ENZIMAS_APOSTILA

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ENZIMAS
As enzimas são proteínas capazes de catalisar 
as reações químicas no nosso corpo. Alguma 
delas podem possuir uns componentes químicos 
adicionais que aumentam seu repertório de 
capacidades catalíticas. Esses componentes são 
conhecidos como grupo prostéticos, cofator e 
coenzima. 
Grupos prostéticos: são incorporados de 
maneira firme e estável na estrutura da proteína. 
Por exemplo: temos a piridoxal fosfato e a flavina 
mononucleotídeo (FMN), a flavina adenina 
dinucleotídeo (FAD), a tiamina pirofosfato, 
biotina e íons metálicos. Quase todas que 
contém um grupo metálico firmemente ligado 
são denominadas metaloenzimas. Os metais 
podem funcionar nas reações redox, facilitar a 
ligação com o substrato ou atuar como bases ou 
ácidos de Lewis para tornar os substratos mais 
eletrofílicos ou nucleofílico, 
Cofatores: Se associam de maneira reversível 
com as enzimas e os substratos. Nesse caso 
também temos o exemplo os íons metálicos mas 
aqui elas são conhecidas como enzimas ativadas 
por metal.
Coenzimas: Servem como transportadores 
recicláveis ou agentes de transferência de 
grupamentos. Elas podem estabilizar espécies 
como átomos de hidrogênio ou íons hidretos 
que podem ser reativos para persistir durante 
qualquer intervalo de tempo significativo na 
presença de água ou moléculas orgânicas e 
podem facilitar o reconhecimento e a ligação de 
pequenos grupamentos químicos a enzima-alvo, 
como por exemplo, a coenzima A.
A enzima completa, cataliticamente ativa, ligada 
à coenzima e/ou íon, é chamada de holoenzima, 
a porção proteica da mesma enzima é chamada 
de apoenzima ou apoproteína. Algumas 
enzimas são modificadas covalentemente por 
fosforilação, glicosilação e outros processos. 
Muitas destas alterações estão envolvidas na 
regulação da atividade enzimática.
A International Union of Biochemistry (IUB) 
desenvolveu um sistema de nomenclatura 
das enzimas, na qual cada uma delas possui 
um nome próprio e um número código que 
identificam o tipo de reação catalisada e os 
substratos envolvidos. São seis as categorias:
1) Oxidirredutases: catalisam as oxidações e 
reduções 
2) Transferases: realizam a transferência de 
grupamentos glicosil, metil e fosforil.
3) Hidrolases: catalisam a clivagem hidrolítica 
de ligações C-C, C-O, C-N e outras ligações 
covalentes
4) Liases: catalisam a clivagem de ligações C-C, 
C-O, C-N por meio de eliminação de átomo, 
gerando duplas ligações.
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5) Isomerases: catalisam alterações geométricas 
ou estruturais dentro de uma molécula.
6) Ligases: catalisam a união de duas moléculas 
nas reações acopladas à hidrólise de ATP.
Funcionamento das enzimas: As enzimas 
alteram a velocidade da reação não o equilíbrio 
químico, reduzindo a energia de ativação.
Diferença entre os níveis energéticos do estado 
basal e do estado de transição.
Estado de transição: No topo da curva de 
energia é um ponto a partir do qual o decaimento 
para o estado S ou para o estado P tem a mesma 
probabilidade de ocorrer. Mas para atingir esse 
estado de transição é necessário a formação 
desses intermediários e por conseguinte, romper 
as barreiras de energia. Por isso para alcançar 
o estado de transição eu preciso da energia de 
ativação. 
As enzimas diminuem a energia de ativação. 
Uma das estratégias está na própria interação 
enzima-substrato. Através da energia de 
ligação que ocorre entre a associação enzima 
substrato, muda o estado conformacional da 
proteína e assim as enzimas diminuem a energia 
de ativação e facilitam a transformação de 
substratos em produtos.
As enzimas diminuem a energia de ativação.
Interação enzima-substrato: A ligação com o 
substrato dá-se em uma região pequena e bem 
definida da enzima, chamada centro ativo (ou sítio 
ativo). O centro ativo é formado por reísduos de 
aminoacidos e constitui uma cavidade com forma 
definida, que permite à enzima “reconhecer” seu 
substrato. Uma molécula, para ser aceita como 
substrato, deve ter a forma espacial adequada 
para alojar-se no centro ativo e grupos químicos 
capazes de estabelecer ligações com os radicais do 
centro ativo.
A aproximação e a ligação do substrato induz 
na enzima uma mudança conformacional, 
tornando-a ideal para a catálise (modelo do 
ajuste induzido)
Então, as enzimas diminuem a energia de 
ativação com o objetivos de atingir mais rápido 
o estado de transição e para isso ela pode utilizar 
a energia de ligação com o próprio substrato.
As enzimas são catalisadores que aumentam 
a velocidade das reações por diminuírem as 
energias de ativação. A etapa com maior energia 
de ativação é a etapa limitante da velocidade.
PODER CATALÍTICO DAS ENZIMAS
Energia de ligação: É a principal fonte de 
energia livre utilizada pelas enzimas para a 
diminuição da energia de ativação das reações. 
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ANOTAÇÕES
Reação geral catalisada pelas peptidases
Essa energia é proveniente da interação enzima-
substrato.
Como as enzimas utilizam a energia de ligação 
não covalente? Poder catalítico proveniente 
basicamente da energia livre liberada na 
formação de muitas ligações fracas e interações 
entre a enzima e seu substrato. Essas interações 
fracas são otimizadas no estado de transição da 
reação. Os sítios de ligação são complementares 
não aos substratos por si mesmos, mas aos 
estados de transição pelos quais os substratos 
passam ao serem convertidos em produtos.
A energia de ligação contribui para especificidade 
da reação e a catálise. A entropia (liberdade de 
movimento) das moléculas em solução – reduz a 
possibilidade de que elas reajam entre si.
GRUPOS CATALÍTICOS ESPECÍFICOS 
CONTRIBUEM PARA A CATÁLISE
Catálise geral ácido-base- Utilização de íons H+ 
(H3O+) ou OH- presentes na água. Entretanto, 
apenas a água pode ser insuficiente. Assim 
o termo catálise geral ácido-base refere-se à 
transferência de prótons mediada por moléculas 
de outras classes que doam prótons (ácidos 
orgânicos) ou então recebedores de prótons 
(bases orgânicas);
Catálise covalente- Formação de ligação 
covalente transitória;
Catálise por íons metálicos- Interações iônicas
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EXERCÍCIOS
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 O que são enzimas?
O que são cofatores e coenzimas?
Segundo a International Union of Biochemistry (IUB) 
como podem ser categorizadas as enzimas?
Como as enzimas atuam como catalizadores 
biológicos?
Como a enzima diminui a energia de ativação?
A fenilcetonúria é uma doença que resulta de um 
defeito na enzima fenilalanina hidroxilase, que 
participa do catabolismo do aminoácido fenilalanina. 
A falta de hidroxilase produz acúmulo de fenilalanina 
que, por transaminação, forma ácido fenilpirúvico. 
Quando em excesso, o ácido fenilpirúvico provoca 
retardamento mental severo. Sobre as enzimas, é 
correto afirmar que: 
a) aumentam a energia de ativação necessária 
para as reações; 
b) atuam de forma inversamente proporcional ao 
aumento da temperatura; 
c) são altamente específicas em função do seu 
perfil característico; 
d) são consumidas durante o processo, não 
podendo realizar nova reação do mesmo tipo. 
A enzima EPSP-sintase, presente em praticamente 
todos os vegetais, é modificada na soja transgênica, 
tornando-a resistente à inibição pelo herbicida 
glifosato. Assim, o tratamento com esse herbicida 
não prejudica o desenvolvimento de culturas de 
soja transgênica, mas evita o crescimento de 
outros vegetais indesejáveis. Num estudo para a 
identificação da variedade transgênica de soja, foi 
medida, nas mesmas condições experimentais, a 
atividade da EPSP- sintase em extratos de folhas 
de diferentes tipos desse vegetal, em presença ou 
ausência de glifosato. As atividades da enzima nesses 
extratos, na ausência do inibidor, apresentaram o 
mesmo valor.
Observe o gráfico: 
A curva que corresponde à razão entre as atividades 
de uma enzima da variedade transgênica e as 
atividades dessa mesma enzima da soja comum é a 
indicadapela seguinte letra:
a)W
b) X 
c) Y
d) Z 
O gráfico seguinte relaciona a velocidade de uma 
reação química catalisada por enzimas com a 
temperatura na qual esta reação ocorre. Podemos 
afirmar que: 
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a) a velocidade da reação independe da 
temperatura.
b) existe uma temperatura ótima na qual a 
velocidade da reação é máxima.
c) a velocidade aumenta proporcionalmente à 
temperatura.
d) a velocidade diminui proporcionalmente à 
temperatura.
e) a partir de certa temperatura, inverte-se o 
sentido da reação.
A velocidade de um processo celular foi medida 
durante 10h. Nesse período, a temperatura foi 
aumentada gradativamente, passando de 20°C para 
40°C. O resultado foi expresso no gráfico abaixo. 
A esse respeito, são feitas as seguintes afirmações:
I. A temperatura de aproximadamente 30°C é ótima 
para as enzimas envolvidas nesse processo.
II. Na temperatura de 40°C, pode ter havido 
desnaturação completa de todas as enzimas 
envolvidas.
III. Se a célula fosse submetida a uma temperatura 
menor do que 20°C, ela certamente morreria, devido 
à falta de atividade.
Assinale:
a) se somente as afirmativas I e II forem corretas.
b) se somente as afirmativas II e III forem corretas.
c) se todas as afirmativas forem corretas.
d) se somente as afirmativas I e III forem corretas.
e) se somente a afirmativa II for correta. 
Uma substância X é o produto final de uma 
via metabólica controlada pelo mecanismo 
de retro- inibição (feed-back) em que, acima 
de uma dada concentração, X passa a inibir a
Podemos afirmar que, nessa via metabólica:
a) a quantidade disponível de X tende a se manter 
constante.
b) o substrato faltará se o consumo de X for 
pequeno.
c) o substrato se acumulará quando a concentração 
de X diminuir.
d) a substância A se acumulará quando a 
concentração de X aumentar.
e) a substância B se acumulará quando o consumo 
de X for pequeno. 
ANOTAÇÕES