exercicio bioquimica

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O1- As enzimas são proteínas globulares especializadas que atuam controlando a 
velocidade e regulando as reações químicas do organismo. 
A energia necessária para que uma reação inicie é chamada de energia de ativação. 
As enzimas atuam reduzindo essa energia de ativação e fazendo com que a reação 
ocorra de forma mais rápida do que na ausência dela. Essa capacidade catalizadora 
das enzimas aumenta a velocidade das reações em cerca de 1014 vezes. 
02- A) Transferase 
B) Hidrolase 
C) Isomerase 
D) Liase 
E) Óxido-redutase 
F) Transferase 
03- A) melhor pH: 8 
Melhor temperatura: 40°C 
Em ambas as condições, os valores de absorvância foram os maiores, ou seja, uma 
vez que a hidrólise do substrato sintético utilizado geram produtos que é 
transmitido em um determinado comprimento de onda, significa que houve uma 
maior atividade enzimática, pois há uma maior quantidade de produtos sendo 
formados. 
B) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
04- O aumento de temperatura aumenta a taxa de reação enzimática devido ao 
aumento de energia cinética das moléculas participantes da reação, no entanto a 
temperatura pode interferir nas interações que mantém as estruturas secundárias e 
terciárias (ligações de hidrogênio e interações hidrofóbicas), podendo levar à 
desnaturação protéica quando esta enzima não está exercendo sua atividade, seja 
porque há baixas concentrações de substratos ou outros motivos. Todavia, quando 
há uma forte presença de substratos, a enzima se liga ao mesmo, e 
consequentemente não será desnaturada pela influencia da temperatura. 
05- O branqueamento trata-se de uma técnica de conservação de alimentos que 
baseia-se na aplicação de calor, com o intuito de inativar enzimas. Usado para 
prevenir o escurecimento ou até mesmo perda de sabor que é oriundo de ação 
enzimática de frutas hortaliças, entre outros, durante o armazenamento destes. 
06- A) Aspartil-proteases 
B) Acredita-se que o mecanismo de ação das aspartil proteases ocorra via catálise 
ácido-base. Os resíduos Asp 25 e Asp 25' são responsáveis por catalisar a hidrólise 
das ligações peptídicas. Um resíduo aspartil auxilia na adição de uma molécula de 
água à carbonila da amida do substrato, formando um intermediário tetraédrico 
que possui grande afinidade pelo sítio catalítico. Após a formação deste 
intermediário, ocorre a quebra da ligação C-N com a formação de um ácido 
carboxílico e uma amina primária 
C) A quimiotripsina é uma serina-protease, na qual cliva ligações Peptídicas do 
lado carboxílico de aminoácidos hidrófobos volumosos. Mecanismo envolve a 
participação de uma Ser particularmente reativa - Funciona como um poderoso 
nucleófilo para atacar o C da Carbonila da ligação peptídica - Catálise covalente: 
formação de um intermediário ligado à Enzima. A reação se dá em duas etapas: 
1º) Acilação: Formação de Acil-Enzima 2º) Desacilação: Saída do grupo 
abandonador. Já no mecanismo de ação da protease do vírus HIV durante a ligação 
do substrato, o resíduo de Asp25 interage por ligação de hidrogênio com o 
oxigênio da carbonila do substrato, tornando o nitrogênio da prolina carregado. 
Com isso, o carbono da carbonila estará acentuadamente eletrofílico para então 
sofrer o ataque da molécula de água. Ou seja, a transferência do próton ocorre do 
aspartato protonado para o oxigênio da carbonila antes do ataque nucleofílico da 
água, gerando uma amida O-protonada. 
QUESTÕES DE CINÉTICA ENZIMÁTICA 
01- A) Para obter os valores de Km e Vmax devemos converter os dados da 
tabela acima para mol/segundo, fazer o gráfico de Linewaver-Burk (duplo-
recíproco) e uma regressão linear para obter os coeficientes de reta. 
 
 
 
Vmax= 1/84,144= 0,0118 
Km= 6,4755/84,144= 0,07695 
 
B) Quanto menor o valor de Km maior é a afinidade da enzima pelo substrato 
 
02- Sem inibidor 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Vmax= 1/0,0743= 13,458 
Km= 0,034/0,0743= 0,4560 
 
 
 
 
 
 
y = 6,4755x + 84,144
0
20
40
60
80
100
120
140
160
0 2 4 6 8 10 12
Vo ( M/min)
y = 0,034x + 0,0743
0
0,05
0,1
0,15
0,2
0,25
0,3
0 1 2 3 4 5 6
Vo ( M/min)
Com inibidor 
 
 
Vmax= 1/0,0374= 26,7379 
Km= 0,0175/0,0374= 0,4679 
 
03- A) Vmax= 1/0,0143= 6,993 
Km= 0,0309/0,0143= 2,160 
B) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
C) inibição por competição enzimática, quando não há mais a competição pelo 
substrato, a enzima volta a sua atividade normal. 
 
 
 
y = 0,0175x + 0,0374
0
0,02
0,04
0,06
0,08
0,1
0,12
0,14
0 1 2 3 4 5 6
Vo ( M/min)
y = 0,0309x + 0,0143
0
0,02
0,04
0,06
0,08
0,1
0,12
0,14
0 1 2 3 4 5 6
Vo ( M/min)
04- A) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Vmax= 1/13,816 
Km= 10,612/13,816 
B) Observa-se que na adição do inibidor diminuiu a Vmax, enquanto que o KM 
manteve-se igual. Trata-se, portanto, de um inibidor não-competitivo. 
05- A) Sim, pois apresenta um Perfil hiperbólico com V0 se elevando para 
sucessivos (e baixos) valores de [S]. Essa condição indica que a reação segue uma 
cinética Michaeliana 
B) Com o efeito dos moduladores alostéricos positivos, a velocidade da reação 
aumenta, ao passo que, como pode-se observar no gráfico, quando não há mais 
efeitos dos moduladores alostéricos, a velocidade da reação permanece constante 
ou diminui. 
06- Quanto menor o Km maior é a afinidade da enzima pelo seu substrato, 
portanto, a enzima hexoquinase tem uma afinidade maior pela glicose, que será 
utilizada preferencialmente. 
07- Não há regra que explique os diferentes tipos de regulação enzimática em 
diferentes sistemas. As células precisam alterar continuamente seu ritmo e/ou 
atividade metabólica de acordo com suas necessidades e condições. A um certo 
nível, a regulação alostérica (não covalente) deve ser a melhor forma pela qual 
estas enzimas providenciam a melhor rota metabólica para as células. 
 
 
 
 
y = 0,0678x - 0,5172
-1
-0,5
0
0,5
1
1,5
2
2,5
3
3,5
4
0 10 20 30 40 50
[S](mM)
08- Inibidor competitivo 
 
 
 
 
 
 
09- O soro pode ser dividido em dois tubos, um medindo a concentração de 
fosfatase sem o íon tartarato e no outro medindo a concentração com o íon 
tartarato. Posteriormente, faz-se a subtração das concentrações dos dois tubos e se 
obtem a concentração apenas da fosfatase prostática. 
10- Nas duas tabelas trata-se de inibição não competitiva, pois mesmo com a 
presença do inibidor as concentrações continuam aumentando.