Enzimas: Proteínas Catalisadoras

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Enzimas
·	Enzimas são proteinas, ela catalisam as reações quimica, agiliza, facilitam a ocorrencia da reação quimica.
·	Energia gerada na celula, tiramos a enegia da alimentação, gerando ATP, não podemos mudar a temperatura, aumento de pressão e variação de pH da celula para acelelar, então usamos a ENZIMAS, facilitando a catalisação. 
·	Corresponde a maior classe de proteínas conhecidas, sua fç: são macromoleculas que aceleram as reações quimicas
·	Por serem proteinas todos as propriedade destas também valem para as enzimas EX: - são feitas de aa, precisam estar enoveladas para terem atividade biologica, se desnaturam sob alta temp, pH extremos. entra ai os tampoes 
·	As enzimas aceleram a velocidade das reações em condições amenas (pH~7,0, pressão de 1 atm, temp 25°C) elas tem a capacidade de fazer essa aceleram por conta da caracteristica quimica
·	Elas aumentam a vel de uma reação por volta de 10 elevado a 20
·	As enzimas são ativas mesmo fora do ambiente biologico "in vitro"
·	Isso permite que elas sejam empregadas em aplicações industriais, como a sacarose em etanol. 
·	As enzimas são altamente especificas(encaixe perfeito) só se liga que é especifico , para sua reação e não interferem nas reações 
·	existe praticamente uma enzima para cada uma das reações que ocorrem na célula
·	Estruta da enzima (complexo ES= Folhas betas) Enzima livre, tem um sitio ativo ou catalitico, que vai acontecer a reações que a enzima cataliza. Enzima comprexadas, substrato pq é uma mol especifica para essa enzima, isso é chamado de complexo ES
·	Nome das enzimas vai com ASE,
·	A enzima TRABALHA transformando substrato em produto 
A (reagente) ---> B(produto) reação quim
substrato ----nome enzima---> produto
 lactase
Lactose ----------->Glicose + Galactose
·	reação enzimaticas ocorre em etapas E+S---> ES-----> E + P
- 1º enzima livre se liga ao substrato formando o complexo ES
- Neste momento a enzima transforma o substrato em produto.
- Em seguida, o produto é liberado e a enzima fica libre novamente para dar inicio a uma nova reação
 25 minutos 
Como as enzimas funcionam?
As enzimas diminuem a energia livre de ativação (ΔG‡) das
reações.
ΔG‡ é a energia
necessária para iniciar
a reação.
Ex.: Glicose + O2 à
CO2 e H2O
Se as reações não
possuíssem ΔG‡
, elas
ocorreriam
espontaneamente.
Reparem que a variação de energia livre da reação se mantêm a mesma. “O
ponto inicial e final da viagem são os mesmos. O que se altera é o caminho”.
Como os substratos se ligam a enzimas?
Existem mecanismos que fazem com que
uma enzima seja específica para seu
substrato:
•Complementaridade geométrica.
•Complementaridade de cargas.
Como os substratos se ligam a enzimas?
• Complementaridade geométrica: A geometria do substrato deve ser complementar a
geometria do sítio ativo da enzima.
Como os substratos se ligam a enzimas? No entanto pode existir o encaixe induzido.
Tanto o ligante quanto a proteína podem mudar sua conformação.
Como os substratos se ligam a enzimas? • Complementaridade de cargas: As cargas do
substrato devem ser complementares as cargas do sítio ativo.
Influência da temperatura nas enzimas
Pouca vibração
molecular
A elevação da temperatura aumenta a energia disponível para
que os reagentes vençam a energia livre de ativação (ΔG‡).
Muita vibração
molecular
(desnaturação)
Altas temperaturas fazem com que as enzimas percam a sua estrutura (consequentemente sua função).
Influência do pH nas enzimas - Cada enzima tem seu pH ótimo, onde sua atividade é máxima.
Variações bruscas no pH fazem com que as enzimas percam sua estrutura (consequentemente, sua função)
Cofatores e coenzimas - Algumas enzimas precisam de cofatores ou
coenzimas para seu funcionamento.
• Cofatores são substâncias orgânicas ou
inorgânicas necessárias ao funcionamento das
enzimas. Se um cofator for orgânico, recebe o
nome de coenzima.
• As principais coenzimas são as vitaminas
(substâncias orgânicas exógenas, necessárias
em pequenas quantidades).
Exemplo de cofatores - Os cofatores (inorgânicos) não são
consumidos durante a reação.
• Os cofatores são verdadeiros dentes
químicos das enzimas.
Coenzimas - • As coenzimas são consumidas durante a reação,
porém, podem ser recicladas em outra reação.
Efeito alostérico nas enzimas - Também conhecido como efeito a distância.
Algumas enzimas possuem um sítio alostérico, no qual se liga o efetor alostérico, uma molécula diferente do substrato e que tem a capacidade de alterar a geometria/cargas do sítio ativo do substrato fazendo com que a enzima trabalhe de forma mais rápida ou mais lenta.
• Efeito alostérico positivo: Quando a ligação de um
ligante facilita a ligação de outro ligante.
• Efeito alostérico negativo: Quando a ligação de um
ligante dificulta a ligação de outro ligante.
• O efeito alostérico ocorre muito em vias metabólicas.
• Vias metabólicas são fluxogramas que representam uma
sequência de reações metabólicas necessárias para
transformar um substrato inicial em um produto em
específico.
• As vias metabólicas estão sob controle das enzimas,
sendo algumas delas alostéricas, necessárias para a
regulação do processo. Ex.: metabolismo da glicose.