WEB I BIOQUÍMICA HUMANA - ESTÉTICA 2021

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Bioquímica humana 
Silvia Rafaelli Marques
EMENTA ATIVIDADE CONTEXTUALIZADA
DESAFIO 
COLABORATIVO TUTOR: ALDIANY
AOLs ;AV2 ; PROVA 
FINAL
DISCIPLINA
EMENTA
 TENSOATIVOS
 LIMPAR / CABELO
Aplicação
 TENSOATIVOS
 REDUZIR A TENSÃO 
SUPERFICIAL DA 
ÁGUA
Aplicação
 Radiação
 Fotoenvelhecimento
 colágeno
Aplicação
 17% do Corpo humano – PROTEÍNAS = Polímeros Complexos – N2 
 Cadeias de configurações e tamanhos diferentes
 20 AA 
ESSENCIAIS (9) – NÃO SINTETIZADOS – DIETA
 VALINA, LEUCINA, LISINA, TRIPTOFANO, FENILALANINA, 
TREONINA, METIONINA, HISTIDINA E ISOLEUCINA.
 NÃO-ESSENCIAIS (11) – SINTETIZADOS
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
funções
http://fisiologiaessencial.blogspot.com/2010/01/transporte-de-ions-passivo.html
AMINOÁCIDOS
• 20 AMINOÁCIDOS SÃO ENCONTRADOS COMO CONSTITUINTES DAS PROTEÍNAS NOS MAMÍFEROS.
• EM PH FISIOLÓGICO (7,4), O GRUPO CARBOXILA (-COO-) ENCONTRA-SE DISSOCIADO (CARGA 
NEGATIVAMENTE); O GRUPO AMINO ( -NH3+) ENCONTRA-SE PROTONADO (CARGA POSITIVA).
• CLASSIFICAÇÃO QUÍMICA
• APOLARES
• POLARES
• CLASSIFICAÇÃO QUANTO A CAPACIDADE DE BIOSSÍNTESE
• ESSENCIAIS 
• NÃO ESSENCIAIS
ESTEREOISÔMERO
i
Estereoisomerismo: Existe outra classe de moléculas que apresentam a mesma 
fórmula molecular, mas que não são classificadas como isômeros cons tucionais. 
Isomeria - Fenômeno relacionado à existência de dois ou mais compostos 
químicos com fórmulas e pesos moleculares idên cos, mas propriedades diferentes, 
ou seja, possuem a mesma fórmula molecular.
•Isomeria plana ou cons tucional
•Isomeria espacial ou estereoisomerismo
h ps://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Organic_Chemistry/Stereochemistry
ENANTIÔMEROS
i
Enan ômeros: é caracterizado pelos isômeros que representam reflexões 
especulares não sobreponíveis entre si.
• DEXTROGIRO- Luz polarizada atravessa um 
composto e ela passa a vibrar em um plano à 
direita
• LEVOGIRO -Luz polarizada atravessa um 
composto passa a vibrar em um plano à 
esquerda
ducacao.bol.uol.com.br/quimica/o-que-um-carbono-assimetrico-ou-quiral.htm
• Não ser sobreponível - Não se pode 
sobrepor uma imagem na outra e 
obter simetria
CARACTERÍSTICAS ACIDO/BÁSICAS
 Importante para a compreensão das técnicas usadas na determinação da 
composição e sequência de proteínas
 Estudo das propriedades químicas e biológicas.
 Todo aminoácido tem um grupo carboxila e um grupo amino - São 
classificados de acordo com a estrutura da cadeia lateral - neutros, 
ácidos ou básicos.
 Lisina, arginina e his dina - básicos.
 Glutamato e o aspartato - ácidos 
 Os demais são aminoácidos neutros. 
Ligação peptídica
• AA Livres
• Grupos ionizáveis
• α -Amino
• α -Carboxílico 
• Cadeia lateral –ácida ou básica
• União de AA
• Pep deos
• Ligação pep dica
h ps://slideplayer.com.br/slide/1625413/
SÍNTESE PROTEICA
https://wikiciencias.casadasciencias.org/wiki/images/d/d3/Traducao.gif
http://www.netxplica.com/exercicios/bio11/traducao.htm
https://escolakids.uol.com.br/ciencias/ribossomos.htm
PROTEÍNAS
Níveis Estruturais
w.resumoescolar.com.br/biologia/estruturas-das-proteinas/
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURAS 
SECUNDÁRIAS
• α HÉLICE 
•FOLHA β 
ARRANJOS REGULARES DE AMINOÁCIDOS QUE ESTÃO LOCALIZADOS 
PRÓXIMOS UNS AOS OUTROS NA SEQUÊNCIA LINEAR.
Estabilização da estrutura terciária
• Pontes dissulfetos: ligação covalente formadas pelos grupos sulfidrila (-SH) e dois 
resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina.
• Interações hidrofóbicas: Aminoácidos com cadeias hidrofóbicas que ficam 
localizados no interior da molécula se ligando a outros aminoácidos hidrofóbicos.
• Pontes de hidrogênio 
• Interações iônicas: grupos carregados negativamente interagem com grupos 
carregados positivamente.
Estrutura quaternária
DESNATURAÇÃO
• Enovelamento de proteínas - é um processo 
químico 
•Estrutura de uma proteína assume a sua 
configuração funcional.
•Ao dobrar e enrolar-se - forma tridimensional 
específica
• proteínas são capazes de realizar a sua função 
biológica.
• O processo contrário chama-se desnaturação
•Proteína original - perder a sua configuração 
funcional
•Cadeia amorfa e não funcional de aminoácidos
•Proteínas desnaturadas - solubilidade e precipitar 
em sólidos insolúveis. 
•Desnaturação é reversível e as proteínas podem 
voltar a enovelar-se
DAS ENZIMAS
https://slideplayer.com.br/slide/5598533/
COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
https://ramashakti.com/enzimas-proteoliticas/
QUALQUER SUBSTÂNCIA QUE POSSA DIMINUIR A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA É CHAMADO DE 
INIBIDOR.
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS 
INIBIDOR 
A ENZIMA 
RECUPERA 
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DOS NUTRIENTES 
DIGESTÃO ABSORÇÃO
http://
incluaemagrecerqualidadedevida.blogspot.co
https://plus.google.com/117169099536969611422/posts/
NjzoWM7rARS
DIGESTÃO - TRANSFORMAÇÃO DO 
ALIMENTO PELA AÇÃO ENZIMÁTICA
ESÓFAGO- MOVIMENTOS PERISTÁLTICOS
ESTÔMAGO
Intestino Delgado
Cólon
GLÂNDULAS ACESSÓRIAS - FÍGADO
funções
 PEPTIDASES → DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS DA DIETA
 INICIA-SE NO ESTÔMAGO – PEPSINA (ENDOPEPTIDASE)
PEPSINOGÊNIO → (H+) → PEPSINA
PEPSINOGÊNIO (parcialmente ativo) → PEPSINOGÊNIO - Ativação 
proteolítica
Pepsina inativa - lúmen do intestino delgado- alcalino
 SUCO PANCREÁTICO – RICO EM DIFERENTES TIPOS DE 
ZIMOGÊNIOS → DUODENO
 TRIPSINOGÊNIO E QUIMOTRIPSINOGÊNIO → TRIPSINA E 
QUIMOTRIPSINA (AÇÃO DA ENTEROQUÍNASE)
 CLASSIFICADAS COMO ENDOPEPTIDASES
 PRODUTOS FINAIS → A.A LIVRES E PEQUENOS PEPTÍDEOS
 Peptideos hidrolisados – aminopeptidases, dipeptidil 
amonopepetidade e dipepetidade AA livres. Dipeptideos e 
trippetideos
• NÃO CONSEGUIMOS ARMAZENAR PROTEÍNAS
• AA DA DIETA
• RENOVAÇÃO CELULAR- PRODUÇÃO – NOVOS TECIDOS;
• SÍNTESE – VÁRIOS COMPOSTOS - HORMÔNIOS; 
ENZIMAS 
• ESTOQUE DE ENERGIA (ESQUELETO CARBÔNICO)
• GERAÇÃO DE ENERGIA – - CONVERTIDOS – GORDURAS; 
OXIDAÇÃO
• TURNOVER- RENOVAÇÃO PROTEICA
• “TRATAMENTO DO LIXO” – PROTEÍNAS NÃO FUNCIONAIS
BALANÇO NITROGENADO
CICLO DA UREIA
• Concentração elevadas de amônia
• Toxicas para a célula
• Estrategias para eliminar
• Vertebrados terrestres- ureia
• Ureia menos toxica- hidrossolúvel e 
sem carga - figado
• Ureia – 90%- eliminação do grupo 
amino- derivados dos AA
• Ureia – figado – sangue – rins
• Produção da ureia – figado- conjunto 
de reações chamada de ciclo da ureia
• Co2 e amônia 
• Amônia- fezes 
• Reabsorvida sangue
• Reações complexa
• Matriz mitocondrial / Citosol
• REAÇÕES AUXILIARES DO CICLO DA UREIA
• AA - doadores - grupo amino – Transaminação
• Glutamato
• Desaminação – amônia
• Alanina – desaminada -músculo- piruvato
• Piruvato – glicose- gliconeogênese - amino- ciclo da 
ureia
• Piruvato- oxalacetato – aspartato- atomo de N2 - ureia
• Glicose e alanina – Meio indireto de eliminação de N2 e 
estoque de energia
Degradação de aminoácidos
CICLO DA UREIA
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