o Ligações duplas normalmente entre o carbono 9 e o carbono 10 
 
 
A dupla ligação confere flexibilidade à 
cadeia (ângulo de 30º)  leva a que a 
estrutura dobre. 
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Nomenclatura dos ácidos gordos 
 
(X:Y) X- número de carbonos; Y – nº de ligações insaturadas 
Indicar a posição da dupla ligação 
Para o colocar o Δ – indica uma dupla ligação – contam-se os carbonos a 
partir do grupo carboxilo. 
Para os ω (ómegas) contam-se os carbonos a partir da extremidade metil. 
Exemplo: 
 Ácido gordo com 18 carbonos e 2 duplas ligações – (18:2) 
 
cis cis Δ9 Δ12 ω-6 
 
 Ácido gordo com 18 carbonos e 3 duplas ligações – (18:3) 
 
 cis cis cis Δ9 Δ12 Δ15 ω3 
 all- cis 
 Número de carbonos: 6C – hexano  ácido hexanóico 
 Nº de ligações  di, tri, tetra,.. –enóico 
Exemplo: 
1. 
Ácido all-cis Δ9,12 octadecadienóico 
 
 
 
 
18 
Carbonos 
2 Ligações duplas 
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2. 
Ácido all-cis Δ7, 10, 13, 16, 19 – docopentanóico 
 
 
O glicerol é um álcool com 3 carbonos e dá origem a glicéridos. 
Os esteróides pertencem ao grande grupo dos terpenos – unidade básica é o 
isopreno. 
15/04/2015 
Introdução à bioquímica do metabolismo 
Dogma central da Biologia Molecular 
 RNA  DNA – transcriptase reversa 
 Todas as enzimas conhecidas eram 
proteicas (para serem sintetizadas proteínas necessitam das enzimas). 
RNA podem desempenhar a função de enzimas – ribozimas 
Molécula de NA: função catalítica e transferência de informação 
 
 Descoberta do 21º e 22º aminoácido 
 Antigamente 1 gene = 1 proteína MAS slicing alternativo 
Nada disto mexe com o dogma central! Mas as alterações entre proteínas já 
alteram o dogma. 
Chaperonas moleculares 
Pegou-se na ribonuclease bovina, contaram-se as suas pontes de persulfureto, 
desenrolando-a (perdeu-se toda a actividade catalítica). No entanto, ao adicionar O2, 
a enzima voltou a ganhar a capacidade catalítica. 
A proteína para uma conformação com menos energia (liberta-se energia 
quando muda de conformação) e por isso fica mais estável, que corresponde à forma 
que tem actividade biológica (termodinamicamente). Toda a informação da actividade 
biológica tem de estar contida no gene. 
Contudo, para muitas proteínas isto não chega. No caso do colagénio, por 
exemplo, é necessário hidroxilar a prolina (vitamina C) e esta informação já está lá 
para além da informação contida na proteína. 
Estas outras enzimas precisam de chaperonas necessárias para assumirem a 
conformação biologicamente activa, ou seja, a estrutura de nível terciário depende da 
informação contida no gene da proteínas mais a informação contida nos genes das 
outras proteínas que participam no seu processamento. 
22C 5 Ligações duplas 
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Um outro exemplo é a RuBiSCO, que no inicio da noite os seus centros 
catalíticos são ocupados a partir da ligação comuma molécula porque desta forma a 
enzima passa para uma conformação mais estável (com menos energia) – as 
enzimas tem afinidade para as moléculas ligantes. 
Afinidade: conceito termodinâmico, no qual há ligação de uma molécula que 
consegue que haja libertação de energia porque a enzima passa para uma 
conformação mais estável (menor energia). 
Priões: ocorrem nos cérebros humanos (doenças). Existem doenças 
equivalentes nas ovelhas. Estes priões possuem dois tipos de conformações: normal e 
anormal/patológica (menos estável, maior nível de energia) 
Do genoma ao metaboloma 
Genoma: sequência completa de DNA de um organismo. 
Genómica: estudo das funções e interacções dos genes de um genoma. 
 Lagarta e borboleta – o mesmo genoma MAS diferentes transcriptomas, 
proteomas e metabolomas. 
Vias Metabólicas: Anabolismo e Catabolismo 
Metabolismo: Primário ou secundário 
Catabolismo: processo degradativo, resultam moléculas mais simples. Exemplo: 
Respiração 
Anabolismo: processo biossintético, constitui moléculas mais complexas. Exemplo: 
Fotossíntese. 
Anfibólicas: Tem os dois processos, Exemplo: Ciclo de Krebs. 
Vias lineares: Glicólise 
Vias cíclicas/espiral: Ciclo de Krebs. 
Vias ramificadas convergentes – convergem para um produto final – ou divergentes. 
Exemplo: síntese de aminoácidos. 
Metabolitos intermediários – sem eles as vias não funcionam. Por exemplo no caso da 
glicólise, esta não funciona sempre entrando glucose e saindo ácido pirúvico, são 
necessários intermediários da glucose para o metabolismo das células. 
Processo oxidativo – perdem-se electrões. Exemplo: Respiração. 
Processo redutivo – ganham-se electrões. Exemplo: Fotossíntese. 
H2O e CH4  2 moléculas reduzidas e só uma é que é rica em energia. Porquê? 
Devido á eletronegatividade. 
Para passar electrões do C para o O liberta-se energia. Para passar electrões do O 
para o C tem de ser fornecer energia. 
O metano seria rico em energia se os electrões fossem libertados. O O2 é mais 
eletronegativo. 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 28 
 
Organismos fotossintéticos: Realizam fotossíntese – os electrões passam do O 
para o C. 
H2O + CO2  NAPH e ATP, é produzido O2 
Todos os organismos (e folhas à noite): Respiração – electrões passam do C para 
o O. 
Açúcar (molécula reduzida) + O2  ATP e NADPH e os açúcares são usados na 
síntese de novos compostos. 
Objectivos Fotossíntese: 
 Produzir ATP a partir da luz solar; 
 Produzir potencial – NADPH – a partir da água e luz solar; 
 Obter esqueletos carbonados (hidratos carbono) a partir do CO2 atmosférico, ATP 
e NADPH 
Respiração: 
 Produzir ATP (energia); 
 Produzir um potencial redutor, NADH; 
 Obter esqueletos carbonados. 
Vias Redutivas: fotossíntese e quimiossintese. 
Induz-se energia. 
Parte-se de moléculas mais simples para formar moléculas mais complexas. 
Anabolismo (síntese). 
Vias oxidativas: Respiração 
 Liberta-se energia. 
Parte-se de moléculas mais complexas para se obter moléculas mais simples. 
Catabolismo (degradação). 
Processo exergónico (liberta energia)  ΔG<0 
Ocorre espontaneamente se ocorrer decréscimo de energia – A energia em excesso é 
libertada sob a forma de calor ou então pelo aumento da entropia: ΔG= ΔH - TΔS 
Processo endergónico (absorve energia)  ΔG>0 
A termodinâmica dirige a vida 
Importância da bioenergética. 
Reacções química e outros processos celulares ocorrem espontaneamente 
apenas se se processarem com um decréscimo da energia livre, isto é, ΔG<0. 
 Então, como é que a célula consegue levar a cabo um processo que ocorre 
com gasto de energia, isto é, ΔG>0? Porque as enzimas são capazes de acoplar 
reacções. Acoplam por exemplo uma reacção de hidrólise de ATP à reacção que 
desejam. 
Bioquímica 2014 
 
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 O acoplamento de reacções para formar um composto mais rico e que seja um 
processo espontâneo – só é possível com gasto de ATP. 
Giceraldeído-3-fosfato  Dihidroxiacetona 
As reacções dão-se sempre dos compostos que tem maior energia para os que têm 
menos energia, a reacção está em equilíbrio quando os dois tiverem o mesmo nível de 
energia. 
G3P  DHAP 
5000 5000 Nestas condições dá-se no sentido directo. 
400 9600 
 
E2 – havendo uma outra enzima que utiliza G3P, diminuindo a sua quantidade para 
200, o equilíbrio é desfeito. A reacção passa a dar-se no sentido directo para se 
manter o equilíbrio. A conversão de moléculas menos energéticas para moléculas 
mais energéticas porque se desfez o equilíbrio. 
Equações fundamentais de Bioenergética 
 𝛥𝐺 = 𝛥𝐻 – 𝑇 𝛥𝑆 
 𝛥𝐺 = 𝛥𝐺º’ + 𝑅𝑇 𝑙𝑛
[𝑃]
[𝑆]
 
 𝛥𝐺º’ = − 𝑅𝑇 𝑙𝑛 𝐾𝑒𝑞 
 𝛥𝐺º’ = − 𝑛 𝐹 𝛥𝐸º’ 
 
17/04/2015 – aula 16: Metabolismo dos Glícidos 
Fluidez da energia em eucariontes 
As células requerem um constante fornecimento de energia para gerar e 
manter a ordem biológica que as mantém vivas. As plantas constroem as suas 
moléculas orgânicas a partir da fotossíntese enquanto que os animais tem de as obter 
a partir da dieta. 
 Durante a respiração de hidratos de carbono, lípidos e/ou proteínas, há energia 
que se liberta das ligações quando as moléculas orgânicas são partidas e oxidadas 
em CO2 e H2O. 
 A fotossíntese e a respiração tem 3 principais objectivos: formar energia, 
potencial redutor e esqueletos carbonados. 
 ATP e Glucose são ambas moléculas ricas em energia. No entanto, não é fácil 
entender o porquê para a glucose. 
 ATP e NADH estão permanentemente a ser transferidos de onde são 
produzidos para onde são consumidos. Armazenam energia apenas durante um 
curtíssimo espaço de tempo. Não são formas de reserva mas sim de transferência de 
energia e electrões. 
 
R = 1.987 cal mol-1 K-1 
F = 2306 cal V-1 
T (KELVIN) = ºC +273 
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Três processos de síntese de ATP: 
1. Fosforilação a nível do substrato (citosol) – glicólise 
Um composto rico em energia passa para um composto com menos energia. 
Processo que produz a menos quantidade de energia. 
 
2. Fosforilação oxidativa – mitocondria. 
Cadeia de transporte de electrões na membrana interna da mitocondria. 
 
3. Fotofosforilação (cloroplasto) 
Cadeia de transporte de electrões. 
 
Principais vias de organização de glucose: 
1. Armazenamento em amido e sucrose; 
2. Oxidação a piruvato pela via da glicólise; 
3. Oxidação a D-Ribose-5-fosfato pela via dos fosfatos da pentose. 
Catabolismo dos Hidratos de Carbono = Glicólise 
Glicólise – via catabólica de degradação da glucose e de outros açúcares 
simples. Primeira via do catabolismo dos hidratos de carbono. 
 
A glicólise possui duas fases: 
1. Investimento de energia – exige gasto de ATP uma vez que a glucose é uma 
molécula extremamente estável à temperatura ambiente; 
2. Produção de ATP 
 
 
Equação Global da Glicólise: D-Glucose+2 ADP+3 H3PO4+2 NAD+  2 
Piruvato + 2ATP +2 NADH+ 1H+ +H2O 
Aerobiose
Mitocondria 
Ciclo de Krebs -
CTE
Anaerobiose
Citosol
Piruvato → 
lactato/etanol + 
CO2
A formação de etanol é um 
processo menos eficiente mas não deixa 
de ser importante pois permite a 
sobrevivência em determinadas 
condições. 
Bioquímica 2014 
 
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Fase 1 – Investimento de energia 
 Hexocinase consegue hidrolisar o ATP e 
formar um composto mais rico em energia. 
Reacção de fosforilação, forma Glucose-6-
fosfato (1º gasto de ATP). 
 
 Fosfoglucoisomerase catalisa a 
isomeração da glucose em frutose – diferença 
entre os dois compostos é um grupo aldeído na 
glucose e grupo cetona na frutose. 
 
 Fosfofrutocinase introduz outro grupo 
fosfato no carbono 1 com a hidrólise do ATP, 
uma vez que o processo tem de ser espontâneo. 
Reacção de fosforilação, forma frutose1,6-
bifosfato que é mais rico em energia (2º gasto de 
ATP). 
 
 Aldolase pega no composto 6C e separa 
em dois compostos de 3C, dois açúcares cada 
um com um grupo fosfato. 
Formadihidroxiacetona fosfato e gliceraldeído-3-
fosfato. 
 
 Triose fosfato isomerase converte 
dihidroxiacetona fosfato em gliceraldeído-3P e vice-versa. Mesmo que a glucose-
6P seja mais rica em energia, como há uma enzima que o gasta, este fica em 
menor proporção (destrói-se o equilíbrio) e a reacção tende a seguir o sentido em 
que se forma mais glucose-6P. 
A partir daqui os compostos têm todos 3C. 
Fase 2 – Produção de energia 
 Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase faz a reacção de oxidação do NAD+ a NADH 
e de fosforilação do gliceraldeído-3P a bifosfoglicerato. 
 
 Fosfoglicerato cinase realiza reacção de fosforilação do bifosfoglicerato em 3-
fosfoglicerato com formação de ATP 
 
 Fosfoglicerato mutase realiza a reacção de isomeração do 3-fosfoglicerato a 2-
fosfoglicerato 
 
 Enolase realiza a desidratação (libertação de água) e formação do 
fosfoenolpiruvato. 
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 Piruvato cinase fosforila o fosfoenolpiruvato a piruvato com formação de ATP. 
O piruvato resultante da glicólise pode ter dois destinos diferentes que dependem 
da presença ou não de O2: 
1. Aerobiose 
2 acetil-CoA  4 CO2+4H2O – Ciclo de Krebs+Ciclo do Ácido Cítrico) 
 
2. Anaerobiose 
2 lactato – fermentação láctica 
2 etanol + CO2 – fermentação alcoólica 
O NADH produzido na glicólise se não for rapidamente oxidado e convertido 
em NAD+ leva a que reacção páre, uma vez que se acaba por esgotar todo o NAD+ 
disponível – a reacção pára no ponto 6 do esquema por falta de NAD+. 
O destino metabólico do piruvato (determinado pela ausência ou presença de 
O2) condiciona o destino e função do NADH. 
Em aerobiose: 
Piruvato entra na mitocondria onde é descaboxilado oxidativamente pela piruvato 
desidrogenase  AcetilCoA que entra no ciclo do ácido cítrico. 
O NADH não tem transportadores para entrar na mitocondria, os seus electrões 
são transferidos por um mecanismo de shuttle (membrana interna é permeável ao 
NADH) – shuttle malato-aspartato ou shuttle glicerol-fosfato permite que entrem só 
os electrões e no citosol a NAD+ (logo no citosol continua a glicólise). 
 
Mecanismo de Shuttle de Glicerol-3-fosfato 
Funciona no cérebro e no músculo-esquelético. Não é reversível. 
 
 
 
Mecanismo de Shuttle de Malato-Aspartato 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 33 
 
 Funciona no coração, fígado e rins. É reversível. 
 
O NADH é um composto rico em energia uma vez que os electrões que liberta 
permitem a produção de ATP. 
A partir dos mecanismos shuttle consegue-se produzir ATP e regenerar o 
NAD+. 
 
Em anaerobiose: 
Piruvato permanece no citosol e segue para a fermentação. 
 Fermentação alcoólica – libertam-se 2 etanol + 2 CO2 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Fermentações láctica – libertam-se 2 lactatos. 
 
 
 
 
 
 
Regulação da glicólise 
Enzimas das reacções mais exergónicas (todas irreversíveis). 
Exemplo Fermentação Alcoólica: 
Num terreno alagado, as raízes começam 
com fermentação láctica mas como o pH 
baixa, recorrem à fermentação alcoólica. 
Na produção de pão, serve para o pão ficar 
mais fofo, o CO2 liberta-se para o glúten e 
formar bolhas. 
Exemplo Fermentação Láctica: 
Em actividade física intensa quando não 
há O2 suficiente o músculo recorre à 
fermentação láctica – os H+ baixam e não 
há acumulação de lactato. 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 34 
 
 Hexocinase; 
 Fosfofrutocinase 1 
 Piruvato cinase 
Regulaçao alostérica – inactivadas pelo NADPH e pelo ATP e activadas pelo 
NAD+ e o ADP. 
 
Ciclo de Cori ou Ciclo do Ácido Láctico 
É mais um ciclo de transporte. 
É a ligação entre a glicólise e no músculo em actividade e a gluconeogénese 
no fígado. 
O ácido láctico produzido no músculo passa para o sangue e para o fígado, 
onde é convertido a glucose pela gluconeogénese e esta glucose volta para o 
músculo. 
Em condições de exercício físico violento, o metabolismo da glucose no 
músculo passa de aeróbio (CTE) a anaeróbio (fermentação) devido à falta de CO2. 
A sensação de fatiga não é devido à acumulação de ácido láctico mas sim 
devido ao abaixamento do pH provocado pela produção de ácido láctico. 
 
 
 
 
 
 
 
Aula 17 
Gluconeogénese – processo de conversão de precursores que não 
carbohidratos para glucose e glicogénio. 
Ocorre no cérebro, nas células vermelhas do sangue, na medula do rim, na 
lente e córnea do olho e nos músculos em exercício. 
Durante o jejum prolongado a glucose pode ser formada a partir de precursores 
como o lactato, o piruvato, o glicerol e aminoácidos com glicogénio. 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 35 
 
A formação de glucose não ocorre numa simples reversão da glicólise uma vez 
que o equilíbrio total da glicólise favorece fortemente a formação de piruvato. Tem de 
ocorrer através da via da gluconeogénese. 
Falhas na glucaneogénese podem ser fatais – hipoglicémia causa disfunção no 
cérebro, o que pode causa coma e até mesmo a morte. 
A glucose é importante para manter o nível de intermediários do Ciclo do Ácido 
Cítrico. 
A gluconeogénese limpa o lactato formado nos músculos e eritrócitos e glicerol 
produzido no tecido adiposo. 
Substratos para a gluconeogénese: piruvato, lactato, glicerol, aminoácidos e todos 
os intermediários do Ciclo do Ácido Cítrico. Os ácidos gordos não podem ser usados 
porque a maioria dos ácidos gordos gera apenas acetilCoA e este composto não pode 
entrar na síntese dos açúcares. 
 O glicerol é libertado durante a hidrólise de triacilgliceróis no tecido adiposo e 
depois entregue ao fígado pelo sangue. 
 
O lactato é libertado na sangue por músculos em exercício intenso e por 
células sem mitocondrias (RBCs). 
Ciclo de Cori: 
Os aminoácidos são derivados da hidrólise de proteínas dos tecidos (maior 
fonte de glucose durante o jejum). 
 
 
 A gluconeogénese ocorre principalmente no fígado e em menor extensão no 
rim e no intestino delgado. 
 A síntese de glucose a partir do piruvato – glucaneogénese – usa muitas 
enzimas da glicólise. 
 
Existem 3 reacções da glicólise que tem um ΔG tão negativo que são irreversíveis: 
 Hexocinase (1) – tem gasto de ATP 
 Fosfofrutocinase (3) – formação de frutose-1,6-fosfato 
 Piruvato cinase (10) – formação de ATP 
 Todas as outras reacções ocorrem no sentido inverso. 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 36 
 
Duas das reacções bypass envolvem reacções de hidrólise (reacções que na glicólise 
envolvem o gasto de ATP): 
 Hexocinase na glicólise : Glucose + ATP  Glucose-6P+ADP 
 Glucose-6P fosfatase na gluconeogénese: Glucose-6P+H2O  Glucose +Pi 
Enzima embebida na membrana do retículo endoplasmático das células do 
fígado e do rim. O músculo e o cérebro não contêm a glucose-6P fosfatase, 
pelo que aqui não ocorre gluconeogénese. 
 
 Fosfofrutocinase na glicólise: Frutose-6P+ATP  Frutose-1,6-bifosfato+ADP 
Frutose-1,6-bifosfasto na glucaneogénese: Frutose-1,6-bifosfato+H2O  
Frutose6P+Pi. É uma reacção termodinamicamente favorável. Reacção 
alostérica: citrato estimula; frutose 1,6BP e AMP inibem. 
 
Bypass da piruvato cinase (última reacção da glicólise): 
 Piruvato cinase na glicólise: Fosfoenolpiruvato+ADP  Piruvato + ATP 
 PEP carboxilase na gluconeogénese: Piruvato + HCO3- +ATP  Oxaloacetato 
+ ADP +Pi  PEP + GDP + CO2 
Requerem a clivagem de 2 ligações fosfato: ΔG da clivagem de uma ligação de 
ATP é insuficiente para a síntese de PEP; PEP tem ΔG muito mais negativo na 
hidrólise do fosfato do que do ATP. 
É necessário muita energia para conduzir esta reacção. Esta energia provém 
de 2 lados: descarboxilação e hidrólise do GMP (GMP é equivalente ao ATP) 
1ª reação da glucaneogénese tem duas vias: 
 Ocorre na mitocôndria e no citosol; 
 Ocorre apenas na mitocôndria 
 
 
 
 
 
 
 
 
Com transferência de 
NADH mitocondrial para o 
citosol. 
Bioquímica 2014 
 
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No fim a glucose pode serconvertida em glúcidos de reserva ou estruturais. 
 Reacção global Glucaneogénese: 
 2 Piruvato + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 2H+ + 6H2O  Glucose + 4 ADP + 2 GDP + 
2 NAD+ + 6 Pi. 
Glucose e gluconeogénese: se ambas as vias estivessem igualmente activas na 
célula iriam constituir um ciclo fútil que iria gastar energia – para prevenir esta 
situação, as duas vias são reguladas reciprocamente. 
 Controlo local – inclui regulação alostérica recíproca por nucleótidos de 
adenina. 
Fosfofrutocinase (glicólise) é inibida pelo ATP e estimulada pelo AMP. 
Frutose-1,6-bifosfato (gluconeogénese) é inibida pelo AMP. 
Quando o ATP é alto (baixo AMP) a glucose não é degradada para produzir 
ATP. Quando o ATP é alto, torna-se mais útil para a célula armazenar glucose como 
glicogénio. 
Quando ATP é baixo (alto AMP), a célula não depende de energia para formar 
glucose. 
 Controlo global – no fígado inclui efeitos recíprocos de uma cascata cíclica de 
AMP, quando os valores de glucose no sangue são baixos. 
A fosforilação de enzimas e proteínas regulatórias no fígado pela proteína 
cinase A resulta na inibição da glicólise e no estímulo da gluconeogénese. 
Faz com que a glucose esteja disponível para se libertar no sangue. 
 
Enzimas que são fosforiladas pela proteínas Cinase A: 
o Piruvato cinase – inibida quando fosforilada (glicólise); 
o CREB – activa o gene para a PEP carboxilase; 
o Ezimabi-funcional – faz e degrada um regulador alostérico (frutose-2,-
bifosfato) 
Sem transferência do NADH 
mitocondrial. 
Bioquímica 2014 
 
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Glucose
Glucose-6-
fosfato
Frutose-6-
fosfato
Glicólise
Ácido 6-
fosfoglucónico
Via Fosfatos 
da Pentose
Glicose-1-
fosfato
Glicogénio
A regulação recíproca pela frutose-2,6-bifosfato (estimula a glicólise): 
o Activa alostericamente a fosfofrutocinase; 
o Activa a transcrição do gene para a glucocinase (variante do fígado da 
hexocinase); 
o Inibe alostericamente a frutose-1,6-bifosfato. 
Destinos da glucose formada da Gluconeogénese 
 Síntese de reservas glícidas: 
Amidos nas plantas; 
Glicogénio nos animais. 
 
 Percurssor de intermediários de outras vias metabólicas (via dos fosfatos da 
pentose). 
 
 
 
 
 
 
 A glicólise, glucaneogénese e a via dos fosfatos da pentose permitem ajustar às 
necessidades celulares os teores de NADPH, ATP, ribose-5-fosfato, ácido 
pirúvico e glucose. 
 
Via dos fosfatos da pentose 
Ocorre no fígado 
Funções: 
o Produção de NADPH (poder redutor); 
o Síntese de ribose (ácidos nucleicos e nucleótidos). 
 
 
 
 
Fases oxidativas – formação de NADPH (irreversível). 
Bioquímica 2014 
 
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Fases não-oxidativas – produzem ribose-5-fosfato (reversível). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Reacção global da vida dos fosfatos da pentose: 
6 Glucose-6P + 12 NADP+  5 Glucose-6P + 6 CO2 + 12 NADPH + 12 H+ + Pi 
 
 
 Metabolização da glucose-6P: transformação da glucose em pentose sem 
utilização da glicólise. 
 Formação de NADPH (fase oxidante): utilização como poder redutor para a 
síntese de ácidos gordos e outros lípidos que mantém o sistema antioxidante 
activo. 
 Formação de ribose-5-fosfato (fase não-oxidante): precursor da síntese de 
nucleótidos (síntese proteica). 
 
Transcetolase: transfere 
uma unidade de 2C 
(quebra a ligação entre 
C2 e C3 de uma cetose), 
dador é uma cetose. 
Transaldolase: transfere 
um unidade de 3C 
(quebra a ligação entre 
C3 e C4 de uma cetose), 
dador é uma aldose. 
Transcetolase: transfere 
uma unidade de 2C de 
uma cetose para uma 
aldose 
Bioquímica 2014 
 
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Muito mais NADPH do 
que ribose-5-fosfato 
• Dá-se o ciclo completo
• Fase oxidante com produção
de NADPH e da não oxidante
com regeneração da glucose-6-
fosfato. Em alternativa, a
frutose-5-fosfato e o
gliceraldeído-3-fosfato vão para
a glicólise com produção de
ATP.
Muito mais ribose-5P do 
que NADPH
• Dá-se a fase não oxidante no
sentido inverso
Ribose-5P e NADPH
• Dá-se apenas a fase
oxidante da via
Regulação da vida dos fosfatos da pentose (intra-celular) 
Condições metabólicas em que ocorre a via: 
o Quando o organismo requer 
 
Aula 18 
Em anaerobiose não ocorre oxidação total das moléculas orgânicas. 
Em aerobiose pode ocorrer oxidação total das moléculas orgânicas com 
formação de CO2 e H2O. 
O oxigénio é o aceitador final de electrões, formando-se água. Forma-se CO2 
resultante do carbono existente nos glícidos. Grande parte da energia química contida 
nos glícidos é “guardada” na forma de ATP. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Glucose Piruvato
Etanol ou 
Lactato
AcetilCoA
Ciclo de 
Krebs
Sem O2 
Com O2 
Transporte electrónico e reoxidação das 
enzimas reduzidas NADH e FADH2. 
Fosforilação oxidativa ADPATP 
Bioquímica 2014 
 
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Ciclo de Krebs ou Ciclo do Ácido Cítrico 
Ocorre na mitocondria. 
Nos organismos aeróbios o piruvato é oxidado a CO2 e acetilCoA usando a 
coenzima-A. 
Carácter anfibólico: catabólico e anabólico. 
O piruvato move-se facilmente e passa os poros da membrana externa, 
transportado até ao encontro com a membrana interna, onde encontra o complexo 
multienzimático piruvato desidrogenase. 
Piruvato + CoA + NAD+  acetil-CoA + CO2 + NADH 
24/04/2015 – Aula 20 – A bioenergética aplicada à bioquímica do metabolismo 
Relembrando a reacção de Keq 
Reagentes tem mais energia que os produtos – reacção exergónica ΔG<0 
Os reagentes têm de passar por um estado de transição: Rp 
Para definir ponto de equilíbrio: 
 Temos de considerar o nível de energia de cada uma das moléculas 
(reagentes e produtos); 
 Qual o nº de moléculas de cada lado. 
Ponto de equilíbrio: mínimo de energia, não é só quando temos moléculas de 
produto. 
A ↔ B ΔGº’<0 – A tem mais energia do que B 
 ↔ ΔGº’<0 
Balanço: não há nenhuma reacção que ocorra 100% numa direcção. 
No equilíbrio, teremos mais moléculas com menos energia e menos moléculas 
com maior energia. 
No ponto de equilíbrio, teremos a mesma quantidade de energia dos 2 lados, 
tendo em conta a energia de cada molécula e a quantidade de moléculas que estão 
presentes em cada instante. 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 42 
 
 
ΔG = ΔGº’ + RT × ln
[𝑃]
[𝑆]
 
 ΔGº’ refere-se à energia de cada molécula – energia 
 RT × ln
[𝑃]
[𝑆]
 refere-se à proporção relativa (nº) 
 
ΔG (com ou sem enzimas) define a direcção da reacção dependendo de ΔG<0. 
A vida é um processo espontâneo, os processos de uma célula ocorrem quando 
ΔG<0. 
ΔGº’ – variação padrão de energia livre de Gibs (condições padrão: 1M, 1 atm e 25ºC) 
– condições padrão referem-se a 1M, tendo a mesma quantidade de moléculas, 1M de 
reagentes e 1M que produtos, a reacção dá-se do que tem mais energia para o que 
tem menos energia. 
R  P – ΔGº’ = +3 Kcal/mol – a reacção iria dar-se da direita para a esquerda. 
Considerando a situação de equilíbrio, podemos ter: ΔGº’ = - RT × ln(𝐾𝑒𝑞) 
ΔGº’ é um parâmetro termodinâmico, mais uma forma de representar Keq: 
 Keq>1 temos que ter mais P do que R, logo R tem de ter mais energia – logo 
ΔGº’<0 
 Keq<1 temos que P tem mais energia do que R – logo ΔGº’>0 
Quanto menor Keq, maior ΔGº’. E vice-versa. 
Reacções dão-se espontaneamente quando ΔG<0. 
Podemos ter um número infinito de valores para ΔG, uma vez que variam as 
condições de P e S. 
 
 
Uma reacção dá-se sempre no 
sentido de atingir o ponto de 
equilíbrio. 
Decisão da direcção em que se 
dá a reacção, define-se pela 
soma dos 2 parâmetros. 
1M 1M 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 43 
 
Leis da termodinâmica 
1. Conservação da energia; 
2. Entropia do sistema aumenta sempre; 
3. A entropia é zero quando para um cristal ser feito com o Kelvin 
 
ΔGº’ = ΔHº - TΔSº 
 ΔHº - variação da entalpia 
ΔSº - variação da entropia. 
 
Conteúdo calórico: 
 Exotérmico – liberta-se calor, contribuipara baixar o ΔG para que a reacção 
seja espontânea. 
 Endotérmico – absorve calor do meio. 
 
No verão o ΔG<0 e a água evapora-se quando isto acontece absorve calor, logo 
é um processo endotérmico. 
Logo para que ΔG<0, TΔHº terá de ser maior – aumento de energia. O processo 
é sempre espontâneo se a entalpia diminuir e a entropia aumentar. 
Caso da água: Como é que a água se evapora à temperatura ambiente? 
H2O(l)H2O(g) ΔGº’>0. 
Vantagem da existência de enzimas 
1ª reacção da glicólise: Glucose  Glucose-6-fosfato 
Reacção endergónica porque glucose-6P é um composto mais rico em energia. É 
necessário acoplar as reacções com a hidrólise do ATP (hidrólise do ATP liberta 
energia). 
ΔGº’ = - n F ΔEº’ 
ΔEº’ – quando dois elementos partilham um electrão, quanto mais um átomo puxar o 
electrão para si, mais electronegativo ele é (este termo é só aplicado a elementos, no 
caso de compostos fala-se em afinidade) 
Como varia a eletronegatividade, segundo a tabela periódica: 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 44 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Problemas 
2) ΔG= = 0,9 kcal/mol = 0,9× 
1000 𝑐𝑎𝑙
1 𝑘𝑐𝑎𝑙 
= 900 𝑐𝑎𝑙/𝑚𝑜𝑙 
ΔH = 57 kcal/mol = 57000 cal/mol 
T= 30ºC = 303 K 
pH = 2,5 
a. Qual a variação da entropia? 
ΔGº’ = ΔHº - TΔSº  900 = 57000 – 303ΔS  -56100 = -(303)ΔS  ΔS= 185,15 
calmol1K-1 
3) 
a. -52,4 + 21,9 = -30,5 (soma) 
b. Ocorre espontaneamente porque ΔG<0 
c. Eficiência = 
𝑞𝑢𝑎𝑛𝑡𝑖𝑑𝑎𝑑𝑒 𝑑𝑒 𝑒𝑛𝑒𝑟𝑔𝑖𝑎 𝑞𝑢𝑒 𝑎 𝑐é𝑙𝑢𝑙𝑎 𝑡𝑒𝑚 𝑑𝑒 𝑢𝑠𝑎𝑟
𝑞𝑢𝑎𝑛𝑡𝑖𝑑𝑎𝑑𝑒 𝑑𝑒 𝑒𝑛𝑒𝑟𝑔𝑖𝑎 𝑑𝑖𝑠𝑝𝑜𝑛í𝑣𝑒𝑙
= 
21,9
52,4
= 0,418 ≅ 42% 
Gases raros são mais 
electronegativos do que o fluor 
Razão para ser um composto muito rico 
em energia, tem uma força enorme para 
ceder os electrões. 
Se os electrões passassem 
directamente para o o O2, daria uma 
série de problemas, logo têm de existir 
elementos intermédios – assim os 
electrões vão libertando energia em 
pequenas quantidades e não se perde 
energia. 
 
Força enorme para receber os electrões 
 
 
 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 45 
 
d. Energia que não é usada na fosforilação do ADP  libertada sob a forma de 
calor ou aumento da energia. 
 
08/05/2015 – Aula 21 – Catabolismo dos Lípidos 
Catabolismo dos Lípidos 
 Degradação; β-oxidação 
 Ocorre na mitocondria 
Carriers que intervêm no catabolismo: 
 Relação O que transportam? 
ATP Molécula extremamente rica em energia Fosfato 
NADP+/NAD+ Relacionados com as reacções REDOX na célula 
e com as enzimas desidrogenases. 
 Electrões de hidrogénio 
(H+) 
FAD/FADH2 Também relacionado com as desidrogenases Electrões de hidrogénio 
(H+) 
Coenzima A 
 
Tem na sua cauda um grupo teórico –SH 
importante nas cisteínas. Pode-se ligar a um acetil 
formando acetil-CoA 
Grupo Acetil 
Biotina 
carboxilada 
Importante na biossíntese de ácidos gordos Grupo carboxilo 
UDP Uridina difosfato glucose Glucose 
 
1ª Etapa enzimática do catabolismo dos lípidos 
Hidrólise dos triacilglicéridos pelas lipases. 
Os lípidos normalmente encontram-se ligados ao glicerol – as lipases cotam as 
ligações libertando o ácido gordo do glicerol (ficando na forma livre). O ácido gordo 
não fica degradado. 
2ª Etapa – activação pela coenzima A 
Os ácidos gordos estão sempre ligados à esfingosina ou ao glicerol. Quando fica 
livre tem de haver activação por um carrier. 
Ácido gordo + Coenzima A  Acil-CoA (ácido gordo activado) ≠ acetil CoA 
A activação do ácido gordo requer energia – no inicio de todas as degradações é 
necessário é necessário o gasto de energia. 
 
 
 
 Grupo carboxilo (do 
carbono 1) é o que se liga 
à CoA 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 46 
 
Glicerolípidos
Glicerol Piruvato
Ácidos Gordos
Activados p/ 
serem 
degradados
Cada acilCoA 
origina muitos 
acetilCoA
Um ácido gordo 
com 20C origina 
10 acetilCoA
Ciclo de Krebs
 
 
 
3º Etapa – transporte para a mitocôndria 
Uma vez que as mitocôndrias são o local onde ocorre a respiração. 
É necessário transpor a membrana interna para que se dê a β-oxidação. 
4ºEtapa – β-oxidação dos ácidos gordos 
 
Hidrólise dos triacilglicéridos: 
 
Metabolismo do Glicerol: 
Glicerol para ser degradado tem de ser fosforilado pela glicerolcinase (as 
cinases são responsáveis pela transferência de grupos fosfato). 
Estando fosforilado sofre oxidação 
Glicerol-3-fosfato + NAD+  DHAP + NADH (pela glicerol-3-fosfato 
desidrogenase). 
O glicerol é depois degradado através da glicólise, originando piruvato. 
 
 
A mitocôndria tem duas membranas, isto leva a que seja muito difícil para a 
acilCoA entrar e atravessar a membrana interna. Então para conseguir atravessar a 
Reagente Inactivado 
Produto Activado 
Duas eliminações do grupo fosfato, energeticamente 
esta reacção conta como um desconto de ATP 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 47 
 
membrana tem de ter um composto, transportador próprio, ligado a um composto 
azotado – carnitina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
É um processo cíclico, ocorre mais uma β-oxidação e assim sucessivamente. 
Acetil CoA tem 3 destinos diferentes: 
1. Maior parte entra no ciclo de Krebs; 
Complexo: 2 transferases mais uma 
translocase que só transporta 
acilcarnitina ou carnitina. 
 
A carnitina não se acumula dentro da 
mitocôndria. 
 
AcilCoA é o ácido gordo na forma 
activada pronto para ser degradado na 
β-oxidação. 
*O CO2 que entra liga-se ao 
ácido gordo remanescente = 
acilCoA 
(ligação entre o grupo teólico e o 
carbono β (agora carbono 1)) 
Oxidação com uma DH 
dependente ao DAD pede 
HS e fica com uma dupla 
ligação entre o carbono α 
e o β do tipo trans 
Bioquímica 2014 
 
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2. Biossíntese de lípidos de reserva podem ser degradados para a síntese de 
lípidos de membrana; 
3. Quando há excesso de acetil CoA – cetogenese (corpos cetónicos). 
Existe uma certa semelhança entre a β-oxidação e o ciclo de Krebs: 
 Formação de acilCoA com menos 2C do que o inicial; 
 Formação de acetil-CoA 
Hélice de Lynen – degradação sucessiva do ácido gordo 
Quando chega um a composto com 4 átomos de carbono, butiril CoA, já não 
sofre uma β-oxidação mas sim uma cisão que origina directamente 2 acetil-CoA. 
Por exemplo: 1 ácido gordo com 20C – dá 9 voltas ( 
20
2
− 1) 
Em termos energéticos quantos ATP se formam? 
Não esquecer que por cada ácido gordo desconta-se 2 ATP da fase de 
activação. 
Por volta: forma-se 2 FADH2 + 1 NAD+ + H+ + 1 acetilCoA que entra 10 Ciclo de 
Krebs 
 
 
Cada acetil CoA forma: 3 NADH + 1 FADH2 + 1 ATP = 10 ATP 
 
 
 
Nº de voltas = 
1º 𝐶
2
− 1  
𝑛º 𝑑𝑒 𝐶
2
 × 10 + 𝑛º 𝑑𝑒 𝑣𝑜𝑙𝑡𝑎𝑠 × 4 − 2 
Exemplo: 
16 carbonos  8 acetil CoA  7 voltas 
8× 10 + 4 × 7 − 2 = 80 + 28 − 2 = 106 
18 carbonos  9 acetilCoA  8 voltas 
9× 10 + 4 × 8 − 2 = 120 
Caso dos anoméricos: não necessitam de beber água porque degradam lípidos 
do tecido adiposo. Resulta em muita “água metabólica”. 
1,5 + 2,5 = 4 ATP 
 
Cada NADH 
vale 2,5 ATP 
3 × 2,5 = 7,5 
ATP 
Cada FADH2 
vale 1,5 ATP 
 
Bioquímica 2014 
 
Beatriz Pequeno | 49 
 
Se houver duplas ligações e como são sempre do tipo cis, tem de haver uma 
isomerase para transformar a ligação em trans – isto é, já não é necessário a 
formação da dupla ligação. 
A β-oxidação realiza-se na matriz mitocondrial, muito perto do local onde se 
realiza o ciclo de krebs. No entanto, pode também ocorrer nos peroxissomas. 
A formação dos corpos cetónicos é feita no fígado. Deriva da acumulação de 
acetilCoA  acetoacetil-CoA (2 moléculas). Isto acontece quando o ciclo de krebs 
pára. 
 
13/05/2015 – aula 22 
Anabolismo dos Lípidos 
 Biossíntese de ácidos gordos saturados 
 Ocorre no citosol (e também nos cloroplastos). 
A biotina carboxilada é outro carrier importante porque transporta o grupo 
COOH (carboxilo). 
 
1ª Etapa – reacção de carboxilação 
Nos ácidos gordos o substratoinicial é o acetilCoA. Enzima: acetilCoA 
carboxilase. 
De onde vem este substrato? 
 Degradação de aminoácidos; 
 Degradação de lípidos; 
 Glicólise; 
 Shuttle citrato malato piruvato. 
 
1) Carboxilação da biotinaque requer ATP 
2) Trans-carboxilação da biotina – transferência de um grupo carboxilo para 
um outro substrato. 
 
 
 
 
Reacção importante de regulação da síntese: Se houver muitos ácidos gordos 
de cadeia longa está inactivada – inibição pelos produtos; activação pelo ácido cítrico 
– indução pelos substratos. 
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2ª Etapa – Formação de acetilACP e malonilACP 
O acetil-ACP e o malonil-ACP formam-se por ligação a uma proteína 
transportadora de grupos acil (ACP). 
Acil transferases e malonil transferases. 
3ª Etapa – Adição sequencial de unidades de 2C 
As unidades de 2C são provenientes do acetil-CoA. 
Esta etapa tem reacções opostas à β-oxidação: 
o Condensação  Redução  Desidratação  Redução 
 
 
 
Hélice de Wakil – adição sucessiva de 2 carbonos para a síntese de ácidos gordos. 
 As 4 reacções realizam-se num complexo multienzimático – FAS (fatty acid 
sintase) que possui 3 dominios: 
1. Unidade de ligação e condensação; 
2. Unidade de redução; 
3. Libertação do ácido palmítico. 
 
Elongases – podem ser microssomal (se estão no REL) ou mitocondrial (se 
estão na mitocondria). 
O que fazem? Elongação, isto é, aumentam o número de carbonos dos ácidos 
gordos sintetizados no citoplasma. 
 
Desnaturases – criam ligações cis duplas e tornam os ácidos gordos 
insaturados. Fazem desidrogenação oxidativa. 
 
NADPH 
Produzido na via dos 
fosfatos da pentose 
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Destino dos ácidos gordos sintetizados 
 Energia  β-oxidação; 
 Lípidos de reserva  nos tecidos adiposos em vesículas e nas sementes 
oleogenosas – triacilgliceróis. 
 Lípidos de membrana  fosfolípidos. 
 
Síntese do Colesterol: 
Acetil-CoA  Ácido mevalónico  Isopentenil pirofosfato  Esqualeno  
Colesterol 
Regra do Isopreno: todos os compostos isoprónicos são constituídos por unidades ….. 
e provém de isopentil pirofosfato. 
15/05/2015 – aula 23 – Metabolismo dos aminoácidos e proteínas: Catabolismo 
Degradação das proteínas 
Péptido + (n-1)H2O  n aminoácidos ΔGº’ < 0 processo exergónico 
O proteoma de uma célula/organismo varia ao longo da vida da célula, devido às 
condições onde se encontra e à sua função, por exemplo. Qualquer célula colocada 
em situação de stress é capaz de mudar o seu proteoma. Como e porquê? 
A estratégia da célula passa a ser sobreviver: 
1) Redução na K síntese de proteínas – house keeping 
proteins; 
2) Aumento da degradação de proteínas (KD). 
Crescer e dividir-se – função de luxo  proteínas de 
luxo. 
Célula não degrada proteínas envolvidas na síntese de ATP e ribossomas – 
funções de sobrevivência. 
3) Síntese de proteínas que vão ajudar a resolver o stress 
Célula degrada proteínas para libertar aminoácidos e sintetizar proteínas de 
stress – processo mais rápido do que sintetizar a maquinaria toda 
(transcrição, etc.) 
 
 Uma vez passada a fase de stress a célula pode voltar ao seu estado normal. 
As células estão constantemente a alterar as funções biológicas, alterando o 
seu proteoma. 
Turnover de proteínas – praticamente todas as proteínas estão constantemente a ser 
degradadas e sintetizadas. Excepções à regra: proteínas de cisteína formam-se e 
mantêm-se durante 70 anos. 
 Se uma proteína tiver uma concentração constante Ks = KD 
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As células gastam energia a sintetizar proteínas mas também gastam energia 
para as degradar, que vantagem tem o turnover para as células? 
 
 
 
 
 
 
 
Reacções para a constante de síntese e degradação que explicam as funções 
fisiológicas do tunover: 
 
Regra geral: todas as enzimas/proteínas tem turnover mas as que têm um papel 
importante na regulação têm um processo de turnover mais acentuado/mais intenso 
para permitir ajustes mais rápidos. 
Qualquer situação de stress, qualquer situação que altera o proteoma, as taxas 
de Ks e KD alteram-se, permite a adaptação a novas condições ambientais. 
Em plantas como o trigo e a macieira: as folhas senescem no fim do ciclo 
vegetativo, todos os nutrientes são retirados e fica praticamente só celulose. 
2 processos diferentes: 
 Trigo: os nutrientes vão para o grão/semente – como não é autotrofico 
inicialmente permite que o embrião se desenvolva. 
 Macieira: depois da colheita, os nutrientes vão para a casca do tronco e 
as raízes para que o crescimento inicial no ciclo seguinte seja feito à 
custa destas nas seivas. 
Proteínas estruturalmente anómalas – erro no processo de síntese. Exemplo: 
proteínas com domínios hidrofóbicos virados para fora  gaiolas de água instavél – 
SE KD >>>>>>> 0 
 KS >>>>>>>0 
Permite ajustamentos muito 
mais rápidos, resposta 
imediata 
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dpode funcionar como um núcleo para aglomeração/agregados; a partir de um certo 
ponto as proteases são incapazes de actuar. 
Degradação de proteínas 
Também serve para fornecer energia: hidratos de carbono, proteínas e lípidos. 
Ou então na glucaneogénese para sintetizar glucose. 
Proteases – designação genérica das proteínas que cortam/degradam/hidrolisam as 
ligações peptídicas. Pertencem ao grupo 3 das enzimas. 
Endopeptidases – corta dentro da proteína = proteinase. Exemplo: Insulina com um 
fragmento interno. 
Isopeptidases – corta as proteínas pelas pontas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Exopeptidase – de acordo com a extremidade C ou N 
 Aminopeptidases (extremidade N) 
 Carboxipeptidases (extremidade C) 
Endopeptidase 
 Proteases de serina (tem uma serina no centro activo) 
 Proteases asparticas (ácido aspártico no centro activo) 
 Proteases de cisteína (cisteína no centro activo) 
 Metaloproteases 
 
 Para saber quais actuam basta usar inibidores. 
 
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Proteases animais – pepsina, serina (animais ruminantes); 
Proteases de plantas – papaína (latex), ceratinases. 
Vias de degradação das proteínas 
 Vias que dependem directamente do consumo de ATP – via da ubiquitina-
proteossoma. 
 Vias que dependem indirectamente do consumo de ATP – vias 
lisossomais/vacuolares. 
Vias lisossomais: Abre-se uma bolsa (gasto de ATP) que agarra uma parte ao 
citosol e as proteinas são degradadas no interior inespecificamente. Tende a ser 
mais importante em casos de stress violentos. 
Via da ubiquitina: mais especificos. 
A ubiquitina é usada para marcar proteínas para destruíção – via proteolítica. 
 
A uma determinada altura uma proteína vai para a degradação (ninguém sabe 
porquê): 
1. Decisão – não se sabe qual é; 
2. Marcação – sistema de conjugação da ubiquitina – E1  E2  E3 
3. Proteínas – está marcada, protease reconhece e a proteína é degradada. 
Sistema de conjugação da ubiquitina: 
1. Ubiquitina activada pelo ATP através da E1; 
2. E2 pára onde a ubiquitina é transferida depois de activada – conjugação; 
3. E3 cataliza a formação de uma ligação isopeptidica entre o grupo 2 carboxilo e 
o grupo ϒ; 
4. Ubiquitina está ligada à proteína, activado como sinalização. 
 
Catabolismo dos aminoácidos 
1º passo – separação do grupo amina dos seus esqueletos de carbono 
Transaminases – amina transferases – permite converter todos os grupos amina a 
ácido glutâmico. 
2º passo – Desaminação oxidativa 
Glutamato DH – faz a desaminação, isto é, oxida o esqueleto carbonado. Resultam 
num ácido 2-oxaloglutâmico + Amónio livre + NAD(P)H + H+ 
O amónio mata as células porque desaclopa a cadeia de transporte de electrões. Qual 
o mecanismo para evitar a toxicidade? 
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Qual o destino do NH3? 
 Animais amoniotélicos - excretam na forma de amónio. 
Exemplo: Peixes.