Aula Proteínas

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Professora: Aline Rodrigues Soares
Proteínas
➢As proteínas, cujo nome vem da palavra grega protos, que
significa “a primeira” ou a “mais importante”, são as
biomoléculas mais abundantes nos seres vivos.
➢ Presentes em todas as partes de uma célula.
PROTEÍNAS
Papel das Proteínas no Organismo
Função plástica e construtora:
❑ As proteínas são utilizadas na reparação e construção de
tecidos no organismo.
Ex: Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos
são formas de proteínas estruturais.
Papel das Proteínas no Organismo
Função reguladora:
❑ As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas
que atuam na regulação dos processos metabólicos e
fisiológicos .
❑ Um exemplo é a insulina que lançada no sangue contribui
para manutenção da taxa de glicemia.
Papel das Proteínas no Organismo
❑ As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e
os lipídios são insuficientes para satisfazer as
necessidades energéticas.
❑ Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de
duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total
de energia necessária.
Função energética:
ELEMENTO PORCENTAGEM (%)
Nitrogênio 15,5 a 18,0 (média 16,0)
Carbono 51,0 a 55,0
Hidrogênio 6,5 a 7,3
Oxigênio 21,5 a 23,5
Enxofre 0,5 a 2,0
Fósforo 0,0 a 1,5
COMPOSIÇÃO ELEMENTAR MÉDIA DAS 
PROTEÍNAS
➢ Os aminoácidos possuem ligados ao mesmo átomo de carbono
(denominado de carbono α) um átomo de hidrogênio, um grupo amina,
um grupo carboxílico e uma cadeia lateral “R”.
AMINOÁCIDOS
➢As proteínas são polímeros cujas unidades constituintes fundamentais
são os aminoácidos.
Difere os aminoácidos
Aminoácidos – propriedades químicas
Aminoácidos – propriedades químicas
Aminoácidos – propriedades químicas
Tipos básicos de aminoácidos
➢ Naturais – o organismo é capaz de sintetizar
Ex: glicina e alanina
➢ Essenciais – o organismo não é capaz de
sintetizar, mas obtido na alimentação.
Ex: lisina e isoleucina (feijão)
Leucina e valina (arroz)
Aminoácidos - Classificação
Indispensáveis / Dispensáveis / Não Condicionalmente
Essenciais Essenciais Indispensáveis
Histidina Alanina Arginina
Isoleucina Acido Aspártico Cisteína
Leucina Asparagina Glutamina
Lisina Ácido Glutâmico Glicina
Metionina Serina Prolina
Fenilalanina Tirosina
Treonina
Triptofano
Valina
** Condicionalmente Indispensáveis são definidos como aqueles que necessitam se
ingeridos por meio de uma fonte dietética quando a síntese endógena não alcança
necessidade metabólica.
Aminoácidos - enantiômeros
Os a.a. que compõe as
proteínas são L-
estereoisômeros.
Carboidratos
Aminoácidos – íon dipolar (zwitterion)
• O zwitterion ou forma isoelétrica predomina em pH neutro. Um
zwitterion pode atuar tanto como um ácido (doador de protons) quanto
como uma base (aceptor de prótons).
Revisando...
•Ácidos e Bases
•Potencial Hidrogeniônico - pH
❑ Quanto menor o valor de pH, maior a concentração de íons H+:
prevalência da forma positivamente carregada.
PONTO ISOELÉTRICO
❑Quanto maior o valor de pH, menor a quantidade de íons H+ :
prevalência da forma negativamente carregada
A forma eletricamente neutra só poderá existir numa
condição de pH intermediária.
PONTO ISOELÉTRICO
Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas
positivas e negativas da molécula é denominado PONTO
ISOELÉTRICO.
Aminoácidos – Curva de Titulação
Alanina
IMPORTÂNCIA DO PONTO ISOELÉTRICO:
❑ As cargas elétricas influenciam na solubilidade da
molécula.
❑ A presença de cargas negativas ou positivas
determina a interação das moléculas com o meio
aquoso e a repulsão entre as mesmas.
❑ No PI, as forças de repulsão entre as moléculas e as
forças de interação com o meio aquoso são MÍNIMAS,
ocorrendo a formação de aglomerados que tendem a
precipitar. Ou seja, diminui muito a solubilidade.
Exercício
Determine o potencial isoelétrico (pI) e a forma iônica
predominante do aminoácido glicina em pH = 3,0 e em pH = 11
(pK1: 2,34; pK2: 9,60)
Exercício
Determine o potencial isoelétrico (pI) e a forma iônica
predominante do aminoácido glicina em pH = 3,0 e em pH = 11
(pK1: 2,34; pK2: 9,60)
pH 3,0 pH 11,0
pI = (2,34 + 9,60)/2 = 5,97
PEPTÍDEOS E PROTEÍNA
❑ O termo proteína é utilizado para moléculas
compostas de mais de 50 aminoácidos, enquanto o
termo peptídeos é utilizado para aquelas com menos de
50 aminoácidos.
❑ Os aminoácidos presentes nas moléculas de peptídeos
e proteínas são ligados covalentemente uns aos outros
por uma ligação denominada de ligação peptídica.
➢ É formada por uma reação de condensação entre o
grupo carboxílico de um aminoácido e um grupo amina de
outro aminoácido.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Após a incorporação a peptídeos, os aminoácidos individuais são
denominados de resíduos de aminoácidos.
-Dois resíduos => dipeptídeo
-Três resíduos=> tripeptídeo
-Vários=> polipetídeo ou oligopeptídeo
- Proteínas=> centenas ou milhares de resíduos
AMINOÁCIDOS X PROTEÍNAS
• Embora o número de  aminoácidos que constituem as proteínas
seja bastante reduzido (21), o número de proteínas existentes é
praticamente infinito.
• Isto ocorre porque o número de associações dos  aminoácidos (aa)
se dá conforme descrito abaixo:
• 3  aa diferentes: A, B e C 
Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA.
(3! = 3 x 2 x 1 = 6)
• 10  aa diferentes conduzem a mais de três milhões 
(3.628.800) de decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis 
isômeros ópticos.
(10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...)
AMINOÁCIDOS LIMITANTES
• Os aminoácidos limitantes referem-se àqueles que estão
presentes na dieta em uma concentração menor do que a
exigida para o máximo crescimento.
• Os aminoácidos mais limitantes para suínos/aves em rações a
base de milho e farelo de soja são:
Aminoácidos Aves Suínos
1o. Limitante Metionina Lisina
2o.Limitante Lisina Metionina
3o. Limitante Treonina
Triptofano
Treonina 
Triptofano
Exercício:
5  aminoácidos diferentes conduzem a quantos
pentapeptídeos?
5 ! = 5x4x3x2x1 = 120
Propriedades Físicas das Proteínas
As proteínas são substâncias sólidas, incolores, algumas são
solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de
sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.
http://www.lared.com.gt/uploads/94166a.JPG
OCORRÊNCIA
• Insulina – Pâncreas
• Hemoglobina – Sangue dos vertebrados
• Caseína – Leite
• Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais
• Hemocianina – Sangue dos invertebrados
• Pepsina – Suco gástrico
• Albumina – Ovo, leite e sangue
• Clorofila – Vegetais verdes
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OCORRÊNCIA
Classificação
1. De acordo com a sua natureza química
2. De acordo com seu papel biológico
1. Natureza Química
➢ Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: 
São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente aa.
Ex: glicil-alanina + água→ glicina + alanina
1. Natureza Química
➢ Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: por
hidrólise, produzem  aa ao lado de outros compostos denominados
núcleo prostético ou grupo prostético.
De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas
podem ser:
- Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), 
osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), 
tendomucóide (tendões).
- Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseína 
(leite), vitelina (gema do ovo).
-Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância
colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila
(vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).
-Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou
ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido
desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma),
nucleoplasma (núcleos celulares).
-Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina
(sangue).
-Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos
2. Papel Biológico
a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis 
pela construção dos tecidos. 
- Colágeno (ossos, cartilagem,tendões e pele);
- Queratina (pelos, cabelo, unha);
- Miosina (músculos responsáveis pela contração);
- Albumina (plasma sangüíneo);
- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as 
funções orgânicas.
- Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, 
pepsina, etc)
- Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que
defendem o organismo e são produzidos por células
específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as
bactérias;
- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;
- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados
pelos fagócitos;
- Lisinas: dissolvem certos agentes de
infecção
ESTRUTURA
➢ Esquema representativo dos diferentes níveis de estrutura
protéica:
a) ESTRUTURA PRIMÁRIA OU NÍVEL PRIMÁRIO
• É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica).
• A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se
imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C,
D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de
uma proteína:
......A – B – C – D – A – D – A -..............
É importante salientar que o número de aminoácidos determina
o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa].
a) ESTRUTURA PRIMÁRIA OU NÍVEL PRIMÁRIO
Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e
com ação bioquímica diferente.
Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência
de apenas dois aa:
• a ocitocina provoca as contrações uterinas
• vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.
b) ESTRUTURA SECUNDÁRIA OU NÍVEL SECUNDÁRIO
(HELICOIDAL)
▪ É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo
imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice.
▪ Esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das
estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma
folha pregueada.
• As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
1. Ligação de Hidrogênio
2. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais 
dos aa ácidos e aa básicos.
3. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais 
apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da 
molécula.
4. Ligação de dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos 
aa chamados de cisteína.
OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as ligações 
de H.
- A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.
Ponte de enxofre ou Ponte de dissulfeto
c) Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da
espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as
mesmas da estrutura secundária.
d) Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
▪É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que,
em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas.
▪As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura
secundária.
Proteínas fibrosas x Proteínas globulares
Proteínas fibrosas
➢Apresentam propriedades que conferem resistência
mecânica, flexibilidade e suporte às estruturas nas quais são
encontradas.
➢ Possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em feixes,
consistindo tipicamente um único tipo de estrutura secundária.
➢ Insolúveis em água, devido à elevada ocorrência de
aminoácidos hidrofóbicos tanto na parte externa como interna
da proteína.
Proteínas fibrosas x Proteínas globulares
Proteínas Globulares
➢ Incluem enzimas, proteínas transportadoras, motoras e
regulatórias, se apresentam em formas esféricas ou globulares.
➢A ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos nas proteínas
globulares é maior na parte interna das proteínas, enquanto na
parte externa predomina a presença de aminoácidos
hidrofílicos.
➢ Geralmente, possuem mais de um tipo de estrutura
secundária.
Proteínas fibrosas x Proteínas globulares
Estrutura geral das proteínas fibrosas (esquerda) e globulares
(direita)
Desnaturação
➢ Resulta no desdobramento e desorganização da estrutura
proteica, que não é acompanhada de hidrolise das ligações
peptídicas.
➢ Agentes desnaturantes:
- Calor
- Solvente orgânicos
- Agitação mecânica
- Ácidos ou bases fortes
- Detergentes e metais pesados.
A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:
❑ Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas
ou autoorganizadas.
❑ Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos
químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da
solubilidade e, consequente, precipitação.
❑ Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas,
antigênicas e hormonais.
HIDRÓLISE
Hidrólise Protéica: É a reação reversa da síntese protéica, isto é, a
proteína ao hidrolisar-se regenera os aminoácidos que lhe deram
origem:
Obs.: Em laboratório a hidrólise é feita em meio ácido (HCl) sob
aquecimento. No sistema digestivo usa-se meio ácido e enzima.
Quantidade Necessária
➢ De acordo com a OMS, a quantidade de proteína que o
organismo necessita é de 0,8g por kg de peso para os
adultos e 1g por kg de peso para as crianças.
➢ Por exemplo, um adulto de 70 kg necessita de 56g de
proteína diariamente.
➢ A recomendação é que as proteínas forneçam de 10 a
12% do valor energético total da dieta.
➢ Por exemplo, numa dieta de 2000 kcalorias, apenas 200
deveriam ser fornecidas pelas proteínas.
PROTEÍNA VEGETAL X PROTEÍNA ANIMAL?
❑ Dos 21 aminoácidos, o nosso organismo não consegue
produzir 9, que devem ser supridos pela dieta.
❑ A forma mais fácil de se obter estes aminoácidos é através
da proteína animal.
❑ Fontes de proteína vegetal (como feijões, lentilhas e soja),
têm pouca quantidade de alguns destes aminoácidos
essenciais.
➢ Principais fontes de proteína animal: carnes, ovos e laticínios.
➢ Principais fontes de proteína vegetal: feijões, lentilhas, soja e
amendoim
CONTEÚDO PROTÉICO DOS ALIMENTOS
Alimento Teor de proteína
(g/100g da alimento)
Carne bovina 27
Queijo 27
Peixe 22
Carne de frango 22
Ovo 13
Feijão 6
Arroz 2
Laranja 1
Maçã 0,2
Exercício 
Sabendo-se que 100 g de carne vermelha contém 27,5
g de proteínas, qual a quantidade de carne que um
adulto de 90 kg deve ingerir diariamente, segundo a
OMS?
1Kg---------0,8g
90 Kg-------x = 72g
100 g ----------27,5 g
x----------------72 g
262 g de carne