ENZIMAS - BIOQUÍMICA

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ENZIMAS
1. O que são enzimas? 
SÃO CATALISADORES BIOLÓGICOS QUE ACELERAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO,
SEM ALTERAR AS CONCENTRAÇÕES DE EQUILÍBRIO. 
2. Quais são as propriedades das enzimas? 
SÃO ALTAMENTE ESPECIALIZADAS, E POSSUEM UM ALTO PODER CATALÍTICO
(EFICIÊNCIA CATALÍTICA) 
3. O que é sítio ativo? 
É A PARTE DA PROTEÍNA QUE SE ESPECIALIZA EM REALIZAR CATÁLISE; O LOCAL
ONDE RECEBE O SUBSTRATO. (LEMBRE-SE QUE A LIGAÇÃO ENTRE ELES NÃO PODE
SER COVALENTE (FORTE), POIS ASSIM O SUBSTRATO NÃO SERIA LIBERADO) 
4. O que significa dizer que a enzima tem alto grau de especificidade? 
SIGNIFICA QUE EXISTE ENZIMAS ESPECÍFICAS PARA CADA TIPO DE REAÇÃO 
5. O que são grupos prostéticos? 
SÃO COMPONENTES NÃO PROTEÍCOS, QUE MUITAS ENZIMAS PRECISAM SE LIGAR
PARA SE TORNAREM ATIVAS.
6. Defina cofator e coenzima? Dê exemplos. 
COFATOR: COMPONENTE INORGÂNICO: ÍONS METÁLICOS. 
COENZIMAS: COMPONENTE ORGÂNICO: GLICOSE. 
7. Explique a reação geral da Catálise Enzimática. 
E + S↔ ES ↔ EP↔ E+P 
8. O que é energia de ligação? 
É A ENERGIA FORMADA PELA LIGAÇÃO ENTRE SUBSTRATO E SITIO ATIVO. A
ENZIMA USA A ENERGIA DE LIGAÇÃO PARA DIMINUIR A ENERGIA DE ATIVAÇÃO. 
9. O que é energia de ativação? 
ENERGIA NECESSÁRIA PARA LEVAR O SUBSTRATO ATÉ O ESTADO DE TRANSIÇÃO. 
10. O que é estado de transição? 
ONDE NÃO É SUBSTRATO, MAS NÃO É PRODUTO. 
ES↔ EP 
11. O que é energia basal? 
A ENERGIA INICIAL DO SISTEMA. 
12. Com base nas questões anteriores, complete o gráfico e explique-o. 
13. Explique o modelo chave-fechadura.
O SUBSTRATO SE LIGARIA AO SITIO ATIVO POR COMPLETO, FAZENDO COM QUE
PRECISASSE DE UMA MAIOR ENERGIA DE ATIVAÇÃO, JÁ QUE NÃO HAVERIA A
FORMAÇÃO DA ENERGIA DE LIGAÇÃO. NESTE MODELO, NÃO SE LEVA EM
CONSIDERAÇÃO O ARRANJO TRIDIMENSIONAL DA ENZIMA. 
14. Explique o modelo do Ajuste Induzido. 
O SUBSTRATO LIGA E DESLIGA DA ENZIMA, GERANDO ENERGIA DE LIGAÇÃO. O
SUBSTRATO SÓ ESTARIA LIGADO NO SITIO ATIVO POR COMPLETO, NO ESTADO DE
TRANSIÇÃO. NESTE MODELO, SE LEVA EM CONSIDERAÇÃO O ARRANJO
TRIDIMENSIONAL DA ENZIMA. 
15. Quais fatores influenciam a atividade enzimática. 
CONCENTRAÇÃO DE ENZIMA, SUBSTRATO; TEMPERATURA E PH. 
16. Compare as cinéticas de Henri e Michaelis-Menten. 
PARA HENRI, A FORMAÇÃO DO COMPLEXO ES ERA DIFERENTE DA DECOMPOSIÇÃO
DO COMPLEXO ES. PORTANTO, OCORRERIA UM ACÚMULO DE ES, O QUE É
FISIOLOGICAMENTE IMPOSSÍVEL. (MODELO EQUIVOCADO) 
PARA MICHAELIS MENTEN, A FORMAÇÃO DE ES E A DECOMPOSIÇÃO DE ES, É
IGUAL. LOGO, NÃO HAVERÁ ACÚMULO DE ES, E SEMPRE TERÁ ENZIMA
DISPONÍVEL. 
17. Explique o gráfico abaixo:
ESTADO PRÉ ESTACIONÁRIO: QUANDO AUMENTA A CONCENTRAÇÃO DE ES 
[E] E [ES]= A MEDIDA DE ENZIMA É CONSUMIDA, A CONCENTRAÇÃO DE ES É
AUMENTADA. 
[S] E [P]: A MEDIDA QUE CAI SUBSTRATO, AUMENTA PRODUTO. 
18. O que é km? Relacione com a concentração de substrato, afinidade e velocidade máxima.
KM É A CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO
NECESSÁRIA PARA QUE A ENZIMA
ATINJA A ½ VMAX. É A CONSTANTE DE
MICHAELIS-MENTEN, QUE REPRESENTA
A AFINIDADE QUE A ENZIMA TEM PELO
SUBSTRATO. 
19. Discuta sobre a Inibição Enzimática Reversível Competitivo e a Inibição Enzimática 
Reversível de não competitivo, e relacione Km e Vmax.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA REVERSÍVEL COMPETITIVA: 
O INIBIDOR COMPETE COM O SUBSTRATO PELO SITIO ATIVO DA ENZIMA. ESTA
SITUAÇÃO PODE SER DRIBLADA COM O AUMENTO DA CONCENTRAÇÃO DE
SUBSTRATO. ENTÃO, O KM AUMENTA, E A VMAX CONTINUA A MESMA. 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA REVERSÍVEL NÃO COMPETITIVA: 
O INIBIDOR NÃO COMPETE COM O SUBSTRATO PELO SITIO ATIVO, POIS HÁ UM SITIO
ATIVO PARA ELE SE LIGAR NA ENZIMA. LOGO, NÃO DA PARA SER DRIBLADA COM O
AUMENTO DE SUBSTRATO. 
POR ISSO, O KM NÃO ALTERA, MAS A VMAX IRÁ DIMINUIR, POIS COM ESSE INIBIDOR
ELA TEM SUA ATIVIDADE DIFICULTADA.