3 - RESUMO DA AULA 03 - BIOQUÍMICA (PROTEÍNAS)

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Aula 3: Bioquímica das proteínas 
- Reconhecer a estrutura das proteínas; 
 
- Descrever as principais funções proteicas nos organismos; 
 
- Identificar os principais fatores que levam à desnaturação proteica, compreendendo a consequente 
perda de estrutura e função das proteínas. 
 
OBJETIVO (01) - Reconhecer a estrutura das proteínas; 
 
 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
As proteínas podem ser classificadas em proteínas simples e proteínas complexas ou conjugadas 
Proteínas simples 
- Só possuem aminoácidos na sua estrutura; 
Exemplo: albumina, uma importante proteína no sangue, realiza manutenção da pressão osmótica e 
faz transporte de hormônios e fármacos, entre outras funções. 
Proteínas Conjugadas 
Além de possuírem aminoácidos em sua estrutura, contêm também um radical não proteico, 
chamado grupo prostético. Esse grupo exerce um papel importante na função biológica da proteína. 
Algumas proteínas podem possuir mais de um grupo prostético. 
Exemplos: Hemoglobina, Cromoproteínas, fosfoproteínas, glicoproteínas, lipoproeínas e 
nucleoproteínas 
 
 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
As proteínas apresentam quatro níveis de estruturas de organização: primária, secundária, terciária e 
quaternária. 
OBS: A ligação peptídica é uma ligação rígida e plana, mas as ligações simples que ocorrem entre o C-
alfa e o carbono da carbonila e o C-alfa e o N peptídico possuem um grande grau de liberdade de 
rotação. 
ESTRUTURA PRIMÁRIA: 
- É a sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, determinada geneticamente e específica para 
cada proteína; 
- Ela revela o número de aminoácidos presentes, quem são eles, ou seja, a frequência com que 
aparecem e, principalmente, a ordem dos aminoácidos na estrutura da proteína. Isso significa dizer 
quem é o aminoácido 1, o aminoácido 2 e assim por diante; 
- A ligação característica dessa estrutura são as ligações peptídicas entre um aminoácido e outro. 
Devemos identificar a extremidade aminoterminal no início e carboxiterminal no final da estrutura. 
Essa sequência foi determinada geneticamente; 
- A sequência de aminoácidos é útil para elucidar o mecanismo de ação da proteína ou sua função, 
lembrando que alterações na sequência de aminoácidos podem produzir funções anormais e doenças 
(ex: anemia falciforme); 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: 
- É o arranjo espacial dos átomos na cadeia polipeptídica, ela descreve o arranjo dos átomos na 
cadeia principal, sem envolver as cadeias laterais (GRUPOS R) dos aminoácidos. 
- É caracterizada por interações entre aminoácidos dentro da mesma cadeia e faz com que a 
estrutura se dobre. Esse arranjo espacial se refere a aminoácidos que estão mais próximos entre si na 
estrutura. 
- As ligações predominantes são as ligações de hidrogênio. E os dois principais tipos de estruturas 
secundárias observadas são as alfa-hélices e as conformações beta, também chamadas de folha beta-
pregueada. 
- As conformações betas podem ser de dois tipos: As cadeias podem ser paralelas ou antiparalelas. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA: 
- É o arranjo tridimensional de todos os átomos da proteína, envolve não apenas a cadeia principal 
como também a conformação das cadeias laterais (GRUPOS R), posição os grupos prostéticos, e o 
arranjo das alfa-hélices e beta pregueadas com relação umas às outras. 
- Aminoácidos que estão bem distantes na estrutura podem interagir entre si, já que a proteína pode 
estar completamente dobrada, como ocorre com as proteínas globulares. As interações que mantêm 
essa estrutura são as fracas, descritas anteriormente. 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
- Está presente em proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica (subunidade), consiste na 
interação espacial entre essas subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes. Se tomarmos 
como exemplo a proteína hemoglobina, presente nas hemácias, ela é uma proteína globular. (Segura 
ao lado). Ela possui quatro cadeias polipeptídicas, duas cadeias alfa e duas cadeias beta. Ela é, 
portanto, uma proteína tetramérica, que contém quatro grupos heme (grupos prostéticos). E possui 
uma conformação quaternária que constitui a interação entre as subunidades. Além das estruturas 
primária, secundária e terciária. 
 
OBS: As proteínas nos arranjos terciários ou quaternários podem ser classificadas em dois grupos: as 
proteínas globulares e as proteínas fibrosas. 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES 
Dobram-se de tal forma que assumem uma estrutura esférica ou na forma de barril. Esse tipo de 
proteína, normalmente, apresenta mais de um tipo de estrutura secundária. 
Exemplos de proteínas globulares: as enzimas, proteínas transportadoras como mioglobina e a 
albumina, que são proteínas reguladoras. 
Essa estrutura ocorre porque essas proteínas encontram-se em meio aquoso, logo: 
Aminoácidos apolares: Tendem a ficar no interior da proteína globular escondidos da água. 
Aminoácidos polares: Tendem a ficar na superfície da proteína, em contato com a água, uma vez que 
são hidrofílicos. 
PROTEÍNAS FIBROSAS 
Costumam ter sua estrutura arranjada em longos filamentos ou folhas e, normalmente, são formadas 
por apenas um tipo de estrutura, essas proteínas são pouco solúveis em água; 
 
 DIFERENÇAS DE PROTEÍNAS FIBROSAS E GLOBULARES 
 FIBROSAS GLOBULARES 
CARACTERÍSTICAS Cadeias polipeptídicas 
formam filamentos 
Cadeias polipeptídicas 
dobradas em forma 
esférica 
ESTRUTURA Formada por um único 
tipo de estrutura 
secundária 
Formada por diversos 
tipos de estrutura 
secundária 
FUNÇÃO Suporte, forma e proteção 
aos vertebrados 
Enzimas e proteínas 
reguladoras 
 
EXEMPLOS 
Queratina 
Colágeno 
Fibrinoína da seda 
Mioglobina 
Citocromo c 
Losozima 
 
 DIFERENÇA: CABELO CHACHEADO x LISO 
A diferença está na posição das pontes dissulfeto entre duas cisteínas, formando a estrutura que 
chamamos de cistina. Quanto mais enrolados os cabelos, mais distantes as cisteínas 
estão na estrutura. Quando fazemos o alisamento ou permanente, rompemos as pontes dissulfeto e 
alisamos ou enrolamos o cabelo na posição desejada, e como o processo é químico, o resultado é 
mais duradouro. Quando fazemos uma simples escova com ar quente e secamos o cabelo, o 
resultado é parecido, mas temporário, se o cabelo molha com a chuva ou umidade, por exemplo, 
rapidamente volta ao que era anteriormente. 
 
CÍSTEÍNA: É um aminoácido com características antioxidantes e detoxificantes, presentes nos alimentos, 
também está entre os nutrientes mais utilizados na composição de suplementos alimentares. Também 
auxilia na formação da queratina, beleza e força da pele, cabelos e unhas e no ganho de massa muscular. 
 
 OBJETIVO (02) - Descrever as principais funções proteicas nos organismos; 
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
CATÁLISE ENZIMÁTICA 
As enzimas são uma importante classe de proteínas cuja função é acelerar (ou catálizar) reações no 
organismo. São conhecidas como catalisadores biológicos e graças a elas é possível que ocorram as 
reações metabólicas em tempo hábil para a manutenção da vida. Reações químicas sem a presença 
das enzimas ocorreriam tão lentamente que não seriam compatíveis com a vida. As reações 
acontecerão em meio aquoso, em pH e temperatura adequados. 
CONTROLE METABÓLICO – HORMÔNIOS 
Nosso metabolismo é todo regulado por moléculas sinalizadoras. Várias dessas moléculas são 
hormônios proteicos como insulina e glucagon. A regulação do organismo permite que diferentes 
órgãos se comuniquem entre si para melhor aproveitamento e armazenamento dos nutrientes. 
Ausência de sinalização fará com que o metabolismo não funcione corretamente, o que acontece em 
algumas doenças metabólicas como a diabetes. 
TRANSPORTE – GASES, HORMÔNIOS, ÍONS 
Várias proteínasfuncionam como transportadores no organismo: 
- A hemoglobina é responsável pelo transporte de oxigênio de gás carbônico; 
- A albumina faz transporte de hormônios e fármacos; 
- E os canais iônicos presentes na membrana celular; 
MOVIMENTOS COORDENADOS 
A contração muscular é resultado da interação entre duas proteínas, actina e miosina, cujos 
filamentos deslizam um sobre o outro na presença de hidrólise do ATP pela miosina. 
ESTRUTURAL 
Como matriz para tecidos, dando estrutura e forma aos organismos, como as fibras de colágeno 
mantêm a estrutura da pele, por exemplo. A queratina no cabelo, unhas e penas. 
PROTEÇÃO – INFECÇÕES E HEMORRAGIAS 
Os anticorpos ou imunoglobulinas são proteínas que possuem papel fundamental na resposta 
imunológica humoral. Elas são capazes de se ligar a vírus, bactérias ou outras moléculas grandes que 
sejam consideradas estranhas ao organismo, levando a destruição das mesmas. 
 
OBJETIVO (03) - Identificar os principais fatores que levam à desnaturação proteica, compreendendo a 
consequente perda de estrutura e função das proteínas; 
 Desnaturação proteica 
CONCEITO DE DESNATURAÇÃO PROTEICA: É a alteração ou destruição da estrutura tridimensional 
das proteínas; neste processo são quebradas as interações fracas que mantém as estruturas 
secundária, terciária e quaternária. 
- A estrutura primária é mantida, uma vez que é formada pelas ligações peptídicas, que são ligações 
covalentes e, portanto, difíceis de serem rompidas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Diferença entre as ligações não covalentes e as covalentes: Nas não 
covalentes não existe compartilhamento de elétrons entre os átomos 
participantes na ligação, já nas covalentes existe esse compartilhamento de 
elétrons (elétrons ligantes). As ligações que não existe compartilhamento 
de elétrons, a ligação resultante é significativamente mais fraca. 
QUAIS SÃO OS FATORES QUE PODEM LEVAR À DESNATURAÇÃO PROTEICA? 
No organismo humano existem apenas dois fatores: temperatura e pH. Cada proteína possui uma 
temperatura e um pH ideal para exercer sua função; ao alterar a temperatura e o pH do meio irá 
interferir direto sobre a estrutura proteica. 
Um aumento na temperatura provocará o rompimento das interações fracas que mantêm a estrutura 
espacial das proteínas levando à perda da conformação nativa e, consequentemente, de sua função. 
Isso explica por que não podemos ter febre alta. A febre alta pode levar a alterações nas estruturas 
das nossas proteínas. 
Outros fatores podem levar ao processo de desnaturação proteica in vitro: 
1 - Ação de solventes orgânicos, como beta-mercaptoetanol; 
2 - Agentes químicos oxidantes e redutores; 
3 - Agitação intensa;